1. QCO. ANDY RHENALS UNIVERSIDAD DE CRDOBA

2. Unidad N 2: AMINOCIDOS Y PROTENAS. Definicin, estructura y propiedades de los aminocidos Aminocidos esenciales. Enlace peptdico. Pptidos de importancia biomdica Clasificacin y estructura de las protenas. Funcin biolgica y solubilidad Propiedades: tamao y carga Niveles de estructuracin de las protenas 3. LOS AMINOCIDOS SON LOS SILLARES ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTENAS. EXISTEN MS DE 300 AMINOCIDOS DIFERENTES EN LA NATURALEZA, SLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA FORMAR LAS PROTENAS (PROTEINOGNICOS) 4. ESTRUCTURA BSICA DE LOS -AMINOCIDO GRUPO AMINO GRUPO CARBOXILO CADENA LATERAL ATOMO DE HIDROGENO 5. AMINOCIDOS NO PROTEICOS En la clula existen 150 derivados de los -aminocidos que no forma parte de las protenas. Pero que desempean otras funciones especficas como , neurotrasmisores, intermediarios metablicos, etc. Homoserina Homoscistena 6. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Hornitina HORMONADECRECIMIENTO 7. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Derivado de la tirosina DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD C CO O NH3 CH2 H C O H O H Funciones: En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y la afectividad y la comunicacin neuroendcrina. es un modulador de la funcin cardaca y renal, del tono vascular y de la motilidad gastrointestinal. 8. AMINOCIDOS NO PROTEICOS Principal inhibitorio de seales al SNC. Deriva del cido glutmico y acta como un relajante natural. Analgsicos como la gabampentina son utilizados para el tratamiento de la ansiedad, la epilepsia y ciertas neuropatas tienen estructura similar. 9. ESTAN PRESENTES EN LOS HONGOS Y SON TOXICOS PARA OTRAS FORMAS DE VIDA 10. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS 1. Apolares Cadenas R alifaticas y aromticas 2. Polares no cargadas 3. Polares con carga positiva, Bsicos 4. Polares con carga negativa, cidos LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS. 11. Alanina Ala A Arginina Arg R cido asprtico Asp D Asparagina Asn N Cistena Cis C cido glutmico Asg E glicina Gli G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I leucina Leu L lisisna Lis K Metionina Met M Fenilalanina Fen F Prolina Pro P Serina Ser S Treonina Tre T Triptofano Trp W Tirosina Tir Y Valina Val V 12. Aminocidos esenciales Vos no esenciales 13. ALIMENTOS RICOS EN TODOS LOS AMINOCIDOS 14. Tambin podemos combinar 15. Son estereoismeros NUESTRAS PROTENAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE POR L-AMINOCIDOS 16. pKa de COOH 2 pKa de NH2 10 Forma no ionizada LOS AMINOCIDOS SON ANFTEROS 17. Dependiendo del pH en que se encuentren los aminocidos, tendrn o no carga positiva o negativa. La carga neta que tenga un pptido o protena depender del nmero de cargas positivas y negativas que sus aminocidos ionizables presenten a un pH determinado. La existencia de cargas en los aminocidos de una protena influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la protena en su entorno fisiolgico. 18. (a pH bsicos)(a pH cidos) Forma Zwitterinica 19. pI = pK1 + pK2 pH isoelctrico Punto isoelctrico: es el valor de pH al cul el aminocido existe como un zwitterin, a este pH la carga neta del aminocido es cero. La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas que estn en la molcula. El punto isoelctrico lo calculamos as: 28 2 20. CURVAS DE TITULACIN DE LA GLICINA Moles de base aadidos por mol de glicina (Voet) 21. CURVA DE TITULACIN DE LA HISTIDINA 22. CURVA DE TITULACIN DEL CIDO ASPRTICO 23. Los aminocidos, los pptidos y las protenas son anflitos; cada uno de ellos tiene un punto isoelctrico 24. ESPECTROS DE ABSORCIN ABSORVEN LUZ UV, LO CUAL SE UTILIZA PARA SU DETECCIN 25. REACCIONES QUMICAS DE LOS AMINOCIDOS 1. Identificacin y anlisis de los aa en los hidrolizados de protenas. 2. Identificacin de los restos de aa que se precisan para su funcin biolgica. 3. Sntesis de los polipeptidos. 26. REACCIN CON LA NINHIDRINA El color obtenido con la ninhidrina , es la base de la prueba colorimtrica que permite la identificacin y cuantificacin de aminocidos 27. Formacin de enlaces PEPTDICOS: 38 LA REACCIN MS IMPORTANTE ES LA FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO 28. CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO Tiene naturaleza de doble enlace parcial ES PLANO MUY RESISTENTE 29. Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso determina la estructura Zig-Zag de las protenas 30. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOCIDOS: oligopptidos De 10 a 50 : polipptido Ms de 50: PROTENAS residuo de aa # 1 residuo de aa # 2 31. NOMENCLATURA Acil -aminocidos LA MAYORIA DE LOS AMINOCIDOS TIENEN NOMBRES COMUNES Arginil-alanil-glicil-arginil-metionil-alanil-glutamil-lisina 1 2 3 4 5 6 7 8 N-terninal C-terminal Arg-ala-gli-arg-met-ala-glu-lis R-A-G-A-M-A-E-K 32. www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ 33. GLUTATIN (GSH) gamma - glutamil cisteinil glicina ( -Glu-Cis-Gli ) El GSH nos ayuda a combatir es estrs oxidativo. La mayor cantidad de GSH se encuentra en el hgado (5mg) y en segundo lugar en el pulmn. 34. CONSUME ESPESIES REACTIVAS DEL OXIGENO H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O. LA GLUTATIN REDUCTASA REGENARA GSSGGSSGGSSH 35. ASPARTAME 150 a 200 veces ms dulce que el azcar 36. HORMONAS PEPTDICAS NOMBRE N RESIDUOS AA FUNCIN BIOLGICA ANGIOTENSINA II 8 HIPERTENSORA VASOPRESINA 9 REGULACIN BALANCE HDRICO OXITOCINA 9 ESTIMULA CONTRACCIN UTERINA GASTRINA I 17 ESTIMULA SECRECIN DE HCl EN EL ESTOMAG SECRETINA 27 ESTIMULA SECRECIN DE JUGO PANCRETICO GLUCAGN 29 HIPERGLUCEMIANTE CALCITONINA 32 DISMINUYE EL NIVEL DE Ca EN LA SANGRE COLECISTOQUININA 33 ESTIMULA SECRECIN DE VESICULA BILIAR PANCREOZININA 33 ESTIMULA SECRECIN DE ENZIMAS PANCRETICAS 37. HORMONAS PEPTDICAS OXITOCINA 38. Oxitocina: llamada la molcula del amor Los niveles de oxitocina en el torrente sanguneo se disparan en el momento del parto, durante la lactancia y/o en el orgasmo. 39. VASOPRESINA O ADH Tiene poderosos efectos antidiurticos al estimular la reabsorcin de agua por el rin. Tambin provoca la contraccin del msculo liso incrementando la tensin arterial. H3N cis tir fen glnasncis S S pro arg gli NH2 1 2 3 4 5 6 7 8 9 40. FACTORES DE CRECIMIENTO RENAL HEPTICO ESTIMULAN A LAS CELULAS PARA QUE AUMENTEN SU VELOCIDAD DE CRECIMIENTO Y DIVISIN 41. OTROS PPTIDOS SON DEFENSAS NATURALES CECROPINA MAGAININAS DEFENSINAS 42. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS 1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminocidos 2-(Secundario)orientaciones ordenadas a travs de puentes de hidrgeno 3-(Terciario) forma tridimensional 4- (Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptdicas 43. ESTRUCTURA PRIMARIA ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS L-AMINOCIDOS UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETDICOS Es el principal determinante de la conformacin, propiedades y funciones de una protena. 44. Estructura primaria de la insulina Es una hormona polipeptdica producida por las clulas beta de los islotes de Langherans del pncreas. 45. En una de las cadenas la hemoglobina Tiene en la sexta posicin valina en vez de cido glutmico ANEMIA FALCIFORME 46. ESTRUCTURA PRIMARIA Es caracterstica en cada protena Esta codificada por la secuencia de nucletidos del DNA Es por tanto una forma de informacin gentica 47. DESPUS DE LA SINTESIS DEL POLIPEPTIDO Una cadena polipeptdica un tiene funcin biolgica. Para el plegamiento de las protenas necesitamos: a. Chaperonas b. Modificaciones post transduccionales 48. Estructura secundaria Es el ordenamiento o plegado regular que adopta la cadena polipeptdica. Estabilizado por puentes de hidrgeno. - hlice - lmina 49. - hlice La estructura primaria se pliega adoptando una forma helicoidal Las cadenas laterales se proyectan perpendicularmente al eje de la hlice y hacia el exterior 50. Cada giro incluye 3.6 residuos 51. La estructura -hlice es estabilizada por puentes de hidrgeno intracatenarios que se forman cada 4 residuos de aminocidos entre el grupo amino y el carboxilo. 52. LA ESTABILIDAD DE LA -HLICE SE VE AFECTADA POR 1. Volumen de los grupos adyacentes: por ejemplo la cercana entre aminocidos como asparagina, serina, treonina y leucina. 2. Repulsin o atraccin electrosttica: si aminocidos con cadenas R ionizadas a pH fisiolgico, estn continuos impiden la formacin de la -hlice 3. Presencia de residuos de prolina y glicina: el anillo es rgido y no puede formar puentes de hidrgeno. La glicina es un aa muy pequeo. 