AÑO DE LA INDUSTRIA RESPONSABLE Y COMPROMISO CLIMATICO.

ANÁLISIS CLÍNICO II

Facultad : ciencias de la salud

CARRERA ACADEMICO PROFESIONALFARMACIA Y BIOQUIMICA

Universidad Andina "Néstor Cáceres

Velásquez"

TEMA: ENZIMOLOGIA CLINICA

DOCENTE: BLGO. IVAN MARINO TORRES SACACA..

INTEGRANTES:

SUCASAIRE AÑASCO, SHENNY CAROL.

VILLASANTE CAPQUEQUI, EDITH YOVANA.

GOMEZ SUCASACA, YESSICA.

TRUJILLO CRUZ , SENAIDA.

SEMESTRE: XPUNO - PERU

2014

UNIVERSIDAD ANDINA “NESTOR CACERES VELASQUEZ”.

ENZIMOLOGIA CLINICA.

ALUMNOS: GOMEZ SUCASACA ,Yessica. SUCASAIRE AÑASCO,Shenny Carol. TRUJILLO CRUZ,Senaida. VILLASANTE CAPQUEQUI,Edith Yovana.

DOCENTE:BLGO.IVAN MARINO TORRES SACACA.

I.-RESUMEN. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. Las enzimas tienen una alta especificidad por sus sustratos: lo que les permite ser usadas como reactivos para medir la concentración de sus sustratos, así como que se usen sus sustratos para determinar la cantidad de enzima presente en un espécimen. Como catalizadores, las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas, permitiendo que estas sean termodinámicamente favorables y tengan lugar sin necesidad de calor o fuentes de energía química

2.-OBJETIVOS.

Dar a conocer la importancia de las enzimas , y la actividad que cumplen en el organismo.

Reconocer las enzimas que son esenciales para determinar el diagnostico de las distintas patologías.

3.-MARCO TEORICO.

INHBIDORES ENZIMATICOS

Las enzimas pueden ser inhibidas (o activadas) de varias formas diferentes. La inhibición puede ser

reversible o irreversible. En el caso de los inhibamente eliminadas por filtración glomerular; el

fallo renal aumenta sus niveles plasmáticos. Para muchos enzimas, los anticuerpos contra una o más

isoenzimas pueden dar lugar a la formación de complejos enzima-anticuerpo a menudo

denominados macroenzimas que hacen que la vida media de las enzimas sea similar a la vida media de

tres semanas de la inmunoglobulina G (lgG).

Otros determinantes importantes del desarrollo temporal de los cambios enzimáticos son el

gradiente relativo de niveles enzimáticos entre células suero y la tasa de eliminación de la enzima del plasma. Para un grado determinado de daño

sellar. La enzima con mayor gradiente relativo entre suero y célula será la que experimente un mayor

aumento de sus niveles plasmáticos.

CINETICA ENZIMATICA

Las enzimas catalizan la conversión reversible del

sustrato de enzima, S, en un producto de reacción P.

esto puede representarse por medio de la ecuación

15-1 donde E. es la cantidad de enzima disponible

presente y E-S representa al completo enzima-

sustrato en el que el sustrato está unido a la enzima.

4.-CONCLUSIONES

. 5.-BIBLIOGRAFIA.

6.-LINCOGRAFIA.

7.-ARCHIVOS ADJUNTOS.

INSERTOS.

ARTICULOS.

ENZIMOLOGÍA CLINICA

1. CONCEPTO

La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas (proteínas especializadas en la catálisis de reacciones orgánicas) al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.

Hay que decir que aunque son raras las enzimas exclusivas de un tejido, la alteración de la concentración sérica de una enzima determinada orienta sobre los tejidos más probablemente afectados. Además, muchas enzimas muestran distintas formas moleculares (isoenzimas) características de distintos tejidos.

ENZIMAS: Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de:

o Presión.- Las presiones también pueden llegar a dañar las enzimas, sobre

todo las presiones que maneja el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presión interna puede variar y dañar algunas enzimas.

o Temperatura.-Las tasas de las reacciones enzimáticas son extremadamente

sensibles a los cambios de temperatura para asegurar la precisión, la temperatura de la mezcla de reacción no debe desviarse más de +- 0.1 ºc de la temperatura especificada.

