PROTEINI

Protos – prvi, najvažniji

Uloga: 1. Strukturna (kolagen, keratin, elastin) 2. Funkcionalna (enzimi)

Građa: - Makromolekuli koji se sastoje od ostataka a-aminokiselina povezanih amidnom vezom:

IZOLOVANJE PROTEINA

1. Hromatografske metode 2. Elektroforetske metode

ODREĐIVANJE MOLEKULSKE MASE

1. Sedimentaciona metoda 2. Molekulska sita

AMINOKISELINE

- a-aminokiseline - Fizičke osobine (visoka tačka topljenja, dobra rastvorljivost u vodi) - Kiselost i baznost aminokiselina - Cviterjonska struktura (izoelektrična tačka, pI) - Stereohemija aminokiselina (L-, D-)

AMINOKISELINE:

H3NCHCOO

R

Tip Naziv Skraćenica Bočni niz, R pI

Nepolarni bočni

niz

Glicin Gly -H 6.06

Alanin Ala -CH3 6.11

Valin Val -CH(CH3)2 6.00

Leucin Leu -CH2CH(CH3)2 6.04

Izoleucin Ile 6.04

Fenilalanin Phe -CH2C6H5 5.91

Triptofan Trp 5.88

Prolin Pro

kompletna struktura

6.30

N

CH2

H

CHCH2CH3

CH3

CH CH2

H2N

CH2 CH2

OC

O

PODELA AMINOKISELINA

Polarni bočni niz

sa hidroksilnom grupom

Serin Ser -CH2OH 5.68

Treonin Thr 5.64

Tirozin Tyr 5.63

sa karboksilnom ili amidnom grupom

Aspartanska kiselina Asp -CH2COOH 2.98

Glutaminska kiselina Glu -CH2CH2COOH 3.08

Asparagin Asn -CH2CONH2 5.41

Glutamin Gln -(CH2)2CONH2 5.65

Lizin Lys -(CH2)4NH2 9.47

Sa amino grupom

Arginin Arg 10.76

Histidin His 7.64

Sa sumporom Cistein Cys -CH2SH 5.07

Metionin Met -(CH2)2SCH3 5.74

N

N

H

H2C

CH2 OH

CHOH

CH3

CH2CH2CH2NHCNH2

NH

STRUKTURA PROTEINA

- Primarna:

-Sekundarna: 1. a-heliks

2. Struktura naborane ploče (b-struktura):

Tercijarna struktura

Kvaternerna struktura

Sekundarne veze koje uslovljavaju tercijarnu strukturu proteina: 1. Vodonične

2. Disulfidne

3. Hidrofobne 4. Elektrostatičke 5. Van der Valsove

Prikaz svih proteinskih struktura

Na osnovu biološke funkcije proteini su:

1. Enzimi – biološki katalizatori.

2. Proteini mišića – miozin, aktin.

3. Hormoni – hormoni rasta, insulin.

4. Neurotransmiteri – enkefalini i endorfini.

5. Rezervni proteini – proteini klice semena, kazein u mleku,

ovalbumin u belancetu i dr.

6. Transportni proteini –hemoglobin, serum albumini,

ceruloplazmin.

7. Strukturni proteini –kolagen, elastin, keratin i glikoproteini u

ćelijskoj membrani.

8. Zaštitni proteini –antitela, fibrinogen.

9. Toksini – otrov zmije, difterija toksin, Clostridium botulinum

toksin.

PODELA PROTEINA

Na osnovu rastvorljivosti proteini su:

Fibrilarni proteini

1. Kolageni – vezivno tkivo, kosti, zubi, koža, kapilari.

2. Elastini – krvni sudovi, ligamenti, pluća.

3. Keratini – kosa, vuna, nokti, rogovi, perje.

4. Miozini – mišići.

5. Fibrin – faktori kaogulacije krvi.

Globularni proteini

1. Albumini – balance, krv.

2. Globulini – antitela, enzimi, transportni proteini i receptor proteini.

PODELA PROTEINA 1. Jednostavni 2. Konjugovani 3. Derivati proteina

JEDNOSTAVNI (PROSTI) PROTEINI - Proteidi -

1. ALBUMINI (rastvorni u vodi, relativno niske molekulske mase) albu-

mini jaja, laktalalbumini, proteini surutke, leukozin cerealija, legume-lin iz leguminoza);

2. GLOBULINI (rastvorni u razblaženim rastvorima kiselina, a nerast-vorni u neutralnim rastvorima) globulini seruma i b-laktoglobulin u mleku, miozin;

3. GLUTELINI (rastvorni u 50-90% etanolu, nerastvorni u vodi) proteini žitarica (glutenin u pšenici, orizenin u pirinču);

4. PROLAMINI (rastvorni u neutralnom rastvoru soli, a nerastvorni u vodi ovi proteini sadrže velike količine prolina i glutaminske kiseline zein u kukuruzu, gliadin u pšenici;

5. SKLEROPROTEINI (nerastvorni u vodi i neutralnim rastvorima) kola-gen u mišićima, elastin i keratin -komponenta kose;

6. HISTONI ( bazni proteini) sadrže visoki procenat lizina i arginina; 7. PROTAMINI (jako bazni proteini niske molekulske mase) bogati

argininom.

Fosfoproteini

Lipoproteini

Nukleoproteini

Glikoproteini

Hromoproteini

SLOŽENI (KONJUGOVANI) PROTEINI

DERIVATI PROTEINA

Jedinjenja dobijena hemijskim i enzimatskim modifikacijama. Mogu biti: - Primarni derivati (malo modifikovani,i nerastvorni u vodi) - Sekundarni derivati (modifikovani, primer - peptidi). Razlika između derivata proteina je u njihovoj veličini i rastvorljivosti.

DENATURACIJA PROTEINA Promena molekularne strukture (narušavanje nativne strukture) bez ras-kidanja peptidnih veza proteina. Narušava se kvaternerna, tercijarna i sekundarna struktura. Denaturacija je prouzrokovana zagrevanjem, pH sredinom, solima i površinskim efektima. Denaturacija uključuje gubitak biološke aktivnosti i veoma značajne pro-mene fizičkih i funkcionalnih osobina (npr. rastvorljivosti).

FAKTORI DENATURACIJE

Zagrevanje je ponekad poželjno (denaturacijom proteina surutke dobija se mleko u prahu koje se koristi u pekarskoj tehnologiji). Denaturacuja može da uzrokuje flokulaciju globularnih proteina ili stvaranje gela. Proteini koji u svojoj strukturi sadrže više hidrofobnih aminokiselinskih ostataka (Val, Leu, Phe) stabilniji su od hidrofilnih proteina. Zamrzavanjem se takođe denaturišu proteini. Hidrostatički pritisak (1-12 kbar ) denaturiše proteine. Ova denaturacija proteina je često reverzibilna. Hemijski agensi denaturacije: pH, organski rastvarači, deterdženti.