aminoacidos bioquimica

Republica Bolivariana de Venezuela

Escuela de Medicina “Witremundo Torrealba”

Universidad de Carabobo

Departamento de Fisiología y Bioquímica

Aminoácidos Aminoácidos

Integrantes:Perera Soranyelli

Pérez LuisPérez Guillermo

Julio-2014

RATÓN

ObjetivosObjetivos

-Identificar los grupos

constituyentes de los aminoácidos que forman parte de las

proteínas

-Establecer la influencia de los grupos R en la polaridad de los aminoácidos

-Formula general de un aminoácido

-Estereoisomería de los aminoácidos

-Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la polaridad de sus grupos R

¿Qué Son los ¿Qué Son los Aminoácidos? Aminoácidos?

Son las unidades elementales

Constituidas por las moléculas denominadas Proteínas

Son los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye

permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la

sola acción de vivir.

Formula General de los Formula General de los aminoácidos aminoácidos

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas

H3N

Isomería Isomería Igual fórmula química iguales proporciones

relativas de los átomos Diferentes propiedades

AMOR - ROMA

AVE - EVA

ADULA - ALUDA

Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería Constitucional o Isomería Constitucional o

estructuralestructurallas moléculas tienen la misma fórmula molecular, una diferente distribución de los enlaces entre

sus átomos

De cadena

La disposición de los átomos en la cadena suele ser diferente

Butano C4H10CH3-CH2-CH2-CH3

Isobutano C4H10CH3-CH-CH3

CH3

De Función De Posición

conservan el esqueleto carbonado, pero varía

el grupo funcional

FM: C3H6O

Aldehído cetona

Los isómeros tienen la misma cadena carbónica,

pero difieren por la posición de radicales

FM: C4H9CL •CH3-CH2-CH2-CH2-CL

• CH3-CH2-CH-CH3 CL

• CH3-CH-CH2-CL CH3

Tipos de Isomería Tipos de Isomería

Se caracterizan por poder interconvertirse

la conversión de una forma en otra es posible por

la rotación

Conformacional Configuracional

No basta una simple rotación para convertir una forma en otra, estos isómeros no son

interconvertibles.

Isomería Geométrica

Isomería Óptica

Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería Geométrica

Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes (2 pares) o con dos

iguales y uno distinto.C = Cmismo lado

posiciones opuestas

Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería óptica

Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétrico o quiral. En los

compuestos orgánicos, este átomo es el de carbono y, contiene, los 4

sustituyentes que son diferentes. 

De ello resultan dos moléculas, cada una de

las cuales es el espejo de la otra.

No son superponibles pero tampoco imagen especular uno del otro, difieren en sus propiedades físicas y químicas.

Estereoisomería de los Estereoisomería de los aminoácidos aminoácidos

En todos los aminoácidos, excepto en la glicina, el carbono es asimétrico

Al ser imágenes no superponibles entre sí, las dos formas constituyen a

un tipo de isómeros: enantiómerosTiene la propiedad de hacer

girar el plano de la luz polarizada

mide en un aparato llamado polarímetro instrumento mediante el cual se puede

determinar el valor de la desviación de la luz polarizada por un estereoisómero

ópticamente activo

Estereoisomería de los Estereoisomería de los aminoácidos aminoácidos

la configuración absoluta de los 4 sustituyentes

nomenclatura especial

Si un haz de luz polarizada atraviesa una solución de compuesto quiral, el plano de vibración es rotado sobre su

eje, y desviado a otra posición

Izquierda L o (Levorrotatorio)

Derecha D o (Dextorrotatorio)

Todos los Todos los aminoácidos son aminoácidos son configuraciónconfiguración L L

9 de octubre de 1852- 15 de julio de 1919, Berlín) fue un químico alemán, galardonado con el Premio Nobel de

Química en 1902.

Las proyecciones de Fischer Puede existir en

dos configuraciones espacialmente diferentes, que

son imágenes especulares (simétricas

respecto a un plano) entre sí, como lo son la mano derecha de la izquierda, y al igual que éstas no son superponibles en

el espacio.

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRLa polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en el agua), a altamente polar o

hidrofílico (soluble en el agua).

La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en el agua), a altamente polar o

hidrofílico (soluble en el agua).

Grupos R apolares alifáticosGrupos R aromáticos

Grupos R polares sin carga

Grupos R cargados positivamente (básicos)

Grupos R cargados negativamente (ácidos)

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R apolares alifáticos Son apolares e

hidrofóbicos

Alanina (Ala o A) Valina (Val o V)Leucina (Leu o L)

Isoleucina (Ile o I)

Tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R apolares alifáticos

Glicocola o glicina (Gly o G)

Metionina (Met o M) Prolina (Pro o P)

Su muy pequeña estructura lateral no tiene una contribución

real en las interacciones hidrofóbicas

Uno de los dos aminoácidos que contiene azufre

tiene una cadena lateral alifática con

una estructura cíclica especial

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RR

Grupos R aromáticos

Fenilalanina (Phe o F)

Tirosina (Tyr o Y)

Triptófano (Trp o W)

Con sus cadenas laterales aromáticas,

son relativamente apolares

(hidrofóbico). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R polares sin cargaSon mas solubles en agua, mas hidrofílico, que los aminoácidos

apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua

Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T)

La polaridad de la serina y treonina proviene de sus

grupos hidroxilos

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R polares sin carga

Cisteína (Cys o C)

En el caso de la cisteína de su grupo

sulfhidrilo

Asparagina (Asn o N)

Glutamina (Gln o Q)

El de la asparagina y glutamina de sus grupos amidos.

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R cargados positivamente

(básicos)Los grupos R mas hidrofílicos son aquellos que están cargados, sea positiva o negativamente. Los aminoácidos en los que los grupos R

tienen una carga neta positiva a pH 7,0

Lisina (Lys o K) Arginina (Arg o R) Histidina (His o H)

Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos

RRGrupos R cargados negativamente

(ácidos)

Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7.0 son el aspartato y glutamato uno de los cuales tiene un segundo

grupo carboxilo

Ácido aspártico (Asp o D) Ácido glutámico (Glu o E)

Aminoácidos esenciales y no esenciales Aminoácidos esenciales y no esenciales

No pueden ser sintetizados por nuestro organismo

A través de dieta

La carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales

como la soja y la quínoa. Garbanzos y avena, maíz y

lentejas, arroz maíz.

Aminoácidos esencialesAminoácidos esenciales

son los que puede fabricar o sintetizar el propio

cuerpo

Aminoácidos esenciales y no esenciales Aminoácidos esenciales y no esenciales

Aminoácidos no esencialesAminoácidos no esenciales

Aminoácidos esenciales y no Aminoácidos esenciales y no esenciales esenciales

Desnutrición proteica Desnutrición proteica También llamada kwashiorkor, afecta a los niños

cuando hay ausencia de nutrientes como proteínas al momento de alimentarse.

También llamada kwashiorkor, afecta a los niños cuando hay ausencia de nutrientes como proteínas al

momento de alimentarse. Signos:

• Abombamiento abdominal (retención de líquidos)

•Coloración rojiza de cabello•Despigmentación de la piel•Pérdida de un 60-80% del

peso•Debilidad muscular

Dietas hiperproteicas Dietas hiperproteicas Puede causar:

Enfermedades cardiovasculares. Obesidad

Afecta los riñones Afecta al hígado

“Aprendí que el coraje no era la ausencia de miedo, sino el triunfo sobre él. El valiente no es quien no siente miedo, sino aquel que conquista

ese miedo”N. Mandela