introducción a la termodinámica y la bioquímica

Tablas y mapas conceptuales

Autor: Maestro en CienciasBioquímicas Genaro Matus

El resumen de todo el curso, ordenado, sintetizado y jerarquizado

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Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

FUNDAMENTOS DEBIOQUÍMICA

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La bioquímica y los seresvivos:Bioquímica: Disciplina donde

interaccionan la química y labiología, haciendo uso deherramientas de fisicoquímicapara explicar la vida en términosmoleculares y cinéticos.

Su objetivo principal es descubriry describir en términosmoleculares los procesos y losmecanismos que constituyen lavida.

Se distingue por estudiarenzimas y caracterizar rutasmetabólicas.

Ser vivo: Aquel que esta

formado por al menos una célula.

Características de los seres vivos:

1.Organización estructural y funcional,

2.Membrana plasmática.

3.Compuestos por CHONSP(biolelementos).

4.Biomoleculas: Ac. Nucleicos,azúcares, lípidos y proteína.

5.Metabolismo (Ana y Cata)

6.Diferenciación.

7.Irritabilidad y taxis,

8.Usan ATP o análogo energético.

Cualidades mas evidentes:1)Capacidad de autorreplicarce.2)Permanecen ordenados en el medio.3)Adaptación y evolución.

Célula: Unidad mínima,estructural, funcional, fisiológica,evolutiva y anatómica de losseres vivos.

Estructura celular:Proteínas 70%Ac. Nucleicos 15%Lípidos 9%Azucares 5%Sales 1%

-Posee organelos con funcionesasociados.

Dos tipos estructurales:a) Procarionte (sin núcleo, gralmentepequeñas)b) Eucarionte (nucleado, más grande ymás complejo)

Entidades acelulares:

-Priones (sólo proteína)

-Viroides (sólo RNA)

-Virus (Ac. Nucleícos + proteína ylípido)vi

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Bioelementos y enlacesNivel: Comentario: Elemento:

Primer nivel Los más abundantes en todos los organismos (más del90 %).

C,H, O, N.

Segundo nivel Mucho menos abundantes, pero se encuentran en todoslos seres vivos (5-8 %)

Ca, Cl, Mg, P, K, Na y S.

Tercer nivel Metales en pequeñas cantidades presentes en todos losorganismos, pues son esenciales para la vida (1-2 %).

Co, Cu, Fe, Mn y Zn.

Cuarto nivel Se encuentran o son necesarios en algunos organismosen cantidades mínimas (menos del 1 %).

Al, As, B, Br, Cr, F, Ga, I, Mo, Ni,Se, Si, W, y V.

Funciones:

CelularOrganísmica

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Bioelementos-biomoléculas

Biomolécula: Función Principal FuncionesSecundarias

Carbohidratos Fuente principal para captacióny almacenamiento de energía.

Componente estructural de lasparedes celulares de Hongos yPlantas, además del glucocalixde Bacterias.

Lípidos Elementos estructurales de lasmembranas biológicas.

Fuente de carbono y energía.

Proteínas Elementos estructurales,enzimas, hormonas.

Acarreadores, transductores deenergía, anticuerpos,generación de impulsosnerviosos, contracciónmuscular.

Ácidos Nucleicos Entidades portadoras de lacarga genética.

Transferencia de energía yseñalización intracelular.

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Tipos de enlace

Enlace

Electronegatividad

Electronescompartidos

o Covalente

o Iónico

o Sencillo

o Doble

o Triple

• Ideal• No polar• Polar• Coordinado

Hibridación

o S – S

o S – P

o P – P

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Las combinaciones del carbono con otros elementos,como el O, H, N, etc., permiten la aparición de GRUPOSFUNCIONALES

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Las fuerzas de atracción intermolecular seconsideran como interacciones largas de carácterdébil y son posibles debido a las fuerzaselectrostáticas que se generan entre polos opuestos,de dos moléculas idénticas o diferentes.

Las fuerzas intermoleculares

a) Fuerzas Iónicas

b) Fuerzas ión-dipolo

c) Fuerzas dipolo-dipolo

d) Fuerzas dipolo-dipolo inducido

e) Fuerzas dipolo inducido-dipoloinducido

f) Fuerzas hidrofóbicas

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BIOQUIMICABIOQUIMICA

BIOMOLECULASBIOMOLECULAS

CARBOHIDRATOSCARBOHIDRATOS

LIPIDOSLIPIDOS

PROTEINASPROTEINAS

ACIDOS NUCLEICOSACIDOS NUCLEICOS

BIOELEMENTOSBIOELEMENTOS

Es la ciencia que estudialas reacciones químicasde los seres vivos

Es la ciencia que estudialas reacciones químicasde los seres vivos

ENLACES QUIMICOSENLACES QUIMICOS

ION

ICO

ION

ICO

CO

VA

LENTE

CO

VA

LENTE

META

LICO

META

LICO

CARGAS ELECTRICASCARGAS ELECTRICAS

ELECTRONEGATIVIDADESMUY DISTINTAS

ELECTRONEGATIVIDADESMUY DISTINTAS

COORDINADO :IDEALPOLARNO POLAR

No hay carga neta

COORDINADO :IDEALPOLARNO POLAR

No hay carga neta

Modelo dela nube odel mar

de electrones

Modelo dela nube odel mar

de electrones

Célula Característicasde seres vivos.

Célula Característicasde seres vivos.

