�Caratterizzati da un

gruppo carbossilico e da un

gruppo amminico legato al

carbonio adiacente (αααα)

�Si differenziano per il

gruppo sostituente –R

�Sono tutti αααα-amminoacidi

tranne la prolina

�Le proteine sono polimeri

costituiti da amminoacidi

(monomeri)

�Gli amminoacidi presenti

nelle proteine sono 20 (21,

considerando anche la

selenocisteina)

AMMINOACIDI

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier“Le basi della Biochimica”, ed. Zanichelli D.F.

STRUTTURA DELLA PROLINA

Gruppo pirrolidinico

� La presenza di un gruppo amminico e di un gruppo carbossilico

conferisce agli amminoacidi specifiche proprietà acido-base, che

dipendono dal pH dell’ambiente e dal tipo di gruppo R presente.

� Il gruppo R conferisce ad ogni amminoacido le proprie

caratteristiche; i gruppi R sono quelli che determinano la struttura (e

di conseguenza anche la funzione) delle proteine.

� La presenza di 4 sostituenti diversi legati al carbonio fa sì che

esso risulti un carbonio chirale.

D.F.Tratto da: A.L. Lehninger “Introduzione alla Biochimica”, ed. Zanichelli

AMMINOACIDI

Il carbonio αααα (con l’eccezione della Glicina, dove R=H)

porta quattro sostituenti diversi. Dei due possibili

enantiomeri degli amminoacidi, L e D, solo la forma L è

presente nelle proteine.

D.F.Tratto da: M.K. Campbell, S.O. Farrell - “Biochimica”, ed. EdiSES

La mano destra e sinistra

sono l’una l’immagine

speculare dell’altra

Una coppia di amminoacidi

immagini speculari l’uno dell’altro

STEREOISOMERIA DEGLI AMMINOACIDI

La dizione L e D fa riferimento alla configurazione della

gliceraldeide, che viene presa come molecola di

riferimento (secondo Fisher)

Tratto da: M.K. Campbell, S.O. Farrell - “Biochimica”, ed. EdiSES

D.F.

STEREOISOMERIA DEGLI AMMINOACIDI

PROPRIETA’ ACIDO BASE DEGLI AMMINOACIDI

Tratto da: R.H. Garrett, C.M. Grisham -“Biochimica”, ed. Zanichelli

D.F.

�pH basso: gruppo amminico e carbossilico protonati

�pH più alto: si dissocia il carbossile

�pH alto: si dissocia il gruppo ammonio

�A pH fisiologico (pH ~7.0) è stabile la forma zwitterionica neutra: i

gruppi amminici sono protonati, il carbossile è completamente

dissociato.

Gli amminoacidi vengono classificati in base alla polarità

del loro gruppo R

�Tale classificazione è arbitraria, le caratteristiche di polarità di

qualche amminoacido potrebbero adattarsi a più di un gruppo

�Proteine aventi sulla superficie amminoacidi polari o carichi

saranno solubili in H2O

� Proteine aventi sulla superficie amminoacidi non polari saranno

insolubili in H2O

D.F.

CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier “Le basi della Biochimica”, ed. Zanichelli

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier “Le basi della Biochimica”, ed. ZanichelliD.F.

POLARITA’ DEGLI AMMINOACIDI

AMMINOACIDI ALIFATICI, GRUPPI R NON POLARI

Tratto da: A.L.Lehninger“Introduzione alla Biochimica”, ed. Zanichelli

D.F. D.F.

AMMINOACIDI AROMATICI

Tratto da: A.L. Lehninger “Introduzione alla Biochimica”, ed. Zanichelli

D.F. D.F.

indolo

AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R NON CARICHI

Tratto da: A.L.Lehninger“Introduzione alla Biochimica”, ed. Zanichelli

D.F. D.F.

ammidi

alcoli

anello

pirrolidinico

AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R CON CARICA +

Tratto da: A.L. Lehninger “Introduzione alla Biochimica”, ed. Zanichelli

H

+

D.F. D.F.

imidazolo

AMMINOACIDI POLARI, GRUPPI R CON CARICA -

Tratto da: A.L. Lehninger “Introduzione alla Biochimica”, ed. ZanichelliD.F. D.F.

Tratto da: P.C. Champe, R.A, Harvey, D.R. Ferrier “Le basi della Biochimica”, ed. Zanichelli

� Al nome di ciascun amminoacido è

associata un’abbreviazione di tre

lettere

� Per evitare confusione a volte si

rende necessario identificare un

amminoacido con una sola lettera,

pertanto esiste anche un codice a

lettera unica

D.F.

AMMINOACIDI: ABBREVIAZIONI

Se-H

IL 21° AMMINOACIDO: LA SELENOCISTEINA

� La selenocisteina è identica

alla cisteina, ma contiene

selenio anzichè zolfo

� Si forma dalla serina durante

la sintesi proteica ed è

codificata in modo particolare

� Le proteine contenenti

selenocisteina hanno in

generale funzioni antiossidanti

D.F.

� Due molecole di

cisteina possono subire

una reazione di

ossidazione dando

luogo alla formazione

di ponti disolfuro

�Serina, treonina e

tirosina possono essere

addizionate di gruppi

fosforiciD.F.

MODIFICAZIONI DI AMMINOACIDI (post-traduzionali)

Ponte disolfuro

MODIFICAZIONI DI AMMINOACIDI (post-traduzionali)

�Alcuni residui di prolina e di lisina del collagene vengono idrossilati a idrossiprolinae idrossilisina

�Il glutammato può essere carbossilato nelle proteine chiamate fattori della coagulazione allo scopo di legare il calcio

Si definiscono essenziali quegli amminoacidi che un

organismo vertebrato non è in grado di sintetizzare da

sé in quantità sufficiente, ma che deve assumere con

l'alimentazione.

Amminoacidi essenziali o indispensabili (9)

Lisina (polare, carico +)

Metionina (alifatico, non polare, solforato)

Treonina (polare, non carico, alcool)

Leucina (alifatico, non polare)

Isoleucina (alifatico, non polare)

Valina (alifatico, non polare)

Fenilalanina (aromatico)

Triptofano (aromatico, anello indolico)

Istidina (polare, carica +, imidazolico)

AMMINOACIDI ESSENZIALI

D.F.

Oltre ad entrare nella composizione delle proteine,

alcuni amminoacidi servono come precursori di

molecole di importanza fisiologica:

� il triptofano è il precursore della serotonina, un

neurotrasmettitore

� la tirosina è il precursore degli ormoni

adrenalina e nor adrenalina e tiroxina e

triiodotironina

� l’istidina è il precursore dell’istamina

GLI AMMINOACIDI STANDARD HANNO ANCHE ALTRE

FUNZIONI

D.F.

�Negli organismi viventi non esistono soltanto i

20 amminoacidi “standard”, incorporati nelle

proteine

�Negli organismi viventi sono presenti più di

200 amminoacidi diversi, dotati di varie funzioni

� Alcuni sono intermedi metabolici, come

ornitina e citrullina, intermedi del processo che

porta alla sintesi dell’urea, o come la taurina,

utilizzata per la sintesi di un sale biliare

(taurocolato)

�Altri sono presenti nella parete cellulare di

batteri e funghi

AMMINOACIDI CHE NON VENGONO INCORPORATI NELLE

PROTEINE

D.F.