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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS
DEPARTAMENTO DE FITOTECNIA
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM AGRONOMIA/FITOTECNIA
DOMINGOS FERREIRA DE MÉLO NETO
ANÁLISE PROTEÔMICA DE SEMENTES EM DESENVOLVIMENTO DE AÇAÍ
(Euterpe oleracea Mart.)
FORTALEZA
2018
DOMINGOS FERREIRA DE MÉLO NETO
ANÁLISE PROTEÔMICA DE SEMENTES EM DESENVOLVIMENTO DE AÇAÍ
(Euterpe oleracea Mart.)
Dissertação apresentada ao Programa de Pós-
Graduação em Agronomia/Fitotecnia da UFC,
como parte dos requisitos para obtenção do
título de Mestre em Agronomia/Fitotecnia.
Área de concentração: Fisiologia, Bioquímica
e Biotecnologia Vegetal.
Orientador: Prof. Francisco de Assis de Paiva
Campos
Coorientador: Prof. Fábio César Sousa
Nogueira
FORTALEZA
2018
DOMINGOS FERREIRA DE MÉLO NETO
ANÁLISE PROTEÔMICA DE SEMENTES EM DESENVOLVIMENTO DE AÇAÍ
(Euterpe oleracea Mart.)
Dissertação apresentada ao Programa de Pós-
Graduação em Agronomia/Fitotecnia da UFC,
como parte dos requisitos para obtenção do
título de Mestre em Agronomia/Fitotecnia.
Área de concentração: Fisiologia, Bioquímica
e Biotecnologia Vegetal.
Aprovada em: 29/03/ 2018.
BANCA EXAMINADORA
_____________________________________________
Prof. Francisco de Assis de Paiva Campos (Orientador)
Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Universidade Federal do Ceará (UFC)
_____________________________________________
Prof. Fábio César Sousa Nogueira (Coorientador)
Instituto de Química (IQ)
Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)
_____________________________________________
Dra. Emanoella Lima Soares
Plant Genetics Department
University of Liège, Belgium
AGRADECIMENTOS
À Deus pela Vida.
Ao professor Francisco A. P. Campos pela oportunidade de realizar esse curso
de mestrado sob sua orientação, pelos ensinamentos, treinamento e confiança.
Ao professor Fábio C. S. Nogueira pela disponibilidade em participar da
avaliação desse trabalho e, sobretudo pelo treinamento em espectrometria de massas e
proteômica.
A Dra Emanoella L. Soares (Manu) pela disponibilidade em participar da
avaliação desse trabalho, como também pelas orientações e ajuda na definição e coleta dos
frutos utilizados nesse estudo.
Ao professor Gilberto B. Domont pela receptividade e por todo entusiasmo com
a proteômica.
À professora Rosilene Mesquita pelas contribuições no projeto de qualificação.
Ao Fabiano pelas contribuições no projeto de qualificação e revisão dos textos
dessa dissertação, além da amizade.
Aos integrantes do Laboratório de Biologia Molecular de Plantas, João, Magda,
Jessica, Thais e Evanildo, pelo companheirismo e ajuda no processamento do material
vegetal.
Ao Moab, meu amigo desde a graduação, o qual tive a honra de compartilhar
praticamente todos os momentos ao longo desse curso de mestrado.
Ao Roberto, por ter sido desde o início bastante atencioso, tanto nas orientações
laboratorias, como pela ajuda nas disciplinas e, sobretudo, pela amizade construída.
A Raquel por ter sido uma verdadeira guia nos experimentos na Unidade
Proteômica.
Ao Daniel, também meu amigo desde a gradução, um cara que admiro muito.
Ao Sr. Erivan pela ajuda na coleta dos frutos.
Ao pessoal dos laboratórios de Defesa de Plantas e Toxinas Vegetais da UFC,
Lucas, Helen, Thiago, Del e Raissa pela ajuda na liofilização dos frutos.
Ao pessoal do Laboratório de Fisiologia Vegetal da UFC, Ana Carla, Fabrício e
Elieser, por também ajudarem na liofilização dos frutos e fornecerem inibidor de protease.
Aos integrantes da Unidade Proteômica do Instituto de Química da UFRJ, Prof.
Magno, Natália, Larissa, Vinícius, Yara, Michely, Mariana, Isis, Liege, Simone, Lidiane,
Renata, Ana Beatriz, Rafael, em especial a Erika.
Aos professores do curso de Pós-Graduação em Agronomia/Fitotecnia.
Aos meus pais, Vanaldi e Lourinaldo, e a minha irmã Alaídes, por todo amor,
carinho, confiança e, sobretudo pela base educacional que me deram.
À minha namorada Aisla pelo amor, carinho, paciência e palavras de conforto nos
momentos mais difíceis desse curso.
Aos órgãos e instituições financiadores dessa pesquisa: CNPq, UFC e UFRJ
A todos que de alguma maneira contribuíram na realização desse trabalho.
RESUMO
O açaí (Euterpe oleracea Mart) pertence à família Arecaceae e sua importância econômica
está centrada basicamente na colheita do fruto para produção de polpa. Nos últimos anos, a
demanda pela polpa de açaí aumentou de forma significativa, em função principalmente do
apelo funcional. No entanto, a maior parte da colheita corresponde à semente (caroço),
normalmente descartada como resíduo durante o processo produtivo, não havendo, pois,
alternativas viáveis para o seu aproveitamento em larga escala. Diante desse problema,
entende-se que estudos básicos, possam fornecer subsídios capazes de melhor direcionar sua
utilização. Nessa perspectiva, realizou-se uma análise proteômica livre de marcação de
sementes de E. oleracea em quatro estádios de desenvolvimento, designados E3, E6, E9 e
E11, o que resultou na identificação de 758, 897, 285 e 69 proteínas, respectivamente, e um
total de 1.080 proteínas. A categorização funcional dessas proteínas nos mostrou que a
maioria integra as classes de metabolismo de carboidrato, metabolismo de aminoácidos,
síntese de proteínas, parede celular, metabolismo secundário, metabolismo de lipídeos,
transportadores e metabolismo de EROS. Já, na quantificação relativa, realizada com base na
intensidade do íon precursor, foram identificadas 21, 43, 14, 37, 14 e 3 proteínas
diferencialmente expressas pelo teste t (p ˂ 0,05), nos contrastes E6/E3, E9/E3, E11/E3,
E9/E6, E11/E6 e E11/E9, respectivamente. As proteínas com padrão de expressão semelhante
foram agrupadas em seis grupos distintos. A abundância relativa das enzimas sacarose sintase,
UTP-glucose-1-fosfato-uridilitransferase, α-galactosidase, manose-1-fosfato-
guanililtranferase e peroxidase 72 foi aumentada no E6, sugerindo que nessa fase do
desenvolvimento, ocorrem simultaneamente os processos de deposição e modificação dos
polissacarídeos da parede celular e, indica a formação de polissacarídeos a base de manose,
que devem constituir a fração hemicelulósica. Proteínas de reserva do tipo globulina 63 KDa
e globulina 7S foram acumuladas até a maturidade, a partir do E6. Essa análise proteômica de
sementes em desenvolvimento de açaí, focou alguns aspectos da formação das paredes
celulares, ja que essas são o principal repositório de substâncias de reserva nas sementes dessa
espécie, como também, trata das principais proteínas de armazenamento, de modo a fornecer
conhecimento básico que ajude a melhor direcionar a utilização da semente de açaí.
Palavras-chave: Euterpe oleracea. Formação de semente. Paredes celulares. Proteínas de
armazenamento. Proteoma.
ABSTRACT
Açaí (Euterpe oleracea Mart) belongs to the family Arecaceae and its economic importance is
centered mainly on fruit harvesting for pulp production. In recent years, the demand for açaí
pulp increased significantly, mainly due to the functional appeal. However, most of the
harvest corresponds to the seed, normally discarded as waste during the production process,
once there are no viable alternatives for its use on a large scale. Considering such problem, it
is understood that basic studies, can provide subsidies capable of improving seed use. In this
perspective, a label-free proteomic analysis of E. oleracea seed was carried out at four
developmental stages, designated E3, E6, E9 and E11, which resulted in the identification of
758, 897, 285 and 69 proteins respectively, and a total of 1,080 proteins. The functional
categorization of these proteins, showed that most of them integrated the classes of
carbohydrate metabolism, amino acid metabolism, protein synthesis, cell wall, secondary
metabolism, lipid metabolism, transporters and EROS metabolism. Already, in the relative
quantification using precursor ion intensity, 21, 43, 14, 37, 14 and 3 proteins were identified
as differentially expressed by the test t (p ˂ 0,05), in the contrasts E6/E3, E9/E3, E11/E3, E9/E6,
E11/E6 and E11/E9, respectively. Proteins with similar expression pattern were grouped into
six distinct groups. The relative abundance of the enzymes sucrose synthase, UTP-glucose-1-
phosphate-uridyl transferase, α-galactosidase, mannose-1-phosphate guanyliltranferase and
peroxidase 72 was increased at E6, suggesting that at this developmental stage both
deposition and modification of cell wall polysaccharides and indicates the formation of
polysaccharides based on mannose, which should constitute the hemicellulosic fraction.