Fuerzas intermolecularesElectrostáticas e

Hidrofóbicas

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Reacciones en la célula =Metabolismo

Concepto: Definición: Funciones y características:

Metabolismo Conjunto global dereacciones químicas queocurren en un ser vivo.

1.Obtener energía química del entorno.2.Adquirir materiales del entorno y hacerlos propios.3.Transformar los precursores monoméricos enpolímeros.4.Construir un mapa metabólico dinámico en cadaestado celular.

Catabolismo Conjunto de víasdegradativas para obtenermateriales y energía.

Degradativa, oxidativa, generador de energía, aportamateriales, vías convergentes.

Anabolismo Conjunto de vías sintéticasque consumen energía ymateriales del catabolismo.

Sintética, reductora, consumidora de energía, víasdivergentes.

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Reacciones químicas:• Se pueden clasificar con base en dos

criterios:

• Molecular. Considerando el número demoléculas que deben reaccionar para formarlos productos.

• Uni-uni; Uni-Bi, Bi-Bi, etc.

• Cinético (velocidad). Según la dependenciade la velocidad de la reacción y laconcentración de los sustratos.

• Orden 1: la velocidad depende de la conc de un sustrato.

• Orden 2: la velocidad depende de la conc de 2 sustratos.

• Pseudoprimer orden: Es bimolecular pero la velocidaddepende de la conc de un sustrato.

• Orden cero: la velocidad es independiente de la conc decualquier sustrato.

• Se pueden clasificar con base en doscriterios:

• Molecular. Considerando el número demoléculas que deben reaccionar para formarlos productos.

• Uni-uni; Uni-Bi, Bi-Bi, etc.

• Cinético (velocidad). Según la dependenciade la velocidad de la reacción y laconcentración de los sustratos.

• Orden 1: la velocidad depende de la conc de un sustrato.

• Orden 2: la velocidad depende de la conc de 2 sustratos.

• Pseudoprimer orden: Es bimolecular pero la velocidaddepende de la conc de un sustrato.

• Orden cero: la velocidad es independiente de la conc decualquier sustrato.

Son cambios,transformaciones orearreglos a nivel molecularde la materia Implican laformación o ruptura deenlaces.

Son cambios,transformaciones orearreglos a nivel molecularde la materia Implican laformación o ruptura deenlaces.

Reactivos → Productos (irreversibles)Reactivos ⇄ Productos (reversibles)

En las reacciones reversibles hayconcentraciones de reactivos yproductos que conducen alequilibrio (igualdad en lasvelocidades de aparición deproductos y reactivos).

Keq = [C] [D][A] [B]

En las reacciones reversibles hayconcentraciones de reactivos yproductos que conducen alequilibrio (igualdad en lasvelocidades de aparición deproductos y reactivos).

Keq = [C] [D][A] [B]

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PRINCIPIOS DETERMODINÁMICA

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TermodinTermodináámicamica

Disciplina que se encarga de estudiar la interacciDisciplina que se encarga de estudiar la interaccióón den dela materia y la energla materia y la energíía a nivel macrosca a nivel macroscóópico.pico.

Ley cero Primera ley Segunda ley Tercera ley

2 cuerpos condistinta

temperaturatienden a

homogeneizarsu energía

cinética

La energía nose crea ni sedestruye solo

se transforma otransfiere

Tendencia delos sistemas a

entrar enestados de

mayor desorden(entropía)

La entropía esnula en el cero

absoluto

SistemasSistemas

Conjunto ordenado de elementoscuyas propiedades se interrelacionan

Fronteras Clasificación

Térmicas y adiabáticas

Permeables eimpermeables

Rígidas y móviles

Heterogéneos

Homogéneos

Aislados

Intercambia materiaenergía y trabajo

No intercambiatrabajo, energía ni

materia

Intercambia trabajo,energía pero no

materia

Abiertos

Cerrados

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Termodinámica: Tabla integrativaConcepto: Definición: Valores: Tipo de reacción: Nombre:

Energía librede Gibbs (G)

Máxima cantidad de energíadisponible para realizar un trabajo.Señala si requiere o libera energía.

G >> 0 (+)Keq << 1

No Espontánea Endergónica

ΔG = ΔH –TΔS G << 0 (-)Keq >> 1

Espontánea Exergónica

Keq = Prod / React G = 0Keq = 1

Isorgónica

Entalpía Calor liberado durante una reacciónquímica (presión constante).

H + Entálpicamente nofavorecida

Endotérmica

ΔU = q-w = ΔU + P ΔVΔU = q = ΔH (si PV es despreciable)

H - EntálpicamenteFavorecida

Exotérmica

H = 0 Isotérmica

Entropía Medida de desorden. S + Entrópicamentefavorecida

Incrementa eldesorden

Δ S = qp rev/ T S - Entrópicamente nofavorecida

Disminuye eldesorden

S = 0 No cambia el orden

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EL AGUA EN BIOQUÍMICA

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1. Soporte o medio de solvatación (solubilización ydispersión) donde ocurren las reaccionesmetabólicas.

2. Amortiguador térmico (célula, organismo, sistema,bioma, planeta).

3. Transporte de sustancias polares y aislamiento deentidades apolares.

4. Regulador del equilibrio hidroeléctrico.5. Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos.6. Medio de circulación que favorece la turgencia.7. Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos.8. Puede intervenir como reactivo en reacciones del

metabolismo, aportando hidrogeniones (H+) ohidroxilos ( OH - ) al medio (papel bivalenteanfótero).