.

o PH. -Las enzimas tienen un ph óptimo para su máxima actividad;

normalmente se elige como ph de las condiciones de reacción aquel al que la enzima muestra su actividad máxima. La selección del ph no siempre es crítica, algunas enzimas tienen un rango de ph òptimo amplio, de modo que pequeños cambios en el ph no producen cambios apreciables en su actividad. La fosfatasa alcalina por ejem presenta su actividad máxima a ph entre 9 y 10. En algunos casos particularmente para enzimas con multipllkes isoenzimas, la selección del ph representa un compromiso, ya que las diferentes isoenzimas pueden desarrollar su máxima actividad a diferentes phs. En esta situación se selecciona el ph de la rewccion que permita la medida de todas las isoenzimas.

ENZIMAS PRESENTES EN EL PLASMA SANGUÍNEO

Se ha definido el plasma sanguíneo como un receptáculo pasivo que recibe las enzimas procedentes de los tejidos y de los elementos formes (células) de la sangre. Con respecto a su clasificación fisiológica, Buecher había sugerido una agrupación en:

Enzimas del plasma específicasEnzimas del plasma no específicas

a. LAS ENZIMAS DEL PLASMA ESPECIFICAS: son componentes funcionales de la sangre. Están por lo común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su nivel constante por secreción activa de uno o más órganos. A este grupo pertenecen la:

o Seudocolinesterasa

o Ceruloplasmina

o Lipoproteinlipasa

Así como las enzimas que intervienen en la coagulación sanguínea. La determinación de la actividad de estas enzimas tiene interés clínico en le evaluación tanto de la función propia de la enzima en el estudio como de la función del tejido que la sintetiza.

b. LAS ENZIMAS DEL PLASMA NO ESPECIFICAS: no desempeñan función biológica en el plasma; no son, por tanto, constituyentes funcionales plasmáticos y solo se aprecia una muy pequeña actividad en condiciones normales, debido a la renovación celular natural o pequeños traumatismos espontáneos. Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normal sugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular y tisular. La determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información valiosa para diagnóstico y pronóstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en plasma no solo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que también la realización de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas musculares. Las enzimas del plasma no específicas: pueden clasificarse en:

Enzimas de secreción: que ejercen su actividad fuera de las células que las originaron, por ejemplo se producen en glándulas exocrinas, como páncreas (enzimas o fermentos digestivos) y próstata, así como en tejidos como mucosa gástrica y hueso. En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad plasmática de las fosfatasas acida y alcalina

Enzimas celulares del Metabolismo Intermedio: que son las que se ubican en los distintos componentes celulares y cuya salida se produce cuando una causa determinada altera la estructura de la célula. La

concentración en los tejidos de estas enzimas es miles de veces más alta que en el plasma. Un daño puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática con su consecuente liberación a la circulación general. Algunas de las enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato amino transferasa (AST) o glutamicooxalacetico transaminasa (GOT), alanina amino transferasa (ALT) o glutámico pirúvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenasa (LDH), creatina quinasa (CK), amilasa, γ-glutamiltranspeptidasa (γ-GT), 5´nucleotidasa y aldolasa (ALS).

A veces la alteración consiste en un simple cambio a nivel de la membrana celular, que posibilita la salida de aquellas enzimas presentes en el citoplasma de la célula. Otras veces, determinadas estructuras intracelulares, como las mitocondrias por ejemplo, resultan dañadas y permiten la salida de enzimas que tienen esa localización. Cuanto mayor sea el área lesionada y más intensa la agresión, mas debe esperarse el incremento de la actividad enzimática en el suero. Aun cuando desde el punto de vista biológico son muchas las enzimas importantes, el interésclínico se centra en el estudio de aquellas cuyas variaciones que son características, es decir, indicadoras de enfermedad o por lo menos, de determinadas alteraciones funcionales. Las mismas acontecen en el transcurso de diversas noxas, por lo cual las enzimas adquieren valor diagnóstico y a veces pronóstico.

DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS EN LAS CÉLULAS: Hay enzimas 100% citoplasmáticas es decir que solo se encuentran en el

citosol (láctico deshidrogenasa, GPT). Hay otras enzimas que están en un cierto porcentaje en una organela y otro

porcentaje en el citoplasma: por ejemplo la GOT (60% en citoplasma y 40% en mitocondria); la malato deshidrogenasa 50% en citoplasma y 50% en mitocondria); otras solo mitocondriales (glutamato deshidrogenasa).

4. ENZIMAS SERICOS DE IMPORTANCIA DIAGNOSTICO CLINICO:

Dentro de los cuales tenemos los siguientes:

o Alanina aminotransferasa (ALT)

o Aspartato aminotransferasa (AST)

o Creatina kinasa (CK)

o Fosfatasa alcalina (AP, ALP, SAP)

o γ-glutamil transpeptidasa (GGT)

o Amilasas

o Lipasas.