Storage proteins type 63 KDa globulin like protein and 7S globulin were accumulated in seed
until maturity starting at E6. These proteomic analysis the seed in development of açaí,
focusing on some aspects of cell wall formation, since it is the main repository of reserve
substances in the seeds of this species, as well as the main storage proteins, in order to
provide basic knowledge that helps to better target the use of the acai seed.
Key words: Euterpe oleracea. Seed formation. Storage proteins. Cell wall. Proteome.
LISTA DE FIGURAS
Figura 1 - Euterpe oleracea Mart. (açaí do Pará). A - Imagem da palmeira multicaule
E. oleracea Mart. B – Inflorescência tipo raque de E. oleracea localizada
abaixo das folhas e com frutos maduros de coloração roxo púrpura. C –
Fruto e semente de E. oleracea em corte transversal ....................................
16
Figura 2 - Importância econômica do açaí (Euterpe oleracea Mart.) no Brasil. A -
Produção histórica anual de açaí no Brasil (toneladas de frutos colhidos). B -
Receita histórica anual no Brasil (reais ao ano). C - Preço anual do quilo de
açaí no Brasil (reais por quilo). D - Número de publicações por ano com
açaí cadastradas no web of science................................................................
17
Figura 3 - Modelo geral do ganho de massa de sementes durante o desenvolvimento .... 18
Figura 4 - Anatomia do desenvolvimento do embrião em Euterpe oleracea Mart. A -
Zigoto polarizado com celular apical menor e célula basal maior. B -
Evidência do proembrião com 19 células. C - Embrião em transição do
estádio de coração lateral para torpedo. D - Embrião maduro. Adaptado de
Pereira, 2017 ................................................................................................
20
Figura 5 - Anatomia do desenvolvimento do endosperma em Euterpe oleracea Mart. A
- Estádio inicial do desenvolvimento do endosperma, evidenciando a
presença de núcleos livres adjacentes ao tegumento. B - Início da
celularização do endosperma. C- Endosperma maduro. Adaptado de Pereira,
2017 .............................................................................................................
21
Figura 6 - Estrutura dos principais polissacarídeos de reserva de parede celular. A -
(galacto)manano. B - Xiloglucano. C - Galactano. Adaptado de Buckeridge
et al., 2000 ...................................................................................................
23
Figura 7 - Representação esquemática da rota de biossíntese de ácidos graxos e
montagem de triacilgliceróis em plantas. (BAUD e LEPINIEC, 2010) .........
27
Figura 8 - Comparação do número de estudos proteômicos entre diferentes plantas
cultivadas com base em uma pesquisa no PubMed (em 23 de setembro de
2014) ............................................................................................................
29
Figura 9 - Aspectos morfológicos dos frutos de açaí em desenvolvimento,
evidenciando mudanças no tamanho, coloração do pericarpo e do
endosperma .................................................................................................
32
Figura 10 - Perfil eletroforético de proteínas totais extraídas da semente de açaí
(Euterpe oleracea Mart.) em quatro estádios de desenvolvimento ...............
37
Figura 11 - Perfis cromatográficos de proteínas totais extraídas da semente de açaí
(Euterpe oleracea Mart.) em quatro estádios de desenvolvimento ...............
38
Figura 12 - Espectros de massa ilustrativos. A - Espectro de MS1. B – Espectro de
fragmentação (MS2) ....................................................................................
38
Figura 13 - Diagrama de Venn das proteínas identificadas nos diferentes estádios de
desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) .....................
39
Figura 14 - Classificação funcional de todas as proteínas identificadas na semente de
açaí (Euterpe oleeracea Mart.) em desenvolvimento ....................................
41
Figura 15 - Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Aminoácidos’
identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em
desenvolvimento ..........................................................................................
42
Figura 16 - Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Carboidratos’
identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em
desenvolvimento ..........................................................................................
42
Figura 17 - Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Lipídeos’
identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em
desenvolvimento ..........................................................................................
43
Figura 18 - Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo Secundário’
identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em
desenvolvimento ..........................................................................................
43
Figura 19 - Classificação funcional das proteínas identificadas em cada estádio de
desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe oleeracea Mart.) ...................
44
Figura 20 - Quantificação relativa livre de marcação baseado na extração do
cromatograma de íons (XIC) de proteínas identificadas na semente de açaí
(Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento utilizando o teste t ...............
46
Figura 21 - Análise do agrupamento (clusters) das proteínas identificadas na semente de
açaí (Euterpe oleracea Mar.) em desenvolvimento .......................................
48
LISTA DE TABELAS
Tabela 1 - Características morfológicas dos frutos e das sementes de açaí
(Euterpe oleracea Mart.) de acordo com o estádio de
desenvolvimento...........................................................................
31
Tabela 2 - Proteínas envolvidas com a síntese e modificação da parede
celular, identificadas durante o desenvolvimento da semente de
açaí (Euterpe oleracea Mart.) .....................................................
51
Tabela 3 - Proteínas de reserva identificadas durante o desenvolvimento da
semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) ...................................
55
Tabela suplementar 1 - Proteínas totais identificadas na semente de açaí (Euterpe
oleracea Mart.) em diferentes estádios de desenvolvimento .......
62
Tabela suplementar 2 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E3 e E6 .................
102
Tabela suplementar 3 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E3 e E9 ..................
103
Tabela suplementar 4 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E3 e E11 ...............
105
Tabela suplementar 5 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E6 e E9 .................
106
Tabela suplementar 6 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E6 e E11 ...............
108
Tabela suplementar 7 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento
com expressão diferencial entre os estádios E9 e E11 ...............
109
SUMÁRIO
1 INTRODUÇÃO……………………………………………………………………….......... 13
2 CONTEXTUALIZAÇÃO TEÓRICA…………………………………………………........ 15
2.1 Euterpe oleracea Mart…………………………………………………………………….... 15
2.2 Formação da semente………………………………………………………………………. 17
2.2.1 Desenvolvimento do embrião………………………………………………………………. 19
2.2.2 Desenvolvimento do endosperma…………………………………………………………... 20
2.2.3 Desenvolvimento da testa…………………………………………………………………... 21
2.3 Polissacarídeos de reserva de parede celular.......................................................................... 22
2.4 Proteínas de reserva em sementes.......................................................................................... 24
2.5 Lipídeos de armazenamento em semente............................................................................... 25
2.6 Espectrometria de massas e proteômica Shotgun................................................................... 28
3 OBJETIVOS........................................................................................................................... 30
3.1 Objetivo geral......................................................................................................................... 30
3.2 Objetivos específicos.............................................................................................................. 30
4 MATERIAL E MÉTODOS................................................................................................... 31
4.1 Material Vegetal..................................................................................................................... 31
4.2 Extração das proteínas e 1D-SDS-PAGE............................................................................... 32
4.3 Preparo das amostras para MS............................................................................................... 33
4.4 Análise por LC-MS/MS dos peptídeos.................................................................................. 34
4.5 Análise dos dados................................................................................................................... 34
5 RESULTADOS E DISCUSSÃO........................................................................................... 37
5.1 Identificações......................................................................................................................... 37
5.2 Categorização funcional......................................................................................................... 39
5.3 Proteínas diferencialmente expressas..................................................................................... 45
5.3.1 Proteínas relacionadas à formação da parede celular.......................................................... 49
5.3.2 Proteínas de reserva............................................................................................................... 54
6 CONCLUSÃO....................................................................................................................... 56
REFERÊNCIAS..................................................................................................................... 57
APÊNDICE A – PROTEÍNAS TOTAIS IDENTIFICADAS NA SEMENTE DE Euterpe
oleracea Mart. EM DESENVOLVIMENTO........................................................................
62
APÊNDICE B – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E6...............................................................
102
APÊNDICE C – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E9...............................................................
103
APÊNDICE D – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E11.............................................................
105
APÊNDICE E – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E6 E E9...............................................................
106
APÊNDICE F – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E6 E E11.............................................................
108
APÊNDICE G – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS
ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E9 E E11.............................................................
109
13
1 INTRODUÇÃO
A importância econômica do açaí (Euterpe oleracea Mart.) está concentrada na
colheita do fruto para produção de polpa, a qual tem ganhado espaço no mercado por
apresentar importantes aspectos nutricionais que o caracterizam como alimento funcional. A
intensificação na demanda e consumo de açaí nos últimos anos vem sendo acompanhada pelo
crescente número de estudos que buscam estabelecer as bases funcionais do fruto na dieta
humana. Dentre os principais compostos bioativos encontrados no fruto de açaí tem-se ácidos
graxos insaturados, antocianinas, outros flavonóides, vitaminas, minerais e fibras alimentares
(SCHAUSS et al., 2006a; SCHAUSS et al., 2006b; LUO et al., 2012; DUPUREUR et al.,
2012; DIAS et al., 2013; SMITH et al., 2012a; SMITH et al., 2012b).
