AMINOACIDOS

QFB. MARIBEL TAPIA

AMINOACIDOS

CLASIFICACION

-Participan en el mantenimiento de la estructura tridimencional de la protena-Prolina le da rigidez a la cadena peptdica- El grupo sulfhidrilo de la cistena de dos molculas se puede oxidar, dando lugar a la cistina unida por un enlace disulfuro.

-- Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno.- Serina, treonina y tirosina contienen un grupo OH, forma puentes de

hidrogeno que contribuyen a la estructura proteica.- Tirosina puede formar ester fosfato, lo que es un punto de regulacin.- Serina y treonina son puntos a los que se unen los carbohidratos

Esenciales No esenciales

Isoleucina Alanina

Leucina Tirosina

Lisina Aspartato

Metionina Cisteina

Fenilalanina Glutamato

Treonina Glutamina

Triptfano Glicina

Valina Prolina

Histidina Serina

Arginina Asparagina

ESTEREOISOMEROSPROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOSPropiedades cido-base

-Cuantos estados de ionizacin tienen los aminocidos?- Como se encuentran los aa a pH

acido?- Como se encuentran a pH neutro?- Como se encuentran a pH bsico?

A pH fisiolgico (pH=7) los aminocidos se encuentran en forma zwitterin.

pH=8.8-10.8pH=1 pH=1.8-2.6

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

Propiedades cido-base

ESTEREOISOMEROSPROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

CATION ZUITTERION ANION

Punto Isoelctrico

pH en el cual las cargas positivas igualan a las cargas negativas y no existe movimiento en un campo elctrico.

ENLACE PEPTIDICOPROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

ENLACE PEPTIDICO

Este se forma entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro aminocido, liberndose una molcula de agua.

Es un enlace de fuerza covalente, tipo amida, y tiene una geometra momentneamente plana.

Formacin del enlace peptdico

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

ENLACE DISULFURO

ESTEREOISOMERIA

Los enantimeros son imgenes especulares no superponibles. Se caracterizan por poseer un tomo unido a cuatro grupos distintos

llamado asimtrico o quiral.

ENANTIOMEROS

Representacin tridimensional de los aminocidos

CLASIFICACIONPOR SU TAMAO

1. Oligopptidos: son pocos, su rango es de 2 - 10 aminocidos.

2. Polipptidos: son de 10 100 aminoacidos.

3. Protenas: son mas de 100 aminocidos

PROTEINAS

DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

PROTEINAS Repeticin de alfa aminocidos (20 aa

tipos diferentes)

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por ENLACES PEPTIDICOS PEPTDICAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interaccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena.

La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

Los aa interaccionan por puentes H.

Tipos de estructuras secundarias: HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

Unin electromagntica de el H + y el O -

Los grupos R de los aa se

orientan hacia el exterior.

Se forman puentes de H entre el

C=O de un aa y el NH- de otro

que se encuentra a 4 lugares.

Hay 3.6 aa por vuelta.

HELICE ALFA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos

diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)

Paralela o antiparalela

ESTRUCTURA TERCEARIA

es la forma tridimensional de sta

ESTRUCTURA CUATERNATIA Intervienen

Sntesis de proteinas

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

POR SU NATURALEZA QUMICA

SIMPLES CONJUGADAS

POR LA FORMA QUE ADOPTA

GLOBULARES FIBROSAS

POR SU FUNCIN BIOLGICA

ENZIMAS PROTENAS DE

TRANSPORTE CONTRCTILES

Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

CLASIFICACION POR SU FUNCION BIOLOGICA

Funcin ENZIMATICALas enzims son catalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

Funcin REGULACIONAlgunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn, la hormona del crecimiento, o la calcitonina.

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

Funcin HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan

junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Funcin DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos

frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la

formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los

vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los

invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. MOVIMIENTO La actina y la miosina constituyen las miofibrillas

responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y

flagelos. RESERVA La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de

trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.

POR SU FORMA SE CLASIFICAN EN:

globulares: son protenas en las que la cadena polipeptdica se enrolla sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta (funciones dinmicas)

fibrosas: son protenas en las que hay una dimensin que predomina sobre las dems. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales

CLASIFICACION POR SU FORMA

globulares: Funcion: catlisis, transporte, regulacin,

proteccinEstas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior,

fibrosas: Estas protenas son insolubles en

agua y forman estructuras alargadas.

Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempean un papel estructural y/o mecnico.

POR SU COMPOCISION:

SIMPLES:

solo la formanaminocidos

CONJUGADAS

Formada poraminocidos y uncomponente no proteco (grupoProstetico)

Conformacin protica

La estructura terciaria de las protenas, representa el plegado de las estructuras secundarias, el cul, es singular y especfico para cada protena.

Cuando el plegado de las estructuras secundarias es por regiones, se les denomina dominios.

El mantenimiento tridimensional de la estructura terciaria depende de todas las interacciones no-covalentes ya citadas, sin embargo, cabe destacar la relevancia de los puentes disulfuro entre cistenas y la presencia de grupos prostticos unidos covalente y no-covalentemente.