4.1. ALANINA AMINOTRANSFERASA (ALT):a. Definición:

La transaminasa GPT es una enzima con gran concentración en el en el hígado y en menor medida en los riñones, corazón los músculos. Cuando hay una lesión de estos órganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los análisis. Como es una transaminasa más específicamente hepática que la GOT, aparece más elevada en las enfermedades hepáticas que en otras, por eso el cociente GPT/GOT será mayor de 1 en enfermedades ciertas enfermedades hepáticas como la hepatitis vírica. Al contrario aparece menor de 1 en la cirrosis hepática, congestión hepática o tumores hepáticos.

b. Utilidad Diagnostica:Se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas (Gamma GT, GOT, bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hígado. Su elevación es directamente proporcional al daño celular y puede servir como indicativo de la evolución de la enfermedad.

c. Técnica: No es necesario estar en ayunas para este parámetro pero como se

realiza con la misma muestra de sangre para determinar otros parámetros bioquímicos en el laboratorio es mejor el estar en ayunas para realizar todos ellos de una misma extracción sanguínea.

Se puede realizar la toma en un lugar apropiado (consulta, clínica, hospital) pero en ocasiones se realiza en el propio domicilio del paciente.

La sangre extraída se traslada al laboratorio de análisis en un tubo especial para bioquímica, que contiene un producto anticoagulante. En general no suelen ser necesarios más de 10 mililitros de sangre para una batería estándar de parámetros bioquímicos.

d. Valores normales de GPT: GPT: 7 a 33 mU/mlEn estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

e. Valoración de resultados anormales:Los niveles aumentados de GPT pueden indicar:

Alcoholismo Anemia hemolítica Cáncer de hígado Cirrosis Distrofia muscular

Enfermedades renales agudas Enfermedades musculares primarias. Enfermedad de Wilson Hepatitis

RESUMEN DE ALANINA AMINOTRANSFERASA (ALT):También llamada GPT (Transaminasa glutámico-pirúvica)

FUNCIÓN: cataliza la transferencia del grupo α-amino de la alanina al ácido α- cetoglutárico, formando ácido pirúvico y glutámico)

LOCALIZACIÓN: citoplasma UTILIDAD DIAGNÓSTICA: indicador específico patologías hepáticas ESPECIFICIDAD TEJIDO: hígado, músculo (cardíaco y esquelético), riñones y

eritrocitos

CAUSAS DEL INCREMENTO DE ALT : Fármacos (paracetamol, codeína, anticonceptivos orales...) Patologías principalmente hepáticas y también musculares Hemólisis

4.2. ASPARTATO AMINOTRANSFERASA (AST):a) Definición:

La transaminasa glutámico oxalacética GOT es una enzima con gran concentración en el corazón, en el hígado y los músculos. Cuando hay una lesión de estos órganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los análisis.

b) Utilidad Diagnostica:

Se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas (Gamma GT, GPT, Bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hígado. Su elevación es directamente proporcional al daño celular y puede servir como indicativo de la evolución de la enfermedad.

También se utiliza como parámetro indicador de lesión cardiaca en el contexto de otros parámetros cardiacos (CPK, LDH), como indicador de lesión cardiaca por un infarto de miocardio. Su valor máximo se alcanza a las 24 horas tras el infarto, y tiende a bajar en 3 a 4 días si la lesión cardiaca cede. Si persiste elevada es que el infarto está progresando a peor.

c) Técnica Es necesario al menos 4 horas de ayunas previo al análisis. El ejercicio físico intenso puede elevar los niveles. Puede aparecer bajo el nivel en el embarazo, en deficiencias de

vitaminas, en la cetoacidosis diabética, etc. Se puede realizar la toma en un lugar apropiado (consulta, clínica,

hospital) pero en ocasiones se realiza en el propio domicilio del paciente.d) Valores normales de GOT

GOT: 5 a 32 mU/ml

En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

e) Valoración de resultados anormales

Alcoholismo Anemia hemolítica Colestasis (obstrucción de

vía biliar) Cirrosis Distrofias musculares Enfermedades musculares Hepatitis Infecciones víricas

(mononucleosis, ...)

