АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот...
TRANSCRIPT
![Page 1: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/1.jpg)
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕПТИДЫ
БЕЛКИ
![Page 2: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/2.jpg)
СТРУКТУРА И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ
СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные
аминокислоты).
Это -аминокислоты, в которых функциональные амино-
и карбоксильная группы находятся у одного и того же -
углеродного атома.
-Аминокислоты отличаются друг от друга структурой R-
группы.
![Page 3: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/3.jpg)
По структуре боковой группы R аминокислоты
подразделяются на:
моноаминомонокарбоновые алифатические
(глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин);
моноаминодикарбоновые и их амиды
(аспарагиновая кислота и аспарагин, глутаминовая
кислота и глутамин);
диаминомонокарбоновые (аргинин, лизин)
гидроксиаминокислоты (серин, треонин);
серосодержащие (цистеин, метионин);
ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан);
гетероциклические (пролин, гистидин).
![Page 4: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/4.jpg)
Группа
аминокислот
Функциональные группы Аминокислоты
Гидрофильные, полярные
Кислые
Карбоксильная -СОО- Аспарагиновая
Глутаминовая
Asp
Glu
Асп
Глу
Основные Аминогруппа
Гуанидиновая
Имидазольная
-NH3
+
-CH4N3
+
-C3H3N2
+
Лизин
Аргинин
Гистидин
Lys
Arg
His
Лиз
Арг
Гис
Нейтральные Тиольная -SH Цистеин
Cys Цис
Гидроксильная
Гидроксифенил
-ОН
-C6H4ОН
Серин
Треонин
Тирозин
Ser
Thr
Tyr
Сер
Тре
Тир
Амиды -CONH2 Аспарагин
Глутамин
Asn
Gln
Аср
Глн
Глицин Gly Гли
![Page 5: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/5.jpg)
Гидрофобные, неполярные
Алифатические Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Метионин
Ala
Val
Leu
Ile
Met
Ала
Вал
Лей
Иле
Мет
Ароматические Фенил
Индол
-C6H5
-C8H5N
Фенилаланин
Триптофан
*(Тирозин
Phe
Trp
Tyr)
Фен
Трп
Иминокислота
Пролин Pro Про
*Тирозин, или гидроксифенилаланин – ароматическая,
гидрофильная, полярная аминокислота.
![Page 6: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/6.jpg)
Протеиногенные аминокислоты делятся на:
незаменимые – не могут синтезироваться в
организме человека
(треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин,
фенилаланин, триптофан, лизин),
частично заменимые – аргинин и гистидин
заменимые – могут синтезироваться в
организме.
![Page 7: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/7.jpg)
-Аминоксилоты (кроме глицина) имеют в структуре
хиральные (асимметричные) атомы С.
Это обусловливает существование двух энантиомеров –
L- и D-форм аминокислот.
Все аминoкиcлoты, входящие в состав белков, oтноcятcя к
L-ряду.
Аминокислоты, относящиеся к D-ряду, встречаются в
некодируемых пептидах.
H C NH2
COOH
R
H2N C H
COOH
R
D - ряд L - ряд
энантиомеры
![Page 8: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/8.jpg)
Химические свойства аминокислот
• декарбоксилирования (образование аминов) и
дезаминирования (образование карбоновых
кислот);
• переаминирования с α-кетокислотами;
α-аминокислота + α-кетокислота ↔
↔ α-кетокислота’ + α-аминокислота’
• образование пептидной связи между α-СООН- и
α-NH2-группами двух аминокислот (полимеризация
аминокислот с образованием пептидов):
серин цистеин серилцистеин
•
•
•
•
![Page 9: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/9.jpg)
• образования амидов и сложных эфиров;
• взаимодействие аминогрупп с альдегидами
(образование шиффовых оснований);
• образование N-гликозидов (при взаимодействии с
углеводами через аминогруппу);
• образование О-гликозидов (при взаимодействии с
углеводами через карбоксильную группу);
• окисление SH-групп (образование дисульфидных
соединений, например, димера цистеина - цистина);
• фосфорилирование гидроксиаминокислот
(образование сложных фосфорных эфиров);
• окисление гуанидиновой группы аргинина.
![Page 10: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/10.jpg)
Универсальной качественной реакцией
на α-аминокислоты, является их
взаимодействие с нингидрином,
сопровождающееся образованием
окрашенного продукта фиолетового цвета
(пурпура Руэмана).
