isi metabolisme as.amino

METABOLISME PROTEIN & ASAM AMINO

ebagian besar zat makanan harus

dipecahkan menjadi molekul-

molekul yang lebih kecil terlebih dahulu

sebelum diabsorpsi dari saluran

pencernaan. Asam amino yang dibuat

dalam hati, maupun yang dihasilkan dari

proses katabolisme protein dalam hati,

dibawa oleh darah kedalam jaringan

untuk digunakan.proses anabolik

maupun katabolik juga terjadi dalam

jaringan diluar hati. asam amino yang

terdapat dalam darah berasal dari tiga

sumber, yaitu absorbsi melalui dinding

usus, hasil penguraian protein dalam sel

dan hasil sintesis asam amino dalam

sel. Banyaknya asam amino dalam

darah tergantung keseimbangan antara

pembentukan asam amino dan

penggunaannya. Hati berfungsi sebagai

pengatur konsentrasi asam amino

dalam darah. Dalam tubuh kita, protein

mengalami perubahan – perubahan

tertentu dengan kecepatan yang

berbeda untuk tiap protein.

S Protein dalam dara, hati dan

organ tubuh lain mempunyai waktu

paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein

yang terdapat pada jaringan otot

mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-

rata tiap hari 1,2 gram protein per

kilogram berat badan diubah menjadi

senyawa lain. Ada tiga kemungkinan

mekanisme perubahan protein, yaitu :

1) Sel-sel mati, lalu komponennya

mengalami proses penguraian atau

katabolisme dan dibentuk sel – sel

baru.

2) Masing-masing protein

mengalami proses penguraian dan

terjadi sintesis protein baru, tanpa

ada sel yang mati.

3) Protein dikeluarkan dari dalam

sel diganti dengan sintesis protein

baru.

Protein dalam makanan diperlukan

untuk menyediakan asam amino yang

akan digunakan untuk memproduksi

1 | S E R B A – S E R B I M E T A B O L I S M E A S A M A M I N O

BAB 1

senyawa nitrogen yang lain, untuk

mengganti protein dalam jaringan yang

mengalami proses penguraian dan

untuk mengganti nitrogen yang telah

dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk

urea. Ada beberapa asam amino yang

dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak

dapat diproduksi oleh tubuh dalam

jumlah yang memadai. Oleh karena itu

asam amino tersebut,yang dinamakan

asam essensial yang dibutuhkan oleh

manusia.

Proses Metabolisme Protein

Protein dalam makanan tidak dapat

diserap oleh mukosa usus, akan tetapi

setelah dalam bentuk asam amino

dapat diserap dengan baik.

1. Pencernaan protein di mulut: secara

mekanis, sedangkan secara enzimatis

belum.

2. Pencernaan protein di lambung: sel

mukosa lambung yaitu sel parietal

(Chief cell) mensekresikan asam

lambung (HCl), sedangkan sel zymogen

mensekresikan proenzim pepsinogen.

Proenzim pepsinogen oleh HCl

diaktifkan menjadi enzim pepsin. Protein

setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl,

kemudian dihidrolisis oleh enzim pepsin

menjadi peptida sederhana.

3. Pencernaan di usus halus: cairan

pankreas mengandung proenzim

trypsinogen dan chymotrypsinogen.

Proenzim trypsinogen dan

chymotrypsinogen diaktifkan menjadi

enzim trypsin dan chymotrypsin oleh

enzim enterokinase yang dihasilkan

oleh sel-sel mukosa usus halus.

Enzim trypsin dan chymotrypsin

berperan memecah polipeptida menjadi

peptida sederhana. Selanjutnya peptida

tersebut dipecah menjadi asam amino

oleh enzim peptidase (erepsin). Enzim

peptidase dapat dibedakan menjadi 2

macam berdasarkan aktivitasnya yaitu

enzim aminopeptidase memecah gugus

amina dari polipeptida dan

karboksipeptidase memecah gugus

karboksil dari polipeptida. Nuklease

memecah asam nukleat (DNA dan

RNA) menjadi nukleotida.

4. Absorpsi protein: setelah menjadi

asam amino selanjutnya diabsorpsi

dengan cara difusi fasilitasi melalui

mukosa yeyenum dan ileum. Asam

amino yang berasal dari makanan (diet)

dan dari pemecahan protein tubuh


selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke

dalam amino acid pool (gudang

penimbunan asam amino) yaitu darah

dan cairan jaringan (interseluler). Asam

amino selanjutnya digunakan untuk:

biosintesis protein tubuh di dalam

ribosom, mengganti jaringan yang

rusak, dan jika diperlukan dapat diubah

menjadi sumber energi.


KLASIFIKASI ASAM AMINO

sam amino merupakan senyawa

organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina

yang biasanya dengan gugus –NH2.

Gugus karboksil ini memberikan sifat

asam dan gugus amina memberikan sifat

basa. Asam amino pembentuk protein

akan saling berikatan dengan ikatan

peptida, sehingga dalam satu molekul

dipeptida mengandung satu ikatan

peptida.

A

Gambar 2.1 Rumus asam amino secara umum

Secara umum, pada asam amino

sebuah atom C mengikat empat gugus

yaitu gugus karboksil, gugus amina, satu

buah atom hydrogen dan satu gugus sisa

(rantai samping, gugus –R).

Rantai samping pada asam amino

(gugus –R) yang berbeda – beda pada

asam amino menentukan struktur, ukuran,

muatan elektrik dan sifat kelarutan dalam

air.

Ciri – ciri Asam Amino

Asam amino termasuk golongan senyawa

yang paling banyak dipelajari karena salah

satu fungsinya sangat penting dalam

organisme, yaitu unit penyusun protein.

Asam amino mempunyai ciri sebagai

berikut:

1. Senyawa organik yang memiliki

gugus fungsional karboksil (-

COOH) dan amina.

2. Dalam bentuk larutan, asam amino

bersifat amfoterik yaitu cenderung

menjadi asam pada larutan basa

dan menjadi basa pada larutan

asam. Perilaku ini terjadi karena


BAB 2

asam amino mampu menjadi

zwitter-ion.

3. Keduanya terikat pada satu atom

karbon (C) yang sama yang

biasanya disebut atom C "alfa"

atau α.

4. Mengandung gugus amina yang

bersifat basa dan gugus karboksil

yang bersifat asam dalam molekul

yang sama.

Struktur Asam Amino

Struktur asam α-amino, dengan gugus

amina di sebelah kiri dan gugus karboksil

di sebelah kanan. Satu atom C sentral

yang mengikat secara kovalen, yaitu:

1. gugus amino,

2. gugus karboksil,

3. satu atom H dan

4. rantai samping ( gugus R )

Sifat – Sifat Asam Amino

Asam amino bersifat amfoter, karena

mengandung gugus amina yang bersifat

basa dan gugus karboksil yang bersifat

asam dalam molekul yang sama. Asam

amino ini mempunyai momen dipol yang

besar sehingga mereka kurang bersifat

asam dibandingkan asam karboksilat.

Asam amino bersifat antara asam

lemah dan basa lemah, maka ia akan

terionisasi diantara asam dan basa dalam

larutan berair, yang disebut amfoterik.

Senyawa-senyawa amfoterik akan

bereaksi dengan asam ataupun basa dan

membentuk garam.

Asam amino larut dalam air dan

pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam

pelarut non – polar. Titik leburnya yang

relatif tinggi (di atas 200oC ) menyatakan

adanya gugus – gugus yang bermuatan

yaitu energi tinggi yang diperlukan untuk

memecahkan ionik yang mempertahankan

kisi – kisi Krista.

Klasifikasi Asam Amino

Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan

kemampuan tubuh dalam sintesisnya,

yaitu asam amino esensial dan asam

amino non esensial. Asam amino esensial

adalah asam amino yang tidak dapat

disintesis di dalam tubuh, tetapi dapat

diperoleh dari luar misalnya melalui

makanan atau diet. Contoh asam amino

esensial yaitu lisin, leusin, isoleusin,

treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin

dan arginin.


Asam amino non esensial adalah

asam amino yang dapat disintesis di

dalam tubuh melalui perombakan

senyawa lain.

Klasifikasi asam amino dapat

dilakukan berdasarkan rantai samping

(gugus –R) dan sifat kelarutannya di

dalam air. Berdasarkan kelarutan di dalam

air dibagi atas asam amino hidrofobik dan

hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada

bagian struktur asam amino).

Sedangkan berdasarkan rantai

sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai

berikut :

1. Dengan rantai samping

alifatik (asam amino non polar) :

Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin.


yang mengandung gugus hidroksil

(OH), (asam amino polar) : Serin,

Treonin, Tirosin.


yang mengandung atom sulfur (asam

amino polar) : Sistein dan Metionin.


yang mengandung gugus asam atau

amida (gugus R bermuatan negatif) :

Asam aspartat, Aspargin, Asam

Glutamat, Glutamin.


yang mengandung gugus basa

(gugus R bermuatan positif) : Arginin,

Lisin, Histidin.

6. Yang mengandung cincin

aromatik : Histidin, Fenilalanin,

Tirosin, Triptofan.

7. Asam imuno : Prolin.

Berdasarkan kepolarannya, asam

amino dapat dibedakan menjadi dua

yaitu:

Asam Amino Non Polar

Asam amino nonpolar yang memiliki ciri

sebagai berikut :

a. Memiliki gugus R alifatik

b. Bersifat hidrofobik. Semakin

hidrofobik suatu asam amino biasa

terdapat di bagian dalam protein.

c. Prolin berbeda dgn asam amino

siklis. Tapi punya banyak

kesamaan sifat dengan kelompok

alifatis ini.

d. Umum terdapat pada protein yang

berinteraksi dengan lipid.

e. Contoh: Glisin, alanin, valin, leusin

dan prolin

Asam Amino Polar


Asam amino polar memiliki ciri – ciri

sebagai berikut:

1. Memiliki gugus R yang tidak

bermuatan,

2. Bersifat hidrofilik sehingga mudah

larut dalam air,

3. Cenderung terdapat di bagian luar

protein,

4. Sistein berbeda dengan yang lain,

karena gugus R terionisasi pada pH

tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat

mengalami oksidasi dengan sistein

membentuk ikatan disulfid,

5. Sistin yang tidak termasuk dalam

asam amino standar karena selalu

terbentuk dari 2 buah molekul sistein

dan tidak dikode oleh DNA

6. Contoh : Serin, Threonin, Sistein,

Metionin, Asparagin, Glutamin.

Berdasarkan muatan gugus R, asam

amino dapat dibedakan menjadi dua

yaitu :

Asam amino dengan gugus R

bermuatan positif

Asam amino dengan gugus R bermuatan

positif memiliki ciri sebagai berikut:

1. Lisin, arginin, dan histidin

2. Mempunyai gugus yg bersifat

basa pada rantai sampingnya

3. Bersifat polar yang terletak di

permukaan protein dapat

mengikat air.

