4. aminoacidos

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  • AMINOACIDOS

  • AminocidoLos aminocidos son los monmeros de las protenas.Los aminocidos estn formados por:Un carbono unido a un grupo carboxilo.Un grupo aminoUn hidrgeno y Una cadena R de composicin variableEn los aminocidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimtrico.Existen unos 20 aminocidos distintos componiendo las protenas.Tcnicamente hablando, se les denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH).

  • Frmula generalCarbono , es un carbono quiral por lo tanto hay enantiomeros (isomeros pticos).

  • AlaninaAcido AsprticoArgininaEjemplos de cadenas residualesFenilalanina

  • Aminocidos estndarHay veinte -aminocidos, denominados aminocidos estndar, que prcticamente se encuentran en todas las protenasLos aminocidos estndar difieren unos de otros en la estructura de las cadenas laterales enlazadas a los tomos de carbono .

  • Clasificacin de AAExisten muchas formas de clasificar los aminocidos. Segn las propiedades de su cadena. (caractersticas qumicas)Segn su obtencin.

    SEGN LA CADENA

    Neutros polares, polares o hidrfilos: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cistena (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptfano (Trp,W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp,D) y cido glutmico (Glu,E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H). Aromticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

  • *CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS. 1POLARES CON CARGA

  • *No polares alifticos

    8.cdx

  • *No polares aromticos

    9.cdx

  • *Polares sin carga

    10.cdx

  • *Con cargaBSICOS (O CARGADOS +)CIDOS (O CARGADOS -)

    11.cdx

    12.cdx

  • Segn su obtencinNo pueden ser obtenidos por biotransformacion propia. Deben ser ingeridos.

    Para humanos, los aminocidos esenciales son:Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos) Metionina (Met)

  • Valor biologico de las proteinasEl grado de utilidad de una protena no slo depende de su digestin y absorcin, sino de su uso despus de la absorcin. Una medida comn de evaluar las protenas es en base a su Valor Biolgico (VB). La frmula es:VB= N consumido - (N fecal +N urinario) X 100 N consumido- N fecalN=nitrgenoEl valor biolgico se define como el porcentaje de Nitrgeno (N) absorbido en el tubo digestivo, y que se halla disponible para las funciones corporales relacionadas con la produccin. Los nmeros ms prximos a 100, indican un mayor valor biolgicoDeterminacin: Se mide el consumo total de Nitrgeno (N), y se mide la excrecin del N tanto en la orina como en el excremento.Existen otras medidas menos usuales de la calidad de una protena y son la Relacin de eficiencia protenica (REP), Aprovechamiento neto de la protena (ANP), y el valor proteico neto (VPN).

  • Aminocidos no proteicosSon derivados de otros aminocidos, es decir, se incorporan a la protena como uno de los aminocidos proteicos y, despus de haber sido formada la protena, se modifican qumicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

  • Serotonina.La serotonina (5-hidroxitriptamina o 5-HT) es una monoamina neurotransmisora sintetizada en las neuronas serotoninrgicas del sistema nervioso central (SNC) y en las clulas enterocromafines del tracto gastrointestinal de animales. La serotonina tambin se encuentra en varias setas y plantas.Entre las principales funciones de la serotonina est la de regular el apetito mediante la saciedad, equilibrar el deseo sexual, controlar la temperatura corporal, la actividad motora y las funciones perceptivas y cognitivas.

  • Carboxiglutamato Principal componente de la protrombinaContiene 6 residuos de g-carboxiglutamato en la regin aminoterminal, a los que se unen iones calcio para facilitar la unin de la protena a su complejo de activacin sobre la membrana de la clula en los sitios lesionados. La protrombina se encuentra en plasma circulante en forma de grnos de zimgeno protrombnico, una protena de contiene 582 residuos de aminocidos. Tambin se la denomina factor II de la coagulacin.

  • Tipos de proteinas Proteinas simples. solo estn compuestas de aminocidosComposicin: C= 50%, O=23%, N=16%, H=7%, S=3%.Ejplo. Gluten.Analisis de Kjeldhal. P = Np(100/16)Proteinas conjugadas. Ej. hemoglobina

  • PROPIEDADES DE AMINOACIDOScido-bsicas. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Se comportan como sustancias tampn. pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimtrico lo que les confiere actividad ptica.Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilacin). Las que afectan al grupo amino (desaminacin). Las que afectan al grupo R.