9. Alta constante dieléctrica.10. Genera eventos de ósmosis (flujos de agua a

favor de un gradiente).

FUNCIONES DEL AGUA

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El agua en el cuerpo humano

Tejido: Proporción de aguaen el tejido (%):

Pulpa dentaria 0.2Esmalte dentario 10Esqueleto 22Tejido adiposo 30Tejido conjuntivoelástico

50

Piel 71Hígado 71.4Cerebro 73.33Páncreas 73.68Músculo esquelético 76Corazón 78Tracto gastrointestinal 79.07Sangre 79Tejido conjuntivo 80Riñones 80Bazo 83.74Pulmones 83.74

Tejido Distribuciónen el cuerpo (%):

Músculo 50.8Esqueleto 12.5Piel 6.6Sangre 4.7Tracto gastrointestinal 3.2Hígado 2.8Cerebro 2.7Pulmones 2.4Tejido adiposo 2.3Riñones 0.6Bazo 0.4Resto 11Total: 100

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El agua en el cuerpo humano

Embrión (meses): Proporción deagua en elembrión (%):

1 972 963 944 925 87.56 857 838 81

Recién nacido 75

Edad (años): Proporcióntotal (%):

30-39 6440-49 6050-59 5860-69 5570-79 5380-89 5290-99 51

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El agua como una entidad polar

¿Cuál es la relevancia de esta entidad tetrapolar?¿Cuál es la relevancia de esta entidad tetrapolar?

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Propiedades del agua:Concepto: Definición:

Caloría Cantidad de calor necesaria para elevar en un grado latemperatura de un gramo del cuerpo o sustancia sin que cambiede fase o estado de agregación (en el intervalo de 14.5 y 15.5° C).Calor específico: 4.184 J/g.C.

Capacidad calórica Medida de la capacidad de absorción de calor por una sustanciasin cambiar su estado de agregación.

Conductividad térmica Capacidad de las moléculas de agua para transferir el calor.

Calor latente detransformación

Cantidad de calor necesario para hacer pasar una sustancia sinvariación en su temperatura, del estado sólido al estado líquido(calor latente de fusión), o del estado líquido al estado de vapor(calor latente de vaporización o de ebulliciónebullición-540 cal a 20°C).

Constante dieléctrica () Capacidad que tiene el agua para conducir una corriente eléctricaentre dos placas metálicas cargadas.F = k q1 q2 / r2 F = k q1 q2 / r2

Ósmosis Difusión del agua (flujo a favor de un gradiente).

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La estructura atómica dicta el arreglointermolecular

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La fuerza de los puentes de H

Depende de:

1. La diferencia deelectronegatividades.

2. El arreglo espacial de losátomos donadores y aceptores delos puentes de hidrógeno.

3. La distancia entre los núcleosde los aceptores y donadores.

4. El medio de solvatación dondeocurran los puentes.

Un tipo particular de interacción dipolo permanente-dipolo permantente

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La tensión superficial del agua

Las fuerzas decohesiónintermolecularespermiten la tensiónsuperficial de lossolventes líquidos.

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La interfase agua-aire

Además, la evaporación absorbe energía e impide que se eleve nuestra temperatura

La clave estáen los puentesde hidrógeno.

Hay unefectosinérgico,cooperativoen las redes.

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Estados de agregación del agua

En el hielo se forman cristales con arreglos periódicos de puentes de H que establecendistancia constantes entre las moléculas de agua. En el agua líquida las moléculas searreciman e incrementa la densidad relativa de la sustancia (líquido asociado)

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Medio de solvatación y dispersión

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Soluciones valoradas

Unidades: Fórmula: Unidad: Obtención:

Porcentuales x / 100 p/p p/v, v/v

Molares Mol/litro. Mol: 6.023 x 10 23 partículas. M = (gr/PM) /L

Normales Eq / litro Eq: Partícula intercambiable,con carga + derivada de ladisociación de una molécula.

N = n M

Osmolares Osmol / litro. Osmol: Atrapador de agua(ion) derivado de laionización de una molécula..

Osm = n* M

Soluto: componente en menor cantidad de la mezcla.Solvente: componente en mayor cantidad de la solución.

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La presión osmótica

Presión osmótica = = i MRTdonde es la presión osmótica medida en atmósferas;

i es elfactor de van’t Hoff que refleja la ionización de los solutos;M es la molaridad de la solución (número de moles / litro de solvente);R es la constante de los gases (0.082 L atm / K mol);T es la temperatura medida en K.

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Osmolaridad vs Tonicidad

Osmolaridad: Medida cuantitativa de la cantidad de osmol por unidad de volumen.

Tonicidad: Medida cualitativa de la cantidad de solvente por soluto en unasolución.

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Si se ponen eritrocitos en una soluciónhipertónica, los eritrocitos se deshidratan en unfenómeno llamado crenación.

Si se ponen en una solución hipotónica, loseritrocitos se llenan de agua y eventualmente serompen –se hemolizan-.

• En una solución isotónica, los eritrocitosconservan sus propiedades y su forma.

En algunas enfermedades como la desnutricióno mal funcionamiento renal, la presión osmóticaes menor y se produce edema.

• En biología tenemos membranas que sonsemipermeables o selectivamentepermeables, es decir, sólo permiten el pasode algunos solutos o sólo del disolvente.

El movimiento de iones o moléculaspequeñas a través de membranasselectivamente permeables se llamadiálisis.

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La presión osmótica

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Distribución del agua

Localización: % DE PESO CORPORAL % DE DISTRIBUCIÓN

Intracelular 30-40 % 42.85-57.14 %

Intersticial 15 % 21.42 %

Plasma y fluidostranscelulares

4.5 % 6.4 %

Agua total 70% 100 %

• Los fluidos transcelulares incluyen los fluidos gastrointestinales,peritoneal, sinovial, líquido cefalorraquídeo, entre otros.

• La composición electrolítica del líquido intracelular (LIC) y del líquidoextracelular (LEC) difiere notablemente.

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Equilibrio hidroeléctrico

Brechaaniónica

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TiposLiquido- LíquidoLiquido- Solido

Unidades de ConcentraciónUnidades de Concentración

Disoluciones

AlgunasPropiedades

Porcentaje en masa % :% masa de soluto =masasto/(masa sto + masa dis) X 100

Molaridad (M)M = moles de sto/litro dedisolución (mol/L)

Molalidad (m). M = moles desto/ masa de dis (mol/Kg)

Normalidad (N)N = No. Equivalentes sto/litrode dis. OsmolaridadOsM= osmoles/ L (mOsm/L)

Fuerza que tienen las moléculasde disociarse

pH y pOHMedida de Acidez

o Basicidad

pH y pOHMedida de Acidez

o Basicidad

El logaritmo negativo de laactividad de los iones dehidróxido

pOH = − log10.[OH −

]

Presiónosmótica

EquilibrioQuímico

La necesaria para detener elflujo de agua a través de lamembrana semipermeable

Teoría clásica o deArrheniusEn disolución acuosa:• Ácido es una sustancia que sedisocia produciendo H+.•Bases es una sustancia que sedisocia produciendo iones hidróxido,OH-.

Teoría clásica o deArrheniusEn disolución acuosa:• Ácido es una sustancia que sedisocia produciendo H+.•Bases es una sustancia que sedisocia produciendo iones hidróxido,OH-.

Mezcla Homogénea las partículas del soluto seencuentran dispersas entre las moléculas del

disolvente.

Concentración de iones ocationes hidrógeno [H+]

presentes en determinadasustancia

Teoría de Brönsted y Lowry.•Ácido es una sustancia capaz deceder un protón (a una base).• Base es una sustancia capaz deaceptar un protón (de un ácido).

Teoría de Brönsted y Lowry.•Ácido es una sustancia capaz deceder un protón (a una base).• Base es una sustancia capaz deaceptar un protón (de un ácido).

El agua está disociada en iones OH– y H+, tenemos que:K

w= [H+][OH–]=10–14

Kw

es una constante conocida como productoiónico del agua.

Por lo tanto,log K

w= log [H+] + log [OH–]

–14 = log [H+] + log [OH–]14 = –log [H+] – log [OH–]

pH + pOH = 14

Teoría de LewisBases las sustancias que tienen unpar de electrones no compartidos quepueden cederÁcidos aquellas sustancias que soncapaces de aceptar el dobleteelectrónico

Teoría de LewisBases las sustancias que tienen unpar de electrones no compartidos quepueden cederÁcidos aquellas sustancias que soncapaces de aceptar el dobleteelectrónico

Estado de un sistema enel cual no se produceningún cambio netoadicional

Estado de un sistema enel cual no se produceningún cambio netoadicional

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Ácidos y bases

Arrhenius Lowry-Brøønsted LewisÁcidos Toda sustancia que al

disociarse en aguagenera iones Hidronio oHidrogeniones (H3O)+

Cualquier molécula queal disociarse o entrar enuna reacción química,aporta protones (H+)

Cualquier átomo omolécula que recibeelectrones (e-) alentrar encombinaciónquímica.

Base Todo agente que aldisociarse en agua,genera iones oxidrilo oHidroxilo (OH)-

Cualquier reactivo querecibe protones (H+)

Cualquier materialque ceda electrones(e-).

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Ionización del agua

11

55

22

33

44 Kw

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Escala de pH

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Ácidos y bases fuertes

• Aplicar –log de la conc. Molar.

Ácidos: Bases:

ÁCIDO FUERTE: aquél que se ioniza porcompleto o casi por completo, para donartodos sus protones.

☞ El resultado de añadir un ácido fuerteel agua, es un gran aumento en laconcentración de iones hidronio.

ÁCIDO DÉBIL: Se ioniza sólo parcialmenteen agua para donar sus protones.

☞ La adición de un ácido débil al agua,da por resultado sólo un pequeño aumentoen la concentración de iones hidronio.

BASE FUERTE: Tiene una gran atracciónpor los protones. Ion hidroxilo.

BASE DÉBIL: Tiene una débil atracción ysólo un pequeño porcentaje de susmoléculas aceptará protones. Amoniaco.

Si un ácido es fuerte, su baseconjugada será débil. Mismo caso para las bases.

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Ácidos débilesNo se disocian completamente en agua. Por loque para calcular el pH conviene aplicar lafórmula:

Recordar que: Ki = Ka o Kb = (Keq)•([H2O])

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Amortiguadores fisiológicos:Amortiguador: pKs: Localización:

H2CO3-HCO3- 6.1 Plasma.

H2PO4-HPO4-2 7.21 Interior celular.

HbH-Hb- y HbOH-HbO- 7.9 y 6.7 Eritrocito. Rico en Histidina.