4. Histidin mempunyai muatan

mendekati netral dibanding lisin

pada gugus amino dan arginin

pada gugus guanidino

Asam amino dengan gugus R

bermuatan negatif

Asam amino dengan gugus R bermuatan

negatif memiliki ciri sebagai berikut:

1. Aspartat dan glutamat

2. Mempunyai gugus karboksil pada

rantai sampingnya sehingga

bermuatan negatif atau pada pH 7

Berdasarkan gugus R aromatik, asam

amino diklasifikasikan sebagai berikut :

Asam amino yang diperhatikan

berdasarkan gugus R aromatik memiliki

ciri sebagai berikut:

1. Memiliki gugus R alifatik

2. Bersifat hidrofobik. Semakin

hidrofobik suatu asam amino biasa

terdapat di bagian dalam protein.

3. Prolin berbeda dgn asam amino

siklis. Tapi punya banyak

kesamaan sifat dgn kelompok

alifatis ini.


4. Umum terdapat pada protein yang

berinteraksi dengan lipid.

5. Contoh: Glisin, alanin, valin, leusin

dan prolin

ASAM AMINO NON ESENSIAL

Asam amino non-esensial dapat dibentuk

oeh tubuh. Fungsinya adalah untuk

menjaga kesehatan fungsi ginjal dan

fungsi seksual pria seperti arginin,

berguna menjaga fungsi hati seperti

alanin, pengaturan tekanan darah. Asam

Glutamat dan Kolin menjaga fungsi

kesehatan otak. Prolin untuk

pembentukan kolagen dan penyerapan

zat - zat gizi tubuh. Berikut asam amino

non esensial :

1. Tirosin

Pertama kali di temukan dalam keju. Pada

manusia, asam amino ini tidak bersifat

esensial, tapi pembentukanya

menggunakan bahan baku fenilalanin oleh

enzim phehidroksilase. Menurut penelitian

yang dilakukan oleh institut penelitian

kesehatan Lingkungan Amerika Serikat

tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia

obat stimulan dan penenang yang efektif

untuk meningkatkan kinerja mental dan

fisik di bawah tekanan, tanpa efek

samping. Tirosin terkandung dalam hati

ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan

daging.

Tirosin memiliki satu gugus fenol

(fenil dengan satu tambahan gugus

hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-

tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan

dalam tiga isomer struktur: para, meta,

dan orto. Pembentukan tirosin

menggunakan bahan baku fenilalanin oleh

enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya

membuat para-tirosin. Dua isomer yang

lain terbentuk apabila terjadi "serangan"

dari radikal bebas pada kondisi oksidatif

tinggi (keadaan stress).

Dalam transduksi signal, tirosin

memiliki peran kunci dalam pengaktifan

beberapa enzim tertentu melalui proses

fosforilasi (membentuk fosfotirosin). Bagi

manusia, tirosin merupakan prekursor

hormon tiroksin dan triiodotironin yang

dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit

melanin, dan dopamin, norepinefrin dan

epinefrin. Tirosin tidak bersifat esensial

bagi manusia. Oleh enzim tirosin

hidroksilase, tirosin diubah menjadi

dopamin yang merupakan bagian dari

manajemen terhadap penyakit parkinson.

Memiliki rumus kimia C9H11NO3, titik


leburnya 343°C, titik iso elktrik 5,66, nama

sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-

(4-hidroksi-fenil)-propanoat.

Gambar 2.2. Struktur kimia tirosin

2. Sistein

Sekalipun asam amino bukan esensial

kandungan atom sistein hampir sama

dengan metionin. Sistein juga di temukan

pada bahan pangan seperti cabai,

bawang putih, bawang bombai, brokoli,

haver, dan inti bulis gandum.

Sistein memiliki atom S, bersama-

sama dengan metionin. Atom S ini

terdapat pada gugus tiol (dikenal juga

sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena

memiliki atom S, sistein menjadi sumber

utama dalam sintesis senyawa-senyawa

biologis lain yang mengandung belerang.

Sistein dan metionin pada protein juga

berperan dalam menentukan konformasi

protein karena adanya ikatan hidrogen

pada gugus tiol.

Sistein mudah teroksidasi oleh

oksigen dan membentuk sistin, senyawa

yangterbentuk dari dua molekul sistein

yang berikatan pada atom S masing-

masing. Reaksiini melepas satu molekul

air (reaksi dehidrasi). Serin memiliki rumus

kimia C3H7NO2S1, titik leburnya 240°C, titik

iso elktrik 5,07, nama sistematiknya

adalah Asam 2R-2-amino-3-sulfanil-

propanoat.

Gambar 2.3. Struktur kimia sistein

3. Serin

Serin merupakan asam amino penyusun

protein yang umum ditemukan pada

protein hewan. Protein mamalia hanya

memiliki L-serin. Serin bukan merupakan

asam amino esensial bagi manusia.

Namanya diambil dari bahasa Latin,

sericum(berarti sutera) karena pertama

kali diisolasi dari protein serat sutera pada

tahun 1865. Strukturnya diketahui pada

tahun 1902. Sintesis serin (dan glisin)

berawal darioksidasi 3-fosfogliserat (3

PGA) yang membentuk 3-

fosfohidroksipiruvat dan NADH. Reaksi

transaminasi dengan asam glutamat

menghasilkan 3-fosfoserin dan glisin,yang


diikuti dengan dilepasnya fosfat.

Serin penting bagi metabolisme

karena terlibat dalam biosintesis senyawa-

senyawa purin dan pirimidin, sistein,

triptofan (pada bakteria), dan sejumlah

besar metabolit lain. Sebagai penyusun

enzim, serin sering memainkan peran

penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia

diketahui berada pada bagian aktif

kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim

lainnya. Berbagai gas-gas perangsang

saraf dan senyawa aktif yang dipakai

pada insektisida bekerja melalui residu

serin pada enzim asetilkolin esterase

sehingga melumpuhkan enzim itu

sepenuhnya. Akibatnya asetilkolin (suatu

neurotransmiter) yang seharusnya segera

diuraikan oleh enzim itu segera setelah

bekerja malah menumpuk di sel dan

mengakibatkan kekejangan dan kematian.

Sebagai penyusun protein non-

enzim, rantai sampingnya dapat

mengalami glikolisasi yang dapat

menjelaskan gangguan akibat diabetes.

Serin juga merupakan satu dari tiga asam

amino yang biasanya terfosforilasi oleh

enzim kinase pada saat transduksi signal

pada eukariota. Berikut ini beberapa

informasi tentang serin, memiliki rumus

kimia C3H7NO3, titik leburnya 228°C, masa

jenisnya 1,537g cm-3, nama sistematiknya

adalah Asam S-2-amino-3-

hidroksipropanoat.

Gambar 2.4.. Struktur kimia serin

4. Prolin

Fungsi terpentingnya di ketahui sebagai

komponen protein. Prolin merupakan satu-

satunya asam amino dasar yang memiliki

dua gugus samping yang terikat satu-

sama lain (gugus amino melepaskan satu

atom H untuk berikatan dengan gugus

sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya

memiliki gugus amina sekunder (-NH-).

Beberapa pihak menganggap

prolin bukanlah asam amino karena tidak

memiliki gugus amina namun imina

namun pendapat ini tidak tepat. Adanya

rantai siklik yang terbentuk antara gugus

amina dan residu menyebabkan prolin

memiliki karakter yang khas (relatif sangat

kaku dan menentukan konformasi protein

secara kuat. Prolin dapat berperan

sebagai pengubah struktur alfa-heliks dan

juga sebagai titik belok bagi beta-sheets.


Fungsi terpenting prolin tentunya adalah

sebagai komponen protein. Sel tumbuh-

tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi

lingkungan yang kurang cocok (misalnya

kekeringan) akan menghasilkan prolin

untuk menjaga keseimbangan osmotik sel.

Prolin dibuat dari asam L-glutamat

dengan prekursor suatu asam imino.

Prolin bukan merupakan asam amino

esensial bagi manusia. Berikut ini

beberapa informasi tentang prolin,

memiliki rumus kimia C5H9NO2, titik


sistematiknya adalah Asam S-pirolidin-2-

karboksilat.

Gambar 2.5. Struktur kimia prolin

5. Glisin

Glisin (Gly, G) atau asam aminoetanoat

adalah asam amino alami paling

sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2.

Asam amino ini bagi manusia bukan

merupakan asam amino esensial karena

tubuh manusia dapat mencukupi

kebutuhannya. Glisin merupakan satu-

satunya asam amino yang tidak memiliki

isomer optik karena gugus residu yang

terikat pada atom karbon alpha adalah

atom hidrogen sehingga terjadi simetri.

Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin. Glisin

merupakan asam amino yang mudah

menyesuaikan diri dengan berbagai

situasi karena strukturnya sederhana.

Sebagai misal, glisin adalah satu-satunya

asam amino internal pada heliks kolagen,

suatu protein struktural.

Pada sejumlah protein penting

tertentu, misalnya sitokrom c, mioglobin,

dan hemoglobin,glisin selalu berada pada

posisi yang sama sepanjang evolusi

(terkonservasi). Penggantian glisin

dengan asam amino lain akan merusak

struktur dan membuat protein tidak

berfungsi dengan normal. Secara umum

protein tidak banyak pengandung glisin.

Perkecualian ialah pada kolagen yang dua

per tiga darikeseluruhan asam aminonya

adalah glisin. Glisin merupakan asam

amino nonesensial bagi manusia. Tubuh

manusia memproduksi glisin dalam jumlah

mencukupi. Glisin berperan dalam sistem

saraf sebagai inhibitor neurotransmiter

pada sistem saraf pusat (CNS). Berikut ini

beberapa informasi tentang glisin titik

leburnya 290°C, masa jenisnya 1,607 g


cm-3, titik iso elektrik 10,76, nama

sistematiknya adalah Asam 2-

aminoetanoat.

Gambar 2.6. Struktur kimia glisin

6. Asam glutamat

Asam glutamat termasuk asam amino

yang bermuatan (polar) bersama-sama

dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik

isoelektriknya yang rendah,

yangmenandakan ia sangat mudah

menangkap elektron (bersifat asam

menurut Lewis). Asam glutamat dapat

diproduksi sendiri oleh tubuh manusia

sehingga tidak tergolong esensial. Ion

glutamat merangsang beberapa tipe saraf

yang ada di lidah manusia. Sifat ini

dimanfaatkan dalam industri penyedap.

Garam turunan dari asam glutamat, yang

dikenal sebagai mononatrium glutamat

( dikenal juga sebagai monosodium

glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat

dikenal dalam dunia boga Indonesia

maupun Asia Timur lainnya sebagai

penyedap masakan. Berikut ini beberapa

informasi tentang Asam glutamat, memiliki

rumus kimia C4H7NO4, titik leburnya 247-

249°C, masa jenisnya 1,538g cm-3, titik

isoelktrik 3,22, nama sistematiknya adalah

Asam 2S-2-aminopentandioat.

