metabolismo de aminoacidos(mon,nay,margot)
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Aguirre González Hada Margot
Aguirre González Martha Montserrat
Arteaga Ortiz Nayla Guadalupe
Diego
• Las proteínas suministran los bloques
estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis
de nuevas proteínas constituyentes del
organismo, y por ello, se dice que tienen una
función estructural
• La calidad o valor biológico de las proteínas de
la dieta, depende de su contenido en
aminoácidos esenciales
En la saliva, no existen enzimas con acción
proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el
estómago
Los a.a. atraviesan las membranas a través de
mecanismos de transportadores específicos.
Pueden hacerlo por:
a) Transporte activo secundario
b) Difusión facilitada
Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen
diferentes alternativas metabólicas:
a) Utilización (sin modificación) en síntesis de
nuevas proteínas especificas.
b) Transformación en compuestos no proteicos
de importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
Biosíntesis de los aminoácidos. Aminoácidos esenciales y noesenciales. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Ejemplos deregulación. Aminoácidos como precursores biosintéticos: síntesisde porfirinas, neurotransmisores y aminas.
Todos los aminoácidos, cualquiera sea su
procedencia, pasan a la sangre y se
distribuyen a los tejidos, sin distinción de su
origen.
Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo
común” o “pool”, al cual se recurre para la
síntesis de nuevas proteínas o compuestos
derivados.
Absorción en
intestino
Degradación
de proteínas
Síntesis de
aminoácidos
Síntesis
de
proteínas
Síntesis de
Compuestos
no
nitrogenados
Producción
de Energía
NH3Urea
acetoácidos glucosa
Cuerposcetónicos
• Los aminoácidos, no se almacenan en el
organismo.
• Sus niveles dependen del equilibrio entre
biosíntesis y degradación de proteínas
corporales, es decir el balance entre
anabolismo y catabolismo (balance
nitrogenado).
• El N se excreta por orina y heces
• La degradación se inicia por procesos que
separan el grupo aamino.
• Estos procesos pueden ser reacciones de
transferencia (transaminación ) o de
separación del grupo amino (desaminación)
Es la transferencia reversible de un grupo aminoa un acetoacido, catalizada por unaaminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor
El a.a. se convierte en acetoácido y elacetoácido en el aminoácidocorrespondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina sino setransfiere a un acetoácido para formar otroaminoácido.
Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan
en reacciones de “transaminacion” con piruvato,
oxalacetato o acetoglutarato.
a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1)
Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con
acetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto
• La Aspartato
aminotransferasa
cataliza en ambos
sentidos la reaccion.
• El cetoglutarato es el
aceptor del grupo amino,
cedido por el aspartato.
• El grupo amino del glutamato, puede ser
separado por desaminacion oxidativa
catalizada por la glutamato deshidrogenasa,
utilizando NAD y NADP como coenzimas.
• Se forma acetoglutarato y NH3
• La mayoría del NH3 producido en el organismo
se genera por esta reacción
• La glutamato deshidrogenasa se encuentra en lamatriz mitocondrial.
• Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP einhibida por ATP y GTP.
• Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto,se activa la enzima y la producción de
cetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y segenerará ATP
Fuentes de NH3 en el organismo:
a) Desaminación oxidativa de glutamato
b) Acción de bacterias de la flora intestinal
• La vía mas importante de eliminación es la
síntesis de urea en hígado
• También se elimina NH3, por la formación de
glutamina
• Todo el NH3 originado por desaminación, es
convertido a UREA en el hígado.
• El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP)
por cada molécula de UREA.
• Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un
mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el
cual intervienen cinco enzimas y como
alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato,
el cual cede su grupo amino
Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
Según el destino se clasifican en:
• Cetogénicos: producen cuerpos cetónicos.
• Glucogénicos: producen intermediarios de la
gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato,
fumarato, succinilCoA o acetoglutarato).
• Glucogénicos y cetogénicos.