![Page 11: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/11.jpg)
КАЧЕСТВЕННАЯ РЕАКЦИЯ НА -АМИНОКИСЛОТЫ
O
O
OH
OH+ H2N CH COOH
R
O
O
H
OH
+ NH3 + CO2 + RCHO +
O
O
OH
OH
O
O O
O
N
Нингидрин α-Аминокислота
окисленный
Нингидрин Нингидрин
восстановленный окисленный
Пурпур Руэмана
(сине-фиолетовый)
![Page 12: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/12.jpg)
Амфотерные свойства аминокислот
α-Аминокислоты в водных растворах
существуют преимуществненно в виде
биполярных, или цвиттер-ионов:
![Page 13: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/13.jpg)
Степень диссоциации ионогенных групп зависит от рН.
Значение рН раствора, при котором суммарный заряд
молекулы аминокислоты равен «0», называется
изоэлектрической точкой рI и определяется по
формуле:
рI=(pK1+pK2)/2
pK1 – константа диссоциации α-карбоксильных групп;
pK2 – константа диссоциации α-аминогрупп.
Если аминокислота содержит дополнительные
ионогенные группы, то при расчете рI учитывается
их вклад.
![Page 14: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/14.jpg)
Значение рН водного раствора химически
чистой аминокислоты называется
изоионной точкой.
Значения изоэлектрической и изоионной
точек в разбавленных растворах
приблизительно равны.
![Page 15: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/15.jpg)
рН < pI рН = pI pH > pI
Заряд > 0
(положительный)
Заряд = 0 Заряд < 0
(отрицательный)
Заряд аминокислоты в растворе зависит от его рН
Аминокислоты в растворах при любых значениях
рН (кроме рI) ведут себя как сильные электролиты,
проявляя амфотерные свойства.
![Page 16: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/16.jpg)
Аминокислотные остатки в молекуле белка
соединены пептидными связями.
Длина пептидной связи = 0,132 нм
длина одинарной С–N связи = 0,146 нм;
длина двойной С=N связи = 0,127 нм.
![Page 17: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/17.jpg)
Свойства пептидной связи:
пептидная группа жесткая планарная (плоская)
структура и вращение вокруг пептидной связи
невозможно;
пептидная связь имеет транс-конфигурацию
(только остатки пролина образуют пептидную
связь в цис-конфигурации);
для пептидной группировки характерна кето-
енольная таутомерия.
![Page 18: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/18.jpg)
По числу аминокислотных остатков:
олигопептиды (до 10 аминокислотных
остатков);
полипептиды (от 10 до 50 аминокислотных
остатков).
По составу пептиды подразделяются на:
простые (гомомерные) – состоят только из
аминокислотных остатков;
сложные (гетеромерные) – дополнительно
включены не аминокислотные компоненты
(углеводы, липиды, металлы и др.).
![Page 19: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/19.jpg)
Полипептиды, состоящие более, чем из 50
аминокислотных остатков, относятся к
белкам, или протеинам.
В структуре белковой молекулы выделяют
4 уровня организации.
![Page 20: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/20.jpg)
Структурный
уровень
Характеристика
структуры
Типы связей
в структуре
Первичная
структура
последовательность
аминокислотных
остатков в
полипептидной цепи
ковалентные
связи
(пептидные)
Вторичная
структура
- -спираль
- -структура
конфигурация
полипептидной цепи
водородные
связи
Сверхвторичная
структура
упорядоченное рас-
положение -
спиральных участков
и/или -структур
полипептидной цепи
![Page 21: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/21.jpg)
Структурный
уровень
Характеристика
структуры
Типы связей
в структуре
Третичная
структура
пространственная
организация
(конформация)
полипептидной цепи
гидрофобные
взаимодействия
водородные
связи
ионные связи
дисульфидные
(ковалентные)
связи
Четвертичная
структура
способ организации в
пространстве отдель-
ных полипептидных
цепей, образование
макромолекулярных
комплексов
гидрофобные
взаимодействия
водородные
связи
ионные связи
![Page 22: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/22.jpg)
В зависимости от степени асимметрии молекулы
белка, имеющие пространственную структуру
(конформацию), подразделяются на:
• - глобулярные
(при соотношении длинной оси к короткой 3:5);
- фибриллярные
(при соотношении осей 80:150).
![Page 23: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/23.jpg)
Формирование третичной структуры
приводит к образованию функционально
активной, или нативной, белковой
структуры.
![Page 24: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/24.jpg)
Физико-химические свойства белков
Большинство белков – это водорастворимые вещества.
В растворах белки проявляют коллоидные свойства и отличаются:
- высокой вязкостью;
- способностью к образованию гелей;
- неспособностью проходить через полупроницаемые мембраны.
