c2 proteine ipa
DESCRIPTION
jgbbmTRANSCRIPT
-
Proteine (partea I)
S.L. Dr. Ioana Lacatusu
Curs 2
-
Cuprins
1. Notiuni generale
2. Transformari chimice
(degradarea proteinelor) si
biochimice.
3. Rolul proteinelor in organism
Obiectiv Cursuri 2-4
Importanta PROTEINELOR
pentru organism si rolul
acestora in industria
alimentara
-
1. Notiuni
generale
PROTEINELE
Componente (alturi de lipide, hidrai de carbon, enzime, acizi nucleici, vitamine,
ap, sruri anorganice) ale materialelor lichide i gelificate din CELULE (la nivelul crora se petrec interaciunile chimice i fizice necesare desfurrii vieii).
Sunt expresia genetic a genomului celular.
Molecule fundamentale ale organismelor vii ce manifesta functii
cruciale in toate procesele biologice
esentiale.
-
1. Notiuni
generale
PROTEINELE
In compozitia chimica a PROTEINELOR intra:
C = 50 55 %, H = 6,5 7,5 %, O = 20 25 %, N = 15 18 %, S = 0,3 2,5 %, P = 0 1 %, alte elemente.
Caracterizate prin:
cel mai inalt grad de complexitate.
cel mai inalt grad de varietate moleculara (asigura diversitatea si
specificitatea de forma a tuturor fiintelor vii).
-
1. Notiuni
generale. PROTEINELE = formate din unitati cuprinse intre 50 si zeci de mii de a-AMINOACIZI (cu configuratia L),
uniti intre ei prin legaturi peptidice
CO NH .
Exista ~ 100 000 proteine diferite in corpul uman.
*Notiuni de reamintit, Curs Chimia alimentului
Sa ne reamintim .
-
1. Notiuni
generale
Starea de ionizare a AA este
influentata de pH.
Exemplu: Forma zwitterionica se formeaza predominant
aproape de pH-ul fiziologic.
Ionizarea AA functie de pH
AMINOACIZII* = componentele de
baza ale proteinelor
*Notiuni de reamintit, Curs Chimia alimentului
Sa ne reamintim .
Ionizarea Aminoacizilor
Punct izoelectric (pI) =
concentraia formei cationice este egala cu cea a formei
anionice, forma amfionica fiind
predominant.
forma amfionica
-
AA aromatici: (fara alte grupari functionale in R)
Gly Ala Val*
Leu* Ile*
Phe*
Pro Hys* Trp*
= 9 AA esentiali (nu pot fi
sintetizati de organism,
trebuie introdusi prin hrana)
AA cu heterociclu:
1. Notiuni generale
AA*
AA alifatici (fara alte grupari functionale in R):
La biosinteza PROTEINELOR proprii unui organism particip 20 de AMINOACIZI fundamentali (proteinogenici), aceeai pentru toate vieuitoarele, de la cea mai simpl bacterie pna la om.
Sa ne reamintim ..
*Notiuni de reamintit, Curs Chimia alimentului
-
Aminoacizi cu sulf (tioaminoacizi):
AA cu grupari hidroxilice (hidroxiaminoacizi):
AA monoamino-dicarboxilici:
AA diamino-monocarboxilici:
Ser Thr* Tyr
Cys Met*
Asp Glu
Asn Gln
Lys* Arg
1. Notiuni generale AMINOACIZII* componentele de
baza ale proteinelor
*Notiuni de reamintit, Curs Chimia alimentului
-
*Sinteza endogena = sinteza ce se produce in organism
In organism AA provin din:
hidroliza proteinelor alimentare,
hidroliza proteinelor tisulare,
sinteza endogena* de compusi neprotidici.
Prin hidroliza proteinelor exo- si endogene rezulta AA necesari biosintezei de PROTEINE proprii (AA esentiali).
Ceilalti AA sintetizati endogen din alti metaboliti (ex: glucide, lipide, protide), duc la formarea AA neesentiali.
Totalitatea AA existenti in organism reprezinta fondul metabolic comun de AA.
Din fondul metabolic comun, fiecare CELULA sau TESUT isi extrage AA in cantitatea dorita.
Principalul proces consumator de AA este biosinteza PROTEINELOR proprii la care participa cei 20 AA. proteinogeni.
1. Notiuni generale AMINOACIZI. Fuctii biologice
-
AA = componenti ai peptidelor, proteinelor si fosfolipidelor
Cativa AA pot funciona ei insisi ca neurotransmitori, n timp ce altii sunt precursori de neurotransmitatori, mediatori sau hormoni.
AA specifici formeaza precursori pentru alti metabolii (Ex: pt. Glucoz n gluconeogeneza, pt. bazele Purin i Pirimidin, pt. Hem etc.).