Estructura Terciaria e Interacciones No-Covalentes

Mantenimiento de la conformacin protica

Protenas Monomricas

ESTRUCTURA CUATERNATIA

Es la estructura protica conformada por dos ms subunidades peptdicas en su estructura terciaria, para formar una protena funcional.

Tal arreglo est sostenido por todo tipo de interacciones No-covalentes.

Estructura Cuaternaria y Subunidades Proticas

Many Vitamins Provide Critical Coenzymes for Human CellsVITAMIN COENZYME ENZYME-CATALYZED

REACTIONS REQUIRING THESE COENZYMES

Thiamine (vitamin B1) thiamine pyrophosphate

activation and transfer of aldehydes

Riboflavin (vitamin B2) FADH oxidation reductionNiacin NADH, NADPH oxidation reductionPantothenic acid coenzyme A acyl group activation and

transferPyridoxine pyridoxal phosphate reactions involving amino

acid activationBiotin biotin CO2 activation and transferLipoic acid lipoamide acyl group activation;

oxidation reductionFolic acid tetrahydrofolate activation and transfer of

single carbon groupsVitamin B12 cobalamin coenzymes isomerization and methyl

group transfers

Two identical protein subunits binding together to form a symmetric protein dimer.Its two identical subunits bind head-to-head, held together by a combination of hydrophobic forces (blue) and a set of hydrogen bonds (yellow region).

A protein molecule containing multiple copies of a single protein subunit. The enzyme neuraminidase exists as a ring of four identical polypeptide chains. The small diagram shows how the repeated use of the same binding interaction forms the structure.

Protenas Polimricas

The selective binding of a protein to another molecule. Many weak bonds are needed to enable a protein to bind tightly to a second molecule, which is called a ligandfor the protein.

Especificidad de los Sitios de Unin

The binding site of a protein. (A) The folding of the polypeptide chain typically creates a crevice or cavity on the protein surface. This crevice contains a set of amino acid side chains disposed in such a way that they can make noncovalent bonds only with certain ligands. (B) A close-up of an actual binding site showing the hydrogen bonds and ionic interactions formed between a protein and its ligand (in this example, cyclic AMP is the bound ligand).

Estabilidad del Sitio de Unin

Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza protica, que dirige fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso), las fibras de colgeno forman la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin.

Fibras Proteicas: Funcin Estructural y Mecnica

The structure of a spherical virus.In many viruses, identical protein subunits pack together to create a spherical shell (a capsid) that encloses the viral genome, composed of either RNA or DNA. For geometric reasons, no more than 60 identical subunits can pack together in a precisely symmetric way.

Cpsides Virales, Estructuras Proticas

En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema inmunitario

Inmunoglobulina G

Inmunoglobulinas y Funcin de Defensa

An antibody molecule. (A) A typical antibody molecule is Y-shaped and has two identical binding sites for its antigen, one on each arm of the Y. Each chain is made up of several different immunoglobulin domains, here shaded either blue or gray.

Estructura de un Anticuerpo

Son segmentos de la protena que adoptan su conformacin de manera independiente a otros segmentos de la misma protena, creando regiones especficas para cierta actividad.

La mayora de los dominios conocidos se pueden clasificar por el papel que desempean en la actvidad total de la protena, y se sabe que estn conservados a travs de la evolucin.

Dominios Conformacionales y Familias Proticas

A protein formed from four domains.In the Src protein shown, two of the domains form a protein kinase enzyme, while the SH2 and SH3 domains perform regulatory functions. (A) A ribbon model, with ATP substrate in red.

Las enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. Aceleran las reacciones termodinmicamente favorables.

Catlisis y Funcin Enzimtica

Protein assemblies. (A) A protein with just one binding site can form a dimer with another identical protein. (B) Identical proteins with two different binding sites often form a long helical filament. (C) If the two binding sites are disposed appropriately in relation to each other, the protein subunits may form a closed ring instead of a helix.

Sitios de unin y Formacin de Estructuras

En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas.

Atpasa

Hemoglobina

Transportadores

Some Common Types of EnzymesHydrolases general term for enzymes that catalyze a hydrolytic cleavage

reaction.

Nucleases break down nucleic acids by hydrolyzing bonds between nucleotides.

Proteases break down proteins by hydrolyzing bonds between amino acids.

Synthases synthesize molecules in anabolic reactions by condensing two smaller molecules together.

Isomerases catalyze the rearrangement of bonds within a single molecule.

Polymerases catalyze polymerization reactions such as the synthesis of DNA and RNA.

Kinases catalyze the addition of phosphate groups to molecules.

Phosphatases catalyze the hydrolytic removal of a phosphate group from a molecule.

Oxido-Reductases catalyze reactions in which one molecule is oxidized while the other is reduced, are often called oxidases, reductases, and dehydrogenases.

ATPases hydrolyze ATP. Many proteins with a wide range of roles have an energy-harnessing ATPase activity as part of their function.

Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento.

La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas. Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc.

Sealizacin Celular

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS