melania prado merini. práctica 1 biología. grado en química usc. curso 2011-2012

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1: PRÁCTICA BIOMOLÉCULAS EN 3 . D -7 Melania Prado Merini G

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Page 1: Melania Prado Merini. Práctica 1 Biología. Grado en Química USC. Curso 2011-2012

1: PRÁCTICA BIOMOLÉCULAS EN3 .D

-7Melania Prado Merini G

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“ ”Swiss PDB Viewer

“ En esta práctica utilizamos el programa Swiss ”. PDB Viewer Gracias a él pudimos capturar

, las imágenes de las proteínas ADN y ARN que .se muestran a continuación

El objetivo de esta práctica es la apreciación de las características estrucuturales básicas de

.proteínas y polinucleótidos

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❶ .Proteínas

Las proteínas están formadas por cadenas lineales de ( ), aminoácidos que cuentan con un carbono asimétrico

. unidos mediante enlaces peptídicos A través de los . radicales diferenciamos unos aminoácidos de otros

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la . vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas

Entre algunas de sus funciones se encuentran la ; expresión de la información genética la posesión

“ ” ( , , )...actividad biológica transporte defensa reserva

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■ -Fórmula estructural de un L .aminoácido y carbono asimétrico

Carbono asimétrico

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■ .Enlace peptídico

El enlace peptídico es un 2 enlace entre el NH

( ) grupo amino de unaminoácido y el COOH( ) grupo carboxilo de

otro .aminoácido La formación de un enlace peptídico implica la

pérdida de unamolécula de agua y la

formación de un enlace - .covalente CO NH

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■ Extremos .N y C terminal

- El extremo N terminal hace referencia al extremo de

una proteína que finaliza con un aminoácido con

un grupo amina libre( 2).NH - El extremo C terminal de

una proteína es la región final de la cadena de

aminoácidos que termina en un grupo carboxilo

( ).COOH

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■ .Estructura de las proteínas

:Dentro de la estructura de las proteínas distinguimos cuatro niveles

:Estructura primaria , , hace referencia a la secuencia de aminoácidos es decir .la combinación lineal de los aminoácidos mediante enlaces peptídicos

:Estructura secundaria plegamiento que la cadena peptídica adopta debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el

. ,” ” enlace peptídico Distinguimos dos tipos de conformaciones hélice alfa y“ ”.lámina beta

:Estructura terciaria forma en la que la cadena polipeptídica se pliega en el. espacio La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por , , , enlaces puentes disulfuro puentes de hidrógeno interacciones iónicas

...interacciones de van der Waals

:Estructura cuaternaria disposición espacial de las distintas cadenas . polipeptídicas de una proteína compuesta por varios péptidos Esta

estructura de mantiene estable a través de enlaces de tipo covalente y no.covalente

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■ ( Estructura primaria disposición de los).aminoácidos

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■ : .Estructura secundaria hélice alfa

Hélice alfa: se forma debido al enrollamiento helicoidal . de la cadena peptídica Se mantiene estable

gracias a los enlaces .puente de hidrógeno

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■ : .Estructura secundaria lámina beta

Lámina beta: se forma por el posicionamiento

paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de . una misma proteína Se

mantiene estable debido a la formación de enlaces

. puente de hidrógeno

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■ Enlaces puente de hidrógeno en las.proteínas

Puentes dehidrógeno

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■ Superficie molecular de las proteínas1 2.y

La superficie molecular varía notablemente entre . ambas proteínas Estas variaciones en la superficie ocupada por las proteínas se debe a los diferentes , radicales que forman cada aminoácido que

interaccionan entre ellos confiriendo características .específicas a la proteína

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■ “Superficie molecular Proteína 1”.

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■ “Superficie molecular Proteína 2”.

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■ Distribución de las cargas en lasproteínas 1 2.y

Tal y como podemos ver en las imágenes que se , muestran en las siguientes diapositivas las

cargas en la proteína 1 se encuentran ; , repartidas por toda la proteína en cambio en

la proteína 2, las cargas están todas . concentradas en los extremos de la misma Las

cargas positivas aparecen en las imágenes en , .color rojo y las negativas en azul

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■ “ Distribución de las cargas proteína1”.

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■ Distribución de las cargas en la“ 2”.proteína

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❷ ( ).Ácido desoxirribonucleico ADN

El ADN es una molécula , muy estable formada por ( dos cadenas complementarias y antiparalelas una

5'en sentido 3', 3' 5') → y la otra en sentido → de nucleótidos que se enrollan formando una doble

. hélice Cada nucleótido cuenta con una base ( , , ), nitrogenada adenina timina guanina y citosina

( ) . una pentosa desoxirribosa y un ácido fosfórico Las bases nitrogenadas de una cadena se unen

a las de la otra a través de enlaces puente de ( hidrógeno siempre una base púrica con una).pirimidínica

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■ .Estructura fragmento de ADN

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■ Enlaces puente de hidrógeno entre .bases complementarias

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❸ ( ).Ácido ribonucleico ARN

El ARN está formado por una sola cadena de. nucleótidos Cada ribonucleótido está formado por

( , , , una base nitrogenada adenina uracilo guanina), ( ) citosina una pentosa ribosa y un ácido. fosfórico La cadena de ARN tiene un único sentido

5' 3'.→

, :Distinguimos varios tipos de ARN algunos son

▪ ( ).ARNt transferente

▪ ( ).ARNm mensajero

▪ ( ).ARNr ribosómico

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■ .Estructura fragmento ARNt

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■ .Superficie molecular ARN

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■ Carga de una molécula de ARN( ).negativa

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❸ .Otras proteínas descargadas del PDB

A continuación adjunto imágenes de diferentes proteínas con una estructura más compleja que las proteínas llamadas anteriormente proteína 1 y

proteína 2.

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■ ( ).Green Fluorescent Protein GFP

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■ ( ).Green Fluorescent Protein GFP

Page 28: Melania Prado Merini. Práctica 1 Biología. Grado en Química USC. Curso 2011-2012

■ ( ).Green Fluorescent Protein GFP

Page 29: Melania Prado Merini. Práctica 1 Biología. Grado en Química USC. Curso 2011-2012

■ ( ).Green Fluorescent Protein GFP

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: 13/10/11.Fecha de realización de la práctica