![Page 25: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/25.jpg)
Белки способны взаимодействовать и с
катионами, и с анионами.
Способность белков взаимодействовать с
различными заряженными веществами
может приводить к их осаждению, т.к.
происходит изменение заряда молекулы.
![Page 26: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/26.jpg)
Денатурация – изменение пространственной структуры,
которая происходит в связи с разрывом связей,
поддерживающих и образующих пространственную
структуру.
Происходит нарушение четвертичного, третичного и
вторичного уровней организации белка.
Факторы денатурации:
физические (механические воздействия, высокие и низкие
температуры, ультразвук, радиация и др.);
химические (концентрированные неорганические и
органические кислоты, концентрированные щелочи,
органические растворители и т.д.).
Процесс, обратный денатурации, называется ренатурация.
![Page 27: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/27.jpg)
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
В зависимости от состава белки делятся
на простые и сложные.
Простые белки состоят только из аминокислот.
Альбумины и глобулины – глобулярные
транспортные и запасные белки.
Протамины – основные белки.
Гистоны – ядерные основные белки.
Проламины, глютелины – кислые
растительные белки.
![Page 28: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/28.jpg)
Сложные белки кроме белковой части имеют
структуры небелковой природы.
Хромопротеины –окрашенные белки: гемопротеины,
флавопротеины, родопсин и др.
Фосфопротеины – содержат остатки фосфорной
кислоты.
Гликопротеины – содержат ковалентно связанные моно-
и олигосахариды.
Нуклеопротеины – содержат белок и нековалентно
связанные остатки нуклеиновых кислот.
Липопротеины – гидрофобные белки, содержащие
нековалентно связанные липиды.
Металлопротеины – сложные белки, содержащие атомы
(ионы) металлов.
![Page 29: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/29.jpg)
Функции белков
• Каталитическая функция.
• Структурная функция.
• Транспортная функция
• Защитная функция.
• Регуляторная функция.
• Двигательная функция.
![Page 30: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/30.jpg)
ФЕРМЕНТЫ
Ферменты - природные биокатализаторы
белковой природы.
![Page 31: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/31.jpg)
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Общие со всеми катализаторами:
1. способность катализировать только
термодинамически возможные процессы.
2. ускорение наступления состояния равновесия
обратимого процесса, без смещения равновесия в
сторону прямой или обратной реакции.
3. не расходуются и не модифицируются в
процессе катализа.
![Page 32: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/32.jpg)
Специфические свойства:
1. более высокая активность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами.
2. высокую специфичность действия ферментов.
3. способность реагировать на различные регуляторные воздействия.
4. свойства, обусловленные белковой природой абсолютного большинства ферментов (термолабильность, зависимость активности от величины рН среды и др.).
![Page 33: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/33.jpg)
СТРУКТУРА ФЕРМЕНТОВ
Простые ферменты – однокомпонентные,
состоят только из полипептидной части;
Сложные ферменты (холофермент) –
двухкомпонентные, кроме полипептида
(апофермента) содержат дополнительный
компонент небелковой природы (кофактор).
Область фермента, в которой происходит
связывание и превращение субстрата, называется
активным центром.
![Page 34: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/34.jpg)
Класс ферментов Тип реакции
1. Оксидоредуктазы Окислительно-
восстановительные реакции
всех типов
2. Трансферазы Перенос отдельных атомов и
групп атомов
3. Гидролазы Гидролитическое расщепление
химических связей
4. Лиазы Негидролитическое
расщепление двойных связей
или их образование
5. Изомеразы Взаимопревращение
различных изомеров
6. Лигазы Образование связей (синтез) с
затратой энергии АТФ
Классификация ферментов
![Page 35: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/35.jpg)
Единицы и формы выражения
активности ферментов
1 катал (каt) – количество фермента, которое
катализирует превращение 1 моль субстрата за 1
сек при 25оС.
1 международная единица (МЕ) – количество
фермента, которое катализирует превращение 1
мкмоль субстрата за 1 мин при 25оС.
Удельная активность - число единиц
активности фермента, приходящихся на 1 мг
белка.
![Page 36: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/36.jpg)
Уравнение Михаэлиса-Ментен
Vmax [S] V = --------------------
KM + [S]
![Page 37: АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДЫ БЕЛКИ · 2013-04-23 · 20 аминокислот входят в состав белков (протеиногенные аминокислоты)](https://reader036.vdocuments.site/reader036/viewer/2022070719/5edf0b25ad6a402d666a6629/html5/thumbnails/37.jpg)
Зависимость активности ферментов
от температуры (А) и рН среды (Б)
А Б