Um grande problema associado à cadeia produtiva de polpa de açaí, diz respeito à
elevada geração de resíduos, visto que, a fração da colheita destinada à produção de polpa é
muito baixa. Cerca de 85-90% do diâmetro do fruto, e até 90% do peso corresponde a
semente (caroço), normalmente descartada como resíduo durante o processo de produção. A
elevada produção de resíduos, estimada em aproximadamente 300 toneladas de sementes
diárias na cidade de Belém-PA, umas das principais cidades produtoras de polpa de açaí
(MARTINS et al., 2009), é preocupante, em virtude de serem incipientes as alternativas
tecnológicas para seu aproveitamento. Uma pequena parte desse material é utilizada na
alimentação de suínos ou deixada no solo e usada como fertilizantes em plantações
(RODRIGUEZ et al., 2006). Sabe-se, porém, que o tecido de reserva na semente de açaí é o
endosperma e as principais substâncias armazenadas são polissacarídeos, sobretudo
hemiceluloses, depositadas em paredes celulares espessadas (PAULA, 1975). Nesse cenário,
algumas propostas de utilização da semente têm sido lançadas, como para a produção de
etanol de segunda geração, em razão do alto teor de carboidratos, alto poder calorífico e baixa
quantidade de cinzas (OLIVEIRA et al., 2015; RAMBO; SCHMIDT; FERREIRA, 2015), e
para servir de ingrediente em alimentos extrusados para cães em substituição à fibra de cana
de açúcar (FELSSNER et al., 2015).
Apesar disso, estudos básicos aprofundados da semente de açaí que embasem
pesquisas com enfoque biotecnológico são ainda escassos. Há na literatura alguns trabalhos de
cunho anatômico e histoquímico da semente de açaí, seja ela madura ou em desenvolvimento.
Paula (1975) trás as primeiras informações a respeito da anatomia da semente de Euterpe
oleracea Mart., em que foi evidenciada várias camadas celulares e a presença de substâncias
de reserva não especificadas compondo o tegumento, e projeções desse tecido em direção ao
14
endosperma, como também a presença de corpos proteicos e lipídicos, além de paredes
bastante espessas ricas em hemicelulose no endosperma. No trabalho desenvolvido por
Pereira (2017) foi detalhado o processo de embriogênese, onde verificou-se, no tegumento, a
presença de compostos fenólicos e uma diminuição no número de camadas celulares ao longo
do desenvolvimento, foi notada a presença de substâncias pécticas no endosperma maduro,
como também a constatação de modificações químicas ocorridas nas paredes desse tecido à
medida que os polissacarídeos são depositados.
Nesse trabalho foi realizada uma análise proteômica shotgun quantitativa livre de
marcação de sementes de E. oleracea em quatro estádios de desenvolvimento. Espera-se
assim, contribuir com o entendimento dos processos celulares que governam o
desenvolvimento da semente de E. oleracea, a fim de dispor conhecimento básico da biologia
celular desse material, de maneira a basear estudos biotecnológicos voltados a essa espécie.
15
2 CONTEXTUALIZAÇÃO TEÓRICA
2.1 Euterpe oleracea Mart.
Euterpe oleracea Mart. é uma palmeira multicaule pertencente da família
Arecaceae, que na maturidade tem uma altura de 3-20 m e as estirpes apresentam diâmetro de
7 a 18 cm (Figura 1A); as inflorescência são do tipo raque e estão posicionadas abaixo das
folhas (Figura 1B; HENDERSON, 1995). A semente de E. oleracea é composta de um
embrião pequeno, em formato cônico e posicionado lateralmente; endosperma volumoso e
rígido, que na fase jovem, suas células apresentam paredes celulares finas pectocelulósicas, e
na maturidade essas paredes são espessadas, ricas em hemicelulose, constituindo a principal
composto de reserva; bitegumentada, em que os tegumentos emmitem projeções no
endosperma (Figura 1C; PEREIRA, 2017; PAULA, 1975).
A importância econômica dessa espécie está centrada basicamente na colheita do
fruto para produção de polpa. Nos últimos anos essa atividade tem se destacado no cenário
nacional, havendo um aumento significativo na produção, na ordem 75%, se comparada à
produção média de 2002 a 2010 com a de 2011 a 2016 (Figura 2A). A receita anual e o preço
do produto têm mostrado um aumento constante ao longo dos últimos 13 anos (Figura 2B e
2C), revelando esse importante papel sócio-econômico dessa espécie (IBGE, 2016).
A presença de compostos bioativos no fruto e consequentemente na polpa, tem
colocado o açaí como importante alimento funcional. Essa é, sem dúvida, a principal razão
que justifica a ascensão desse mercado. Tal fato vem sendo sustentado pelo crescente número
de publicações com E. oleracea (Figura 2D), entre as quais, a grande maioria comprova a
presença desses compostos e de suas benfeitorias a saúde humana.
Ao longo do processo de produção da polpa de açaí, é gerada uma enorme
quantidade de resíduo, devido a 90% do volume de colheita ser descartado por corresponder a
semente. Isso constitui um enorme problema, pela inexistência de tecnologias viáveis para o
seu aproveitamento. Alguns esforços nesse sentido tem começado surgir. Rambo et al.,
(2015), na perspectiva de utilizar a biomassa das sementes de açaí para produção de
combustíveis, evidenciou que a fração de carboidrato nas sementes de açaí corresponde a
67,7%, sendo que 90% dessa fração equivale a manose, aliado ao alto poder calorífico,
calculado em 18.60 MJ kg-1
. Dessa maneira, a semente de açaí apresenta-se apta a
gaseificação e produção de combustíveis líquidos, bem como para biocombustíveis de
segunda geração. Gonçalves Junior et al., (2016) demonstraram que a semente de açaí pode
16
atuar como biossorvente e reabilitar águas contaminadas com cobre e zinco. Enquanto
Felssner (2016) evidenciou a possibilidade de incluir a semente de açaí como ingrediente em
alimentos extrusados para cães adultos. Contudo, nenhum desses estudos tem mostrado ser
efetivo na capacidade de utilização dessa matéria-prima, de modo que esta não seja mais um
problema. Entende- se, porém, que estudos básicos, como uma análise proteômica de
sementes da espécie durante o desenvolvimento, possam fornecer subsídios capazes de
melhor direcionar sua utilização.
Figura 1 - Euterpe oleracea Mart. A - Imagem da palmeira multicaule E. oleracea
Mart. B – Inflorescência tipo raque de E. oleracea localizada abaixo das folhas e com
frutos maduros de coloração roxo púrpura. C – Fruto e semente de E. oleracea em
corte transversal. Em (embrião); En (endosperma); * (tegumento com projeções no
endosperma); ** (pericarpo)
17
Figura 2 - Importância econômica do açaí (Euterpe oleracea Mart.) no Brasil. A- Produção histórica
anual de açaí no Brasil (toneladas de frutos colhidos). B- Receita histórica anual no Brasil (reais ao
ano). C- Preço anual do quilo de açaí no Brasil (reais por quilo). D- Número de publicações por ano
com açaí cadastradas no web of science. As figuras 5A, 5B e 5C foram elaboradas com dados do
IBGE e, a figura 2D com dados do web of science
Fonte: IBGE (www.ibge.gov.br) e Web of Science (www.webofknowledge.com)
2.2 Formação da semente
Por ocasião da polinização, o grão de pólen germina e a célula vegetativa guia o
crescimento do tubo polínico pelo estilete até alcançar o saco embrionário pela da micrópila.
Uma vez alcançado o saco embrionário, o tubo polínico penetra uma das sinérgidas e
descarrega os núcleos generativos. Um dos núcleos é direcionado à fertilizar a oosfera e o
outro aos núcleos polares, fenômeno conhecido como dupla fertilização, pelo qual dar-se o
início do desenvolvimento da semente (CHEUNG et al., 2010).
A singamia (fertilização da oosfera por um dos núcleos generativos) origina o
zigoto, que pelo processo de embriogênese formará o embrião, o qual consta na maturidade de
dois polos contendo células meristemáticas: o prómeristema radicular, que formará o sistema
radicular da planta e o promeristema da parte aérea. O segundo núcleo generativo irá se juntar
aos núcleos polares originando um núcleo triplóide que, ao sofrer divisões sucessivas dará
origem ao endosperma, um tecido via de regra triplóide. Embrião e endosperma formam os
tecidos filiais da semente. Na semente madura, endosperma ou cotilédone (s) servem como
tecidos de armazenamento das reservas (proteínas, lipídeos ou carboidratos) que irão sustentar
o crescimento e desenvolvimento da plântula. Adicionalmente, os tegumentos do óvulo
sofrem diferenciação para dar origem aos envoltórios da semente, também conhecidos como
18
tecidos maternais, processo que ocorre concomitantemente a ocorre a formação do embrião e
do endosperma.