Gambar 2.7. Struktur kimia asam glutamat

7. Asam aspartat

Aspartat juga dimungkinkan berperan

dalam daya tahan terhadap kepenatan.a

sam aspartat (atau sering disebut aspartat

saja, karena terionisasi di dalam sel),

merupakan satu dari 20 asam amino

penyusun protein. Asparagin merupakan

asam amino analognya karena terbentuk

melalui aminasi aspartat pada satu gugus

hidroksilnya.

Asam aspartat bersifat asam, dan

dapat digolongkan sebagan asam

karboksilat. Bagi mamalia aspartat

tidaklah esensial. Fungsinya diketahui

sebagai pembangkit neurotransmisi di

otak dan saraf otot. Diduga, aspartat

berperan dalam daya tahan terhadap

kepenatan. Senyawa ini juga merupakan


produk dari daur urea dan terlibat dalam

glukoneogenesis. Berikut ini beberapa

informasi tentang Asam aspartat, memiliki

rumus kimia C4H7NO4, titik leburnya 270-

271°C, masa jenisnya 1,23 gcm-3, titik iso

elktrik 2,77, nama sistematiknya adalah

Asam Asam2S-2-aminobutandioat.

Gambar 2.8. Struktur kimia asam aspartat

8. Ariginin

Asam amino arginin memiliki

kecenderungan basa yang cukup tinggi

akibat eksesi dua gugus amina pada

gugus residunya. Asam amino ini

tergolong setengah esensial bagi manusia

dan mamalia lainnya, tergantung pada

tingkat perkembangan atau kondisi

kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino

ini esensial sekalipun bersifat non-

esensial bagi manusia dan mamalia lain,

tetapi ariginin dapat di katakan sebagai

asam amino setengah esensial karena

produksinya sangat bergantung pada

tingkat perkembangan dan kondisi

kesehatan. Pada anak-anak, ariginin

sangatlah penting. Pangan sumber utama

ariginin ditemukan pada produk-produk

peternakan seperti daging, susu, telur,

dan berbagai olahannya. Sedangkan dari

produk tumbuhan, ariginin banyak

ditemukan pada cokelat dan biji kacang

tanah.

Dari produk tumbuhan dapat

disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

Berikut ini beberapa informasi tentang

Arginin, memiliki rumus kimia C6H14N4O2,

titik leburnya 244°C, masa jenisnya 1,165

g cm-3, titik iso elektrik 10,76, nama

sistematiknya adalah Asam S-2-amino-5-

(diamino metilidenamino) pentanoat.

Gambar 2.9. Struktur kimia Arginin

9. Histidin

Histidin merupakan satu dari 20 asam

amino dasar yang ada dalam protein. Bagi

manusia histidin merupakan asam amino

yang esensial bagi anak-anak. Rantai

samping imidazol dan nilai pKa yang

relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa

perubahan sedikit saja pada pH sel akan


mengubah muatannya. Sifat ini

menjadikan histidin sering menjadi bagian

dari gugus katalitik pada enzim maupun

ligan koordinasi pada metalo protein.

Histidin menjadi prekursor

histamin, suatu amina yang berperan

dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu

asam amino, terdapat dua enantiomer

histidin yaitu D-histidin dan L-histidin,

namun yang lebih dominan adalah L-

histidin (atau S-histidin). Berikut ini

beberapa informasi tentang histidin,

memiliki rumus kimia C6H9N3O2, titik


sistematiknya adalahAsam S-2-amino-3-

(3H-imidazol-4-il)propanoat.

Gambar 2.10. Struktur kimia histidin

10. Glutamin

Merupakan asam amino yang dikenal pula

dengan sebutan asam glumatik. Asam

amino ini berfungsi sebagai bahan bakar

otak yang mengontrol kelebihan amonia

yang terbentuk dalam tubuh akibat proses

biokimia. Secara alami, glutamin di

temukan dalam gandum dan kedelai.

Glutamin adalah satu dari 20 asam amino

yang memiliki kode pada kodegenetik

standar. Rantai sampingnya adalah suatu

amida.

Glutamin dibuat dengan mengganti

rantai samping hidroksil asam glutamat

dengan gugus fungsional amina. Glutamin

merupakan bagian penting dari asimilasi

nitrogen yang berlangsung pada

tumbuhan. Amonia yang diserap

tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat

oleh asam glutamat menjadi glutamin

dengan bantuan enzim glutamin sintetase

atau GS. Glutamin dijadikan suplemen

atlet binaraga untuk mengganti kerusakan

otot dengan segera akibat latihan beban

yang berat.

Memiliki rumus kimia C5H10N2O3

titik leburnya 185°C, titik isoelktrik 5,65,

nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-

amino-4-karbamoil-butanoat.

Gambar 2.11. Struktur kimia glutamin


11. Asparagin

Diperlukan oleh sistem saraf untuk

menjaga kesetimbangan dan diperlukan

pula dalam transformasi asam amino.

Asparagin di temukan pula pada daging

(segala macam sumber), telur dan susu

(serta produk turunanya).

Asparagin adalah analog dari

asam aspartat dengan penggantian gugus

karboksil oleh gugus karboksamid.

Asparagin bersifat netral (tidak

bermuatan) dalam pelarut air. Asparagin

merupakan asam amino pertama yang

berhasil diisolasi. Namanya diambil

karena pertama kali diperoleh dari jus

asparagus. Asparagin diperlukan oleh

sistem saraf untuk menjaga

kesetimbangan dan dalam transformasi

asam amino. Ia berperan pula dalam

sintesis amonia. Daging (segala macam

sumber), telur, dan susu(serta produk

turunannya) kaya akan asparagin.

Memiliki rumus kimia C4H8N2O3,

titik leburnya 235°C, masa jenisnya

1,538g cm-3, nama sistematiknya adalah

Asam 2S-2-amino-3-karbamoil-

propanoat.

Gambar 2.12. Struktur kimia asparagin

12. Alanin

Ditemukan dalam bahan pangan bentuk

lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan

kacang-kacangan.

ASAM AMINO ESENSIAL

Dari sekitar 20 jenis asam amino yang

dibutuhkan tubuh, delapan diantaranya

disebut sebagai asam amino esensial atau

penting karena tubuh tidak bisa

membentuknya dan harus didapat dari

makanan. Asam amino esensial -- Asam

amino diperlukan oleh makhluk hidup

sebagai penyusun protein atau sebagai

kerangka molekul-molekul penting. Ia

disebut esensial bagi suatu spesies

organisme apabila spesies tersebut

memerlukannya tetapi tidak mampu

memproduksi sendiri atau selalu

kekurangan asam amino yang

bersangkutan. Untuk memenuhi


kebutuhan ini, spesies itu harus

memasoknya dari luar (lewat makanan).

Istilah "asam amino esensial" berlaku

hanya bagi organisme heterotrof.

1. Triptofan

Merupakan asam amino esensial, ini

merupakan beberapa sumber di dapatkan

dari karbonhidrat. Triptofan terdapat pada

telur, daging, susu skim,pisang, susu, dan

keju. Untuk produksi serotonin pada otak.

2. Treonin

Terdapat pada bahan pangan berupa

susu, daging, ikan ,dan bici wijen.

Digunakan untuk menyeimbangkan

nitrogen.

3. Metionin

Bersifat esensial. Oleh sebab itu, harus di

ambil dari bahan pangan. Sumber utama

metionin hádala buah-buahan, daging

(ayam, sapi, ikan,susu (susu murni,

beberapa jenis keju), saturan (bayam,

bawang putih, jagung), serta kacang-

kacangan (kapri, pistacio, kacang mete,

kacang merah, tahu tempe). Diperlukan

bagi produksi sulfur, menjaga kenormalan

metabolisme, danmerangsang serotonin

sehingga dapat menghilangkan kantuk.

4. Lisin

Terdapat dalam protein kedelai,bici

polong-polongan, dan ikan. Rata-rata

kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.

Dapat menolong menyembuhkan penyakit

herpes kelamin.

5. Leusin

Banyak tersedia pada makanan yang

tinggi protein, seperti daging, susu, beras

merah dan kacang kedelai. Pada produk-

produk susu kedelai juga banyak di temui

kandungan leusin. Penting untuk

pertumbuhan.

6. Isoleusin

penting bagi pertumbuhan bayi dan

keseimbangan nitrogen bagi orang

dewasa.

7. Fenilalanin

Merupakan asam amino esensial yang

menjadi bahan baku bagi pembentukan

katekolamin. Katekolamin ini di kenal

sebagai peningkat kewaspadaan penting

bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin

terdapat pada daging ayam, sapai, ikan,

telur, dan kedelai. Dibutuhkan untuk

produksi tyrosine yang penting bagi

pertumbuhan.


8. Valin

Terdapat pada produk-produk peternakan

seperti daging, telar, susu dan keju. Selain

itu, asam amino esensial ini terdapat pada

biji-bijian yang mengandung minyak

seperti kacang tanah, wijen dan gentil).

Digunakan untuk menyeimbangkan

nitrogen.

SKEMA METABOLISME ASAM AMINO

DAN JALUR METABOLIK UTAMA

Metabolisme Asam Amino

Gambar 2.13

Gambar 2.13. Metabolisme Asam Amino

Jalur Metabolik Utama


Gambar 2.14. Jalur Metabolik Utama

PROTEIN

akanan pada anak-anak harus

lebih diperhatikan zat gizinya

terutama protein yang membantu

proses pertumbuhan tinggi badan,

selain penyediaan untuk asupan

pertumbuhan otak dan kecerdasan.

Protein merupakan suatu zat makanan

yang sangat penting bagi tubuh, karena

zat ini disamping berfungsi sebagai zat

pembangun dan pengatur, Protein

adalah sumber asam- asam amino yang

mengandung unsur C, H, O dan N yang

tidak dimiliki oleh lemak atau

karbohidrat. Anak-anak biasanya susah

makan, hal tersebut yang menggangu

pertumbuhan mereka. Kebiasaan anak

yang tidak makan secara teratur 3 x

sehari akan menyebabkan lambung

kosong, kadar gula darah menurun,

lemas, sulit konsentrasi, gairah belajar

menurun.

M Pertumbuhan anak mengalami

kekerdilan disebabkan oleh kurangnya

protein yang dikonsumsi. Protein

digunakan sebagai zat pembakar,

sehingga anak-anak yang kekurangan

protein meliliki otot – otot yang

cenderung menjadi lembek dan rambut

mudah rontok. Anak-anak yang berasal

dari tingkat sosial ekonomi menengah

ke atas rata-rata lebih tinggi daripada

yang berasal dari keadaan ekonomi

rendah, dikarenakan konsumsi protein

anak sosial ekonomi menengah ke atas

lebih terpenuhi nilai gizinya.

Pertumbuhan atau penambahan otot

hanya mungkin bila tersedia asam

amino yang sesuai termasuk untuk

pemeliharaan dan pertumbuhan. Untuk

itulah kita sebagai manusia yang

kompeten di bidang olahraga tidak


BAB 3

boleh menganggap sepele masalah

makanan bagi anak-anak.