Cativa AA neproteinogeni functioneaza ca intermediari n sinteza AA proteinogeni i n ciclul ureei.
AA sunt componente eseniale ale produselor alimentare.
1. Notiuni generale AMINOACIZI. Fuctii biologice
-
1. Notiuni generale
Distributia AA in organism
Formarea PROTEINELOR
Legatura peptidica
-
Structura primara precizeaza nr. si secventa resturilor de AA; reda totalitatea leg. covalente (numita si
structura covalenta).
Structura tertiara
inglobeaza nivelul de organizare secundara la care se adauga modul de pliere/impachetare a lantului polipeptidic determinat de interactiunile posibile intre radicalii R de la Ca.
apare atunci cand sunt prezente atractii intre a-helix si foile plisate;
Structura cuaternara
descrie modul in care lanturile polipeptidice individuale, se asociaza, se asambleaza pentru a realiza structura functionala a proteinei.
1. Notiuni generale Nivelele de organizare ale
PROTEINELOR
Legaturi de H in proteine
Foaie plisata a-helix
Structura secundara
secventa de AA este asociata prin leg. de H; rezulta din interactiunile gr. > C = O si > NH; sunt structuri ordonate periodice.
Sa ne reamintim ..
-
1. Structura primara a insulinei
2. Structura secundara de a elice 2. Structura secundara b foi plisate
1. Notiuni generale
Ex: a-keratina din firul de pr sau ln
Ex: b-keratina din matasea naturala sau
din firele pnzei de pianjen
Sa ne reamintim ..
Spatierea si unghiurile de legatura ale leg. de H
(linii punctate) din foile plisate b-antiparalele (a) si
b- paralele (b)
Leg. de H.
a.
b.
-
Structura cuaternara a
hemoglobinei(regiunile elicoidale sunt reprezentate prin cilindrii)
1. Notiuni generale
Structura tertiara
Structura cuaternara
Nivelele de organizare ale proteinelor
Sa ne reamintim ..
Proteinkinazele contin 2 regiuni: partea superioara = reg. -NH2 terminal se leaga de fosforil (ATP-albastru); partea inferioara = -COOH terminal este legat de un
substrat peptidic. Ex. Fosfatizomeraza (a) and CoA reductaza (b)
(b)
(a)
-
3. Dupa compozitie:
HOLOPROTEINE: Dau la hidroliza numai AA. Structura unitara (alcatuita numai din AA).
HETEROPROTEINE: Dau la hidroliza AA i grupe prostetice. Structura binara (alcatuita din comp. proteica si comp. prostetica)
Clasificarea proteinelor
1. Dupa forma catenei:
GLOBULARE (Sferoproteine):
Albumine
Globuline (Mioglobina, Hemoglobina, Imunoglobuline)
FIBROASE (Scleroproteine):
a-si b-Keratina
Colagen
Elastina.
1. Notiuni generale
2. Dupa solubilitatea in apa:
INSOLUBILE: proteine fibroase
SOLUBILE: proteine globulare
-
Metaloproteine = heteroproteine n care grupa prostetica este un metal legat coordinativ sau covalent (Ex: fier, cupru, magneziu, zinc, cobalt).
Exemple: Feritina, Siderofilina, Transferina, Seruloplasmina, Hemocupreina.
Cromoproteine = heteroproteine care au drept grupa prostetica un compus colorat (Ex: Hem, Clorofila).
Exemple: Hemoglobina, Mioglobina, Cloroplastina.
Glicoproteine = heteroproteine formate dintr-o parte proteica si un rest glucidic.
Exemple: Colagen, Ovomucoid, Mucopoliglucide.
Lipoproteine = heteroproteine formate dintr-o parte proteica si una lipidica.
Exemple: b-Lipoproteina
Fosfoproteine = heteroproteine in care grupa prostetica este un rest de H3PO4 legat printr-o leg. esterica de o gr. OH din Ser, Tre sau Tyr.
Exemple: Cazeine, Ovoviteline.
Nucleoproteinele = heteroproteine care au drept grupa prostetica un acid nucleic.
Exemple: Ribozomii (Ribonucleoproteine cu ARN), Deoxiribonucleoproteine cu ADN.
3. Clasificarea proteinelor dupa compoziie (grupa prosteica)
1. Notiuni generale
-
Structural: Colagen, Elastina, Keratina;
Catalitic (Enzime): Tripsina, Chimotripsina etc.;
Aprare: Imunoglobuline, Interferoni etc.;
Hormonal: Insulina, Glucagon, Paratormon;
Transport:
Albumine serice (transport cationi, vitamine, metabolii);
Hemoglobina (transport oxigen);
Transferina (transport fier).