Aminoácidos (COOH-COO- y NH3-NH2) 1.98-2.28 Plasma.

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Valores normales del Eq. Ácido-base

pH = 7,35 - 7,45

pCO2 = 40 mm Hg

Bicarbonato = 21 - 23 mEq/l. Es elbicarbonato real que contiene la sangreanalizada.

Bicarbonato Standard = 23 mEq/l. Es lacantidad de bicarbonato que tendría lasangre si su pCO2 es de 40 mm Hg.

Buffer base = 45 - 55 mEq/l. Expresa lacantidad total de bases que contiene lasangre analizada.

Exceso de bases = +/- 2 mEq/l. Indica elacumulo de ácidos o bases que se haproducido en un momento determinado.

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Compara: Alcalosis

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Compara: Acidosis

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ACIDOSIS ALCALOSIS

metabólica respiratoria metabólica respiratoria

Compensaciónrespiratoria

Compensaciónrenal

Compensaciónrespiratoria

Compensaciónrenal

< 7.4 >7.4

HCO3- <24mEq PCO2 >40mm Hg HCO3- >24mEq PCO2 <40mm Hg

PCO2 <40mm Hg HCO3- >24m Eq/l PCO2 >40mm Hg HCO3

- <24m Eq/l

pHpH

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LOS 20 AMINOÁCIDOSESTÁNDAR

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Descripción química de los -aminoácidos

En la forma bipolar de un aminoácido el grupo aminoestá protonizado (-NH3) y el grupo carboxilo estádisociado (-COO-).

A esta forma se le llama “zwiterion”

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El punto isoeléctrio de los a.a

• Punto isoeléctrico: Sitio de lacurva de titulación donde losaminoácidos no muestran unacarga neta (son neutros).

El pK se obtiene utilizando los pK quedeterminan la forma neutra del a.a.

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El punto isoeléctrico de los a.a

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Devlin

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Mckee

Cuidado conestos erroresgarrafales enlos libros.

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Leeningher

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StryerAlifáticos Con azúfre

Aromáticos Cíclicos Hidroxilados

Con carga positiva Con carga negativa y derivados

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Aminoácidos:Aminoácido: Característica: Detalle:

G, Gly Único que no tiene carbono asimétrico(quiral).

El más pequeño y presenta menosimpedimentos espaciales (estéricos).

P, Pro Aminoácido hetrocíclico Iminoácido, colágena (hidroxilado)

H, His Su pK es de 6.0 por tanto permiteamortiguar cambios a pH fisiológico.

Es abundante en la hemoglobina, grupoimidazol.

C, Cys Forma puentes disulfuro en las cistinas. Es el único mercaptoaminoácido.

W, Trp Aminoácido más voluminoso, aromático,planar y fluorescente (280 nm).

Más conservado en la estructuraproteica.

Y, Tyr Aromático e hidroxilado Hidroxifenilalanina.

M, Met Segundo aminoácido azufrado. Iniciador de proteínas (esencial).

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Olguita tenía un gato llamado triptofano pues era…

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a.a. Esenciales: Aquellos que unorganismo dado no puede producir encantidades suficientes para cubrir susnecesidades y debe obtener de la dieta.

a. a. No esenciales: Aquellos que unorganismo dado puede producir encantidades suficientes para cubrir susnecesidades de síntesis de proteínas yde otros metabolitos.

¿Quiénes son?Aromáticos: F,WPositivos: H, K, NHidrofóbicos: V, I, LHidroxilado: TIniciador: M

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EL ENLACE PEPTÍDICO YESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

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El enlace peptídico

• A principios de 1950 LinusPauling y Robert Coreydescubrió que los enlaces C-N que unen cada dosaminoácidos son más cortosque otros tipos de enlaces C-N.

• Convención para escribirpolipéptidos: NH3-COO-.

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Comparemos con enlaces orgánicos

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El enlace peptídico

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Impedimentos estéricos

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Los ángulos de giro y

• La posibilidad de rotaciónalrededor del enlace entre elnitrógeno y el carbono a de lacadena principal constituye elángulo fi () y la rotación entre elcarbono a y el carbono carbonílicoconstituye el ángulo psi ().

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El ángulo omega ()

• El enlace peptídico es llamado también enlace omega () y nopermite la posibilidad de rotación por poseer características parcialesde doble enlace.

¡El enlace C-N se denomina

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Los gráficos de Ramachandran

Mapa de conformación proteica para la poli-L-alanina

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Abundancia de las estructuras

• Una visión complementariaacerca de la conformaciónde las proteínas procededel hallazgo de que losdiferentes aminoácidos sepresentan con frecuenciasdistintas en las -hélices,láminas y giros .

Las probabilidades de Chou y Fasman:

F = n /nc

Las probabilidades de Chou y Fasman:

F = n /nc

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La estructura primaria

• La estructura primariase refiere a la secuenciade residuos deaminoácidos unidoscovalentemente que soncodificados por un gen ytambién dicta lalocalización de lospuentes disulfuro, si loshubiere.

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La estructura secundaria• La estructura secundaria se

define como la conformaciónlocal del esqueleto deresiduos de aminoácidos.

Está relacionada con elordenamiento espacial de losresiduos de aminoácidospróximos entre si en lasecuencia lineal.

• Algunas de estas relacionesestéricas son de naturalezaregular originando unaestructura periódica.

• Se incluyen en las estructurassecundarias las hélices ,láminas , giros y hélices decolágeno.