Protein merupakan salah satu

kelompok bahan makronutrien, tidak

seperti bahan makronutrien lainnya

(karbohidrat, lemak), protein ini

berperan lebih penting dalam

pembentukan biomolekul daripada

sumber energi (penyusun bentuk

tubuh). Namun demikian apabila

organisme sedang kekurangan energi,

maka protein ini dapat juga di pakai

sebagai sumber energi. Keistimewaan

lain dari protein adalah strukturnya yang

selain mengandung N, C, H, O, kadang

mengandung S, P, dan Fe. Protein

adalah molekul makro yang mempunyai

berat molekul antara lima ribu hingga

beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-

rantai asam amino, yang terikat satu

sama lain dalam ikatan peptida. Asam

amino yang terdiri atas unsur-unsur

karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen.

Ada beberapa asam amino

mengandung unsur unsur fosfor, besi,

iodium, dan cobalt. Unsur nitrogen

adalah unsur utama protein, karena

terdapat di dalam semua protein akan

tetapi tidak terdapat di dalam

karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen

merupakan 16% dari berat protein.

Molekul protein lebih kompleks daripada

karbohidrat dan lemak dalam hal berat

molekul dan keanekaragaman unit-unit

asam amino yang membentuknya.

Molekul protein mengandung pula

posfor, belerang dan ada jenis protein

yang mengandung unsur logam seperti

besi dan tembaga.

Struktur Protein

Molekul protein adalah rantai panjang

yang tersusun oleh mata rantai asam-

asam amino. Dalam molekul protein,

asam-asam amino saling dirangkaikan

melalui reaksi gugusan karboksil asam

amino yang satu dengan gugusan

amino dari asam amino yang lain,

sehingga terjadi ikatan yang disebut

ikatan peptida.

Ikatan peptida ini merupakan

ikatan tingkat primer. Dua molekul asam

amino yang saling diikatkan dengan

cara demikian disebut ikatan dipeptida.

Bila tiga molekul asam amino, disebut

tripeptida dan bila lebih banyak lagi

disebut polypeptida. Polypeptida yang

hanya terdiri dari sejumlah beberapa

molekul asam amino disebut

oligopeptida. Molekul protein adalah


suatu polypeptida, dimana sejumlah

besar asam-asam aminonya saling

bertemu dengan ikatan peptida tersebut.

Sifat Protein

Protein merupakan molekul yang sangat

besar, sehingga mudah sekali

mengalami perubahan bentuk fisik

maupun aktivitas biologis. Banyak faktor

yang menyebabkan perubahan sifat

alamiah protein misalnya: panas, asam,

basa, pelarut organik, pH, garam, logam

berat, maupun sinar radiasi radioaktif.

Perubahan sifat fisik yang mudah

diamati adalah terjadinya penjendalan

(menjadi tidak larut) atau pemadatan,

Ada protein yang larut dalam air,

ada pula yang tidak larut dalam air,

tetapi semua protein tidak larut dalam

pelarut lemak seperti misalnya etil eter.

Daya larut protein akan berkurang jika

ditambahkan garam, akibatnya protein

akan terpisah sebagai endapan. Apabila

protein dipanaskan atau ditambahkan

alkohol, maka protein akan

menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol

menarik mantel air yang melingkupi

molekul-molekul protein.

Adanya gugus amino dan

karboksil bebas pada ujung-ujung rantai

molekul protein, menyebabkan protein

mempunyai banyak muatan dan bersifat

amfoter (dapat bereaksi dengan asam

maupun basa). Dalam larutan asam (pH

rendah), gugus amino bereaksi dengan

H+, sehingga protein bermuatan positif.

Bila pada kondisi ini dilakukan

elektrolisis, molekul protein akan

bergerak kearah katoda. Dan

sebaliknya, dalam larutan basa (pH

tinggi) molekul protein akan bereaksi

sebagai asam atau bermuatan negatif,

sehingga molekul protein akan bergerak

menuju anoda.

Jenis – jenis Protein

Berdasarkan bentuknya protein dapat

dibedakan menjadi :

a. Protein fibriler (skleroprotein)

Merupakan protein yang bentuknya

serabut. Protein ini tidak bisa larut

dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan

garam, asam basa ataupun alkohol.

Contohnya kolagen yang terdapat pada

tulang rawan, keratin pada rambut,


miosin pada otot, dan fibrin pada

gumpalan darah.

b. Protein globuler (steroprotein)

Merupakan protein yang berbentuk mirip

dengan bola. Protein ini larut dalam

larutan garam dan asam encer, untuk

protein jenis ini lebih mudah berubah

dibawah pengaruh suhu, konsentrasi

garam, pelarut asam dan basa

dibandingkan protein fibriler.

Protein ini sangat mudah

terdenaturasi, yaitu susunan molekul

dapat berubah diikuti dengan perubahan

sifat fisik dan fisiologik seperti yang

dialami oleh enzim dan hormon. Protein

dari sudut fungsi fisiologik yaitu

berhubungan dengan daya dukung

untuk pertumbuhan badan dan

pemeliharaan jaringan tubuh, protein ini

dapat dibedakan menjadi:

1. Protein sempurna apabila

protein bisa mendukung

pertumbuhan badan dan

pemeliharaan jaringan. Protein

sempurna sangat diperlukan

untuk anak-anak karena

mempengaruhi masa

pertumbuhan dan

perkembangan.

2. Protein setengah sempurna,

apabila protein sanggup

mendukung pemeliharaan

jaringan, tetapi tidak dapat

mendukung pertumbuhan

badan. Protein yang memelihara

jaringan yang rusak.

3. Protein tidak sempurna, apabila

sama sekali tidak sanggup

membantu pertumbuhan badan

dan pemeliharaan jaringan.

Fungsi dan Peranan Protein

Protein memegang peranan penting

dalam berbagai proses biologi. Peran -

peran tersebut antara lain:

1. Transportasi dan penyimpanan

Molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh

protein spesifik. Contohnya transportasi

oksigen di dalam eritrosit oleh

hemoglobin dan transportasi oksigen di

dalam otot oleh mioglobin.

2. Proteksi imun


Antibodi merupakan protein yang sangat

spesifik dan sensitif dapat mengenal

kemudian bergabung dengan benda

asing seperti : virus, bakteri, dan sel dari

organisma lain.

3. Koordinasi gerak

Kontraksi otot dapat terjadi karena

pergeseran dua filamen protein.

Misalnya pergerakan kromosom saat

proses mitosis dan pergerakan sperma

oleh flagela.

4. Penunjang mekanis

Ketegangan dan kekerasan kulit dan

tulang disebabkan oleh kolagen yang

merupakan protein fibrosa.

5. Katalisis enzimatik

Sebagaian besar reaksi kimia dalam

sistem biologi, dikatalisis oleh enzim

dan hampir semua enzim yang berperan

adalah protein.

6. Membangkitkan dan menghantarkan

impuls saraf

Rangsang spesifik direspon oleh

selespon sel saraf diperantarai oleh

protein reseptor. Contohnya rodopsin

adalah protein yang sensitif terhadap

cahaya ditemukan pada sel batang

retina. Contoh lainnya adalah protein

reseptor pada sinapsis.

7. Pengendali pertumbuhan dan

diferensiasi

Protein mengatur pertumbuhan dan

diferensiasi organism tingkat tinggi.

Misalnya faktor pertumbuhan saraf

mengendalikan pertumbuhan jaringan

saraf. Selain itu, banyak hormon

merupakan protein.

Ciri-ciri Protein

Protein diperkenalkan sebagai molekul

makro pemberi keterangan, karena

urutan asam amino dari protein tertentu

mencerminkan keterangan genetik yang

terkandung dalam urutan basa dari

bagian yang bersangkutan dalam DNA

yang mengarahkan biosintesis protein.

Ciri-ciri protein adalah sebagai berikut:

1. Susunan kimia yang khas

Setiap protein individual merupakan

senyawa murni

2. Bobot molekular yang khas

Semua molekul dalam suatu contoh

tertentu dari protein murni

mempunyai bobot molekular yang

sama. Karena molekulnya yang


besar maka protein mudah sekali

mengalami perubahan fisik ataupun

aktivitas biologisnya.

3. Urutan asam amino yang khas

Urutan asam amino dari protein

tertentu adalah terinci secara

genetik. Akan tetapi,masih ada

perubahan kecil dalam urutan asam

amino dari protein tertentu.

Sumber Protein

Kualifikasi protein berdasarkan

sumbernya dapat dibedakan menjadi

protein hewani dan protein nabati.

Sumber protein hewani dapat berbentuk

daging dan alat-alat dalam seperti hati,

pankreas, ginjal, paru, jantung , jerohan.

Yang terakhir ini terdiri atas babat dan

iso (usus halus dan usus besar). Susu

dan telur termasuk pula sumber protein

hewani yang berkualitas tinggi.

Ikan, kerang-kerangan dan jenis

udang merupakan kelompok sumber

protein yang baik, karena mengandung

sedikit lemak, tetapi ada yang alergi

terhadap beberapa jenis sumber protein

hasil laut ini. Jenis kelompok sumber

protein hewani ini mengandung sedikit

lemak, sehingga baik bagi komponen

susunan hidangan rendah lemak.

Namun kerang-kerangan mengandung

banyak kolesterol, sehingga tidak baik

untuk dipergunakan dalam diet rendah

kolesterol.

Ayam dan jenis burung lain serta

telurnya, juga merupakan sumber

protein hewani yang berkualitas baik.

Harus diperhatikan bahwa telur bagian

merahnya mengandung banyak

kolesterol, sehingga sebaiknya

ditinggalkan pada diet rendah kolesterol.

Sumber protein nabati meliputi

kacangkacangan dan biji-bijian seperti

kacang kedelai, kacang tanah, kacang

hijau, kacang koro, kelapa dan lain-lain.

Asam amino yang terkandung dalam

protein ini tidak selengkap pada protein

hewani, namun penambahan bahan lain

yaitu dengan mencampurkan dua atau

lebih sumber protein yang berbeda jenis

asam amino pembatasnya akan saling

melengkapi kandungan proteinnya.

Bila dua jenis protein yang

memiliki jenis asam amino esensial

pembatas yang berbeda dikonsumsi

bersama-sama, maka kekurangan asam

amino dari satu protein dapat ditutupi

oleh asam amino sejenis yang

berlebihan pada protein lain. Dua


protein tersebut saling mendukung

sehingga mutu gizi dari campuran

menjadi lebih tinggi daripada salah satu

protein itu.

Contohnya yaitu dengan

mencampurkan dua jenis bahan

makanan antara campuran tepung

gandum dengan kacang-kacangan,

dimana tepung gandum kekurangan

asam amino lisin, tetapi asam amino

belerangnya berlebihan, sebaliknya

kacang-kacangan kekurangan asam

amino belerang dan kelebihan asam

amino lisin.

METABOLISME ASAM AMINO

eduapuluh asam amino yang

terdapat di protein bersifat esensial

bagi kesehatan. Meskipun relatif jarang

dijumpai di dunia barat, defisiensi asam

amino masih bersifat endemic di

beberapa tempat di Afrika barat yang

masih sangat mengandalkan diet dari

padi-padian yang kurang mengandung

asam amino, seperti triptofan dan lisin.