4. Clasificarea proteinelor dup rol
1. Notiuni generale
Auto-asamblarea
Colagenului
-
Proprietati generale ale PROTEINELOR
!!!! De reamintit curs Chimia alimentului:
Solubilitatea si precipitarea proteinelor; Hidroliza proteinelor; Proprietati electrochimice; Reactii de identificare.
Denaturarea proteinelor
2. Transformari chimice
Consecinele denaturarii:
pierderea propr. biochimice (activitatilr biologice);
micorarea solubilitaii; marirea vascozitaii; marirea activitaii optice; cresterea valorii punctului
izoelectric.
Denaturare = Distrugerea structurii native (teriare) a proteinelor sub aciunea unor ageni agresivi.
Denaturarea proteinelor: reversibila ireversibila.
Exemplu: Denaturarea (la incalzire) a Albuminei
din albusul de ou (Albumina se transforma intr-o
proteina fibroasa, insolubila).
Are loc o modificare ireversibil a structurii lanturilor macromoleculare din proteina (ex: o
desfasurare a elicei a si unirea catenelor intre ele
prin leg. Intermoleculare).
Denaturare reversibila: la nlaturarea agentului agresiv, lanul polipeptidic al proteinei i reface spontan structura teriara i i recapata activitatea biologic.
-
Denaturarea proteinelor 2. Transformari chimice
Ageni fizici:
temperatura radiaii UV i X ultrasunete.
Ageni chimici: acizi minerali: HCl, H3PO4, H2SO4 acizi organici: trifluoroacetic; baze: NaOH, KOH; detergeni, uree; metale grele: mercur, plumb solveni: etanol, aceton.
-
R. Maillard afecteaz n primul rnd AA bazici (Ex: Lizina).
R. Maillard sunt complexe i sunt rspunztoare pentru mirosul i aroma specifica produselor alimentare proaspt coapte (ex: crustele multor produse de panificaie, au culoare maro inchis datorit r. Maillard).
Tipul de AA determin aroma rezultata.
2. Transformari chimice Degradarea proteinelor
(reactia Maillard)
Reacia Maillard = reacie chimic ntre AA din structura proteinelor i GLUCIDE reductoare.
Gr. CH=O a GLUCIDULUI react. cu gr. NH2 a AA, cu formearea unui amestec complex de molecule.
Reacia Maillard = o form de rumenire enzimatic care are loc n general rapid la o temp. cuprinsa intre 140 si 165 C (la temperaturi mai ridicate apare caramelizarea i piroliza).
-
Temperatura de coacere denatureaz proteinele, iar calitatea proteinei este afectat negativ de nnegrirea enzimatic produsa in urma r. Maillard.
Crusta neagr a painii (rezultat al r. Maillard) reduce valoarea nutritiv a pinii.
Produsii reaciei Maillard nu au valoare nutritiva pentru organism, mai mult ele pot intra n domeniul substanelor toxice (ex: anumiti produsi au ca rezultata cresterea colesterolului; la temperaturi ridicate, poate fi formata acrilamida toxica (cancerigena) s.a.).
Produse rezultate in urma reaciei Maillard (de rumenire) R. Maillard este baza industriei de aromatizare, fiind responsabila pentru obt. a sute de compui ce prezinta diferite arome si culori n produsele alimentare (ex: rumenirea carnurilor, paine prajita, cartofi prajiti, cafea prajita, arahidele uor prjite etc).
Exemplu: 6-Acetil-2,3,4,5-tetrahidropiridina este responsabila de aroma produselor de patiserie, a biscuitilor, produse tortilla, floricele de porumb etc.
Rumenirea carnii (la prjire sau ardere) apare mai ales ca urmare a r. Maillard, cu contribuii din partea altor reacii chimice (ex: ruperea inelelor de tetrapirol ale Mioglobinei din muschi).
Caramelul obinut din lapte i zahr, n special n bomboane (laptele este bogat n proteine);
-
Transformarile pe care le sufera a-AA in organismele
vii sunt reactii catalizate de enzime specifice.
Biochimia AA include toate transformarile chimice
pe care le sufera a-AA in organismele vii.
In transformarile biochimice sunt implicate direct
grupele functionale NH2 si COOH si chiar radicalul pe care sunt grefate aceste grupari.
2. Transformari biochimice
In prezenta unor microorganisme au loc si degradari mai profunde, scindari de
legaturi carbon-carbon, concomitente cu reactii de oxidare, esterificare s.a.
explicandu-se astfel diversitatea de compusi organici identificati in
organism.
Tipuri de transformari biochimice:
I. Reactii de decarboxilare
II. Reactii de transaminare
III. Reactii de deaminare
IV. Reactii de decarboxilare si deaminare.
-
2. Transformari biochimice
Anumite microorganisme (ex: bacteria E. Coli) transforma AA in amine primare.