53. Estructura h= 0.32-0.34 nm Predomina el eje longitudinal, est estabilizada por enlaces hidrgeno intercatenarios. 54. - paralela - antiparalela cadenas polipeptdicas en la misma direccin enlaces H distorsionados cadenas polipeptdicas en la direccin opuesta enlaces H perpendiculares 55. ESTRUCTURA TERCIARIA 56. ASAS Y GIROS ASAS: Contienen con frecuencia resiuos hidroflicos y se encuentrean en la superficie de la protena GIROS Son asas que contienen hasta 5 residuos de aa Causan cambios abruptos en la direccin de la cadena polipeptdica UNEN A - HELICES Y -LAMINAS PERMITIENDO QUE EL POLIPPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA, CAMBIE DE DIRECCIN PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA CONFORMACIN NATIVA 57. Se refiere a los superplegamientos que se originan por interacciones de las cadenas R 58. FIBROSAS GLOBULARES ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA 59. DOMINIOS : zonas compactas y responsables de funciones biolgicas 60. ESTRUCTURA CUATERNARIA SE FORMA POR AGREGADOS E SPECFICOS DE DOS O MS CADENAS POLIPEPTDICAS O SUBUNIDADES ESTAS ASOCIACIONES PUEDEN SER HOMOTPICAS O HETEROTIPICAS 61. DESNATURALIZACIN DE PROTENAS Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen por accin de calor, radiaciones, altas presiones, agentes qumicos, detergentes, cambios de pH. 62. PROTENAS FIBROSAS 63. QUERATINAS HAY DOS TIPOS: -QUERATINAS (helicoidales) y -QUERATINAS (Laminares) QUERATINAS : Son las protenas ms importantes del pelo, uas, escamas, garras, cuernos, plumas, etc. SON PROTENAS FIBROSAS 64. N2 N3 N4 -QUERATINAS 65. ONDULACIN PERMANTE DEL CABELLO Las -queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por la introduccin de enlaces disulfuros (Cis-Cis)) 66. FIBRONA -QUERATINAS FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAAS Y LOS GUSANOS DE SEDA CONTIENE REGIONES LARGAS DE LMINA 67. (Gli-Ala-Gli-Ala-Gli-Ser-Gli-Ala-Ala-Gli- (Ser) PREDOMINA LA SECUENCIA: Esta disposicin produce una fibra fuerte y relativamente inextensible 68. Sin embargo las fibras no solo son lminas contienen tambin Val y Tir que se encuentran en zonas plegadas compactas Queratinas: han evolucionado para poder soportar un esfuerzo mecnico 69. Tejido conjuntivo Cumple una funcin estructural, lo encontramos en los cartlagos, tendones y ligamentos. Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, as mismo proporciona la sustancia intercelular de rganos como el hgado, los msculos y otros. Sobre el tejido conectivo se depositan los minerales que constituyen los huesos. Las propiedades qumicas de este tejido explican su funcin. 70. Es la protena ms abundante del tejido conjuntivo y la piel. COLAGENO Las fibras de colgeno forman la matriz de los huesos, la piel, los tendones, etc. Es insoluble en agua y muy difcil de digerir por las bacterias del tracto gastrointestinal 71. Cada tercer residuo debe ser Gli. La Hpro participa en la estabilidad de la hlice y forma lugares de unin para polisacridos CADA HLICE ESTA CONSTITUDA POR 1000 AA APROX 35% Gli, 11% Ala, 21% Pro E Hpro Gli-Pro-Y (Y es Hpro y en menor grado HLis) 72. TROPOCOLAGENO: Longitud 300 nm diametro1,5 nm 1000 residuos de aa Sobre esta matriz se produce la calcificacin de los huesos 73. HACEN LA MAYOR PARTE DEL TRABAJO QUMICO DE LA CLULA 74. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA 75. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA GLOBINA (lis, Arg, His) APOPROTENA + GRUPO PROSTTICO HEMO (Fe 2+) 76. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA El sistema de anillos es derivado del nucleo porfina Fe2+ 77. Fe2+ (ferroso), el quinto enlace esta unido a un N de histidina y el O2 se une en sexta posicin 78. 64.500Da16.700Da LA MIOGLOBINA ES MUCHO MS LIVIANA Y TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2 79. La molcula de O2 est emparedada con la His distal y el Fe2+ La proteccin de un metal que une al O2 frente a la oxidacin irreversible es la razn fundamental de la existencia de la mioglobina y la hemoglobina Si el Fe2+ se oxida a Fe3+ se forma metahemoglobina que no une al O2 LUGAR UNIN DEL OXIGENO