bioquimica aminoacidos
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AMINOACIDOSAMINOACIDOSAMINOACIDOSAMINOACIDOS
SON CONSIDERADAS COMO LAS SON CONSIDERADAS COMO LAS UNIDADES ESTRUCTURALESUNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS DE LAS PROTEINAS.PROTEINAS.
EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS, CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS, LOS CUALES LOS CLASIFICAMOS LOS CUALES LOS CLASIFICAMOS COMO :COMO :
AMINOACIDOS AMINOACIDOS ESENCIALES.ESENCIALES.AMINOACIDOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES.NO ESENCIALES.
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C
H
NH2
COOHR
FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL DE LOS DE LOS αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS
FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL DE LOS DE LOS αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS
![Page 3: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/3.jpg)
CLASIFICACION DE LOS 20 CLASIFICACION DE LOS 20 αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOSCLASIFICACION DE LOS 20 CLASIFICACION DE LOS 20 αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS
DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS RR EXISTEN CUATRO CLASES :EXISTEN CUATRO CLASES :
AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES (HIDROFOBICOS).(HIDROFOBICOS).
ALIFATICOS : ALANINA,LEUCINA,ISOLEUCINA,ALIFATICOS : ALANINA,LEUCINA,ISOLEUCINA,
VALINA, PROLINA. EJM:VALINA, PROLINA. EJM:
C COO-CH2
H3N+
CH
CH3
CH3
H
LEUCINA
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AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:
AZUFRADOS : METIONINA. EJM:AZUFRADOS : METIONINA. EJM:
COO-CCH2
NH3+
H
COO-C
NH3+
S CH2CH2CH3
H
FENILALANINA
METIONINA
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AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES SIN CARGA.SIN CARGA.
CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:
SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :
COO-C
H3N+
CH2OH
H
SERINA
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CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS : CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS : ASPARAGINA Y GLUTAMINA.ASPARAGINA Y GLUTAMINA.
CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:
COO-C C
OCH2CH2
NH3+
H2N H
COO-C
N+H3
SH CH2
H
GLUTAMINA
CISTEINA
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AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE ( BASICOS).POSITIVAMENTE ( BASICOS).
LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:
COO-C
N+H3
H3N+
CH2 CH2CH2 CH2
H
LISINA
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AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE.NEGATIVAMENTE.
ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:
CH2 COO-C C
ON
+H3
-OH
ACIDO ASPARTICO
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AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEINASLAS PROTEINAS
AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEINASLAS PROTEINAS
SON DERIVADOS DE ALGUNO DE LOS 20 AMINOACIDOS SON DERIVADOS DE ALGUNO DE LOS 20 AMINOACIDOS CORRIENTES.CORRIENTES.
EJEMPLO : 4-HIDROXIPROLINA (DERIVADO DE LA PROLINA) ; EJEMPLO : 4-HIDROXIPROLINA (DERIVADO DE LA PROLINA) ; LA HIDROXILINA (DERIVADO DE LA LISINA ).LA HIDROXILINA (DERIVADO DE LA LISINA ).
C
H
OH CH2
CH COOHH2C
N
4-HIDROXIPROLINA
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AMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOS
SON AMINOACIDOS QUE NUNCA SE SON AMINOACIDOS QUE NUNCA SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS; LA ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS; LA MAYOR PARTE SON DERIVADOS DE MAYOR PARTE SON DERIVADOS DE LOS LOS αα-AMINOACIDOS; PERO TAMBIEN -AMINOACIDOS; PERO TAMBIEN SE CONOCEN SE CONOCEN ββ,,γγ, Y , Y δδ –AMINOACIDOS. –AMINOACIDOS.
COMO EJEMPLO TENEMOS A LA COMO EJEMPLO TENEMOS A LA CITRULINACITRULINA Y Y ORNITINAORNITINA QUE ACTUAN QUE ACTUAN COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO DE LA UREA.DE LA UREA.
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ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO
SE FORMA POR LA UNION DE DOS SE FORMA POR LA UNION DE DOS AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA DE AGUADE AGUA
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C
H
COOHNH2
R2
C
H
COOHNH2
R1
ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO
![Page 13: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/13.jpg)
C
H
CONH2
R1
HN C
H
COOH
R2
OH2
ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO
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FORMACION DE ENLACE FORMACION DE ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO
FORMACION DE ENLACE FORMACION DE ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO
![Page 15: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/15.jpg)
PEPTIDOSPEPTIDOSPEPTIDOSPEPTIDOS
AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS , AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS , UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE LLAMA : DIPEPTIDO, SI SON TRES : LLAMA : DIPEPTIDO, SI SON TRES : TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.
OLIGOPEPTIDOS :OLIGOPEPTIDOS : CUANDO HAY UN CUANDO HAY UN NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.
POLIPEPTIDOS :POLIPEPTIDOS : CUANDO HAY UN NUMERO CUANDO HAY UN NUMERO ELEVADO DE AMINOACIDOS.ELEVADO DE AMINOACIDOS.
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EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA PORQUE LOS ATOMOS DE C ,O y N PORQUE LOS ATOMOS DE C ,O y N COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE QUE APAREZCAN DOS FORMAS QUE APAREZCAN DOS FORMAS RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE CARBONO Y NITROGENO TENGA UN CARBONO Y NITROGENO TENGA UN CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.
