aminoacidos laboratorio
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U. N. F.V.
ESCUELA DE QUIMICA
2010
U. N. F.V.
ESCUELA DE QUIMICA
2010
INTEGRANTES:
Castillo herrera Edwin
Hurtado panduro jomeine
Pareja contreras Rafael
Torres vela carlosProf: Fernando carrasco solis
Horario: viernes 4:20-7:40
Laboratorio de Química Orgánica IV
UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLAREALFacultad de Ciencias Naturales y Matemáticas
Escuela profesional de QuímicaCurso: LABORATORIO DE QUIMICA ORGÁNICA IV
Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce;
tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica;
químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por
molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las
proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las
paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo
sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las
células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las
proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las
moléculas denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil,
los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente
sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
PROFESOR: Fernando carrasco solis
INTRODUCCIÓNINTRODUCCIÓN
FUNDAMENTO TEÓRICOFUNDAMENTO TEÓRICO
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Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul): "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado
.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
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específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : presentan radicales que tienden a formar puentes de hidrógeno los cuales son : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: presentan radicales de hidrocarbonatos apolares o hidrocarbonatos modificados, excepto la glicina, los cuales son: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Clasificación de los aminoácidosHay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.
Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la
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alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.
Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.
Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales. Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos.
Propiedades
Ácido-básicas. Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R.
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PARTE EXPERIMENTAL PARTE EXPERIMENTAL
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1. RECONOCIMIENTO DE LOS ALFA AMINOÁCIDOS
OBEJTIVO: Detección de los alfa aminoácidos
METODO OPERATORIO: preparamos dos soluciones una con 1 ml y la otra con 2ml de clara de huevo, en solución de 100ml cada una, Colocamos en dos tubos de ensayo 1ml respectivamente de las muestras, en otros tres tubos colocamos triptófano,cisteína y arginina, luego adicionamos 4 gotas del reactivo de Ninhidrina y lo llevamos al baño maría por 3-5 minutos, retirar y observar.
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RESULTADOS:
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
Tiene como objetivo detectar y cuantificar cantidades de aminoácidos libres. Los aminoácidos, en general reaccionan con la ninhidrina (hidrato de Tricetohidrindeno) cuando son calentados con un exceso de la misma.
Todos los aminoácidos que poseen un grupo amino libre reaccionan y forman dióxido de carbono, amoníaco y un aldehído que contiene un átomo de carbono menos que el compuesto original. Esta reacción da lugar a la formación de un producto color azul o púrpura (que posteriormente puede ser utilizado para cuantificar el aminoácido).
En el reconocimiento de α- aminoácidos puede ser detectada con el reactivo Ninhidrina cuando tratamos una solución de α- aminoácidos con unas gotas de solución alcohólica 0.25% de Ninhidrina lo cual se producirá una coloración azul o morada.
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Muestra
s
Triptófa
no
Clara de
huevo(2
ml)
Clara de
huevo(1
ml)
cistei
na
Argini
na
Rvo.
Ninhidri
na
Positivo
Color
mora
Do claro
Positivo
Color
morado
Positivo
Color
opaco
Positiv
o
Color
beig
negativ
o
incolor
o
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El mecanismo de reacción se da de la siguiente manera:
Esta reacción ocurre pues la ninhidrina reacciona con el α- aminoácido
formando una base de schiff. Esta base se descompone con liberación de anhídrido carbónico, y por hidrólisis da el 2-amino-1,3-dicetohidrindeno y un aldehído. La amino dicetona a un PH adecuado se condensa con la ninhidrina dando un producto coloreado.
CONCLUSIONES
Logramos detectar los alfa aminoácidos.
Durante el experimento en el que se utilizo el reactivo de Ninhidrina se observa que todos los contenidos de los tubos de ensayo cambiaban su color a uno violeta quienes son: triptófano, clara de huevo, la reacción es positiva debido a que estos son α- aminoácidos. Pero en el caso de la arginina no hubo ese cambio de coloración debido a que estructuralmente es diferente. En el caso de la cisteína produjo un color beig.
2. PRUEBA DE MILLÓN
OBJETIVO: Detección de resto fenólico en aminoácidos.
METODO OPERATRIO: En tubos de prueba de ensayo colocar 1ml de las muestras indicadas, luego adicionarles 0.5ml del reactivo de Millón, llevar al baño maría por 5 minutos, retirar, enfriar y observar.
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RESULTADOS
Muestr
as
Clara de
huevo (1 ml)
Clara de
huevo (2 ml)
Triptófano cisteina arginina
Rvo.
Millon
Ppdo. Blanco
sobrenadante
rosado(+)
Ppdo. Blanco
sobrenadante
rosado(+)
Precipitado
amarillo
Precipitad
o blanco
No
reacciono
incoloro
El reactivo de MILLON es una mezcla de nitrato mercuroso y mercurio en ácido nítrico.
En contacto con proteinas, los compuestos mercúricos en medio fuertemente nítrico
(reactivo de Millon) se condensan con el grupo fenólico del aminoácido tirosina,
formando complejos de color rosa salmon., albumina.
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
La reacción del Millón se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico que no esté sustituido en la posición 3,5 como la tirosina, el fenol y el timol producen resultados positivos en esta reacción.
De estos compuestos, sólo la tirosina y la albumina, presentes en las proteínas, de manera que sólo las proteínas que tienen TIROSINA. ofrecen resultados positivos.
En esta prueba los compuestos mercúricos en medio fuertemente ácido (ácido nítrico del reactivo) se condensan con el grupo fenólico formando un compuesto de color rosa salmón.
El mecanismo de la reacción es poco conocido, posiblemente se deba a la formación del complejo oxido de mercurio y fenol
REACCIÓN CON ALBÚMINA
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REACCION CON LA TIROSINA
CONCLUSIONES
Reactivo de Millon: reactivo compuesto de 10 g de mercurio disueltos en 20 ml de ácido nítrico, diluido todo en 4 volúmenes de agua; son muy sensible para descubrir ciertas sustancias orgánicas nitrogenadas, a las que enrojece. Reaccionando con el grupo -OH de la tirosina produciendo una coloración roja característica.
La prueba de millón es importante eh imprescindible, para reconocer aminoácidos que en su estructura posee (-OH), conocido como restos fenólicos.
3. RECONOCIMIENTO DE RESTO AZUFRADO
OBJETIVO: Detección de restos azufrados en aminoácidos.
METODO OPERATORIO: En tubos de pruebas colocar las muestras indicadas, luego adicionar 0.5ml de NaOH al 40% + 2 gotas de solución de acetato de plomo al 10%, llevar al baño maría por 7 minutos, enfriar y observar.
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RESULTADOS:
Muestr
as
1 ml 2 ml Cisteína triptofano arginina
NaOH
+
Acetat
o de
Plomo
Ppdo. De
color blanco
Ppdo de color
blanco
Ppdo. negro.
Aminoácido
sulfurado
(+)
Ppdo de color
blanco
Ppdo color
beig
dISCUSIÓN DE RESULTADOS:
Los restos azufrados se pueden detectar tratando la muestra con acetato de
plomo en medio básico caliente, en estas condiciones el aminoácido se
descompondrá liberando el azufre como sulfuro, que en presencia del Pb2+
formara PbS (s) negro.
Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.
En el caso de la prueba con cisteína nos dio positivo ya que tienen un resto azufrado en su estructura como lo podemos observar continuación,también daría positivo con la metionina.
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METIONINA CISTEÍNA
CONCLUSIONES:
Cuando agregamos acetato de plomo sobre los aminoácidos se forma sulfuro de plomo.
Esta prueba se realiza para ver si los aminoácidos contienen azufre. Ya que estos al tener en su estructura un resto azufrado reaccionaran dando u precipitado negro
1. Escriba el nombre y la estructura de 6 de los aminoácidos
esenciales.
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CUESTIONARIO CUESTIONARIO
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2. Escriba la reacción entre la Fenilalanina y la ninhidrina.
3. ¿Qué aminoácidos se puede encontrar en la albúmina de huevo?
La clara aporta las dos terceras partes del peso total del huevo, se puede decir que es una textura cuasi-transparente que en su composición casi el 90% se trata de agua, el resto es proteína, trazas de minerales, materiales grasos, vitaminas (la riboflavina es la que proporciona ese color ligeramente amarillento) y glucosa (la glucosa es la responsable de oscurecer el huevo en las conservaciones de larga duración: huevo centenario). Las proteínas de la clara están presentes para defender al huevo de la infección de bacterias y otros microorganismos, su función biológica es la de detener agresiones bioquímicas del exterior. Las proteínas incluidas en la clara del huevo son:
La ovomucina que hace el 2% de la albúmina proteínica existente en el huevo, a pesar de ello son el ingrediente que mayores propiedades culinarias tiene debido a que es la responsable de cuajar el huevo frito y pochado. Su misión biológica es la de ralentizar la penetración de los microbios.