  • En medio acido, los aminocidos estn totalmente protonados y tienen carga positiva (forma catinica).En Solucin casi neutra, los aminocidos existen como iones dipolares. estos iones tambin se conocen como zwitteriones. Para pH altos, los aminocidos se cargan negativamente (forma aninica) porque los iones hidrxido sacan los H+ de las molculas.

    1.- Propiedades ionicas

  • Curvas de titulacionPara un amicoacido monoaminico y monocarboxilo

  • Curva de valoracin de la glicinaEl pH controla la carga de la glicina: catinica por debajo de pH = 2.3; aninica por encima de pH = 9.6 y zwitterinica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoelctrico es 6.0.El punto isoelctrico es el pH al que el aminocido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterin dipolar con una carga neta de cero.

    *

  • Ejemplo, la valina:a pH 1: carboxilo como -COOH y amino como -NH3+. El aminocido tiene carga positiva neta. A pH 7, el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH3+); (zwitterion). A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protn ( -NH2); el aminocido queda con una carga negativa.

  • pKaEs una forma simplificada de observar la constante de equilibrio KLa ecuacin de Henderson-Hasselbach rige la disociacin de cualquier cido o base dbil a un pH determinado. La ecuacin implica el uso de las concentraciones de equilibrio del cido y su base conjugada. Para el clculo del pH en soluciones buffer.

    Donde, HA H+ + A-pH = -log [ H+]

  • Punto isoelectricopH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra.La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

  • PROPIEDADES QUIMICASFormacin de enlaces peptidicos.Reacciones del grupo amino.Reacciones del grupo carboxilo.Reacciones del grupo REstereoisomerismo,

  • *Formacin de enlaces PEPTDICOS:

  • Los aminocidos se pueden unir por enlaces peptdicos

    Dos aminocidosEliminacin de unamolcula de agua... Formacin del enlace CO-NHEnlace peptidicoExtremo aminoExtremo carboxilo

  • Reacciones del grupo aminoLa ninhidrina reacciona con el grupo amino, lo oxida y libera amonio el cual se condensa con la ninhidrina reducida, y con otra molcula de ninhidrina libre, para producir un producto prpura.

  • reaccin de la ninhidrinaEs una de la reacciones ms importantes, la cual se ha utilizado durante muchos aos para detectar y cuantificar a.a. en cantidades del orden del microgramo. La ninhidrina descarboxila por oxidacin los -a.a. a CO2 y un aldehdo, formndose un complejo de color azul-prpura (l : 570 nm). Los a.a. Como la, prolina e hidroxiprolina, producen un color amarillo con ninhidrina.

  • Otras reaccionesProlina e hidroxiprolina, producen color amarillo con ninhidrina.

    REACCION CON DINITROFLUOROBENCENO. Principal aplicacin. Determinacin del residuo N-terminal de cadenas peptidicas.El complejo formado es el dinitrofenil (DNP) de color amarillo.

    REACCION CON FENILISOTIOCIANATO.Reaccin de Edman. Con cloruro de dansilo.Aplicacin principal: determinar la secuencia de cadenas peptdicas desde el extremo N-terminal.

  • Reacciones del grupo COO-Con bromohidruro de litio.

    REACCIONES DEL GRUPO R.Reacciones especficas:Reaccin de Millon.(mercurio en acido ntrico fumante) Tirosina- rosadoReaccin de Sullivan.(cianuro sdico al 5%). Cisteina- rojoReaccin de Folin.(1,2-naftoquinon-4-sulfonato sdico al 0,2%, hidrxido sdico al 10%). Metionina. Rojo.Reaccin de Sakaguchi: (arginina) El grupo guanidino del aminocido arginina se condensa con el alfa-naftol del reactivo, y luego forma un complejo coloreado con el hipoclorito de sodio

  • Reaccin de los aminocidos azufradosSe basa en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo (negro). Tcnica:Poner en tubo de ensayo de 2 a 3ml de albmina de huevo (clara).Aadir 2ml de solucin de hidrxido sdico al 20%.Aadir 10 gotas de solucin de acetato de plomo al 5%.Calentar el tubo hasta ebullicin.Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro de plomo, utilizndose el azufre de los aminocidos, lo que nos sirve para identificar protenas que tienen en su composicin aminocidos con azufre.

  • Estereoismerismo de aminocidosIsmeros: dos o mas compuestos que tienen el mismo numero, clase de tomos y PM.Isomera estructural