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DEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DE DEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO, DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO, SE FORMA UN PLANO ENTRE LOS SE FORMA UN PLANO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS A ELLOS( 6 ATOMOS)A ELLOS( 6 ATOMOS)
![Page 18: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/18.jpg)
ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO
ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO
R1
R2
H
H
H
N
O
C
C
C
----------------------------------------------------------------------
1
2
2
CARBONOALFA
CARBONOALFA
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C
O
NC
H
CC
O
N
H
CC
O
N
H
CC
O
N
H
C
H HR R
RH
ααα
•LOS ENLACES SENCILLOS DE LOS ATOMOS DE CARBONO – α ,TIENEN LIBERTAD DE GIRO.•LOS ENLACES SENCILLOS C—N DE LOS GRUPOS PLANARES SON RIGIDOS.
![Page 20: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/20.jpg)
PROTEINASPROTEINASPROTEINASPROTEINAS LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS
PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS CADENAS POLIPEPTIDICAS.CADENAS POLIPEPTIDICAS.
LA FORMA DE LAS PROTEINAS ES LA FORMA DE LAS PROTEINAS ES CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓN CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓN TRIDIMENSIONAL : ESTRUCTURA PRIMARIA TRIDIMENSIONAL : ESTRUCTURA PRIMARIA , SECUNDARIA, TERCIARIA Y , SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA.CUATERNARIA.
![Page 21: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/21.jpg)
ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS. CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS.
CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.
![Page 22: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/22.jpg)
ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA
![Page 23: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/23.jpg)
ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA
ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO.ENLACE PEPTIDICO.
LOS PUENTES DE HIDROGENO SE LOS PUENTES DE HIDROGENO SE ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS COCO ; ;
NHNH ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS. ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS. ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE
MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS ESTABLES.ESTABLES.
![Page 24: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/24.jpg)
HELICE ALFAHELICE ALFAHELICE ALFAHELICE ALFA
![Page 25: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/25.jpg)
HOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETA
![Page 26: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/26.jpg)
UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA MISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE MISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.
HOJA BETA
HELICE ALFA
![Page 27: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/27.jpg)
GIROS BETAGIROS BETAGIROS BETAGIROS BETA
SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON ESTRUCTURA ESTRUCTURA αα ó ó ββ A MENUDO ESTAN A MENUDO ESTAN CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS LLAMADOS GIROS LLAMADOS GIROS ββ..
HOJA BETA
HELICE ALFA
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ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA
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COLAGENOCOLAGENOCOLAGENOCOLAGENO
![Page 30: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/30.jpg)
Estructuraterciaria
![Page 31: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/31.jpg)
Ribonucleasa 13700 3.3Lisozima 14400 3.0Mioglobina 17000 3.1Seroalbúmina 65000 3.7Fibrinógeno 330000 27.0Seroalbúmina (urea 6 M) 65000 53.0Miosina 620000 230Tropocolágeno 345000 1150.0
Pesomolecular
Viscosidadintrínseca, []
![Page 32: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/32.jpg)
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:
I. No covalentes
- Efecto hidrofóbico- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas o salinas
II. Covalentes
- Enlace disulfuro- Enlace amida
![Page 33: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/33.jpg)
Val
Leu
Ile
Efecto hidrofóbico, 1
![Page 34: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/34.jpg)
Efecto hidrofóbico, 2
Residuoshidrofóbicos
Residuospolares
![Page 35: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/35.jpg)
Enlaces de hidrógeno
![Page 36: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/36.jpg)
SCH2
R
H
H
HN N
CH2
H
C
O
R
H
H
C,M
E,G,N,Q
HO CH2
HO CH
R
HN
HCH2
HN
HC
O
NH
H C
NH2+
NH
Y
S,T
K
R
N,Q
Aceptores
Donadores
Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria
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Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria
CH2 NH3
K
RCH2 NH
C
NH2
NH2
H
HN
NH
CH2
OOC CH2
D,E
![Page 38: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/38.jpg)
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
S
![Page 39: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/39.jpg)
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
N
C
N
C
N
C
O
N
H
O
H
O
H
R
R
H
N
C
N
C
C
N
O
H
H
O
R
H
O
D,E K
![Page 40: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/40.jpg)
PapaínaDominio N-terminal
![Page 41: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/41.jpg)
PapaínaDominio C-terminal
![Page 42: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/42.jpg)
Dominio deinmunoglobulina
(VL)
![Page 43: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/43.jpg)
Dominiosestructurales en la
Inmunoglobulina G
L
H
L
H
![Page 44: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/44.jpg)
Representación gráfica de dominiosen proteínas extracelulares
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C: Principalmente A: No fasciculada
Mioglobina
![Page 46: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/46.jpg)
Citocromo c’
C: Principalmente A: Fasciculada
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Porina
C: Principalmente A: Barril
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Hemopexina
C: Principalmente A: Hélice (propellor)
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Pectato liasa
C: Principalmente A: Solenoide
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Triosafosfatoisomerasa
C: y A: Barril
![Page 51: bioquimica aminoacidos](https://reader034.vdocuments.site/reader034/viewer/2022052123/544a50e0b1af9fd35e8b45e8/html5/thumbnails/51.jpg)
Inhibidor deribonucleasa
C: y A: Herradura
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Lectina dePisum sativum
C: Sin estructura IIA: Irregular