O desenvolvimento das sementes é representado graficamente por três fases
sobrepostas: a fase lag, caracterizada por elevada absorção de sacarose, que é rapidamente
convertida em hexoses, alta taxa de divisão celular e pouco ganho de massa – é nessa fase que
os diferentes tipos de tecidos são especificados e estabelecidos; a fase de enchimento, em que
há aumento linear da massa e volume, associada a expansão celular, acúmulo de compostos e
eventos de endorreduplicação nos tecidos de armazenamento; e uma fase final, marcada pela
redução da massa relacionada à desidratação, que culmina na maturidade fisiológica (Figura
3; ENGLI, 2006).
Figura 3 - Modelo geral do ganho de massa de sementes
durante o desenvolvimento
Fonte: Elaborado pelo autor.
A alta taxa de divisão celular experimentada pela semente no início do
desenvolvimento coincide com a atividade das proteínas quinases serina/treonina
heterodiméricas (CDK/ciclina) as quais controlam o progresso do ciclo celular através da
expressão diferencial entre as fases do ciclo. Esses heterodímeros são formados por uma
unidade catalítica chamada quinase dependente de ciclina (CDK), e uma subunidade
regulatória, a ciclina (VAN LEENE et al., 2011). Esses complexos fosforilam outras
proteínas causando grande reorganização do citoesqueleto e do sistema de endomembranas.
Sua regulação se dá em vários níveis, incluindo seu próprio estado de regulação, ligação a
inibidores, síntese da ciclina específica e proteólise mediada pelo sistema ubiquitina-
19
proteassoma (INZÉ e DE VEYLDER, 2006).
2.2.1 Desenvolvimento do embrião
Após a fertilização da oosfera tem-se o início do desenvolvimento do embrião,
processo conhecido por embriogênese. A primeira divisão assimétrica do zigoto estabelece a
polaridade, a qual produz uma célula basal grande e vacuolada precursora do suspensor, e
uma célula apical menor de citoplasma denso que precede o proembrião (Figura 4A). Até o
estádio de embrião globular, muitos aspectos do desenvolvimento embrionário em
monocotiledôneas e dicotiledôneas são conservados (LAU et al., 2012). Apesar disso, o
alongamento e crescimento do zigoto em monocotiledôneas não ocorre, o que indica uma
regulação diferencial no estabelecimento da polaridade nesses dois grupos de plantas (SATO
et al., 2010).
A especificação da polaridade apical/basal é crítica para definir a estrutura na qual
as células vão se diferenciar de acordo com a posição, dando assim origem ao promeristema
da parte aérea, normalmente ladeado pelo cotilédone (s), ligado ao promeristema da radicular
por meio do hipocótilo, a protoderme, a hipófise e o suspensor (LAU et al., 2012) (Figura
4C). Estudos recentes conseguiram identificar mecanismos moleculares que regulam esse
padrão de formação. Genes da família WOX marcam o destino celular ao longo do eixo
apical/basal e o transporte polar de auxina, mediado por PIN são dois principais mecanismos
conservados em dicotiledôneas (ZHAO et al., 2017). O gene AtZYG1 codifica a subunidade
11 (ACP 11) do complexo promotor da anáfase, uma ubiquitina ligase E3, conhecida por ter
ciclinas como alvo (PETERS, 2006). NtDRP codifica uma proteínas relacionada com
dinamina, envolvida na reorganização do citoesqueto. A redução da sua expressão provoca a
orientação incorreta das divisões e forma um embrião aparentemente sem suspensor (ZHAO
et al., 2016).
Ao final do desenvolvimento, o embrião passa por grandes mudanças fisiológicas
que incluem armazenamento de reservas, principalmente em dicotiledôneas, e adquire
mecanismos de defesa como tolerância a dessecação e dormência (Figura 4D).
20
Figura 4 - Anatomia do desenvolvimento do embrião em Euterpe oleracea Mart. A- Zigoto polarizado
com celular apical menor e célula basal maior. B- Evidência do proembrião com 19 células. C- Embrião
em transição do estádio de coração lateral para torpedo. D- Embrião maduro. BC, Base Cotiledonar; CP,
Cordões de Procâmbios; CS, Cotilédone Superior; E, Endosperma; Em, Embrião; M, Micrópila; MA,
Meristema apical; MR, Meristema Radicular; PrEm, Pró-embrião; RD, Região Distal; RP, Região
Proximal; S, Suspensor
Fonte: Adaptado de Pereira, 2017.
2.2.2 Desenvolvimento do endosperma
O desenvolvimento do endosperma do tipo nuclear, é o padrão comumente
encontrado nas Angiospermas, e no que tange aos seus primeiros estádios até a celularização,
é altamente conservado em monocotiledôneas e dicotiledôneas (BECRAFT e GUTIERREZ-
MARCOS, 2012). Nesse padrão de desenvolvimento, o núcleo primário do endosperma,
oriundo da fertilização de uma das células gaméticas masculina com a célula média, sofre
várias divisões nucleares formando um endosperma cenocítico (Figura 5A; OLSEN, 2004). O
início da celularização dár-se pela deposição anticlinal de parede celular nas periferias da
célula envolvendo núcleos individuais, formando alvéolos, seguido pela deposição periclinal
de parede e divisões celulares periclinais, sentido ao centro da célula e ocupando o espaço do
vacúolo central (Figura 5B). Completada a celularização, em espécies endospermáticas, o
endosperma persiste, passa por uma fase de expansão celular, seguido de maturação,
desidratação e latência (DANTE et al., 2014).
O endosperma exerce diversas funções durante o desenvolvimento da semente,
como também no processo germinativo e estabelecimento da plântula. Nas monocotiledôneas
sua principal função está concentrada no acúmulo de reservas, a exemplo do endosperma de
gramíneas, como o milho (Zea mays) e o arroz (Oryza sativa) que concentram amido, de
aspargo (Asparagus officinalis) e de palmeiras como
E. oleraceae, que reservam sobretudo polissacarídeos da matriz nas paredes
celulares espessadas (Figura 5C). A biossíntese desses compostos ocorre no lúmen do
21
aparelho de golgi pela ação de glicosiltransferases, que catalisam a transferência de um
resíduo de açúcar de um açúcar-nucleotídeo para um aceptor específico. A ação das
glicosiltranferases depende da atividade de enzimas no citosol que sintetizam os açúcar-
nucleotídeos e de transportadores, que realizam o transporte destes para o lúmen das cicternas
do golgi onde são polimerizados (DRIOUICH et al., 2012). Finalizada a biossíntese, os
polissacarídeos são contidos em vesículas e secretados para o espaço extracelular onde são
montados segundo a orientação das microfibrilas de celulose.
Figura 5 - Anatomia do desenvolvimento do endosperma em Euterpe oleracea Mart. A- Estádio inicial
do desenvolvimento do endosperma, evidenciando a presença de núcleos livres adjacentes ao
tegumento. B- Início da celularização do endosperma (**) metafase. C- Endosperma maduro,
evidenciando as paredes celulares espessadas e campos de pontoações de plasmodesmas (ponta da seta
preta). EnN, Endosperma Nuclear, T-tegumento
Fonte: Adaptado de Pereira, 2017.
2.2.3 Desenvolvimento da testa
O(s) revestimento(s) da semente é originário do desenvolvimento do
integumento(s) do óvulo que encerra o nucelo, tendo início após a dupla fertilização e
seguindo estádios de divisão celular, alongamento, diferenciação e morte celular programada,
coordenado com o desenvolvimento do embrião e do endosperma (HAUGHN;
CHAUDHURY, 2005). Tal fato foi comprovado pela interrupção do alongamento das células
do revestimento por meio da mutação do fator de transcrição transparent testa glabra 2 (ttg2)
que provocou redução do endosperma e consequentemente da semente (GARCIA et al.,
2005).
No início do desenvolvimento da semente, os integumentos apresentam
importante papel de transferir os nutrientes alocados da planta-mãe, pois os sistemas
vasculares diferenciados ocorrem apenas nos tecidos maternais (RADCHUK e BORISJUK,
2014). À medida que o desenvolvimento da semente progride é notado uma redução no
número de camadas celulares no integumento, algo semelhante a morte celular programada,
juntamente com o acúmulo de substâncias, provavelmente produtos do metabolismo
22
secundário. Por fim, na maturidade, a testa torna-se uma barreira protetora ao embrião, pode
conferir dormência e desenvolver estruturas que auxiliam na dispersão.
