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{
CATALISI ENZIMATICA
REAZIONI CHIMICHE
A B
[B]Keq =
[A]
SPONTANEITA’ DI REAZIONE
∆G = variazione di energia libera
= -RT ln Keq
= capacità di un sistema di compiere
lavoro utile
REAZIONI CHIMICHE
∆G = - ESOERGONICA LA REAZIONE LIBERA ENERGIA
∆G = + ENDOERGONICA
LA REAZIONE HA BISOGNO DI
ENERGIA
∆G = 0 EQUILIBRIO
REAZIONI CHIMICHE
A
B
� VELOCITA’ di reazione
1. Aumentando la temperatura
2. Usando dei catalizzatori
REAZIONI CHIMICHE
GLI ENZIMI SONO CATALIZZATORI
BIOLOGICI IN GRADO DI
AUMENTARE LA VELOCITA’
DI UNA REAZIONE SENZA ALTERARE
L’EQUILIBRIO DELLA STESSA
ENZIMI
ENZIMI-CLASSIFICAZIONE
ENZIMI
EFFETTO DEL pH
pH
Perché p……. perché H …………..
� Il termine p (operatore) simboleggia due operazioni matematiche da effettuare sulla concentrazione idrogenionica [H+]. Le due
operazioni sono: il logaritmo in base 10 della concentrazione molare espressa in
moli/litro e il cambio di segno del risultato (moltiplicazione per -1).
EFFETTO TEMPERATURA
∆∆∆∆G = -
ESOERGONICA
A + B
P + Q
REAZIONE NON CATALIZZATA
REAZIONE CATALIZZATA
REAZIONE CATALIZZATA
TEORIA DELLA CHIAVE- SERRATURA
MECCANISMO DELLA CATALISI ENZIMATICA
TEORIA “DELL’ADATTAMENTO INDOTTO”
P2
P1
MECCANISMO DELLA CATALISI ENZIMATICA
Modello catalisi enzimatica
MECCANISMO DELLA CATALISI ENZIMATICA
� http://www.youtube.com/watch?v=AeH7cUhNdU0&feature=related
� http://www.youtube.com/watch?v=VbIaK6PLrRM&feature=related
� http://www.youtube.com/watch?v=V4OPO6JQLOE
� http://www.youtube.com/watch?v=VbIaK6PLrRM&NR=1
Filmati
K5
K6
CINETICA ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA
�Vmax = velocità d’idrolisi massima alla
quale l’ enzima tende, a concentrazioni di substrato infinite
�Km = concentrazione di substrato alla
quale la reazione va metà della velocità massima
PARAMETRI CINETICI
1. Un valore alto di Km indica una
bassa affinità per il substrato
2 . Un valore basso di Km indica un
alta affinità per il substrato
Km e affinita’
1. IRREVERSIBILE
2. REVERSIBILE a. COMPETITIVA
b. NON COMPETITIVA
c. ACOMPETITIVA
INIBIZIONE ENZIMATICA
COMPETITIVA
L’ INIBITORE COMPETE CON IL SUBSTRATO PER IL SITO CATALITICO
NON COMPETITIVA
L’ INIBITORE NON COMPETE PER IL SITO CATALITICO E SI LEGA A UN SITO DIVERSO
1. Costitutivi /Induttivi
2. pH
3. Associazione / Dissociazione
REGOLAZIONE ENZIMATICA
�ESOCHINASI /GLUCOCHINASI
1. Costitutivi /Induttivi
2. Effetto pH
4. Inibizione da Prodotto
5. Precursori Inattivi
Precursori Inattivi
Precursori Inattivi
6.MODIFICAZIONE COVALENTE
LOCALE/ CELLULARE
ORMONALE/SISTEMICA
�ENZIMI FORMATI DA ALMENO 2 SUBUNITA’
�SITO CATALITICO
�SITO REGOLATORE
ENZIMI ALLOSTERICI
Gli isoenzimi sono enzimi esistenti in forme molecolari diverse, catalizzanti
la stessa reazione
LATTICO DEIDROGENASI LDH
E’ un tetramero formato da una diversa composizione di 2 subunita’
H = heart M= muscle
ISOENZIMI
LDH
4H
4M
LDH
La determinazione degli enzimi nel siero
viene utilizzata come importante ausilio
diagnostico.
Il livello di attività di numerosi enzimi
aumenta in differenti condizioni patologiche
Enzimi come Indicatori Diagnostici
Epatitevirale
ALT e AST
transaminasi
Infarto miocardico
� GLICEMIA
GLUCOSIO OSSIDASI -GO-
GLUCOSIO +02 LAT. AC . GLUCONICO +
H202 + X-H 2 H20 + X COLORE
Enzimi come Indicatori Diagnostici
� ALCOL
ALCOL DEIDROGENASI -ADH-
ADH
ETANOLO ALDEIDE ACETICA
NAD+ NADH
Enzimi come Indicatori Diagnostici