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Los motivos o estructuras supersecundarias

• Los motivos o estructuras supersecundarias hacen referencia alos agrupamientos periódicos de estructuras secundarias.

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Los dominios

• Los dominios se refieren las repeticiones estructuradas o periódicas de lasestructuras supersecundarias dentro de una proteína.

☞ Para algunas proteínas este nivel se corresponde, es igual, al de laestructura terciaria.

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Dominios vs clases estructurales

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La estructura terciaria

• La estructura terciaria se refiere al ordenamiento espacial de residuos deaminoácidos alejados en la secuencia lineal. Algunos autores refieren que“la línea divisoria entre las estructuras secundarias y terciarias es un asuntode preferencias personales”.

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La estructura cuaternaria

• Las proteínas que poseen más deuna cadena polipeptídica puedenpresentar un quinto nivel deorganización estructural:

• La estructura cuaternaria serefiere al ordenamiento espacialde las subunidades y naturalezade los contactos mutuos queexisten entre las estructurasterciarias. Las cadenas integrantesde una proteína poliméricapueden ser idénticas o diferentes yoriginan homo yheteropolímeros.

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Estructura supercuaternaria(supercomplejos)

CI CIVCIII CV

En la teoría del “estado sólido” de lamembrana mitocondrial interna loscomplejos están asociadospermanentemente formandosupercomplejos

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Gigacomplejos mitocondriales

El arreglo estructural (tridimensional) de los multicomplejos F1-F0 de las mitocondrias esdictado por proteínas reguladoras que conducen a la aparición de gigacomplejos proteicos.Este es un ejemplo de orden superior a estructura supercuaternaria.

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Estructura supramolecular

bacteriophage T4

Tobacco mosaicvirus

Filamentos intermedios

microtubulosFilamentos de actina

cromátida

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No nos perdamos en losdetalles

Esto es lo que te preguntarán en el departamental

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No nos perdamos en losdetalles

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Las estructuras helicoidales• Cuando una cadena

polipeptídica experimenta un girode la misma magnitud alrededorde cada uno de sus átomos deC, adopta una conformaciónhelicoidal. Para especificar losángulos y , una hélice puedecaracterizarse por:

El número n de unidadespéptido por vuelta de la hélice,

El paso de rosca p, que es ladistancia que indica el ascensode la hélice a lo largo de su ejeen cada vuelta; y por

El giro o quiralidad de lacadena.

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La hélice -Dextrogira (3.613)

Es dextrógira,

Presenta ángulos de torsión = 57 ° y = 47 °,

n = 3.6 residuos por vuelta y

p = 5.4 Å

Producto de traslación(avance “lineal”) pordipéptido: 1.5 Å

Es estabilizada por puentesde hidrógeno intra-catenarios.

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Otras hélices

• Ejemplos de hélices alternativaspresentes en las proteínas sonlas cintas 2.27, la hélice 3.010 y lahélice (4.410), que se describencon la notación nm, en donde:

o n es el número de unidadespor vuelta y,

o m es el número de átomos(incluido el H) en el anillocerrado por el puente dehidrógeno.

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Las estructuras laminares

• Este elemento estructural secaracteriza por que:

La cadena de polipéptido estácasi totalmente extendida, y

Los puentes de hidrógenopueden formarse entre variascadenas o dentro de unamisma cadena.

Los residuos enlazadospresentan una distancia axialde 3.5 Å

Es estabilizada por puentes dehidrógeno intra o intercatenarios.

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Resumen de las característicasrelevantes de las estructuras

secundarias

…Existen otras estructuras secundarias relevantes.

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Otro tipo de láminas

A classical beta-bulge in chymotrypsin

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Los giros o vueltas • Los giros o vueltas en reversa son

elementos importantes de laestructura secundaria por dosrazones:

1. Invierten la dirección de la cadenapolipeptídica principal.

2. Conectan regiones de estructurasecundaria más regular (hélices yláminas ).

• Un tipo de giro muy común enmuchas proteínas es el giro ,también llamado vuelta en horquilla,que conecta polipéptidos en formaantiparalela para formar estructurasen hoja

• Involucra cuatro residuos deaminoácidos.

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Giros

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Giros y más giros

No todotermina allí

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Los bucles

• Casi todas las proteínas con másde 60 residuos de aminoácidoscontienen uno o más bucles de 6a 16 residuos que no soncomponentes de hélices o dehojas y cuyas distancias entre losextremos son menores de 10 Å.

• Los bucles pueden contenergiros de inversión son entidadesglobulares compactas porque suscadenas laterales tienden a llenarsus cavidades internas.

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Clasificación de las proteínasCriterio: Solubilidad

• Albúminas: solubles en agua y en sulfato deamonio semisaturado,

• Globulinas: insolubles en ambos casos perosolubles en disoluciones diluidas de sales,

• Escleroproteínas: que son insolubles salvo que seles destruya.

Criterio: composición química

• Proteínas simples. Cuando están compuestascasi exclusivamente por aminoácidos,

• Proteínas conjugadas. Que tienen además deresiduos de aminoácidos uno o más gruposprostéticos de naturaleza glicídica, lipídica,inorgánica…

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Clasificación de las proteínas

Criterio: Estructura

• Fibrosas. Cuando se encuentran arrolladaslongitudinalmente,

• Globulares. Si toman una forma esferoidal o en ovillo.

