AminoácidosLos alfa aminoácidos tienen tanto un amino como un carboxilo unido al mismo átomo de carbono (α).

Dos representaciones de un α-aminoácido.

Aunque existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, sólo 20 de ellos aparecen en las proteínas.

La hidrólisis completa ácida, básica o enzimática de las proteínas produce 20 L-α-aminoácidos, los mismos 20 aminoácidos están presentes en las proteínas de todas las formas de vida- vegetal, animal o microbiana. Sin embargo algunas proteínas contienen derivados de aminoácidos que son generados después de la incorporación del amino a la molécula proteica.

Clasificación de los 20 aminoácidos

No polar Polar

Alanina ArgininaIsoleucina Ácido aspárticoLeucina AsparaginaMetionina CisteínaFenilalanina Ácido glutámicoProlina GlutaminaTriptófano GlicinaValina Histidina

LisinaSerinaTreoninaTirosina

Formas iónicas de los aminoácidos

Los aminoácidos portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables, a un pH ácido, un -COOH y un – NH3+.

En solución, 2 formas de estos grupos, una cargada y otra sin carga, existen en equilibrio protónico.

R-COOH R-COO + H+

R-NH3+ H+ + R-NH2

R-COOH y R-NH3+ representan los medios protonados o acídicos en estos equilibrios. R-COO y R-NH2 son las bases conjugadas (es decir, los aceptores de protones) de los ácidos correspondientes.

Aunque el R-COOH y el R-NH3+ son ácidos débiles, el R-COOH es un ácido varios miles de veces más fuerte que el R-NH3+. Al pH del plasma sanguíneo o del líquido intracelular, los grupos carboxilo existen casi enteramente como Ion carboxilato, R-COO .

Estructura de los aminoácidos Todas las proteínas son polímeros, y los α–aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas.

El grupo amino está unido al carbono α, el carbono contiguo al grupo carboxilo; de aquí proviene el nombre de α -aminoácido.

Al carbono α de cada aminoácido y también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral ( R ). Los distintos α-aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.

El pKa de los grupos carboxilo y amino de los α-aminoácidos es aproximadamente 2 y 10,respectivamente.

Por consiguiente, en la proximidad del pH neutro, el grupo carboxilato habrá perdido un protón y el grupo amino habrá captado un protón, para dar la forma zwitterion ( forma en que por regla general escribimos las estructuras de los aminoácidos ).

La carga neta de un aminoácido depende del pH o de la concentración de protones, de la solución circundante, la capacidad para alterar la carga en los aminoácidos o en sus derivados manipulando el pH facilita su separación física. El pH isoeléctrico (pI) de un aminoácido es aquel pH en el cual no porta carga neta.

Isómeros ópticos de los aminoácidos

Con excepción de la glicina, cada aminoácido tiene por lo menos un átomo de carbono asimétrico y, por consiguiente, es ópticamente activo (gira el plano de la luz polarizada).

Aunque algunos de los aminoácidos que se encuentran en la proteínas son dextrorrotatorios y otros levorrotatotios a pH 7.0, todos tienen configuraciones absolutas de L-gliceraldehído y, por lo tanto, son L- α-aminoácidos.

La treonina, isoleucina, 4-hidroxiprolina e hidroxilisina tienen 2 átomos de carbono asimétricos y por esto existen en 4 formas isómeras. De estas sólo un isómero se encuentra en las proteínas.

Varios aminoácidos en estado libre o combinado, desempeñan papeles importantes en los procesos metabólicos. Muchos aminoácidos adicionales se encuentran en las plantas o en los antibióticos. Más de 20 D-aminoácidos ocurren en la naturaleza. Estos incluyen a la D-alanina y el ácido D-glutámico de ciertas paredes celulares bacterianas y una variedad de D-aminoácidos en los antibióticos.

• GLOSARIO• Grupo Amino: es un grupo funcional

derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno.

• Grupo Carboxilo: constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH); se produce coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O).

• Hidrólisis: es un grupo funcionl compuesto de oxígeno e hidrógeno

• Isómeros: compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico.

