Proteine
Proteine
Unita’ strutturale: Aa
Oligopeptidi Aa < 10
Classificazione Polipeptidi 10<Aa<50
Proteine Aa >50
Funzioni :
Costituenti dei tessuti di sostegno: collageno, cheratina, ecc.
Trasmissione dell’impulso
Contrazione: miosina, actina
Difesa dell’organismo: anticorpi
Coagulazione del sangue : fibrinogeno, protrombina.
Trasportano molecole: canali ionici, apolipoproteina, emoglobina ecc.
Regolano il metabolismo : enzimi, ormoni
Regolano espressione genica
4. Struttura quaternaria
Struttura delle proteine
3. Struttura terziaria
Alpha-elica
2. Struttura secondaria : organizz. Spaziale
Lamina beta
Sequenza Aa (specifica)1. Struttura primaria determinata geneticamente
Classificazione delle proteine
Funzione : Enzimi, ormoni, proteine di traporto, di struttura.
FibrosaForma Globulare
SempliciComposizione Coniugate
Valore nutritivo proteico
Proteine Alimentari : fornitori di Aa
Proteine dell’ organismo (turnover)
Fonte Aa Proteine alimentari
Fabbisogno proteico : 0.75 gr/Kg peso corporeo
Carenza nell’apporto dei 20 Aa proteici compromette la sintesi proteica
~10 % delle calorie totaliApporto proteico > 10% (accrescimento, gravidanza,
allattamento)
Quantita’Apporto Equilibrato Qualita’ (Valore Biologico)
Carne, pesce, uova, latte
Alimenti Cereali, legumi
Frutta ortaggi
60% Cereali-legumi
Apporto proteico ottimale 40% carne-pesce
Assorbimento: trasporto attivo Na+-dipendente
Stomaco (pepsina, HCl)Digestione Intestino (peptidasi pancreatiche)
Enterocita (amminopeptidasi)
amminoacidemiaFegato (vena porta) sintesi proteine plasmatiche sintesi composti azotati non proteici degradazione degli Aa in eccesso (urea)
sintesi proteicaTessuti deamminazione ossidativa transamminazione decarbossilazione
Proprieta’ funzionali delle proteine:
Interazione con Acqua: consistenza, viscosita’.
schiume (film proteico sottile)
Proprieta’ di superficie
emulsioni (film proteico spesso)
aggregazione disordinata (precipitazione)
Interazione proteina-proteina aggregazione ordinata (gel)