CICLO DE KREBS
ACIDOS GRASOS
COLESTEROL
CUERPOS CETONICOSGLUCONEOGENESIS
ACETOACETILCoA
ACETILCoA
PIRUVATO
TriptofanoPheTirLeuLis
Leucina IsoleucinaTriptofano
AlaCisGliSer
Treonina AsparraginaAspartato
IsoleuMetVal
Treonina
PheTirosina
GLUTAMATO
ProlinaArgHistGlu
• Los a.a. esenciales no pueden ser producidos
por el organismo.
• Si puede biosintetizarse el acetoácido
correspondiente, entonces el organismo
producirá dicho aminoácido por
transaminación
• Muchas de las aminas biológicas formadas por
descarboxilación son sustancias de
importancia funcional
• Para este proceso de síntesis el organismo
utiliza piridoxalfosfato como coenzima
• Histamina
• Acido -aminobutirico (GABA)
• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina yAdrenalina)
• Hormona Tiroidea
• Melatonina
• Serotonina
• Creatina
Histamina
• Se produce por
descarboxilación de la
histidina, catalizada por
la histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato como
coenzima
• La histamina tiene gran importancia biológica
ya que tiene acción vasodilatadora, disminuye
la presión sanguínea, colabora en la
constricción de los bronquiolos, estimula la
producción de HCl y estimula la pepsina en
estomago, se libera bruscamente en respuesta
al ingreso de sustancias alérgenas en los
tejidos.
• Se degrada muy rápidamente
Acido -aminobutirico (GABA)
• Se forma por
descarboxilación del
ácido glutámico,
generalmente en el
sistema nervioso
central.
• Utiliza piridoxalfosfato
como coenzima.
• El GABA es un compuesto funcionalmente
muy importante, ya que es el intermediario
químico regulador de la actividad neuronal,
actuando como inhibidor o depresor de la
transmisión del impulso nervioso
CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina
• Se producen en el sistema nervioso y en lamedula adrenal.
• Derivan de la TIROSINA
• La Dopamina es un neurotransmisorimportante
La acción de las catecolaminas es muy variada:
• Son vasoconstrictores en algunos tejidos y
vasodilatadores en otros, aumentan la
frecuencia cardíaca, son relajantes del
músculo bronquial, estimulan la glucógenolisis
en músculo y la lipólisis en tejido adiposo.
• Son rápidamente degradadas y eliminadas del
organismo
Hormonas Tiroideas
• Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a
partir de TIROSINA
• Existen enfermedades relacionadas al defecto
en el metabolismo de estos a.a.
(fenilcetonuria, albinismo)
Tirosina
(Aminoácido esencial)
Melatonina
• La melatonina es una hormona derivada de la
glándula pineal.
• Bloquea la acción de la hormona melanocito
estimulante y de adrenocorticotrofina.
• Se forma a partir del triptófano por acetilación
y luego metilación
Serotonina
• Es un neurotransmisor
y ejerce múltiples
acciones regulatorias
en el sistema nervioso
(mecanismo del sueño,
apetito,
termorregulación,
percepción de dolor,
entre otras)
CREATINA
• Es una sustancia presente en músculo
esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida
a fosfato (creatinafosfato)
• Arginina, glicina y metionina, están
involucradas en su síntesis.
• La reacción se inicia en riñón y se completa en
hígado, desde donde pasa a la circulación y es
captada por músculo esquelético, miocardio y
cerebro y reacciona con ATP para dar
creatinafosfato.
• La creatina fosfato constituye una reserva
energética utilizada para mantener el nivel
intracelular de ATP en el músculo durante
periodos de actividad intensa.
• Von Holde K.E.;Ahern K; Bioquimica; 3ª
edicion,Pearson; Madrid, 2002.
• Pacheco Leal; Bioquimica Medica;
Limusa;Mexico; 2010.
• Bery Mjeremy;Tymazku Jonh; Bioqumica; 5ª
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