Penyakit – penyakit ini seperti

kwashiorkor dan marasmus.

K

Manusia dapat membentuk 12

dari 20 asam amino yang umum dari zat

- zat antara amfibolik glikolisis dan

siklus asam sitrat. Meskipun secara

nutrisional nonesensial, namun

keduabelas asam amino ini bersifat ‘non

esensial’. Kedua puluh asam amino

tersebut secara biologis essensial.

Dari 12 asam amino yang secara

nutrisional nonesensial, 9 buah

diantaranya dibentuk dari zat antara

amfibolik dan 3 buah (sistein, tirosin,

dan hidroksilin) dibentuk dari asam

amino yang esensial secara nutrisional.

Identifikasi 12 asam amino yang

dapat disintesis oleh manusia terutama

didasarkan pada data yang berasal dari

diet dengan protein yang digantikan

oleh asam amino murni.

ASAM AMINO YANG NON-ESENSIAL

SECARA NUTRISIONAL MEMILIKI

JALUR BIOSINTETIK NUTRISIONAL


BAB 4

MEMILIKI JALUR BIOSINTETIK

PENDEK

Enzim glutamate dehidrogenase,

glutamine sintetase dan

minotransferase menempati posisi

sentral dalam biosintesis asam amino.

Kerja kombinasi ketiga enzim ini adalah

mengubah ion ammonium menjadi

nitrogen α-amino dan berbagai asam

amino.

Glutamat Dan Glutamin

Aminasi reduktif ketoglutarat dikatalisis

oleh glutamat dehidrogenase.aminasi

glutamat menjadi glutamin dikatalisis

oleh glutamine sintease.

Alanin

Transminasi piruvat membentuk alanin.

Aspartat Dan Asparagin

Transaminasi oksaloasetatmembentuk

aspartatmenjadi asparagin dikatalisis

oleh aspargin sintease kecuali bahwa

glutamine menyediakan nitrogen, nukan

ion ammonium. Namun, asparagin

sintease bakteri juga dapat

menggunakan ion ammonium.

Penggabungan hidrolisis PPi dengan Pi

oleh pirofosfatase memastikan bahwa

reaksi tersebut berlangsung.

Serin

Oksidasi gugus α-hidroksil pada zat

antara glikolisis 3-fosfogliserat

mengubahnya menjadi suatu asam

okso, dengan transminasi dan

defosforlasi selanjutnya yang

menghasikkan serin.

Glisin

Glisin aminotransferase, reaksi-reaksi

ini sangat cenderung mengarah pada

pembentukan glisin.

Prolin

Prolin dibentuk dari glutamat melalui

pembalikan reaksi-reaksi katabolisme

prolin.

Sistein

Sistein, meskipun secara nutrisional

tidak esensial, namun dibentuk dari

metionin yang esensial secara

nutrisional. Setelah perubahan metionin

menjadi homosistein, homosistein dan

serin membentuk sistationin yang

hidrolisisnya membentuk sistein dan

homoserin.


Tirosin

Fenilalanin hidroksilase mengubah

fenilalanin menjadi tirosin. Jika diet

mengandung fenilalanin dalam jumlah

yang memadai, tirosin secara nutrisional

menjadi tidak esensial. Tetapi, karena

reaksi finilalanin hidroksilase bersifat

ireversibel, tirosin dalam makanan tidak

dapat menggantikan fenilalanin.

Katalisis oleh oksigenase

berfungsi-campuran ini menyebabkan

penggabungan satu atom O2 dengan

fenilalanin dan mereduksi atom yang

lain menjadi air. Kemampuan mereduksi

yang dimiliki oleh tetrahidrobioptrerin,

akhirnya berasal dari NADPH.

Hidroksiprolin Dan Hidroksilisin

Hidroksiprolin dan hidroksilisin terutama

terdapat dalam kolagen. Karena tidak

mendapat tRNA untuk kedua asam

amino terhidroksilasi ini, tidak ada

hidroksiprolin atau hidroksilisin dalam

makanan yang terdapat dalam protein.

Keduanya mengalami penguraian

sempurna.

Hidroksiprolin dan hidroksilisin

berasal dari prolin dan lisin, tetapi hanya

setelah asam-amino ini tergabung ke

dalam peptida. Hidroksilasi residu prolil

dan lisil yang terikat pada peptida

dikatalisis oleh propil hidroksilase dan

lisil hidroksilase jaringan, termasuk di

kulit dan otot rangka, serta jaringan

granulasi luka. Hidroksilase adalah

oksigenase yang memiliki fungsi

campuran dan memerlukan substrat, O2

molekular, askrobat, Fe2+, dan α-

ketoglutamat. Didekarboksilasi menjadi

suksinat. Satu atom O2 masuk ke dalam

prolin atau lisin, dan yang lain masuk ke

suksinat. Defisiensi vitamin C yang

dibutuhan oleh kedua hidroksilase ini

menyebkan skorbut.

Valin, Leusin, Dan Isoleusin

Adalah asam-asam amino yang

esensial secara nutrisional,

aminotransferase jaringan saling

mengkonversi secara reversibelketiga

asam amino ini secara asam-asam α-

keto-nya. Jadi, asam-asam α-keto ini

dapat menggantikan asam aminonya

dalam makanan.

Selenosistein ( Asam Amino Ke 21 )

Meskipun keberadaannya dalam protein

jarang dijumpai, selenosistein terdapat

di bagian aktif beberapa enzim manusia


yang mengkatalisis reaksi redoks.

Contohnya mencakup tioredoksin

reduktase, glutation peroksidase, dan

deiodinase yang mengubahtiroksin

menjadi tiiodotironin. Jika ada,

selenosistein ikut serta dalam

mekanisme katalitik.

Biosintesis selenosistein

memerlukan L-sistein, selenat, ATP,

tRNA spesifik, dan beberapa enzim. L-

serin memeberi rangka karbon untuk

selenosistein.

Selenofosfat yang dibentuk dari

ATP dan selenat berfungsi sebagai

donor selenium. Tidak seperti

hidroksiprolin atau hidroksilisin,

selenosisteinterbentuk secara ko-

translasional selama penggabungannya

ke dalam peptida. Antikodon UGA pada

tRNA yang tidak-lazim dan disebut

tRNASec biasanya menandakan STOP.

Kemampuan perangkat sintesis protein

untuk mengidentifikasi kodon UGA

spesifik-selenosistein berkaitan dengan

elemen insersi selenosistein, suatu

struktur stem-loop di region mRNA yang

tidak ditranslasikan. Selenosistein

tRNASec mula-mula ditempeli serin oleh

ligase yang menempelkan tRNASec

Penggantian oksigen serin

selanjutnya oleh selenium melibatkan

selenofosfat yang dibentuk oleh

selenofosfat sintase. Reaksi-reaksi

selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim

mengubah sisteil- tRNASec menjadi

seloenosisteil- tRNASec, dengan adanya

elongation factor (faktor pemanjang)

spesifik yang mengenali seloenosisteil-

tRNASec, selenosistein kemudian dapat

tergabung ke dalam protein. Perubahan

kerangka karbon asam-asam L-amino

umum menjadi zat antara amfibolik dan

penyakit metabolik atau kelainan pada

metabolisme bawaan.

KATABOLISME RANGKA

KARBON ASAM AMINO

Transaminasi

Transminasi adalah reaksi katabolik

pertama asam amino . kecuali prolin,

hidroksipolin,treonin dan lisin. Setelah

proses transminasi,reaksi-reaksi

selanjutnya mengeluarkan semua

nitrogen tambahan dan

merekstrukturisasi rangka karbon untuk


dikonversi menjadi oksaloasetat,α-

ketoglutarat,piruvat dan Asetil-KoA.

Asparagin,Aspartat,Glutamin, dan

Glutamat.

Keempat karbon asparagin dan aspartat

membentuk oksaloasetat. Reaksi

analog mengubah glutamin dan

glutamat menjadi α -ketoglutarat.

Prolin.

Nitrogen asam amino ini dipertahankan

selama oksidasinya menjadi

dehidroprolin,pembukaan cincin menjadi

glutamat-γ-semialdehida, dan oksidasi

menjadi glutamat menjadi α -

ketoglutarat. Blok metabolik

hiperprolinemia tipe I terletak di prolin

dehidrogenase. Sedangkan blok

metabolik pada hiperprolinemia tipe II

terletak di glutamat- γ -semiadehida

dehidrogenase, yang berfungsi dalam

katabolisme hidroksiprolin.

Arginin dan Ornitin

Arginin diubah menjadi ornitin,

kemudian menjadi glutamat γ-

semialdehida yang diubah menjadi α -

ketoglutarat,seperti pada prolin.

Kelainan atau penyakit yaitu

atrofi girus retina disebabkan

peningkatan ornitin plasma dan urine

akibat dari mutasi pada ornitin–

aminotransferase. Terapinya berupa

pembatasan arginin dalam diet.

Sindrom hiperornitinermia-

hiperamonemia. Defek pada antiporter

ornitin-sitrulin terjadi di mitokondria yang

mengganggu transpor ornitin ke dalam

mitokondria yang digunakan pada

sinstesi urea.

Histidin

Katabolisme histidin berlangsung

melalui urokanat, 4-imidazolon-5-

propionat, dan N-formiminoglutamat.

Pemindahan gugus formimino ke

tetrahidroflorat menghasilkan glutamat,

kemudian alpha-ketoglutarat. Kelainan

dapat berupa histidenemia dan

asiduria-urokanat akibat gangguan

histidase.

Enam asam amino membentuk asam

piruvat


1. Glisin. Komples glisin sintase di

mitokondria hati memecah glisin

menjadi CO2 dan NH4 + , dan

membentuk N5 ,N10 –metilen

tetrahidrofolat. Kelainan : Glisinuria

terjadi akibat defek pada reasorbsi di

tubulus ginjal.

Defek pada hiperoksaluria

primer adalah kegagalan tubuh

mengakatbolisme glioksilat yang

terbentuk dari deaminasi glisin.

Oksidasi selanjutnya glioksilat

menjadi oksalat menyebabkan

urolitiatis, nefrokalsinosis, dan

kematian akibat gagal ginjal atau

hipertensi.

2. Serin. Setelah diubah menjadi

glisin yang dikatalisis oleh serin

hidroksimetiltransferase, serin

mengalami katabolisme serupa

dengan katabolisme glisin.

3. Alanin. Transminasi alanin

membentuk piruvat,mungkin karena

alasan-alasan yang rumit pada

katabolisme glutamat dan aspartat.

4. Sistein. Sistin mula.mula

direduksi menjadi sistein oleh sistin

reduktase. Dua jalur berbeda

kemudian mengubah sistein menjadi

piruvat. Kelainan dapat berupa :

(a)Sistinuria,kelainan pada reasorbsi

asam-asam amino di ginjal, terjadi

eksdresi sistin,lisin,arginin dan

ortinin. Diluar timbulnya batu

sistin,sistinuria bersifat jinak.Disulfida

campuran L-sistein dan L-

homosistein yang diekskresikan oleh

pasien dengan sistinuria lebih larut

daripada sistin dan mengurangi

pembentukan batu sistin.