• Glicina: Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula.

• Quirial: El término se refiere a un comportamiento diferenciado de dos entes que son uno simetría especular del otro

• zwitterión:(del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

• pKa: es parecido al pH, es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido débil).

• pKa=-log10Ka

• Ka= contante de disolucion

Los L-α-aminoácidos presentes en las proteínas

• Aminoácidos alifáticos

Glicina Gli [ G ]

Alanina Ala [ A ]

Valina Val [ V ]

Leucina Leu [ L ]

Isoleucina Ile [ I ]

• Aminoácidos con cadenas laterales que contienen Hidroxilo

Serina Ser [ S ]

Treonina Tre [ T ]

Prolina Pro [ P ]

Cisteína Cis [ C ]

Metionina Met [ M ]

• Aminoácidos Aromáticos

Arginina Arg [ R ]

Lisina Lis [ K ]

Histidina His [ H ]

Fenilalanina Fen [ F ]

Tirosina Tir [ Y ]

Triptófano Trp [ W ]

• Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido aspártico Asp [ D ]

Asparagina Asn [ N ]

Ácido glutámico Glu [ E ]

Glutamina Gln [ Q ]

α-aminoácidos que ejecutan funciones en el metabolismo de los

mamíferos

•Homosisteína Intermediario en la biosíntesis de la metionina.

•Acido cisteinsulfínico Intermediario en el catabolismo de la cisteína.

•Homoserina Intermediario en el metabolismo de la treonina, del aspartato y de la metionina.

•Ornitina Intermediario en la biosíntesis de la urea.

•Citrulina Intermediario de la biosíntesis de la urea.

•Dopa Precursora de la melanina.

•3-Monoyodotirosina Precursora de las hormonas tiroideas.

•3,5-Diyodotirosina Precursora de las hormonas tiroideas.

•3,5,3´- Triyodotironina (T3) Precursora de las hormonas tiroideas.

•Tiroxina Precursora de las hormonas tiroideas.

•(3,5,3´,5´-tetrayodotironina) (T4) Precursora de las hormonas tiroideas.

•B-Alanina Parte de la coenzima A y de la vitamina patentenina.

•Taurina Ocurre en la bilis combinado con los ácidos biliares.

•Ácido y-aminobutírico Neurotransmisor formado a partir del glutamato en el tejido encefálico.

•Ácido B-aminoisobutírico Producto final del catabolismo de las pirimidinas en la orina de algunas personas.

Propiedades físicas de los aminoácidos

Solubilidad, casi todos los aminoácidos son fácilmente solvatados en solventes polares como el agua y el etanol y por lo tanto, son solubles en ellos, pero insolubles en solventes no polares como el benceno, el hexano o el éter. Sus elevados puntos de fusión (superiores a 200 ° C) reflejan la presencia de grupos cargados- esto es, la elevada energía necesaria para vencer las fuerzas iónicas que mantienen la malla cristalina.Los aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina, histidina y fenilalanina absorben la luz violeta.

Reacciones Químicas de los aminoácidos

Los grupos carboxilo y aminoácidos muestran todas las reacciones que se pueden esperar de estas funciones, por ejemplo, formación de sales, esterificación y acilación.

Reacciones de coloración

La descarboxilación oxidativa de los α-aminoácidos con ninhidrina produce CO2 NH3 y un aldehído con un carbono menos que el aminoácido original. La ninhidrina reducida luego con el aminoácido liberado formando un complejo azul que absorbe al máximo la luz con longitud de onda de 570 nm. Este color constituye la base de una prueba cuantitativa para los α-aminoácidos que pueden detectarse en cantidades tan pequeñas . Otras aminas distintas a los α-aminoácidos también reaccionan con la ninhidrina formando un color azul, pero sin desprendimiento de CO2. El desprendimiento de CO2 es así indicador de un α-aminoácido.