2.3 Polissacarídeos de reserva de parede celular
Os modelos de parede celular à representam em termos básicos de três domínios
distintos (celulose-hemicelulose, pectinas e proteínas), em que as microfibrilas de celulose são
envolvidas e interligadas por hemiceluloses, e estas estão incluídas numa matriz cimentante
contendo pectina e proteínas (CARPITA e GIBEAUT, 1993). Os polissacarídeos de reserva da
parede celular (PSPC) são classificados em três grupos distintos: mananos, xiloglucanos e
(arabino)galactanos (Figura 6; BUCKERIDGE, 2010), e podem ser entendidos como variação
do modelo básico, onde um domínio é depositado em maior quantidade em relação ao outro.
Supõe-se que a deposição dos PSPC seja derivada do metabolismo de biossíntese da parede
primária, o que permite propor uma redução na síntese de celulose ou uma intensificação na
síntese de hemicelulose.
Os mananos são subdivididos em mananos puros, galactomananos e
glucomananos (MEIER e REID, 1982; BUCKERIDGE et al., 2000). Os mananos puros são
constituídos por mais de 90% de manose, em que os resíduos manosil estão unidos por
ligação β-1,4-glicosídica. Esses polissacarídeos são encontrados no endosperma das sementes
de Phoenix dactylifera e Phytelephas macrocarpa (monocotiledôneas) e Coffea arábica
(dicotiledônea) (REID, 1985). Quando a cadeia principal contem também resíduos de glicose,
o polissacarídeo é chamado glucomanano. Tanto mananos puros, quanto glucomananos
podem possuir ramificações por resíduos de galactose, ligados a cadeia principal por ligação
α-1,6 (Figura 6A). Quando a proporção de ramificação ultrapassa 10%, o polímero passa a ser
chamado de galactomanano. Esses polissacarídeos são sintetizados por manosiltransferases
dependentes de GDP-manose e por galactosiltransferases dependentes de UDP-galactose. Em
espécies com alto grau de ramificação M/G=1,1 (proporção manose/galactose) como
Cyamopsis tetragonolobus, essa proporção é determinada na síntese, enquanto nas sementes
de Senna occidentalis (M/G=2,3-3,2), o galactomanano sintetizado sofre edição pós-síntese
por α- galactosidase (BUCKERIDGE, 2010).
Os xiloglucanos de sementes apresentam uma cadeia principal de β-D-(1→4)-
glucano ramificada com ligações α-(1→6) por resíduos de D-xilopiranosídeos ou β-D-
galactopiranosídeo-(1→2)-D-xilopiranosídeos (Figura 6B). Há uma enorme semelhança entre
os xiloglucanos de reserva nas sementes, com os xiloglucanos estruturais de paredes
23
primárias, a diferença está na presença de um resíduo fucosil terminais ligado por [-L-(1→2)]
nos grupos β-Dgalactosídeos. Foi proposta uma nomenclatura para os blocos estruturais dos
xiloglucanos com base na cadeia principal (FRY et al., 1993). Glicoses não substituídas são
denomicadas G; Glicoses ramificadas por xilose são denominadas X, e se há galactose ligada
à xilose, o trissacarídeo é denominado L.
Figura 6 - Estrutura dos principais polissacarídeos de reserva de parede celular. A- (galacto)manano. B-
Xiloglucano. C- Galactano
Fonte: Adaptado de Buckeridge et al., 2000.
Em relação aos galactanos, com cadeia principal β-(1→4)-D-galactano, estes
ocorrem de dois tipos: um formado por ligações β-(1→3),(1→6) com algumas ligações β-
(1→4) e o outro, mais frequente, é composto por ligações β-(1→4) com ramificações de L-
arabinofuranose a cada 16-21 resíduos da cadeia principal (Figura 4C). Esses polissacarídeos
de reserva de parede celular são encontrados nas sementes de lupino (AL-KAISEY e WILKIE,
1992).
Ainda não se sabe ao certo o principal polissacarídeo de reserva de parede celular
que predomina em E. oleracea, no entanto, pela proximidade com P. dactylifera, junto a
dureza da semente, mais a quantidade tão alta de manose encontrada no trabalho de Rambo et
24
al., (2015), é possível que estes polissacarídeos sejam próximos a mananos puros.
2.4 Proteínas de reserva em sementes
As proteínas de armazenamento em sementes (PAS) possuem duas características
especiais: se acumulam em quantidades maciças primeiramente e suas características
singulares de agregação permitem dessecação eficiente durante a maturação e reidratação da
semente durante a germinação (GALILI, 2004). Essas proteínas se acumulam em vacúolos de
armazenamento ou corpos proteicos derivados do retículo endoplasmático. Todas PAS
incluem um peptídeo sinal no N-terminal que medeia a translocação através das membranas
do RE para o lume durante a síntese em polissomos ligados a membrana. O peptídeo é
clivado, a PAS é glicosilada, sofre dobramento por chaperonas e depois é transportada para o
compartimento apropriado (IBL e STOGER, 2012).
As sementes sintetizam três classes principais de proteínas de armazenamento:
prolaminas, albuminas e globulinas (SHEWRY et al.,1995; GALILI 2004). As albuminas 2S
são proteínas globulares compactas sintetizadas como precursores únicos que são clivados
proteolicamente, e estão amplamente distribuídas em sementes de dicotiledôneas. As
prolaminas são restritas a gramíneas e são os principais componentes protéicos da maioria dos
grãos de cereais. As globulinas são encontradas tanto em monocotiledôneas como em
ditotiledôneas, como tambem em esporos de samambaias. Elas estão separadas em dois
grupos: as 7S vicilin-type e as 11S legumim-type. As globulinas 11S são especialmente
encontradas em leguminosas e não são glicosiladas, enquanto as globulinas 7S são
tipicamente triméricas e sofrem processamento pós- traducional por proteólise e glicosilação.
Albuminas e globulinas são em sua maioria transportadas como proteínas solúveis
do retículo passando pelo Complexo de Golgi para o vacúolo de armazenamento, ao contrário
das prolaminas, que se agregam no retículo e são depositadas em corpos protéicos (SHEWRY
et al., 1995; GALILI, 2004). Fato interessante é que a composição e o tamanho dos corpos
proteícos depende da posição deste no endosperma e estádio de maturidade celular
((LENDING e LARKINS, 1989).
25
2.5 Lipídeos de armazenamento em semente
Nas sementes, os lipídeos são armazenados na forma de triacilgliceróis – ésteres
de glicerol em que ácidos graxos são esterificados em cada um dos três grupos hidroxila do
glicerol. Essa é a forma mais eficiente de armazenamento de energia em sementes, pois os
carbonos nos ácidos graxos encontram-se altamente reduzidos, de tal maneira que sua a
oxidação libera duas vezes mais energia que a oxidação de carboidratos e proteínas
(GRAHAM, 2008). Alguns ácidos graxos comumente encontrados em triacilgliceróis também
estão presentes nos lipídeos de membrana, como o palmitato (16:0), estearato (18:0), oleato
(18:1), linoleato (18:2) e α-linoleato (18:3) (VOELKER e KINNEY , 2001).
A sacarose é a principal forma de carbono assimilado fotossinteticamente
translocado pela planta. Ao ser descarregada no órgão dreno – aqui tratamos de sementes, a
sacarose é clivada e as hexoses fosfatos podem ser metabolizadas pela glicólise ou pela via
das pentoses fosfato. A via glicolítica dispõem dois importantes intermediários para a síntese
dos triacilgliceróis: primeiro, a conversão de dehidroxiacetona à glicerol-3-fosfato, pela
glicerol-3-fosfato desidrogenase prover o esqueleto básico de glicerol necessário para
biossíntese de triacilglicerol; segundo, a descarboxilação oxidativa do piruvato nos platídeos
produz acetil-Coa, utilizado para síntese de novo de ácidos graxos (BAUD e LEPINIEC,
2010) . A via das pentoses fosfatos dispõe ribulose-5-bifosfato, que por ação da hexoquinase
produz ribulose-1,5- bifosfato, com subsequente carboxilação pela Rubisco para produzir 3-
fosfoglicerato (SCHWENDER et al., 2004), que pode ser metabolizado a piruvato, e em
seguida a ácidos graxos via acetil-CoA.