(b) homosistinuria yang responsif

dan nonresponsif terhadap vitamin

B6,akibat dari defek metabolik.

(c) Sistinosis, gangguan pada

transpor sistin yang diperantarai oleh

pembawa.Pengendapan kristal sistin

di jaringan dan jenatian dini akibat

gagal ginjal akut.

5. Treonin. Treonin dipecah

menjadi asetaldehida dan glisin.

Oksidasi asetaldehida menjadi asetat

diikuti oleh pembentukan Asetil-koA

6. 4-Hidroksiprolin. Katabolisme

4-hidroksi-L-prolin membentuk secara


berurutan, L1-pirolin-3-hidroksi-

glutarat. Penguraian tipe-aldol

kemudian membentuk glioksilat plus

piruvat. Kelainan:

hiperhidroksiprolinemia, akibat dari

defek 4-hidroksiprolin hidrogenase.

Asam Amino Membentuk Asetil-Koa

Tirosin. Karena askorbat merupakan

reduktan untuk perubahan p-

hidroksifenilpiruvat menjadi

homogentisat, pasien dengan skorbut

mengekskreksikan produk-produk yang

tidak sempurna teroksidase pada

katabolisme tirosin. Katabolisme

selanjutnya membentuk

malkeilasetoasetat, fumarilasetoasetat,

fumarat, asetoasetat, dan akhirnya

asetil-KoA.

Defek metabolik yang mungkin

pada tirosinemia tipe I (tirosinosis)

mungkin terletak di fumarilasetoasetat

hidrolase. Terapi berupa diet rendah-

tirosin dan fenilalanin. Tirosinosis akut

dan kronik yang tidak diobati

menyebabkan kematian akibat gagal

hati.metabolit-metabolit lain juga

diekskresikan pada tirosinemia tipe

II(sindrom ritchner-Hanhart),suatu defek

pada tirosin aminotransferase ,dan pada

tirosine ia neonatus,akibat

berkurangnya aktivitas p-

hidroksifenilpiruvat

hidroksilase.Terapinya berupa diet

rendah-protein.

Alkaptonuria, penyakit yang

diuraikan pada tahun 1859 ini menjadi

dasar bagi gagasan klasik Garrord

mengenai penyakit metabolik herediter.

Defeknya adalah ketiadaan

homogentisat oksidase. Urine menjadi

gelap jika terpajan oleh udara akibat

oksidasi homogentisat yang

diekskresikan di urine. Pada tahap lanjut

penyakit, terjadi artrtitis dan pigmentasi

jaringan ikat (okronosis) akibat oksidasi

homogentisat menjadi bezokuinon

asetat yang mengalami polimerisasi dan

berkaitan dengan jaringan ikat.

Fenialalanin. Fenialalanin mula-

mula diubah menjadi tirosin. Reaksi

selanjutnya adalah reaksi yang terjadi

pada tirosin. Kelainan dapat berupa

Hiperfenilalaninemia, terjadi akibat

defek pada fenilalanin hidroksilase (tipe

I fenilketonuria klasik atau PKU), pada

dihidrobiopterin (tipe IV dan V).

Katabolit. katabolit alternatif

diekskresikan Diagnosis pranatal defek


fenilalanin hidroksilase atau

dihidrobiopterin reduktase dipermudah

oleh adanya probe DNA. Diet rendah-

fenilalanin dapoat mencegah retardasi

mental pada PKU (frekuensi 1:10.000

kelahiran).

Meningkatnya kadar fenilalanin

darah mungkin belum terdeteksi hingga

3-4 hari pascapartum. Hasil positif palsu

pada bayi prematur mungkin

mencerminkan belum terjadinya

pematangan enyim-enyim pada

katabolisme fenilalanin. Pemeriksaan

penyaring yang lebih kuno dan kurang

dapat diandalkan adalah penggunaan

FeCl3 untuk mendeteksi fenilpiruvat

dalam urine.pemeriksaan penyaring

PKU dengan menggunakan FeCl3,

bersifat wajib dibanyak negara , tetapi di

Amerika Serikat cara ini umumnya telah

diganti dengan menggunakan tandem

mass spectrometry.

Lisin. Enam reaksi pertama

pada katabolisme L-lisin di hari manusia

membentuk krotonil-KoA, yang

kemudian diuraikan menjadi asetil-KoA

dan CO2 oleh reaksi-reaksi katabolisme

asam lemak.

Reaksi pada Tirosinemia tipe II

dan tirosinemia neonatus mengubah

basa Schiff yang terbentuk antara α-

ketoglutarat dan gugus ɛ-amino lisin

menjadi L-α-aminoadipat- δ-

semialdehida.Kedua reaksi dikatalisis

oleh satu enzim

bifungsional,aminoadipat semialdehida

sintase(juga disebut lisin 2-oksoglutarat

reduktase-sakaropin dehidrogenase).

Reduksi L-α-aminoadipat- δ-

semialdehida menjadi L-α-aminoadipat

diikuti oleh tansaminasi menjad δ-

ketoadipat.perubahan menjadi tioester

glutaril-KoA diikuti oleh dekarboksilasi

glutaril-koA menjadi krotonil-koA.

Reaksi-reaksi selanjutnya adalah reaksi

katabolisme asam lemak α-tak jenuh

dengan jumlah atom karbon ganjil.

Hiperlisinemia, dapat terjadi

akibat suatu defek pada aktivitas

Tirosinemia tipe II atau tirosinemia

neonatus pada biofungsional

aminoadipat semialdehida sintase.

Hiperlisinemiaakan disertai peningkatan

kadar sakaropin darah hanya jika defek

tersebut melibatkan aktivitas tirosinemia

neonatus

Triptofan. Triptofan diuraikan

menjadi zat-zat antara amfibolik melalui

jalur kinurenin-antranilat. Triptofan

oksigenase (tiptofan pirolase) membuka


cincin indol,menggabungkan molekul

oksigen, dan membentuk N-

formilkinurenin.Triptofan oksigenase,

suatu metaloprotein porfirin besi yang

dapat diinduksi di hati oleh

kortikosteroidadrenal dan oleh triptofan,

dihambat melalui umpan balik oleh

turunan asam nikotinat, termasuk

NADPH.

Pengeluaran gugus formil pada

N-formilkinurein melalui hidrolisis

dikatalisis oleh kinurenin formilase dan

menghasilkan kinurenin. Karena

kinureninase memerlukan prikdosal

fosdat, ekskresi xanturenat sebagai

respons terhadap pemberian triptofan

merupakan petunjuk diagnostik adanya

defisiensi vitamin B6. Kelainan dapat

berupa Penyakit Hartnup,

mencerminkan gangguan transpor

triptofan dan asam amino netral lain di

usus dan ginjal .Turunan-turunan indol

dari triptofan yang tidak terserap yang

dibentuk oleh bakteri usus

diekskresikan. Defek ini membatasi

ketersediaan triptofan untuk biosintesis

niasin dan merupakan penyebab

munculnya gejala dan tanda mirip

pelagra.

Metionin, bereaksi dengan ATP

membentuk S-adenislmetionin,yakni

"metionin aktif". Reaksi-reaksi

selanjutnya membentuk propionil-KoA

dan akhirnya suksinil-KoA.

Reaksi Awal yang Sama Untuk 3

Asam Amino Rantai Bercabang

Setelah transaminasi, ketiga asam α-

keto mengalami dekarboksilasi oksidatif

yang dikatalisis oleh asam α-keto rantai-

bercabang dehidrogenase di

mitokondria. Kompleks enzim multimerik

suatu dekaboksilase,transasilase dan

dihidrolipoil dehidrogenase ini sangat

mirip dengan piruvat dehidrogenase.

Regulasinya juga sejalan dengan

regulasi piruvat dehidrogenase,yaitu

diinaktifkan melalui fosforilasi dan

direaktivasi melalui defosforilasi.pada

isovalerat asidemia,konsumsi makanan

yang kaya protein akan meningkatkan

kadar isovalerat, yaitu produk deasilasi

isovaleril-KoA.

Penyakit Metabolik Pada Katabolisme

Asam Amino Rantai-Bercabang


Maple syrup urine disease (ketonuria

rantai-bercabang) baunya mirip

dengan sirup maple atau gula hangus.

Defek biokimianya mengenai kompleks

asam α-keto dekarboksilase. Kadar

leusin,isoleusin,valin, asam α-keto dan

asam α-hidroksi (asam α-keto tereduksi)

di dalam plasma dan urine meningkat.

Mutasi di komponen dihiodrolipoat

reduktase mengganggu dekarboksilase

asam α-keto rantai-bercabang,piruvat,

dan asam α-ketoglutarat.

Pada ketonuria rantai-

bercabang intermiten, asam α-keto

dekarboksilase mempertahankam

sebagian aktivitasnya, dan gejala timbul

belakangan.Enzim yang terganggu pada

asidemia isovalerat adalah isovaleril-

KoA dehidrogenase . konsumsi protein

dalam jumlah berlebihan akan

menyebabkan muntah,asidosis,dan

koma. Isovaleril-KoA yang menumpuk

dihidrolisis menjadi isovalerat dan

diekskresikan.

SIKLUS UREA

NH2 - berasal dari ammonia

C=O - berasal dari CO2

NH2 - berasal dari asp

Siklus urea termasuk reaksi endergonic

yaitu sintesis 1 mol urea memerlukan

3mol atp. Pengendalian siklus urea

dilakukan oleh glutamate dehidrogenase

dan karbamoil fosfat sintetase i.

Gambar 4.1. Reaksi dan intermedial pada

biosintesis ureum

Siklus urea terjadi di hati. Produk

akhir dari siklus urea yaitu urea akan

masuk sirkulasi darah dan dibuang

lewat ginjal ( urine ). Enzim yang

berperan pada reaksi adalah sebagai

berikut :

Reaksi 1 : Karbamoil Fosfat

Sintase I


Reaksi 2 : Ornitin

Transkarbamoilase

Reaksi 3 : Asam

Argininosuksinat Sintetase

Reaksi 4 : Argininosuksinase

Reaksi 5 : Arginase

Reaksi 1 dan 2 terjadi di dalam

matrix mitokondria hati, sedangkan

reaksi 3, 4, 5 terjadi di dalam sitosol

hati.

Gambar 4.2. Siklus urea

Gambar 4.3. Hubungan antara siklus urea dengan

siklus asam sitrat

NH3 dihasilkan oleh hasil

katabolisme nitrogen di jaringan tubuh.

Hasil kerja bakteri usus terhadap sisa

protein atau asam amino dalam

makanan dan urea dalam sekresi usus.

Akibatnya kadar amonia dalam vena

porta lebih besar dalam darah sistemik.