La ovoalbúmina es la más abundante del huevo (y es la proteina que primero se cristalizó en laboratorio, en el año 1890 ) se desnaturaliza fácilmente con el calor.
La conalbúmina que hace el 14% del total de las proteínas de la clara de huevo.
El ovomucoide que alcanza una proporción del 2%4. ¿Cómo se investiga la estructura primaria de una proteína?
1) El reactivo de Edman.El reactivo de Edman o fenilisotiocianato, se utiliza en condiciones ligeramente básicas, para marcar específicamente el grupo amino terminal de una proteína. El derivado feniltioidantoina (comúnmente conocido como PTH), hace inestable el segmento N-terminal de manera que puede ser selectivamente hidrolizado. Sin romper los demás enlaces peptídicos. El reactivo de Edman puede ser aplicado repetidamente al péptido resultante del tratamiento anterior. Este proceso ha sido automatizado y se lleva a cabo por un secuenciador
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que puede determinar la secuencia de alrededor de 100 aminoácidos en una proteína desde su N-terminal.
2) Ruptura del polipéptido en fragmentos pequeños.
Muchas proteínas poseen una secuencia primaria mayor a 100 aminoácidos, por tanto, estas moléculas no pueden ser secuenciadas directamente desde el N-terminal hasta el C-terminal por el secuenciador. Por lo tanto deben ser cortadas en sitios específicos y así los fragmentos resultantes pueden ser secuenciados independientemente. Al utilizar por separado, mas de un agente para romper a la molécula, ya sea una enzima o un agente químico, el análisis de los fragmentos que se sobrepongan proveerá de la secuencia completa del polipéptido original.
3) Ruptura enzimática de la proteína
Por ejemplo la tripsina que es una enzima digestiva que se produce por el páncreas e in vtro es utilizada comúnmente para romper específicamente a los polipéptidos de gran tamaño, en fragmentos susceptibles de ser secuenciados. La tripsina rompe a los enlaces peptídicos que se encuentran en el lado carboxilo de una lisina o arginina. Los fragmentos resultantes se denominan péptidos tripsinizados.
4) Ruptura química de la proteína
El tratamiento de una proteína con bromuro de cianógeno se utiliza también comúnmente para romper de manera específica a las proteínas. El bromuro de cianógeno rompe la cadena en el lado carbonilo de un residuo de metionina. Este agente como la tripsina es muy específico y usualmente lleva a la producción de un número limitado de fragmentos.
5) Péptidos superponibles
Los péptidos producidos por la ruptura de una proteína con una enzima digestiva o con un reactivo químico, generalmente pueden ser secuenciados por la degradación de Edman, aún así, al conocer la secuencia de estos fragmentos, no puede ser conocida la secuencia que estos fragmentos ocupan en la proteína original. Para conocer su posición, deben preparares péptidos superponibles que se obtienen al romper a la proteína con diferentes agentes para obtener diferentes segmentos. Estos péptidos superponibles actúan como puentes para ordenar los fragmentos, debido a que un fragmento obtenido por el corte con un reactivo o enzima, se superpone con otro fragmento obtenido con otro reactivo o enzima, por ejemplo en los ejemplos anteriores se obtienen los siguientes fragmentos.
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ALBÚMINA DEL HUEVO
Sinónimos: Clara de huevo, Blanco de huevo
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ANEXOS ANEXOS
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Procedencia: Es la parte blanca del huevo de la gallina Gallus bankiva, var. Domestica del orden de las Gallináceas.
Descripción: Compuesto por un liquido incoloro, el cual se encuentra contenida en una fina red de fibrina que se rompe al batirlo. Posee cierta alcalinidad y no debe poseer un olor desagradable.
Composición química: Del 13% de sustancias sólidas que posee la clara del huevo, el 12% son proteínas; de la proteína, el 6.7% es globulina (ovoglobulina) y el resto albúmina (ovoalbúmina). La albúmina de huevo fresca contiene vitamina B2. El resto de la parte sólida orgánica posee 15.5% de nitrógeno y 1.6% de azufre.
Usos: Emoliente, protectiva (en la diarrea y en la disentería). Antídoto general de los ácidos y de los álcalis cáusticos. Antídoto especial para las sales de los metales pesados. Se usa como clarificante en soluciones.
Los Ocho (8) Aminoácidos Esenciales
Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.
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