Transaminac ión Desaminac ión ox idat i va

Metabolismo de los Aminoácidos

Aminoácidos Los mamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales (ANE)

mediante rutas de reacción relativamente sencillas.

Por el contrario, los aminoácidos esenciales (AE) deben obtenerse del alimento, ya que los mamíferos carecen de las rutas para su síntesis.

Funciones: Las función más importante de los aminoácidos es la síntesis de proteínas.

También son la fuente principal de átomos de nitrógeno.

Las partes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados) son una fuente de energía, y precursores de varias rutas de reacción.

Moléculas nitrogenadas

Debido a que NO existe una molécula de almacenamiento de nitrógeno

Los organismos deben reponer constantemente sus suministros de nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que se pierde en el catabolismo.

Para eliminar las moléculas nitrogenadas excedentes (tóxica) que no se requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animales han tenido que desarrollar ciertos mecanismos.

El nitrógeno se elimina por reacciones de desaminación donde se convierte en amoníaco y rápidamente en urea, de modo que se puede eliminar sin gran perdida de agua.

Metabolismo de los aminoácidos

Dependiendo de las necesidades metabólicas, se sintetizan determinados aminoácidos o se interconvierten y luego se transportan a los tejidos, en los que se utilizan.

Los aminoácidos ingresan al interior de las células mediante proteínas transportadoras de membrana.

El transporte hacia el enterocito es dependiente del Na+ (cotransportador)

Rutas metabólicas de los a.a.

Amoniaco

Rutas

Transaminación: Es la conversión de una aminoácidos en otro, es una de las reacciones más importante para la síntesis de aminoácidos no esenciales.

Desanimación oxidativa: Es la eliminación del nitrógeno del glutamato como amoníaco, que posteriormente se integra al ciclo de la urea, o a la síntesis de glutamina.

Transaminación Se transfieren grupos amino (NH3) desde un α-aminoácido a un α -cetoácido.

Se forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido Estas reacciones son catalizadas por aminotransferasas o transaminasas. La mayoría ellas utilizan el glutamato como donador del grupo amino.

Regulación

Las reacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5' –fosfato (PLP), que procede de la piridoxina (vitamina B6).

Las reacciones de transaminación son reversibles, teóricamente es posible sintetizar todos los aminoácidos por transaminación.

Sin embargo, las pruebas experimentales señalan que no existe síntesis de un aminoácido si el organismo no sintetiza su α-cetoácido precursor de forma independiente.

Precursores α-cetoácidos

Los aminoácidos comunes son sintetizados a partir de compuestos intermedios en el ciclo del ácido cítrico

La desanimación es una reacción catabólica, es la primera reacción en la ruptura de los aminoácidos.

Se refiere a la remoción del grupo α-amino con el objeto de excretar el exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbono restante.

La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas substancias son derivadas principalmente del glutamato.

Desaminación

Desanimación vs. transaminación

La desaminación ocurre a través de la desaminación oxidativa del glutamato por la glutamato deshidrogensa que produce amonio y α-cetoglutarato .

El α-cetoglutarato regenerado se utiliza para transaminaciones adicionales.

Las altas concentraciones de amoniaco son tóxicas para las células.

Distintos organismos han evolucionado estrategias diferentes para eliminar el amoniaco de desecho.

En organismos terrestres grandes, evitan la acumulación de amoniaco convirtiéndolo en urea (menos tóxico)

Ciclo de la urea

Urea La urea es un compuesto sin carga y muy soluble en agua, producido

casi exclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los riñones donde es excretado como principal soluto en la orina.

La urea es el producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la urea.

2. La carbamiol fosfato, dona el grupo carbamoilo a la ornita y se forma citrulina. (ornitina transcarbamoilasa)

1. El amoniaco producido por la desaminación oxidante del glutamato reacciona con bicarbonato producido por la respiración mitocondrial forman carbamoíl fosfato. (carbamoil fosfato sintetasa)

3. La citrulina sale al citoplasma.

4. El segundo amino se introduce del aspartato y forman argino succinato. (arginosuccinato sintetisa)

5. El argino succinato se acorta para forma arginina y fumarato. (arginosucciinasa)

7. La arginina es cortada por la arginasa en ornitina y urea, la ornitina puede regresar a la matriz mitocondrial dar otra vuelta en el ciclo.

6. El fumarato es intermediario del ciclo de Krebs.

La urea es eliminada por la orina

Hepatocito

Valores normales de Urea

Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y la cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente enfermos y como indicador de la función renal.

Muestra de orina de 24 hrs.

Valores normales12 a 20 gr/24 hrs.

Los niveles bajos usualmente indican:•Problemas renales•Desnutrición

Los niveles altos usualmente indican:•Aumento de la descomposición de proteína en el cuerpo•Ingesta excesiva de proteína

** Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática