argomenti di tesi disponibili presso il gruppo di chimica
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Argomenti di tesi disponibili
presso il Gruppo di
Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica
G. Battistuzzi - bioinorganica
M. Borsari - elettrochimica
A. Ranieri - elettrochimica
C. A. Bortolotti - ch. computazionale
G. Di Rocco - bioinorganica
M. Sola - bioinorganica
M. Bellei - bioinorganica
Gruppo di Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica
Argomenti di ricerca
Ci occupiamo di metallo-proteine redox (proteine di trasferimento
elettronico, enzimi redox), native o soggette a mutazioni sitospecifiche, o
di sistemi biomimetici
Argomenti di ricerca
Studio del rapporto struttura - funzione
Studio delle proprietà biocatalitiche di metallo-proteine e metallo-
enzimi immobilizzati, per la costruzione di superficie ibride
nanostrutturate da utilizzare come componenti di sensori nano-
bioelettrochimici
Studio della termodinamica e della cinetica dei processi di
trasferimento elettronico di metallo-proteine in soluzione ed
immobilizzate su superfici inorganiche
Studio delle proprietà strutturali e funzionali di metallo-proteine e
metallo-enzimi in condizioni denaturanti, in interazione con
membrane fosfolipidiche e in interazione con i partner fisiologici
Tecniche di indagine utilizzate
• Voltammetria ciclica e ad onda quadra e spettroscopia
di impedenza su elettrodi stazionari modificati e non
• Spettroelettrochimica con cella OTTLE
• Spettroscopie UV-Vis, Fluorescenza, Dicroismo
Circolare (CD) e Dicroismo Circolare Magnetico (MCD)
• Spettroscopia Raman: SERS, SERRS e SE-IRA (presso
UNITS e TUB)
• Tecniche computazionali
• Mutagenesi sitospecifica
Citocromi c mitocondriali e
batterici, mono e di-eme
Eme perossidasi
Sistemi proteici (nativi o soggetti a mutazioni
sitospecifiche) e biomimetici studiati
Globine umane
Proteine Fe-S
Monoossigenasi da fungo
Argomenti di tesi proposti
Studio della reattività di mutanti di globine umane (neuroglobina e mioglobina) Studio elettrochimico e spettroscopico di citocromi c mutati in presenza di cardiolipina. Studio delle proprietà biocatalitiche di enzimi redox immobilizzati su SAM Studio elettrochimico di proteine FeS umane (collaborazione con J. Cowan, Ohio State University). Studio spettroelettrochimico della termodinamica di riduzione del centro metallico di eme-enzimi redox di origine umana e batterica, aventi proprietà antiossidanti (collaborazione con C. Obinger, University of Natural Resources and Life Sciences, Vienna). Studio elettrochimico di una monoossigenasi da fungo (LPMO), coinvolta nella degradazione redox di polisaccaridi: verso la progettazione di combustibili di seconda generazione (collaborazione con G. Davies, University of York) Studio delle correnti elettriche fotoindotte tramite immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di reazione fotosintetico su superfici d’oro Biosensori elettronici per rilevare la risposta immunitaria ad Anticorpi Antifarmaco - Biosensori per virus in piante
Neuroglobina
La Neuroglobina (Ngb) è una globina localizzata nei
neuroni. A differenza delle altre globine, il suo gruppo
eme è esacordinato. Il ruolo fisiologico della Ngb non
ancora stato chiarito. Fra le possibili funzioni
fisiologiche della Ngb troviamo
• protezione dei neuroni da ipossia e ischemia,
rifornendoli di O2;
• eliminazione dell’eccesso di NO o sintesi di NO;
• eliminazione radicali ossigenati e azotati (ROS and
RNS, respectively);
• inibizione dell’apoptosi, grazie alla riduzione del
citocromo c rilasciato nel cytosol.
Nel corso della tesi sarà studiata, mediante
tecniche spettroscopiche (UV-Vis, MCD, CD,
Fluorescenza), spettroelettrochimiche e
voltammetriche, la reattività di mutanti della
Ngb, in cui sono stati sostituiti residui
opportunamente selezionati
Mioglobina
Nel corso della tesi saranno studiati gli effetti
della mutazione H98Y su differenti aspetti
della reattività della mioglobina (stabilità
conformazionale, affinità per l’eme, capacità di
legare O2, proprietà redox, capacità di
catalizzare la formazione di radicali ossigenati
e di formare aggregati) per identificare le
cause molecolari della patologia associata alla
mutazione.
La Mioglobina (Ngb) è una globina localizzata nei
tessuti muscolari dove agisce da deposito per O2.
Recentemente, un team internazionale formato da
differenti gruppi di ricerca ha scoperto che il mutante
H98Y è responsabile dell’insorgere e dello sviluppo di
una malattia genetica (mioglobinopatia) che provoca
una progressiva atrofia dei muscoli.
Eme-perossidasi
Le eme-perossidasi sfruttano la riduzione di H2O2 per
catalizzare l’ossidazione di un’ampia varietà di substrati
organici e inorganici. Il loro ciclo catalitico prevede tre
step redox consecutivi che coinvolgono due specie
intermedie (Composto I e Composto II) caratterizzate da
un alto potenziale di riduzione, le quali ossidano le
molecule di substrato. La comprensione dei fattori
molecolari che influenzano il potenziale di riduzione delle
coppie redox coinvolte nel ciclo catalitico delle
perossidasi è cruciale per capire I dettagli molecolari che
determinano le loro proprietà catalitiche.
Nel corso del lavoro di tesi sarà studiata la
reattività redox in soluzione di eme-enzimi
redox nativi e ricombinanti mediante tecniche
spettroelettrochimiche.
Monoossigenasi da fungo (LPMO)
Molecular Biology
Protein chemistry
Electrochemistry
Electrical Measurements
Biosensori per rilevare la risposta immunitaria ad
Anticorpi Antifarmaco - Biosensori per virus in piante
IN SITU functionalization
Molecular Biology (protein
expression and purification)
Protein chemistry
Electrochemistry
Electrical Measurements
Immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di
reazione fotosintetico su superfici d’oro
Molecular Biology (protein
expression and purification)
Protein chemistry
Electrochemistry
Electrical Measurements
Heme
Gold electrode
RC
Heme
Gold electrode
Covalent
linker
RC
Q QH2
Covalent
linker