Infarto de miocardio Intervenciones de cirugía

cardiaca Isquemia hepática Medicamentos tóxicos del

hígado Necrosis hepática Pancreatitis aguda Traumatismos musculares Tumor hepático

RESUMEN DE LA TRANSAMINASA GLUTAMICO-OXALACETICO:

También conocida como GOT (Transaminasa glutámico-oxalacético) FUNCIÓN: cataliza la transferencia del grupo α-amino del ácido aspártico al ácido α-

cetoglutárico, formando ácido oxaloacético y glutámico) LOCALIZACIÓN: citoplasma y mitocondria UTILIDAD DIAGNÓSTICA: indicador patologías hepáticas y/o musculares. ESPECIFICIDAD TEJIDO: músculo esquelético, hígado, músculo cardíaco,

eritrocitos, células epiteliales renales y tejido cerebral CAUSAS DEL INCREMENTO DE AST:

Fármacos (aspirina, medicamentos para combatir la hipertensión) Efectos fisiológicos Patologías hepáticas o cardiomiopatías (infarto agudo de miocardio) Hemólisis

4.3. GAMMA-GLUTAMIL TRANSPEPTIDASA (GGT):a) Definición:

Es un examen para medir la cantidad de la enzima GGT en la sangre.

b) Utilidad diagnostica:

Este examen se utiliza para detectar enfermedades del hígado o las vías biliares. También se hace junto con otros exámenes (como exámenes de fosfatasa alcalina (FA), alanina transaminasa (ALT) y bilirrubina) para diferenciar trastornos del hígado o de las vías biliares de la osteopatía (enfermedad de los huesos).

Igualmente se puede hacer para detectar o monitorear el consumo excesivo de alcohol. 

c) Técnica:

Se toma una muestra de sangre de una vena, lo cual se denomina una venopunción

d) Valores normales de GGT

El rango normal es de 0 a 51 unidades internacionales por litro (UI/L).

En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

e) Valoración de los resultados anormales

Los niveles de GGT superiores al normal pueden deberse a:

Alcoholismo Diabetes Bloqueo del flujo de la bilis desde el hígado (Colestasis) Insuficiencia cardíaca Hepatitis Isquemia hepática (falta de flujo de sangre) Necrosis hepática Tumor hepático Enfermedad pulmonar Enfermedad del páncreas Cicatrización del hígado (cirrosis) Uso de drogas hepatotóxicas

RESUMEN DE GAMMA-GLUTAMIL TRANSPEPTIDASA:

Función: Cataliza la transferencia de grupos glutamil C-terminales de unos péptidos a otros o a aminoácidos. Es importante en el metabolismo del glutatión, la absorción de aminoácidos y en la anti-oxidaciónLocalización: membrana y citoplasma (5%)Utilidad diagnóstica: indicador muy sensible de ColestasisEspecificidad tejido: Hepático-biliar, Páncreas, tracto gastrointestinal, Renal

4.4. LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)

Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias como ser anemias megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc. El gran número de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace relativa su utilidad

diagnóstica. Sin embargo, es muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del cáncer puesto que la respuesta en la terapéutica se acompaña por una disminución del nivel sérico de esta enzima. La determinación de la actividad de LDH es útil en el diagnóstico del infarto de miocardio y pulmonar. Son muy característicos los niveles de LDH elevados en los casos de infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del comienzo del aparente infarto. Por si sola, la determinación de LDH no es determinante de lesión de ningún órgano en particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemólisis de la muestra de sangre, para una correcta determinación.

4.5. FOSFATASA ALCALINA (AP, ALP):

a) Definición:

La fosfatasa alcalina es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y alcaloides

b) Utilidad diagnostica:

Indicador específico de enfermedad hepática.

Este examen se hace para diagnosticar enfermedad del hígado y del hueso o para ver si los tratamientos para dichas enfermedades están funcionando. Puede incluirse como parte de las pruebas de la función hepática de rutina.

c) Técnica:

La persona no debe comer ni beber nada durante un período de 6 horas antes del examen, a menos que el médico dé instrucciones para hacer otra cosa.

d) Valores normales de ALP:

El rango normal es, en mujeres: 40-190 U/l (25 °C), 49-232 U/l (30 °C)o 64-306 UI/L (37 °C) .En hombres: 50-190 U/l (25 °C), 61-232 U/l (30 °C)o 80-306 U/l (37 °C); aunque éstos valores pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual con la edad y el sexo de la persona.

e) Valoración de los resultados anormales:

Enfermedad hepática alcohólica (hepatitis/cirrosis) Alcoholismo Estenosis biliar Arteritis de células gigantes (temporal, craneal) Neoplasia endocrina múltiple (NEM) II Carcinoma de células renales

RESUMEN DE FOSFATASA:

Función : metaloenzima que cataliza la hidrólisis de diferentes ésteres de fosfato.Requiere pH alcalino y cofactores (iones zinc y magnesio)Localización : asociada a membranaUtilidad diagnóstica : indicador específico de enfermedad hepática. Especificidad tejido:

Hepático: hepatocitos y epitelio tracto biliar Óseo: osteoblastos Intestinal, renal, placenta

Causas del incremento de ALP: Edad Patologías:Hepático-biliares,Hiperadrenocorticismo (enfermedad de Cushing)

Actividad osteoblástica incrementada Fármacos Hemólisis

InterferenciasAnticoagulantes (EDTA, citrato, oxalato...)