Formación de enlaces peptídicos

La reacción más importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico. En principio, la formación del enlace peptídico involucra la eliminación de un mol de agua entre el grupo α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxilo de un segundo aminoácido. Sin embrago esta reacción no procede en la dirección descrita, puesto que la constante de equilibrio favorece fuertemente la hidrólisis del enlace peptídico. Para sintetizar enlaces peptídicos entre 2 aminoácidos, el grupo carboxilo debe ser activado primero químicamente, este puede incluir la conversión anterior de un cloruro ácido. Biológicamente la activación incluye la condensación inicial con el ATP.

Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos(Proporción sombreada)

Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.

aminas: son compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoniaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo.

• Hidroxilo es un grupo funcional compuesto de oxígeno e hidrógeno, O-H es característico de los alcoholes.

urea: Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos.

• Esterificación: al proceso por el cual se sintetiza un éster. Un éster es un compuesto derivado formalmente de la reacción química entre un oxácido y un alcohol.

• Ninhidrina: Reactivo tóxico para la piel y membranas mucosas. Se usa en el ensayo químico de enlaces peptídicos, o sea, en las determinaciones de proteínas, y tiene propiedades radiosensibilizantes.

ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Existen varias clases diferentes de cadenas laterales o grupos “R”. Una de las propiedades mas importantes de las cadenas laterales de aminoácidos, es su capacidad de interacción con los solventes acuosos, es decir su grado de polaridad o no polaridad. COO-

C

R

H3N+ HCadena lateral o grupo R

POLARIDAD DE LOS ENLACES

• La polaridad se da cuando dos átomos están unidos por un enlace covalente y comparten electrones. Se forma un polo negativo y otro positivo debido a la atracción de electrones al núcleo, se dice que este es un enlace polar o que tiene polaridad.

• Los aminoácidos con cadenas laterales polares se dice que son hidrofílicos (afines al agua), ya que pueden formar interacciones débiles con las moléculas de agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos contienen átomos electronegativos, como el O y el N. Algunos aminoácidos son no polares, o hidrofóbicos, porque sus cadenas laterales están formadas principalmente de cadenas hidrocarbonadas.

• Los aminoácidos pueden ser divididos en dos amplios grupos basándose en si son polares o no polares, los grupos R unidos al átomo α de carbono.

Un grupo Apolar es aquel que no tiene ninguna diferencia de carga de una región, en tanto que un grupo polar tiene diferencia de carga.

Clasificación de los aminoácidos sobre las polaridades de sus grupos R.

Clasificación de aminoácidosAminoácidos con cadenas laterales

alifáticas

Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, sus cadenas laterales son hidrocarburos saturados. Todos estos aminoácidos son de tipo hidrófobo.

Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína, debido al efecto hidrofóbico.

Glicina Alanina Valina

Leucina Isoleucina

Aminoácidos alifáticos

hidrogenoMetil

isopropil

Sec-butil Iso-butil

Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre.

La serina, treonina, cisteína y metionina. Los aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster. Los aminoácidos que tienen cadenas alifáticas hidroxiladas, son la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucho más hidrofílicos.

Aminoácidos con hidroxilo o azufre

Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

• La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

Aminoácido cíclico

GLOSARIO

Hidrofílico: comportamiento de una molécula que tiene afinidad por el agua.

Hidrocarburo: compuesto orgánico formado únicamente por átomos de carbono e hidrogeno.

Alifático. Hidrocarburo saturado de cadena abierta con enlace sencillo C - C.

Aminoácidos aromáticos

• En esta grupo los aminoácidos posee un anillo aromático en su cadena lateral. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.

Aminoácidos ácidos y sus amidas

• En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Ácido aspártico, Asp, D

Ácido glutámico, Glu, E

El ácido aspartico y el ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7

Aminoácidos básicos

Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina. Como los aminoácidos básicos y ácidos, también son claramente hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteínas, en contacto con el agua que los rodea.

Lisina

Arginina

Glosario

• Hidrofilo: que absorbe el agua con facilidad.

• Hidrofobico: que no absorbe el agua con facilidad.

• Polar: Una sustancia es polar cuando sus moléculas se reordenan ante la presencia de un campo eléctrico.