aminoacidos 15 i

L α - serina (izquierdo)

FORMACION DE ENLACE PEPTÍDICO mediante síntesis por deshidratación

LOS 20 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR DE LAS PROTEÍNAS.Los grupos amino y carboxilo ionizados, como se presentan a pH 7,0

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR (aa. Esenciales: Lis, Trp, Phe, Met, Thr, Leu, Ile, Val,/ Arg, His/Tyr ,Cys, Gly, Ser).

PROTEÍNAS

• Las proteínas mantienen la estructura y función de los organismos vivos, son imprescindibles para el crecimiento del organismo e indispensables para la vida

• Se clasifican en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados y proteínas conjugadas (heteroproteidos); porque además de aa presentan por un grupo prostético (glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteínas.

• Función: 1. Estructural. función más importante de una proteína (Ej: colágeno, contráctil:

actina y miosina)2. Inmunológica (anticuerpos: IgG, IgM, IgD, IgA, IgE),3. Catalítica (enzimas: lactasa, pepsina, NADH deshidrogenasa, citocromos),4. Transporte (Ej. Albúmina, hemoglobina).5. Hormonal (EJ: insulina y glucagón) 6. Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (tampón químico),7. Transducción de señales (Ej: rodopsina).8. Protectora (Ej: trombina y fibrinógeno)9. Toxina (Ej.: veneno de vívora, enterotoxina de E. coli)

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

EJEMPLOS DE ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

INSULINA

ESTRUCTURAS TRIDIMENCIONALES DE TRES PROTEÍNAS: Citocromo C, Lisozima y Ribonucleasa.

• La proteína se desnaturaliza cuando pierde sus diversos niveles de organización estructural, debido a la ruptura de los enlaces; como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos y de las interacciones hidrofóbicas, etc., sin cambio en la estructura primaria; pero en algunos casos pueden recuperar su conformación original. (renaturalización)

• la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo; y se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.

• la proteómica identifica el complemento entero de proteínas elaboradas por una célula en diversas condiciones.

ENZIMAS• Son proteínas especializadas en la actividad catalítica, algunas están formadas solo

por aminoácidos otras presentan algún componente de naturaleza no proteica.• La parte proteica se denomina apoenzima y la parte no proteica se denomina

coenzima. Una proteína funcional se denomina Holoenzima.• Características:- Su síntesis depende de la regulación de la expresión génica.- Pueden alcanzar velocidades de reacción de 107 hasta 1014 veces mayor. - Las condiciones de reacción; son más suaves, temperatura, presión, pH neutro.- Mayor especificidad de reacción . Capacidad de regulación - Disminuyen la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que aceleran sustancialmente la tasa de reacción.- No alteran el balance energético de las reacciones. - Su mecanismo de acción consiste en la formación de un complejo entre la enzima y el sustrato. El sustrato se une a la enzima por medio del sitio activo.- Algunas enzimas presentan diferentes sitios activos, a estas de denominan enzimas alostéricas.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. “(EC), Enzyme Commission numbers” son un esquema de clasificación, basado en las reacciones químicas que catalizan:

• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos

Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un

doble enlace o añadirse a un doble enlace.descarboxilasas, liasas.• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus

isómeros funcionales o de posición, Ejemplo: epimerasas (mutasa).• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante

el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

COFACTORESLos cofactores pueden ser un ión metálico. Enzimas que requieren de cofactores: - Zn++: La deshidrogenasa alcohólica, la anhidrasa carbónica y la carboxipeptidasa.- Mn2+ o Mg2+ : arginasa, fosfotransferas fosfohidrolasas.- Fe2+, Fe3+: citocromos catalasa peroxidasa y ferrodoxina.- Cu2+: Tirosinasa y citocromo oxidasa.- K+ Y Mg2+: Piruvato quinasa.- NA+, K+,Y Mg2+: ATPasa.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

CINÉTICA ENZIMATICA

• la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas: ( Figura 14.4).

• Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada enzimáticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración. A medida que la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta.

• Con un aumento posterior la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la concentración del sustrato y se aproxima asintóticamente a un valor máximo que es característico de cada enzima y que se conoce como velocidad máxima. Se dice entonces que el enzima se halla saturado por el sustrato.

• La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-Menten). KM es un valor característico de cada enzima y constituye una medida de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican una alta afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.