funciones de aminoacidos

Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos. Sus funciones más importante son el transporte óptimo de nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).

COO-

C

R

H3N+ H

AminoácidosGrupo carboxilo

(disociado)

Grupo amino(protonado)

Cadenalateral

Carbono

Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:› aminoácidos proteicosaminoácidos proteicos› aminoácidos no proteicosaminoácidos no proteicos

Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:› aminácidos codificables, que permanecen como tal en las proteínas

› aminácidos modificados, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas

Los AA proteicos codificables son 20:1. Alanina (Ala, A)2. Cisteína (Cys, C)3. Aspártico (Asp, D)4. Glutámico (Glu, E)5. Fenilalanina (Phe, F)6. Glicina (Gly, G)7. Histidina (His, H)8. Isoleucina (Ile, I)9. Lisina (Lys, K)10. Leucina (Leu, L)11. Metionina (Met, M)12. Asparragina (Asn, N)13. Prolina (Pro, P)14. Glutamina (Gln, Q)15. Arginina (Arg, R)16. Serina (Ser, S)17. Treonina (Thr, T)18. Valina (Val, V)19. Triptófano (Trp, W)20. Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.

Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:

1.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático.

Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.› Glicina, Gly, G› Alanina, Ala, A› Valina, Val, V› Leucina, Leu, L› Isoleucina, Ile, I

COO-

CH3N+ H

H

COO-

CH3N+ H

CH3

COO-

CH3N+ H

CHH3C CH3

GlicinaGly, G

AlaninaAla, A

ValinaVal, V

ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR

COO-

CH3N+ H

CH2

CHH3C CH3

COO-

CH3N+ H

CHH3C CH2

CH3

LeucinaLeu, L

IsoleucinaIle, I

ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR

CARACTERISTICAS

•Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)

•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)

•Reactividad química muy escasa

2.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE (HIDROXIÁMINOACIDOS): Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S.› Treonina, Thr, T› Serina, Ser, S

COO-

CH3N+ H

CH2OH

COO-

CH3N+ H

C OHH

CH3

SerinaSer, S

TreoninaThr, T

Hidroxiaminoácidos

Hidroxiaminoácidos

El grupo -OH de la serina es fundamental en el centroactivo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)

Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertasglicoproteínas

El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible defosforilación: importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas

3.- NEUTROS AROMÁTICOS: La cadena lateral es un grupo aromático:

benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y indol en el caso del W.

Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.› Fenilalanina, Phe, F› Tirosina, Tyr, Y› Triptófano, Trp, W

COO-

CH3N+ H

CH2

COO-

CH3N+ H

CH2

OH

COO-

CH3N+ H

CH2

NH

FenilalaninaPhe, F

TirosinaTyr, Y

TriptófanoTrp, W

Aminoácidos Neutros Aromáticos

4.- AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o TIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre.

Son Cisteína y Metionina

COO-

CH3N+ H

CH2

SH

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

S

CH3

CisteínaCys, C

MetioninaMet, M

TioaminoácidosImportante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína

La cisteína participa en el centro activo de muchasenzimas

La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesisde proteínas (codon AUG)

Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).› Aspártico, Asp, D› Glutámico, Glu, E

Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).› Asparragina, Asn, N› Glutamina, Gln, Q

COO-

CH3N+ H

CH2

COO-

COO-

CH3N+ H

CH2

CONH2

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

COO-

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CONH2Ác.Aspártico

Asp, PNE

AsparraginaAsn, N

NE

Ác.GlutámicoGlu, E

NE

GlutaminaGln, Q

NE

Aminoácidos dicarboxílicos y amidas

Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas

Todos ellos son importantísimos intermediarios en elmetabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q

Proveen a la proteína de superficies aniónicas quesirven para fijar cationes (p.e., Ca++)

6.- AMINOACIDOS BÁSICOS: La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).› Lisina, Lys, K› Arginina, Arg, R› Histidina, His, H

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CH2

CH2

NH3+

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CH2

NH

C+H2NNH2

COO-

CH3N+ H

CH2

HNNH+

LisinaLys, K

ArgininaArg, R

HistidinaHis, H

Aminoácidos dibásicos

Aminoácidos dibásicos

Lisina sirve para formar intermediarios covalentes encatálisis enzimática

Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimasa la estructura de la proteína

Arginina es un importante intermediario en el ciclo deciclo dela ureala urea

Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,debido al carácter nucleófilo del imidazol

Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular

Aminas secundarias

ProlinaPro, P

NE

NH2+

COO-

Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi prolina) es muy abundante en el colágeno

Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:

- A, V, L, I, F, W, M, P

Aminoácidos polares sin carga eléctrica:

- G, Y, S, T, C, N, Q

Aminoácidos polares con carga eléctrica:

- Aniónicos (-): D, E- Catiónicos (+): K, R, H

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL

En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono a es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L.

L-Alanina D-Alanina

Aminoácidos: estereoisomería

C

COO-

+H3N H

CH3

C

COO-

CH3

NH3+H

La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.

COO-

CH+H3N

CH2 S S CH2

CH

COO-

+H3NC

COO-

+H3N H

CH2

SH

CisteínaCistina

CISTINURIA

Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).

El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas.. La función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:

A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína

A pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas

Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:

HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.

CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.

4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina δ- carboxiglutámico

ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Tirosina sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.

CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:

1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

D-AlaD-GluD-Phe

2.- α -AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: › La L-ornitina y la L-citrulina son

importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica.

› También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

CH2

NH3+

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

CH2

NHCONH2

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2

SH

C

COO-

+H3N H

CH2

CH2OH

Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos

Ornitina Citrulina

Homocisteína Homoserina

C

COO-

+H3N H

CH2

OH

HO

Aminoácidos no proteicos: DOPA

L-DOPA(dihidroxifenilalanina)

Catecolaminas

Hormonastiroideas

Melanina