Criterio: Función biológica

• Enzimas o catalizadores específicos,

• Inmunoglobulinas o proteínas de defensa,

• Proteínas trasportadoras y de almacenamiento,

• Proteínas de membrana,

• Proteínas contráctiles,

• Proteínas de soporte mecánico,

• Proteínas asociadas al super-empaquetamiento de DNA

• Hormonas,

• Etc.

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Niveles estructurales de polipéptidosProteínas: Polímeros de residuos de aminoácidos.

Enlace peptídico Enlace amida, con 40 % de carácter parcial de doble enlace.

E. Primaria Secuencia lineal de residuos de aminoácidos unidos por enlaces amida(peptídicos) y puentes disulfuro. Sólo esta estructura permanece luegode la desnaturalización térmica.

E. Secundaria Arreglo periódico de residuos de aminoácidos cercanos en la estructuraprimaria. Estabilizado por puentes de hidrógeno inter e intra catenarios.

E. Supersecundariao motivo

Arreglo de estructuras secundarias.

Dominio Región con independencia o autonomía que puede ser estructural,genética o funcional.

E. Terciaria Estructura global del polipéptido, puede incluir más de un dominio. Esestabilizado por a) puentes de hidrógeno, b) fuerzas de Van der Waals,c) puentes disulfuro y d) fuerzas hidrofóbicas.

E. Cuaternaria Arreglo estructural de más de un polipéptido (protómero).

E. Supercuaternaria Arreglos multiproteicos para eficientizar procesos metabólicos(Respirosomas, Sintasomas, Supercomplejos respiratorios).

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Proteínas de interés clínicoProteína: Característica de interés clínico:

Albúmina: Principal reguladora de la presión oncótica (presión osmóticaintravascular). Su disminución se asocia a edema y pérdidas de aguadel espacio vascular al intersticial.

Hemoglobina: Principal amortiguador proteico (rico en His) en los eritrocitos.Hemoproteína transportadora de oxígeno formada por cuatroprotómeros.

Insulina: Hormona de origen proteico que es hipoglucemiante y glucogénico.

Fibrinógeno: Factor de coagulación presente en plasma. Forma redes de fibrina.

Colágena: Proteína más abundante en el cuerpo humano, forma parte detendones, se caracteriza por la formación de una superhélice característica.

Mioglobina: Hemoproteína monomérica que sirve como el principal reservorio deoxígeno.

Inmunoglobulina G(IgG)

Implicada en la respuesta inmune humoral.

Caseína: Principal proteína de la leche.

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Enzimas de EscapeEnzimas de Escape

Enzima Sérica Uso diagnóstico

Aspartato transaminasa(AST o TGO)

La transaminasa más utilizada para detectar el infarto almiocardio. Alcanza su máximo pico a las 48 hrs ypermance elevada durante 5 días.

Alanina aminotransferasa Hepatitis viral

Amilasa pancreática Pancreatitis aguda

Creatina cinasa Infarto del miocardio (primera en elevarse)Trastornos musculares agudos o crónicos

Fosfatasa ácida Carcinoma de próstata

Fosfatasa alcalina Enfermedades óseas

Lactato deshidrogenasa Infarto del miocardio y destrucción muscular extensa

Lipasa pancreática Pancreatitis aguda

Gamma glutamil transpeptidasa Útil para determinar daño hepático y cirrosis alcohólica.

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Enzimas deEnsayo clínico

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CINÉTICA ENZIMÁTICA

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¿Qué son las enzimas?

• Los catalizadores biológicos presentan algunascaracterísticas que los definen:

a) Son moléculas de origen proteico (enzimas) o ácidosnucleicos (RNA autocatalítico-ribozima).

b) Pueden acelerar hasta 106 veces la reacción.

c) Actúan en condiciones de reacción suaves (pH,temperatura y presión).

d) Son altamente específicas de su sustrato y de la reacciónque catalizan (no generan productos indeseados).

e) Son regulables alostéricamente (activadores e inhibidores).

f) Son inducibles genéticamente.

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La Especificidad

• Por especificidad se entiende que laenzima es capaz de catalizar enforma selectiva ciertos sustratos.

• La especificidad puede ser de dostipos:

• Especificidad espacial oEstereoespecificidad. Referente a laquiralidad de los sustratos pues lossitios activos son asimétricos.

• Especificidad geométrica. Dondelas enzimas son capaces dereconocer las identidades de losgrupos funcionales.

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Enzimas: tabla integrativaConcepto: Descripción:

Enzima simple Catalizadores biológicos de naturaleza proteica construido sólo por residuos de aminoácidos.

Enzima conjugada Catalizador biológico que requiere una molécula orgánica o un metal para ser activo.

Apoenzima Enzima inactiva.

Holoenzima Enzima + coenzima.

Coenzima Molécula orgánica de unión débil.

Grupo prostético Molécula orgánica fuertemente unida.

Vitamina Precursor de coenzima.

Cofactor Metal o derivado.

Metaloenzima Enzima que requiere de metal para ser activa.

Enzima activada pormetales

No requiere del metal para ser activa.

Parámetrosintrínsecos

Km: concentración de sustrato con la que se alcanza la mitad de la Vmax.Vmax: Máxima velocidad de catálisis.Kcat: constante catalítica, constante de velocidad para generar productos.

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Vitaminas (precursores de coenzimas)

• Se dividen en dos grupos principales:

A) Liposolubles: Se absorben junto conotros lípidos de la dieta en el intestinodelgado. Pueden almacenarse encélulas como los hepatocitos. Ejemplosde estas son las vitaminas A, E D y K.