Aminele formate pot fi: Amine biogene substante cu
bune proprietati fiziologice si
farmacologice (ex: Histamina) Amine toxice (ex: Putresceina si
Cadaverina).
I. Decarboxilarea Exemplul 1.
Exemplul 2.
Reactie de transfer a unei grupari NH2 de la un AA la un a-Cetoacid, in
prezenta unei aminotransferaze.
Prin transaminare se biosintetizeaza AA specifici fiecarei celule vii, in concentratia necesara si la momentul adecvat.
II. Transaminarea
Histamina -CO2
Histidina (Hys)
Acid glutaric
(Glu)
!!!
!!!
-
Reactia are loc in prezenta unor enzime specifice fiecarui AA (Aminoacid oxidaze). AA in exces (proveniti din alimentatie sau din metabolismul proteinelor proprii
organismului) sunt degradati oxidativ la acizi cetonici. NH3 este eliminat sub forma de
uree sau de acid uric.
Prin reactia de deaminare se refac CETOACIZII care ulterior sunt utilizati de organism
pentru sinteze de ACIZI GRASI sau de GLUCIDE.
III. Reactia de deaminare oxidativa
Sub influenta enzimelor din
drojdia de bere, unii AA se transforma in alcooli primari.
2. Transformari biochimice
IV. Reactia concomitenta
de deaminare si
decarboxilare
!!!
-
Proprietati specifice PROTEINELOR ce le permit sa participe la o
varietate larga de functii biologice
3. Rolul proteinelor in organism
Functia proteinei este dependenta de structura tridimensionala a proteinelor
(determinata de secventa de AA).
Proteinele contin o varietate de grupari functionale, care participa la un
spectru larg de functii biologice.
Proteinele pot interactiona intre ele si cu alte macromolecule, cu formarea
unor ansambluri complexe (ex: Ribozomi).
Aceste ansambluri pot actiona sinergetic pentru a genera proprietati care
lipsesc in proteinele individuale.
Anumite proteine:
sunt usor rigide, si pot astfel functiona ca elemente structurale in celule si tesuturi.
prezinta o flexibilitate considerabila pot aciona n calitate de balamale sau prghii care sunt cruciale pentru functiile biologice sau pentru asamblarea complecsilor proteici.
-
Rol structural major. Proteinele constituie substantele de baza din care sunt construite toate structurile celulare: membrane, organite celulare precum si materialul intercelular al
tesuturilor si organelor.
Actiune catalitica. Toate enzimele sunt proteine, ceea ce determina o varietate larga de reacii biochimice specifice transformrilor chimice din organismele vii.
Activitate contractil i locomotorie. Organismele vii ndeplinesc aceste activitati cu ajutorul proteinelor contractile.
Funcii de transport i de depozitare a unor compusi chimici precum: ioni metalici, vitamine, oxigen, dioxid de carbon etc.
Functii reglatoare. Proteinele pot stoca si transmite mesaje chimice.
Functii de aparare. Proteinele au sarcina de a apra organismul mpotriva unor corpi strini (macromolecule, virusuri, bacterii s.a.). Reactiile imunologice sunt mediate de o clasa de proteine specializate Imunoglobuline.
Alte functii: Proteinele participa la totalitatea reactiilor metabolice din organism, unele indeplinind rolul de hormoni. In afara de rolul de furnizor energetic, proteinele indeplinesc si
un rol plastic, facandu-si indispensabila prezenta de-a lungul vietii.
3. Rolul proteinelor in organism
Funcii fundamentale ale Proteinelelor (specifice organismelor vii)
-
PROTEINA FUNCTIA
Colagen Principala proteina a tesuturilor conjunctive
Histona Proteina nucleara asociata cu ADN
Spectrina Proteina eritrocitara cu rol in mentinerea formei
celulare
Actina Proteina contractila din muschi
Miozina Proteina contractila din muschi
Serumalbumina Proteina plasmatica, asigura transportul ioniilor si
vitaminelor
Hemoglobina Transporta oxigenul in sistemul circulator
Fibrinogen Proteina plasmatica cu rol in coagularea sangelui
Amilaza Enzima ce participa la digestia amidonului
Transferina Transporta ioni de fier in plasma
Pepsina Enzima ce participa la digestia proteinelor
Feritina Forma de depozitare a fierului
Glicogen sintetaza Enzima, participa la sinteza glicogenului
Citocromii Transporta electroni
Lactat dehidrogenaza Enzima, catalizeaza oxidarea lactatului la piruvat
Insulina Hormon pancreatic, hipoglicemiat
Imunoglobuline Anticorpi care fixeaza si imobilizeaza agentii bacterieni
3. Rolul proteinelor in organism