A formação de malonil-Coa a partir de acetil-CoA pela acetil-CoA carboxilase é o
primeiro passo comprometido com a síntese dos ácidos graxos nos plastídeos (Figura 7;
HARWOOD, 1996). O malonil é transferido de CoA para um cofator chamado proteína
carreadora de acil (ACP) por ação da acil-S´maloniltransferase. A síntese dos ácidos graxos se
dá por um complexo constituído por enzimas monofuncionais chamado ácido graxo sintase
(AGS). O tioéster-malonil sofre uma série de reações de condensação com acetil-CoA, depois
com o aceptor acil-ACP. A reação inicial de condensação é catalisada por 3-cetoacil-ACP-
sintase tipo III (KASIII), e produz 4:0- ACP. As próximas etapas de condensação (até 16:0-
ACP) são catalisadas por isoformas de KASI/KASB e KASI/KASA finaliza o alongamento
para 18:0-ACP (PIDKOWITCH et al., 2007). Reações adicionais para obter ácidos graxos
saturados são catilisados por 3-cetoacetil-ACP redutase (KAR), 3-hidroxi-acil-ACP
desidratase e enoyl-ACP redutase (ENR) (MOU et al., 2000). Após a sua síntese, grupos acil
26
são hidrolisados por acil-ACP tioesterases (FATA ou FATB) que liberam ácidos graxos livres
(SALAS e OHLROGGE, 2002).
A montagem dos triacilgliceróies (G3P) ocorre no retículo endoplamático e utiliza
glicerol-3-fosfato (G3P) e acil-CoA como substratos primários (Figura 7). Os acyl-CoA,
fornecidos diretamente da síntese de novo de ácidos graxos e de outras fontes, são usados para
acilações sequenciais sn-1 e sn-2 de G3P. A primeira reação de acilação é catalisada por uma
glicerol-3-fosfato aciltransferase (GPAT) e produz ácido lisofosfatídico (LPA), que por sua
vez é acilado por uma aciltransferase de ácido lisofosfatídico (LPAAT) para produzir o
metabólito central ácido fosfatídico (PA). PA é então convertido em 1,2- sn-diacilglicerol
(DAG) pela ação da fosfatase de PA (PAP) (BAUD e LEPINIEC, 2010). Pela via de Kennedy
(KENNEDY, 1961), um terceiro ácido graxo é transferido para a posição livre sn-3 de DAG
pela 1,2-sn-diacilglicerol aciltransferase (DGAT).
27
Figura 7 - Representação esquemática da rota de biossíntese de ácidos graxos
e montagem de triacilgliceróis em plantas. Os ácidos graxos são sintetizados
nos plastídeos, a partir de acetil-Coa, e transportados para o citosol na forma de
acil- Coa. Os esqueletos de glicerol são derivados de dihidroxiacetona fosfato
citosólico, pela ação da enzima glicerol-3-fosfato-desidrogenase. A montagem
do triacilglicerol ocorre no retículo endoplasmático, através das enzimas da via
de Kennedy
Fonte: Adaptado de Baud e Lepiniec, 2010.
28
2.6 Espectrometria de massas e proteômica Shotgun
Atualmente, a espectrometria de massas (MS) é a ferramenta mais poderosa para
identificar, quantificar e caracterizar proteínas. Tendo em vista que as proteínas em conjunto,
são responsáveis por catalisar e controlar todos os processos celulares, a MS é a técnica capaz
de identificar de maneira conclusiva e quantificar com precisão, um grande número de
proteínas presentes em amostras complexas (SAVARYN; TOBY; KELLEHER, 2016). Na
realidade, uma mistura complexa de proteínas é caracterizada pela análise dos seus peptídeos,
gerados por hidrólise numa etapa de digestão, utilizando uma protease que cliva a cadeia
polipeptídica em pontos específicos. Esse tipo de abordagem é chamado de proteômica
Shotgun (WOLTERS; WASHBURN; YATES, 2001).
Os sistemas atuais de espectrometria de massas são acoplados online a um nano
cromatógrafo HPLC, em que a mistura complexa de peptídeos é primeiramente fracionada por
cromatografia líquida, antes de ingressar no espectrômetro de massas. O tipo de cromatografia
líquida normalmente empregada é em fase reversa, composta por uma fase estacionária
contendo grupos apolares ligados a sílica, malha C18, por exemplo, e uma fase móvel baseada
em soluções aquosas, contendo solvente orgânico miscível em água - acetonitrila, por
exemplo (LANÇAS, 2010). Nesse modo de cromatografia, os peptídeos são eluídos por
ordem de hidrofobicidade, em que os peptídeos mais hidrofílicos eluem primeiro.
À medida que eluem da coluna, os peptídeos são ionizados, por Eletrospray
(WILM e MANN, 1996) ou MALDI (HILLENKAMP e KARAS, 1990) e conduzidos ao
espectrômetro de massas por um capilar de transferência. Um espectômetro de massas típico
consiste de três partes principais: uma fonte de ionização, um ou mais analisadores de massas,
e um detector. Basicamente, os diversos modelos de espectômetros de massas diferenciam
entre si em relação aos seus analisadores, mas todos são capazes de separar os diferentes íons
peptídeos de acordo com a relação massa/carga (m/z), haja vista que essa relação é
responsável pelo comportamento diferencial de cada um, quando submetidos a campos
elétricos no interior do analisador. Quando se deseja a estrutura de determinado peptídeo, as
formas iônicas são selecionadas e fragmentadas, para obtenção de espectros MS2, técnica
conhecida como espectrometria de massa em série ou MS/MS.
A identificação dos peptídeos é realizada ao confrontar os espectros de massa
experimentais dos peptídeos fragmentados, com espectros de massa teóricos de fragmentos
gerados pela digestão e fragmentação in silico de proteínas de um banco de dados. A
inferência é feita pela atribuição de sequências de peptídeos únicos à proteínas
29
correspondentes (ZHANG et al., 2013) Esse tipo de experimento permite a identificação e
quantificação, com elevada precisão e acurácia, de milhares de proteínas, em um espaço curto
de tempo.
Nenhum experimento dessa natureza foi realizado com qualquer tecido de E.
oleracea, portanto, esse estudo é pioneiro. Até o momento, estudos proteômicos pelos
diversos métodos disponíveis, são escassos em plantas da Família Arecaceae (Figura 8;
CHAKRABORTY et al., 2015).
Figura 8 - Comparação do número de estudos proteômicos entre diferentes
plantas cultivadas com base em uma pesquisa no PubMed (em 23 de
setembro de 2014)
Fonte: Chakraborty et al., 2015.
30
3 OBJETIVOS
3.1 Objetivo geral
Estudar a dinâmica do proteoma de sementes em desenvolvimento de E. oleracea.
3.2 Objetivos específicos
Comparar o proteoma de quatro estádios de desenvolvimento de sementes de E.
oleracea;
Determinar o padrão de deposição de proteínas relacionadas com a síntese e
modificação da parede celular ao longo do desenvolvimento das sementes.
Determinar o padrão de deposição de proteínas de reserva e de proteínas relacionadas
com a síntese e deposição de carboidratos e lipídeos;
31
4 MATERIAL E MÉTODOS
4.1 Material Vegetal
As sementes utilizadas nesse estudo foram provenientes de plantas presentes em
propriedade particular, no município de Taíba-CE. Foram coletados frutos em quatro estádios
de desenvolvimento, designados de E3, E6, E9 e 11, de acordo com as características
morfológicas descritas na Tabela 1, e ilustradas na Figura 9. Para cada estádio de
desenvolvimento foram coletadas três replicatas biológicas, em que uma replicata
correspondeu a uma planta-matriz.
Tabela 1 - Características morfológicas de frutos e sementes de açaí (Euterpe oleracea Mart.) de acordo com o
estádio de desenvolvimento
Estádio de desenvolvimento
Características
E3 Frutos com diâmetro de 6,2 mm, pericarpo verde
brilhoso e semente com endosperma nuclear.
E6 Frutos com diâmetro de 10,4 mm, pericarpo verde
brilhoso e semente com endosperma celular com
paredes celulares delgadas.
E9 Frutos com diâmetro de 13,6 mm, pericarpo verde
opaco devido a presença de uma camada de cera, e
endosperma celular com paredes espessadas.
E11
Frutos com diâmetro e endosperma semelhantes ao
estádio anterior, contudo apresentam o pericarpo
completamente roxo.
Fonte: Dados da pesquisa.
32
Figura 9 - Aspectos morfológicos dos frutos de açaí em desenvolvimento,
evidenciando mudanças no tamanho, coloração do pericarpo e do endosperma
4 mm
Fonte: Dados da pesquisa
Após a coleta, o material vegetal foi transportado para o Laboratório de Biologia
Molecular de Plantas, do Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular, da Universidade
Federal do Ceará, lavado em água corrente, seco ao ar e liofilizado. Quando secos, as
sementes inteiras foram isoladas do pericarpo com auxílio de espátulas e lupa, trituradas com
martelo, moídas, transferidas para erlenmeyer de 250 ml e, deslipidadas por meio de três
lavagens com acetona. As trocas de acetona ocorreram à cada 12 horas, e durante esse tempo
as amostras permaneciam sob agitação em mesa agitadora. Após desllipidação, as amostras
foram novamente passadas no moinho, em que apenas a fração bem fina aderida a tampa era
coletada, transferida para tudos falcon de 15 ml, e armazenadas à -20 ºC.