Amonia akan diubah menjadi urea di

hati. Pada siroosis hati, kadar ammonia

darah meningkat, apalagi bila disertai

perdarahan gastrointestinal. Amonia

bersifat toksik terutama pada sistem

saraf dapat terjadi gangguan

penglihatan, gangguan bicara, flapping


tremor, koma sampai kematian. Selain

itu, kerusakan ginjal berat terjadi

uremia ( kadar ureum meningkat ).

( Manual Book Database, 2011 )

GANGGUAN SIKLUS UREA

The “ Reye – like ” inherited metabolic

disorder ( IMD ), kategori utama

berhubungan dengan kelainan oksidasi

lemak, gangguan siklus urea, dan

gangguan metabolisme asam amino.

Tipe ini tidak ditemukan pada anak-anak

dengan sindroma Reye “klasik” dan

sering muncul pada bayi dan anak-anak

umur kurang dari 5 tahun. ( Hall, 2008 )

Bila terjadi kelebihan ammonia dalam

darah akan mengakibatkan sintesis protein

akan terdeaminasi dalam hati dan

menyebabkan amonia bebas muncul di dalam

darah. Ammonia amat beracun dan

menyebabkan gangguan, dan perkembangan

mental yang terhambat, dan dalam jumlah

tinggi menyebabkan koma dan kematian.

Penderita dengan gangguan siklus urea ini

seringkali diobati dengan mengganti asam

amino ( yang bersifat esensial untuk

pertumbuhan ) dengan analog asam α -

ketonnya. Karena bagian esensial dari asam

amino yang tidak dapat diganti adalah

kerangka karbonnya, dan bukan gugus asam

aminonya, analog asam α - keto dari asam

amino esensial ini dapat menerima gugus

amino dari kelebihan asam amino tidak

esensial oleh aktivitas transaminase. Dengan

cara ini, asam amino tidak esensial dijaga

supaya tidak memberikan gugus aminonya

kepada darah dalam bentuk ammonia.

( Lehninger, 1992 )


NITROGEN

KESEIMBANGAN NITROGEN

rotein dalam tubuh bersifat dinamis

dan selalu sintesis dan degradasi.

Dengan mengukur jumlah nitrogen yang

masuk dan keluar, kita dapat

memperikan kondisi metabolisme

protein dalam tubuh serta konsentrasi

urea dalam urin. Oleh karena nitrogen

dalam tubuh terutama terdapat pada

protein. Nitrogen masuk kedalam tubuh

melalui makanan yang kita konsumsi.

Sedangkan proses keluarnya nitrogen

bisa melalui feses, keringat, dan urin.

P

Keseimbangan nitrogen dalam

tubuh ini memiliki tiga kondisi, yaitu

kondisi dimana nitrogen ini positif,

normal, maupun negatif.

a) Keseimbangan Positif

Keseimbangan nitrogen dikatakan

positif bila nitrogen yang masuk

kedalam tubuh lebih besar daripada

nitrogen yang keluar dari tubuh. Hal ini

berarti bahwa proses sintesis protein

lebih banyak dilakukan daripada proses

katabolismenya. Keseimbangan

nitrogen positif ini terjadi pada saat

masa pertumbuhan, masa

penyembuhan, dan masa hamil.

b) Keseimbangan normal

Keseimbangan nitrogen dikatakan

normal bila nitrogen yang masuk

dengan nitrogen yang keluar sama

jumlahnya. Sehingga proses sintesis


BAB 5

dan proses katabolismenya seimbang.

Keseimbangan ini didapatkan pada

orang dewasa normal dan sehat.

c) Kesimbangan Negatif

Kesimbangan nitrogen negatif

merupakan suatu keadaan dimana

proses sintesis dari protein lebih sedikit

dibandingkan dengan proses

katabolismenya. Hal ini berarti bahwa

lebih banyak nitrogen yang dikeluarkan

dari pada nitrogen yang masuk. Hal ini

terjadi pada orang mengalami demam,

luka bakar, dan saat kelaparan atau

selama masa puasa. Kesimbangan

nitrogen negative dapat digunakan

sebagai bagian dari evaluasi klinis gizi

buruk.

NITROGEN POOL

Metabolisme nitrogen tidak kalah

pentingnya jika dibandingkan dengan

metabolisme karbihidrat dan

metabolisme lipid. Protein membentuk

jaringan struktural untuk otot dan

tendon, transportasi oksigen atau

hemoglobin, mengkatalisis semua

reaksi biokimia sebagai enzim, dan

mengatur reaksi sebagai hormon.

Tubuh kita harus mampu mensintesis

banyak protein, asam amino, dan non-

protein nitrogen yang mengandung

senyawa yang dibutuhkan untuk

pertumbuhan, perbaikan penggantian,

dan. Protein lebih digunakan untuk

memasok energi atau membangun

cadangan glukosa, glikogen, atau lipid.

Nitrogen adalah campuran asam

amino yang tersedia dalam sel yang

berasal dari sumber makanan atau

degradasi protein. Karena protein dan

asam amino tidak disimpan dalam

tubuh, maka dari itu perlu ada

pemasukan konstan protein. Beberapa

protein terus-menerus disintesis

sedangkan protein lainnya sedang

terdegradasi. Misalnya, hati dan plasma

protein memiliki paruh 180 hari atau

lebih, sedangkan enzim dan hormon

dapat didaur ulang dalam hitungan

menit atau jam.

Setiap hari, beberapa asam

amino yang dikatabolisme memproduksi

energi dan amonia. Amonia diubah

menjadi urea dan dikeluarkan dari tubuh

dan merupakan menguras “kolam”

nitrogen.

Keseimbangan nitrogen dicapai

oleh orang yang sehat ketika asupan


makanan yang seimbang dengan

ekskresi limbah urea. Jika ekskresi

nitrogen lebih besar dari kandungan

nitrogen dari diet, orang itu dikatakan

berada dalam keseimbangan nitrogen

negatif. Hal ini biasanya ditafsirkan

sebagai indikasi kerusakan jaringan.

Jika ekskresi nitrogen kurang dari isi

diet, keseimbangan nitrogen positif

menunjukkan pembentukan protein.

Keseimbangan dinamis kolam nitrogen

diringkas dalam grafik di bawah ini

EKSKRESI NITROGEN DALAM URIN

Urine merupakan keluaran akhir yang

dihasilkan ginjal sebagai akibat

kelebihan urine dari penyaringan unsur-

unsur plasma. Ginjal merupakan bagian

organ dalam tubuh yang terletak pada

bagian dorsal dari rongga abdominal

(Frandson, 1992). Ginjal manusia

merupakan tipe metanephros, berwarna

merah gelap, berbentuk seperti biji

kacang sekitar 4 inchi terletak di bagian

belakang rongga tubuh sedikit ke bawah

lambung pada garis media dorsalis

(Girinda, 1989).

Dalam kehidupan protein

memegang peranan penting, protein

merupakan komponen penting atau

komponen utama sel hewan atau

manusia. Oleh karena sel itu merupakan

pembentuk tubuh kita, maka protein

yang terdapat dalam makanan berfungsi

sebagai zat utama dalam pembentukan

dan pertumbuhan tubuh.

Proses kimia dalam tubuh dapat

berlangsung dengan baik karena

adanya enzim, suatu protein yang

berfungsi sebagai biokatalis. Disamping

itu hemoglobin dalam butir-butir darah

merah atau eritrosit yang berfungsi

sebagai pengangkut oksigen dari paru-

paru keseluruh bagian tubuh, adalah


Gambar 5.1. Nitrogen Pool

salah satu jenis protein. Demikian pula

zat-zat yang berperan untuk melawan

bakteri penyakit atau yang disebut

antigen, juga suatu protein (Poedjiadi,

1994)

Proses pengendapan protein

dapat dilakukan dengan menggunakan

amonium sulfat berkonsentrasi tinggi

atau larutan jenuh. Beberapa protein

berbeda kelarutannya dalam

konsentrasi garam yang berbeda. Cara

ini digunakan terutama bila diinginkan

satu macam protein saja, sedangkan

protein lain tidak diperlukan. Selain

dengan garam, proses pengendapan

protein dapat dilakukan dengan

menyesuaikan pH titik isolistrik protein

yang diinginkan. Pada titik isolistrik

kelarutan protein berkurang hingga

minimum dan protein yang diinginkan

akan mengendap, sedangkan protein

lain yang tidak diinginkan tetap dalam

larutan. Penggunaan pelarut organik

untuk mengendapkan protein juga dapat

dilakukan, namun untuk menghindari

terjadinya denaturasi proses

pengendapan dengan cara ini harus

dilakukan pada suhu yang rendah

(Poedjiadi, 1994)

Urine merupakan larutan berair,

jernih agak kekuning-kuningan, berbau,

reaksinya asam, yang dikeluarkan dari

dalam badan hewan, untuk

mengeluarkan air dan senyawa berberat

molekul rendah. Fungsi organ tersebut

bilamana diperinci ialah : 1). Eliminasi

kelebihan air yang dibentuk badan atau

dimasukan ke dalam badan, 2).

Menghilangkan hasil akhir metabolisme

yang sifatnya tidak mudah menguap, 3).

Mengeliminasi unsur anorganik sesuai

dengan kebutuhan jasad hidup, 4).

Eliminasi substansi asing tertentu, 5).

Menahan benda-benda tertentu yang

diperlukan untuk kelangsungan fungsi

normalnya, 6). Pembentukan dan

ekskresi substansi tertentu misalnya

amoniak dan ion-ion hydrogen,

( Poejiadi. 1994).

Volume urine normal dapat

berubah-ubah dalam batas yang besar.

Total volume yang disaring oleh

glomerolus berkisar antara 75-150 liter

perhari, sedangkan yang dikeluarkan

sekitar 1-2 liter. Urine merupakan

keluaran akhir yang dihasilkan ginjal

sebagai akibat kelebihan urine dari

penyaringan unsur-unsur plasma. Ginjal

merupakan bagian organ dalam tubuh


yang terletak pada bagian dorsal dari

rongga abdominal Ginjal manusia

merupakan tipe metanephros, berwarna

merah gelap, berbentuk seperti biji

kacang sekitar 4 inchi terletak di bagian

belakang rongga tubuh sedikit ke bawah

lambung pada garis media dorsalis

(Frandson, 1992)

Penelitian yang dilakukan oleh

para ahli tentang mekanisme reaksi

penambatan nitrogen hanya

menggunakan bintil-bintil akar dan

bakteri penangkap nitrogen. Hasil

penelitian mereka ialah bahwa nitrogen

yang ditangkap dari udara oleh jasad

tadi diubah menjadi amoniak. Ini berarti

bahwa di dalam jasad tersebut

berlangsung sistem hidrogenasi atau

reduksi. Tidak hanya N – N saja yang

direduksi menjadi NH3 akan tetapi

senyawa lain seperti asetilen, sianida,

dan azida juga dapat direduksi oleh

jasad penambat nitrogen. Oleh karena

pada proses diperlukan hidrogen atau

elektron untuk mereduksi maka dalam

sistem tersebut harus ada senyawa

yang bertindak sebagai donor hidrogen

atau elektron (Martoharsono,1990).