4.6. AMILASA:

a) Definición:

La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. Cuando el páncreas está enfermo o inflamado, se libera amilasa en la sangre.

Se puede hacer un examen para medir el nivel de esta enzima en la sangre. La amilasa también se puede medir con un examen de orina.

b) Técnica:

No se necesita preparación especial; sin embargo, se debe evitar el consumo de alcohol antes del examen. El médico puede pedirle que deje de tomar fármacos que pueden afectar el examen.

c) Utilidad diagnostica:

Este examen se realiza casi siempre para diagnosticar o vigilar una pancreatitis aguda También puede detectar algunos problemas del tubo digestivo. El examen también se puede hacer por las siguientes afecciones:

Pancreatitis crónica Seudoquiste pancreático

d) Valores normales AMILASA

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L.

e) Valoración de los resultados anormales:

Los niveles elevados de amilasa pueden ocurrir debido a:

Pancreatitis aguda Cáncer del páncreas, ovarios o pulmones Colecistitis Ataque de la vesícula biliar causado por enfermedad Gastroenteritis (grave) Infección de las glándulas salivales (como paperas) o una obstrucción Oclusión intestinal Macroamilasemia Obstrucción de las vías biliares o pancreáticas Úlcera perforada Embarazo ectópico (puede romperse)

RESUMEN AMILASAS (Α-AMILASA):

Función : hidroliza carbohidratos complejos para formar maltosa y glucosaLocalización: Se produce en páncreas, hígado e intestino delgado. Se filtra y reabsorbe a través del riñón.Utilidad diagnóstica: indicador pancreatitis, fallo renal y obstrucción intestinalEspecificidad tejido:

Páncreas: gránulos de zimógeno Intestino: duodeno Hígado Glándulas salivares

Causas del incremento de amilasa: Patologías: Pancreáticas, Insuficiencia renal, Obstrucción intestinalInterferencias: Anticoagulantes (EDTA, citrato, oxalato...).

4.7. LIPASA:

a) Definición:

La lipasa es una proteína (enzima) secretada por el páncreas dentro del intestino delgado. Ayuda a que el cuerpo absorba la grasa descomponiéndola en ácidos grasos.

b) Utilidad diagnostica:

Este examen se hace para evaluar alguna patología en el páncreas, con mayor frecuencia pancreatitis aguda. La lipasa aparece en la sangre cuando el páncreas presenta daño.

El examen también se puede hacer para deficiencia familiar de lipasa lipoproteica

c) Técnica:

No coma nada durante 8 horas antes del examen.

d) Valores normales LIPASA 0 a 160 unidades por litro (U/L).

Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.

e) Valoración de resultados anormales:

Los niveles superiores a los normales pueden deberse a:

Bloqueo del intestino Celiaquía Colecistitis (con efectos en el páncreas) Úlcera duodenal Gastroenteritis (grave) Macrolipasemia Cáncer pancreático Pancreatitis aguda o crónica

RESUMEN DE LIPASA

Función : hidroliza triglicéridosLocalización: Se sintetiza en el páncreas y en la mucosa gástrica. Se elimina a través del riñón.Utilidad diagnóstica: indicador enfermedades pancreáticasFormas :

Pancreática Gástrica: Colipasa Lipoproteína lipasa (endotelio vascular) Hepática

Causas del incremento de lipasa: Patologías: Pancreatitis Gastrointestinales Renales

CONCLUSIONES:

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones biomédicas como reactivos biológicos para la determinación de analitos, y la medición de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen herramientas eficaces en el diagnóstico y pronóstico de una enfermedad.

Las enzimas son indispensables en DIAGNÓSTICO CLÍNICO porque la alteración de la actividad enzimática puede estar asociada a un estado patológico

BIBLIOGRAFIA

http://lls.ulat.ac.pa/archivos/allanes_E-8-102149/Archivos_de_Cursos/Materia_-_EMC-013-BIOQUIMICA_HUMANA_I_Grupo_-_6_Anio_-_2012-1/Tema_3._Funciones_de_las_proteinas_2012-1_(II)_LLS.pdf.

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/003465.htm.

http://docencia.izt.uam.mx/japg/RedVirtualJAP/CursoDRosado/3_EnzimologiayBioenergetica/1ENZIMOLOGIA.pdf