B) Hidrosolubles: Las absorbe el conductogastrointestinal junto con el agua y sedisuelven en los líquidos corporales.cantidades excesivas de estas vitaminasno se almacenan sino que se excretanen la orina. Ejemplos de estas son lasvitaminas B y C.

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Coenzimas de interés metabólico:

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Precursores de coenzimasVitaminahidrosoluble:

Importancia: Deficiencia:

Niacina Precursora del NAD+(trasportador de e-).

Causa pelagra, diarrea, dermatitis, anorexia y degeneraciónnerviosa.

Pantotenato Precursora de la Ac. CoA.(Aceptor y donador de gruposacilo y acetilo)

Poco frecuente, pero se manifiesta como trastornosgastrointestinales y sensación de quemaduras en extremidadesinferiores.

Folacina Forma al ácido fólico(trasmetilaciones)

Anemia megaloblástica macrocítica y alteraciones cutáneas.

Tiamina Precursor del TPP (implicado entranscetilaciones ydescarboxilaciones).

Beri beri, depresión mental, apatía, caquexia, edema y fallacardiaca.

Riboflavina Precursora del flavin adeninmononucleótido (FMN) y flavinadenin dinucleótido (FAD).

Fotofobia (sensación de quemadura y comezón en ojos).Queilosis (fisuras en las comisuras de los labios),descamaciónexfoliativa alrededor de nariz y oídos.

Piridoxina Precursora del piridoxal fosfato(desaminación, trasnsulfuracióny descarboxilación).

Queiosis, anemia, irritabilidad nerviosa, convulsiones, debilidad,ataxia, deterioro del sistema inmunológico.

Ac. ascórbico Precursor del ácidohexaurónico.

Escorbuto (degeneración de cartílagos y paredes capilares),acompañado de dolor. Mal desarrollo de huesos y dientes.Mala cicatrización de herida. Hemorragia de encías, propensióna contusiones. Anemia, debilidad y trastornos mentales.

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¿Cómo actúan las enzimas?

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¿Cómo funcionan las enzimas?

Recuerda que hay tres tipos de agua:Clatrato (ordenación semejante al hielo)Bulto (no asociada a la proteína)Retenida fuertemente con la proteína

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Sitio de unión al sustrato vs sitiocatalítico

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Corrijamos el librito

• Eventos asociados a las 3 semi-reacciones:

• Deshidratación de la interfase Econ S. (liberación de energía alentorno)

• Catálisis y formación del estadode transición metaestable (estadoactivado).

• Hidratación de la interfase E conP. (absorción de energía cinéticadel entorno).

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Clasificación de las enzimas:

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Significado físico de los parámetros cinéticos:

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El gráfico de Lineweaber-Burk

El gráfico de dobles recíprocos sirve para:a)Linealizar las hipérbolas de Henri-Michaelis-Menten y obtener con mayor presición losparámetros Km, Vmax,b)Interpretar patrones de inhibición.

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Resumen de inhibidores “clásicos”:

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CINÉTICA NO HIPERBÓLICA

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A deducir la ecuación de Hill

¿Cómo? R = siguiendo los mismos principios de equilibrio rápido.

Vmax [S]n

S0.5n + [S]n

v =

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Cooperatividad

Cuando existe cooperatividad extrema, es decir cuando sólo lasespecies E y ESn están presentes, aplica esta ecuación

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Significado del número de Hill (nH)

• Indica el número mínimo de sitos de unión que posee laproteína para ese ligando (el número entero superior al valordeterminado de n)

• Si se conoce el número de sitios de unión que posee la proteínapara ese ligando, indica el grado de cooperatividad en la unión.

Valores del número de Hill:

• nH > 1 cooperatividad positiva

• nH = 1 no cooperatividad

• nH < 1 cooperatividad negativa

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TRANSFORMACIÓN LINEAL DE LAECUACIÓN DE HILL

v(Vmax - v)

= nlog[S] – nlogS0.5log

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Purificación de proteínasTécnica: Principio o fundamento: Comentario:

Diálisis: Separación de sales y detergentes a partirde un homogenado celular.

No es un método de concentración deproteína o separación de organelos.

Centrifugación: Separación de organelos celulares con baseen su densidad y fuerzas gravitatorias(menores a 30, 000 g).

Diferencial: Aplicación decentrifugaciónes parciales con diferentesfuerzas.

Ultracentrifugación: Aplicación de campos centrífugos mayores a60,000 g (más de 25,000 rpm).

Permite separar estructurassupramoleculares como ribozomas.

Precipitación: Solubilidad de las proteínas. Usa sales para precipitación diferencial.

Electroforesis Movimiento de un cuerpo dentro de unamalla provocado por la aplicación de uncampo eléctrico.

El movimiento es regido por: a) eltamaño de la red de la malla, y b) lacarga, forma, densidad y tamaño de laspartículas.

Cromatografía: Flujo de una fase móvil integrada por mezclade proteínas a través de una fase inmovilcon propiedades.

Filtración en gel y exclusión molecular: En base del tamaño, forma y densidadde las partículas.

Afinidad: Se basa en la unión a ligandosespecíficos.

Hidrofóbica: Utiliza contactos hidrofóbicos.

Intercambio iónico: Utiliza la carga de las proteínas.

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introducción a la termodinámica y la bioquímica

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