Nitrifikasi adalah suatu proses

oksidasi amoniak menjadi nitrit dan

selanjutnya menjadi nitrat. Pengubahan

itu dilaksanakan oleh bakteri tanah,

darimana jasad renik itu memperoleh

energi untuk hidupnya. Reaksi itu

berlangsung dalam dua tahap yaitu

oksidasi amoniak menjadi nitrit yang

dikerjakan oleh bakteri Khemolitotrop

erobik, nitrosomonas. Dengan cara

yang sama nitrit merupakan hasil limbah

perubahan amoniak oleh Nitrosomonas,

dimanfaatkan oleh Nitrobacter. Bakteri

ini mengubah nitrit menjadi nitrat.

Perubahan amoniak menjadi nitrit dan

kemudian nitrat membantu penyediaan

N untuk tanaman. Nitrat yang diserap

oleh tanaman secara bertahap diubah

menjadi amoniak yang selanjutnya

digunakan dalam proses aminasi

( Martoharsono,1990 ).

Metode sekresi nitrogen pada

masing-masing mahluk hidup berbeda

satu dengan yang lainnya. Primata

mengekskresikan asam urat sebagai

hasil akhir metabolisme purin,

sedangkan pada hewan mamalia lain

terlebih dahulu mendegradasikannya

menjadi alantoin sebelum diekskresikan.

Pada sebagian besar spesies bahkan

mampu mendegradasi lebih lanjut

menjadi bentuk asam gliosilik dan urea


dan diekskresikan lewat urin. Ekskresi

nitrogen berhubungan dengan erat

dengan status nutrisi mahluk hidup.

Penurunan kadar N dalam diet akan

menyebabkan penurunan yang nyata

pada ekskresi N dalam urin (Anonim,

2009).

KATABOLISME PROTEIN

sam-asam amino tidak dapat

disimpan oleh tubuh. Jika

jumlah asam amino berlebihan atau

terjadi kekurangan sumber energi

lain (karbohidrat dan protein), tubuh

akan menggunakan asam amino

sebagai sumber energi. Tidak seperti

karbohidrat dan lipid, asam amino

memerlukan pelepasan gugus amin.

Gugus amin ini kemudian dibuang

karena bersifat toksik bagi tubuh.

A

Terdapat 2 tahap pelepasan gugus

amin dari asam amino, yaitu:

1. Transaminasi : Enzim

aminotransferase memindahkan

amin kepada α-ketoglutarat

menghasilkan glutamat atau kepada

oksaloasetat menghasilkan aspartat

2. Deaminasi oksidatif : Pelepasan

amin dari glutamat menghasilkan ion

ammonium Gugus-gugus amin

dilepaskan menjadi ion amonium

(NH4+) yang selanjutnya masuk ke

dalam siklus urea di hati. Dalam

siklus ini dihasilkan urea yang

selanjutnya dibuang melalui ginjal

berupa urin.

Proses yang terjadi di dalam siklus

urea digambarkan terdiri atas

beberapa tahap yaitu:


BAB 6

1. Dengan peran enzim karbamoil

fosfat sintase I, ion amonium

bereaksi dengan CO2 menghasilkan

karbamoil fosfat. Dalam raksi ini

diperlukan energi dari ATP

2. Dengan peran enzim ornitin

transkarbamoilase, karbamoil fosfat

bereaksi dengan L-ornitin

menghasilkan L-sitrulin dan gugus

fosfat dilepaskan.

3. Dengan peran enzim

argininosuksinat sintase, L-sitrulin

bereaksi dengan L-aspartat

menghasilkan L-argininosuksinat.

Reaksi ini membutuhkan energi dari

ATP dan terbagi menjadi 2 yaitu :


argininosuksinat liase, L-

argininosuksinat dipecah menjadi

fumarat dan L-arginin


arginase, penambahan H2O

terhadap L-arginin akan

menghasilkan L-ornitin dan urea

(Lehninger, 2005).


DEAMINASI & DEAMINASI OKSIDATIF

Deaminasi

eaminasi adalah proses

metabolisme asam amino, atau

proses tersingkirnya gugus amino dari

basa. Reaksi deaminasi dapat terjadi

secara langsung atau melalui reaksi

transdeaminasi. Dalam reaksi

transdeaminasi, mula-mula asam amino

diubah menjadi senyawa lain yang

dapat dideaminasi lebih lanjut untuk

menghasilkan amonia. Contoh proses

reaksi deaminasi oksidatif adalah

seperti di bawah ini :

D

Gambar 7.1. Proses reaksi deaminasi oksidatif

Berdasarkan reaksi di atas, glutamat

mengalami proses deaminasi

menghasilkan ion amonium (NH4+).

Selanjutnya ion amonium (NH4+) masuk

ke dalam siklus urea. Atau secara

sederhana dapat dilihat pada reaksi

berikut :


BAB 7

http://1.bp.blogspot.com/-qvtVPVT8NOk/T8r2pIsMc1I/AAAAAAAAAGY/BalIMLSGfko/s1600/Deaminasi.jpg

Gambar 7.2. Reaksi yang menghasilkan ion

amonium

Deaminasi Oksidatif

Deaminasi oksidatif adalah proses

pemecahan (hidrolisis) asam amino

menjadi asam keto dan ammonia (NH4

+). Proses ini terjadi pada hati dan

ginjal. Asam amino terlebih dahulu

mengalami dehidrogenasi karena

pengaruh enzim oksidase yang

mempunyai koenzim FAD membentuk

asam keto yang sesuai. Reaksinya

sebagai berikut:

FAD H2 + O2 FAD + H2O2

H2O H2O + ½ O2

FAD H2 teroksidasi langsung

oleh O2 yang ada pada jaringan

membentuk hydrogen peroksida dan

akhirnya produk toksik, hydrogen

peroksida ini, oleh pengaruh enzim

katalase, dipecah menjadi oksigen dan

air.

Deaminasi menghasilkan dua

senyawa penting yaitu senyawa

nitrogen dan non-nitrogen.

1. Senyawa nonnitrogen yang

mengandung gugus C, H, dan O

selanjutnya diubah menjadi asetil

Co-A untuk sumber energi melalui

jalur siklus Kreb’s atau disimpan

dalam bentuk glikogen.

2. Senyawa nitrogen dikeluarkan

lewat urin setelah diubah lebih

dahulu menjadi ureum (diagram 2).

Proses deaminasi kebanyakan

terjadi di hati, oleh karena itu pada

gangguan fungsi hati (liver) kadar

NH3 meningkat. Pengeluaran

(ekskresi) urea melalui ginjal

dikeluarkan bersama urin.


http://2.bp.blogspot.com/-KdovXyk8AbU/T8r2pexsnKI/AAAAAAAAAGk/ySpi77uPY6M/s1600/Deaminasi+2.jpg

PUSTAKA

- Alberts, Bruce et All. 2002. Molecular Biology of the Cell - How Cells Obtain Energy from Food : Amino Acids and Nucleotides Are Part of the Nitrogen Cycle. 4th edition. Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1.

- Anonim. 2009. Buku Panduan Praktikum Biokimia Dasar. Laboratorium Biokimia Nutrisi Fakultas Peternakan. Yogyakarta : UGM.

- Anonim. 2010. elisa.ugm.ac.id/files/chimera73/ulnVfTez/KARBOHIDRAT1.pdf- Anonim. 2009. Karbohidrat. Dari

http://id.shvoong.com/medicine-and-health/1799308-karbohidrat/- Anonim. 2009 (b). Fungsi Protein.

http://rgilfan.wordpress.com/2008/05/27/fungsi-protein/- Anonim, 2000. Petunjuk Praktikum Biokimia Untuk PSIK (B) Fakultas

Kedokteran Universitas Gadjah Mada. Yogyakarta : Lab. Biokimia FK UGM.- Frandson, R.D. 1992. Anatomi dan Fisiologi Ternak Edisi Keempat. Yogyakarta :

Gadjah Mada University Press- Girinda, A. 1989. Biokimia Dasar-dasar Patologi Hewan. Bogor : LSI IPB.- Siegel, JG et All. 1999. Basic Neurochemistry - Molecular, Cellular and Medical

Aspects. 6th edition. Lippincott-Raven. ISBN 0-397-51820-X. - Martoharsono, Soeharsono. 1990. Biokimia. Yogyakarta : Gadjah Mada

University Press- Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia- Page, D.S. 1997. Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi Kedua. Penerjemah R.

Soendoro. Jakarta: Erlangga- Gaman PM dan Sherrington KB. 1992. Ilmu Pangan, Pengantar Ilmu Pangan,

Nutrisi dan Mikrobiologi. Murdijati G, et all, penerjemah. Yogyakarta: Penerbit Gajah Mada University Press. Terjemahan dari: The Science of Food, An Introduction to Food Science, Nutrition and Microbiology

- Winarno, FG. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta : Gramedia- Guyton AC dan Hall JE. 1996. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran, Edisi IX.

Penerjemah: Setiawan I, Tengadi, Santoso A. Jakarta : EGC- Ganong, WF. 1995. Review of Medical Physiology. 4th ed. San Fransisco:

Prentice Hall International Inc.


- Guyton, AC. 1986. Textbook of Medical Physiology. 7th ed. Philadelphia: W.B.Saunders Company

- Hall, SM. 2008. Reye’s Syndrome. Dari http://www.bmj.com/cgi/content/full/309/6951/411?

- Manual Data Base. 2011. Siklus Urea.

- Sumardjo, Damin. Pengantar kimia. Jakarta : EGC.- Campbell, dkk. 2003. Biology Jilid I. Jakarta: Erlangga.- Haryanto, Aris. 2009. Organa Digestoria- Lehninger. 2005. Dasar-dasar Biokimia Jilid 2. Jakarta: Erlangga.- Marianti, S. 2007. Biologi Sel. Yogyakarta : Graha Ilmu.- Murray, RK, et All. 2003. Biokimia Harper Edisi XXV. Penerjemah : Hartono

Andry. Jakarta : EGC- Nugroho, H. 2009. Metabolisme Lipid. Dari static.schoolrack.com/34773/5-

metabolisme_lipid.doc - Nuringtyas 2009. Karbohidrat. Dari www.google.com- Nurcahyo, Heru. Regulasi Metabolisme Protein. Dari

Http://Staff.Uny.Ac.Id/Sites/Default/Files/Tmp/Metaboproteinsma5.Pdf- Siregar, Yahwardiah dan Hidayat. Metabolisme Protein atau Asam Amino. Dari

www.ocw.usu.ac.id- Rochem. 2012. Metabolisme Protein Dan Asam Amino. Dari

Http://Rochem.Wordpress.Com/2012/01/20/Metabolisme-Protein-Dan-Asam-Amino-2/.


http://rochem.wordpress.com/2012/01/20/metabolisme-protein-dan-asam-amino-2/



http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/tmp/MetaboProteinSMA5.pdf

isi metabolisme as.amino

Documents