4.2 Extração das proteínas e 1D-SDS-PAGE
A extração das proteínas se deu conforme o método descrito por Hurkman e
Tanaka (1986). Foram tomados 80 mg do pó fino de cada replicata biológica, e a este
adicionado 1.600 µl de tampão de extração (tris-HCl 500 mM, EDTA 50 mM, sacarose 700
mM, KCl 100 mM, β- mercaptoetanol 2% e fenilmetilsulfonilfluorido 1 mM, pH 8,0). Essa
mistura foi homogeneizada em vortéx e incubada por 10 minutos sob agitação vigorosa à 4
ºC. A seguir, foram acrescentados 1.600 µl de fenol saturado, a mistura foi homogeneizada
em vortéx, permaneceu por 10 minutos sob agitação vigorosa à temperatura ambiente e
33
centrifugada durante 10 minutos a 5.500 x g e 4 ºC (“1”). A fase fenólica foi coletada
cuidadosamente, transferida para outro microtubo, a qual foi adicionada 1.600 µl de tampão
de extração, permaneceu sob agitação em vortéx por 3 minutos e centrifugada como em “1”.
A fase fenólica foi novamente coletada, repartida entre dois novos microtubos, e mantida
overnight com 4 vezes a solução de precipitação (acetato de amônio 0,1 M preparada em
metanol gelado) à -20 ºC. O material foi centrifugado nas condições de “1”, o sobrenadante
descartado e ao precitado adicionou- se 1 mL da solução de precipitação, seguindo-se com
agitação vigorosa, nova centrifugação e descarte do sobrenadante. Esse procedimento foi
repetido três vezes, e por fim o material sofreu uma última lavagem com 1 mL acetona gelada
e o precipitado foi seco em Speed Vacuum (Eppendorf).
Um dos tubos de cada replicata biológica contendo as proteínas foi utilizado para
análise do padrão eletroforético. As proteínas foram solubilizadas em 50 µl de uréia 7 M /
tiuréia 2 M e quantificadas pelo método de Bradford. Foram tomadas alíquotas
correspondentes a 20 µg de cada amostra e submetidas a análise 1D-SDS- PAGE, seguindo as
condições descritas por Shah, (2014).
4.3 Preparo das amostras para MS
As amostras de proteínas contidas no segundo tubo foram solubilizadas em 50 µl
de uréia 7 M / tiuréia 2 M e quantificadas pelo ensaio de Qubit (Invitrogen). Uma alíquota
correspondente à 40 µg de proteína foi retirada, reduzida com DTT 10 mM por 1 hora à 30
°C e, alquilada com iodoacetoamida (IAA) 40 mM por 30 minutos à temperatura ambiente e
protegido da luz. Em seguida a concentração de uréia foi diluída e o pH da solução elevado à
8, utilizando bicarbonato de amônio 50 mM na proporção 1:9 (amostra : bicarbonato de
amônio). Posteriormente, as proteínas foram digeridas com tripsina (Promega, Madison, WI,
EUA) por 18 horas à 37 ºC, obedecendo a proporção 1:50 (1 µg de tripsina, para cada 50 µg
de proteínas). A parada da reação da tripsina ocorreu pela adição de TFA 10%, até que o pH
da solução estivesse em torno de 2.
Os peptídeos trípticos foram desalinizados em coluna construída manualmente em
ponteiras p200, a qual continha resina C18 poro R2 preparada em acetonitrila (ACN). Após a
confecção, as colunas foram equilibradas percolando 100 µl de ACN 100% e 300 µl de ácido
trifluoroacético (TFA) 0,1% (3 vezes de 100 µl). As amostras de peptídeos foram passadas
por três vezes na coluna, lavadas três vezes com 100 µl de TFA 0,1%, e eluídas em dois
passos sucessivos utilizando primeiramente 50 µl de uma solução contendo TFA 0,1% e 50%
34
de ACN, e por fim pela aplicação de 50 µl de uma solução contendo TFA 0,1% e 70% de
ACN. Em seguida, os peptídeos foram secos em Speed Vac (CHRIST – RVC 2-25 CD plus),
ressuspensos em 15 µl de ácido fórmico 0,1%, e quantificados pelo ensaio de Qubit
(Invitrogen).
4.4 Análise por LC-MS/MS dos peptídeos
Uma alíquota referente a 2 µg de peptídeos de cada replicata biológica foi
retirada, diluída com ácido fórmico 0,1% para uma concentração final de 0,5 µg/µl e injetada
num sistema nano LC-EASY II (Proxeon Biosystems ) acoplado online a um espectrômetro
de massas ESI-LTQ Orbitrap Velos (Thermo Fisher Scientific). Os peptídeos eram carregados
inicialmente por uma pré-coluna (100 μm × ~2 cm, ReproSil-Pur C18-AQ, resina de 3 μm;
Dr. Maisch, Germany) e na sequência por uma coluna (75 µm x 20 cm) preenchida com a
mesma resina e eluídos utilizando um gradiente de 5-35% da fase B durante 160 minutos, 35-
95% de B por 8 minutos e, finalizando com 95% da fase B por 12 minutos. Compunham a
fase A, 95% de água, 5% de acetonitrila e 0,1% de ácido fórmico e, a fase B, 5% de água,
95% de acetonitrila e 0,1% de ácido fórmico. Após cada corrida a coluna era reequilibrada.
Ao eluírem da coluna, os peptídeos eram ionizados por eletronebulização (Electrospray
Ionization, ESI) e tinham então suas massas/carga (m/z) analisadas pelo LTQ Orbitrap Velos
(Thermo Fisher Scientific). Os espectros MS1 foram adquiridos em modo positivo, e os
espectros MS/MS por data dependent automatic (DDA). Cada evento de full scan
compreendeu um intervalo de 350-1800 m/z, resolução de 60.000 FWHM (para m/z 400)
e intensidade mínima de 1x104. Para obtenção dos MS2, os dez íons mais intensos eram
selecionados e fragmentados usando dissociação por colisão de alta energia (HDC) com
energia de colisão normalizada de 35 V, janela de isolamento de 2 m/z e exclusão dinâmica de
45 s. Para cada replicada biológica foram realizadas três análises nessas condições, de modo a
garantir a reprodutibilidade e confiabilidade dos dados.
4.5 Análise dos dados
Os dados brutos, correspondentes aos espectros m/z de MS1 e MS2 dos peptídeos,
foram salvos em arquivos raw e visualizados através do Xcalibur 2.1 (Thermo Fisher
Scientific). O banco de dados de proteínas, contra o qual foram realizadas as buscas foi
constituído por todas as sequências de proteínas da Família Arecaceae presentes no National
35
Center for Biotechnology Information (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein), mais o
proteoma de Arabidopsis thaliana baixado do UniProt
(http://www.uniprot.org/uniprot/?query=Arabidopsis+thaliana&sort=score), ambos em
Novembro de 2017, além de sequências de contaminantes comumente encontrados em
experimentos baseados em espectrometria de massas.
A primeira busca foi no solftware Proteome Discoverer 2.1 (Thermo Fisher
Scientific) utilizando os seguintes parâmetros: hidrólise tríptica, duas clivagens perdidas,
comprimento mínimo dos peptídeos de 6, tolerância de massa do íon precursor e íons
fragmento de 10 e 0,1 ppm, respectivamente, oxidação da metionina como modificação
variável e carbamidometilação de cisteína como modificação fixa e validação dos PSM por
Target Decoy. Após a busca, as proteínas foram filtradas, sendo consideradas para as análises
subsequentes apenas as master protein identificadas com taxa de descoberta falsa (FDR) ≤
1%, por pelo menos um peptídeo único, presentes em pelo menos duas replicatas técnicas
para incluírem a replicata biológica e presentes em pelo menos duas replicatas biológicas para
comporem o estádio de desenvolvimento. Essas proteínas foram utilizadas para as abordagens
qualitativas, que constaram do agrupamento pelo diagrama de Venn e categorização
funcional, nas seguintes categorias: metabolismo de aminoácidos (MA), metabolismo de
carboidratos (MC), proteínas de parede celular (PC), citoesqueleto (CT), fotossíntese e
fixação de carbono (FS), metabolismo de lipídeos (ML), metabolismo de nucleotídeos (MN),
peptidases e inibidores (PI), chaperonas, heat shock e proteínas relacionadas (CH),
ubiquitinização e proteassoma (UP), síntese de proteínas (SP), metabolismo de EROS,
metabolismo secundário (MS), proteínas de reserva (PR), fatores de transcrição (FT),
transporte (T), tráfego de vesículas (TV), não caracterizadas (NC) e outras (OT), em que essa
última, foi composta por proteínas que não se enquadraram em nenhuma das demais classes.
A classificação foi realizada manualmente com base no Kegg pathway
(http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional da proteína no UniProt
(http://www.uniprot.org/). As categorias MA, MC, ML e MS foram divididas em
subcategorias e, três BLAST locais foram efetuados: um contra todas as sequências de
proteínas revisadas de Arabidopsis thaliana depositadas no UniProt, para identificação das
proteínas não caracterizadas, outro contra a base de dados MEROPS (RAWLINGS et al.,
2014) para identificação de peptidases e inibidores, e um último contra a base dados
WallProtDB (CLEMENTE e JAMET, 2015) para identificações de proteínas de parede
celular.
A segunda busca deu-se no PatternLab 4.0 (CARVALHO et al., 2016) contra o
36
mesmo banco de dados especificado acima, obedecendo os seguintes parâmetros: tolerância
de massa do precursor de 40 ppm, hidrólise tríptica semi-específica, duas clivagens perdidas,
oxidação da metionina como modificação variável e carbamidometilação de cisteína como
modificação fixa, com intervalo de massa de 550- 5000 m/z. Os arquivos SQT gerados,
contendo todas as proteínas identificadas, foram submetidos ao módulo ‘Search Engine
Processor (SEPro – for PSM)’ para cálculo do FDR e filtragem estatística. As proteínas
filtradas foram salvas em arquivos SEPro e submetidas a análise quantitativa pelo método
baseado no cromatograma extraído de íons (XIC), o qual deduz a quantidade de proteína a
partir das médias das áresas sob a curva dos picos cromatográficos, em resposta à m/z dos
peptídeos. Consideraram-se para esta quantificação apenas as proteínas identificadas por pelo
menos dois peptídeos únicos. As proteínas diferencialmente expressas foram identificadas
através de comparações pelo teste-t usando o módulo TFold do PatterLab 4.0, com q-value de
0,05 e F de 1%, e o módulo TrensQuest do PatterLab 4.0 foi usado para agrupar as proteínas
que apresentaram perfis de expressão semelhantes.
37
5 RESULTADOS E DISCUSSÃO
5.1 Identificações
Os perfis eletroforético e cromatográfico das proteínas extraídas da semente de
açaí nos quatro estádios de desenvolvimento são mostrados nas figuras 10 e 11,
respectivamente. Na figura 12 é ilustrado um espectro de massa de MS1 e o seu espectro de
fragmentação correspondente (MS2).
Foram identificadas 1.080 proteínas na semente de açaí em desenvolvimento,
levando em conta todos os critérios de filtro mencionados acima (Apêndice A - Tabela
suplementar 1). Dessas, 758, 897, 285 e 69 estavam presentes nos estádios E3, E6, E9 e E11,
respectivamente. Entre essas proteínas, 121 estiveram presentes exclusivamente no estádio
E3, 223 no estádio E6, 38 no estádio E9 e 8 no estádio E11; 440 foram comuns aos estádio E3
e E6, 35 aos estádios E6 e E9 e 14 aos estádios E9 e E11; 152 foram comuns aos estádios E3,
E6 e E9, e 40 proteínas foram identificadas em todos os estádios de desenvolvimento
estudados (Figura 13). É notado que cerca de 72% das proteínas identificadas estão
concentradas nos dois primeiros estádios de desenvolvimento (E3 e E6), o que reflete a
intensa atividade metabólica pela qual passa a semente no início da sua formação, em razão
principalmente da elevada taxa de divisão celular, e ao fato que nesses estádios de
desenvolvimento muitas das proteínas expressas nos tecidso apresentam abundância
semelhante, ao contrário dos estádios tardios de desenvolvimento, que poucos grupos de
proteínas, por exmplo proteínas de reserva, são muito abundantes, o que reduz a probalidade
de proteínas menos abundantes serem identificadas.
Figura 10 – Perfil eletroforético de proteínas da semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em quatro
estádios de desenvolvimento. A – Perfil eletroforético de proteínas da replicata biológica 1. B – Perfil
eletroforético de proteínas da replicata biológica 2. M, marcador molecular
Fonte: Dados da pesquisa
38
Figura 11 – Perfis cromatográficos de proteínas da semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em
quatro estádios de desenvolvimento, fracionadas em coluna de fase reversa C18, utilizando um
fluxo de 200 nl/min durante 180 minutos. A – Perfil cromatográfico das proteínas do estádio E3.
B - Perfil cromatográfico das proteínas do estádio E6. C - Perfil cromatográfico das proteínas do
estádio E9. D - Perfil cromatográfico das proteínas do estádio E11
Fonte: Dados da pesquisa.
Figura 12 – Espectros de massa ilustrativos. A - Espectro de MS1. B – Espectro
de fragmentação (MS2).
Fonte: Dados da pesquisa
A
B
A C
B D
39
Figura 13. Diagrama de Venn representando as proteínas identificadas nos
diferentes estádios de desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe oleracea
Mart.).
Fonte: Dados da pesquisa.
5.2 Categorização funcional
As 1.080 proteínas identificadas foram classificadas em 19 classes (Figura 14). As
classes, metabolismo de carboidratos (MC), síntese de proteínas (SP), metabolismo de
aminoácidos (MA), parede celular (PC), metabolismo secundário (MS), metabolismo de
lipídeos (ML), transportadores (T), metabolismo de EROS (EROS) e chaperonas, heat schock
e proteínas relacionadas (CH), foram as que apresentaram maior representatividade, com 163,
107, 95, 86, 89, 70, 60, 57 e 50 proteínas, respectivamente. É importante salientar que
algumas proteínas foram classificadas em mais de uma classe funcional, dado o fato que
compartilham mais de uma via metabólica (Figura 14).
Dentre as proteínas classificadas em MA, a maioria está envolvida na biossíntese
da arginina, fenilalanina, tirosina e triptofano, e relacionadas com os metabolismos de alanina,
aspartato, glutamato, cisteína, metionina, glicina, serina e treonina (Figura 15). As proteínas
do MC estão envolvidas a maior parte com as vias da glicólise, gliconeogênese, rota oxidativa
das pentoses fosfatos, e com o metabolismo da galactose e sacarose. As demais se distribuem
entre o ciclo do ácido cítrico e o metabolismo de frutose, manose, piruvato, glioxilato e
dicarboxilato (Figura 16). Já as proteínas do ML, estão concentradas na biossíntese,
40
alongamento e degradação de ácidos graxos, e com o metabolismo de glicerolipídeos e
esfingolipídeos (Figura 17). Enquanto as proteínas do MS integram basicamente as rotas
biossintéticas de fenilpropanóides e flavonóides (Figura 18).
Ao longo do desenvolvimento da semente é notada uma queda na proporção de
proteínas ligadas ao metabolismo de aminoácidos, síntese e dobramento de proteínas, ao
contrário do que ocorre com a proporção de proteínas da parede celular, de reserva e do
metabolismo de EROS (Figura 19). A proporção de proteínas das classes de transporte,
citoesqueleto e tráfego de vesículas é mais alta no estádio E6, ao passo que reduz bastante na
semente madura (E11). Esse é um comportamento normal durante o desenvolvimento de
sementes, em decorrência do estado de quiescência atingido na semente madura, refletindo no
pequeno número de proteínas identificadas.
41
Figura 14. Classificação funcional de proteínas identificadas na semente de açaí (Euterpe oleeracea Mart.) em desenvolvimento, realizada manualmente com base no
Kegg pathway (http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt (http://www.uniprot.org/).
Fonte: Dados da pesquisa
0
50
100
150
200
250
Núm
ero d
e pro
teín
as
Classes funcionais
42
Figura 15. Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Aminoácidos’ identificadas na semente de
açaí (Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento, realizada manualmente com base no Kegg pathway
(http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt
(http://www.uniprot.org/)
Fonte: Dados da pesquisa.
Figura 16. Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Carboidratos’ identificadas na semente
de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento, realizada manualmente com base no Kegg pathway
(http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt
(http://www.uniprot.org/)
Fonte: Dados da pesquisa.
0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 22
Biossíntese de arginina
Biossíntese de fenilalanina, tirosina triptofano
Biossíntese de lisina
Biossíntese de valina, leucina e isoleucina
Degradação de lisina
Degradação de valina, leucina e isoleucina
Metabolismo de alanina, aspartato e glutamato
Metabolismo de cisteina e metionina
Metabolismo de fenilalanina
Metabolismo de glicina, serina e treonina
Metabolismo de tirosina
Metabolismo de triptofano
Número de proteínas
Sub
cate
go
rias
do
met
abo
lism
o d
e
amin
oác
ido
s
0 10 20 30 40 50 60 70
Glicólise e Gliconeogênese
Cíclo do ácido cítrico
Via das pentoses fosfato
Metabolismo de frutose e manose
Metabolismo de galactose e sacarose
Metabolismo de piruvato, glioxilato e
dicarboxilato
Proteínas relacionadas com metabolismo de
carboidrato
Número de proteínas
Sub
clas
ses
do
met
abo
lism
o d
e ca
rbo
idra
tos
43
Figura 17. Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo de Lipídeos’ identificadas na semente de
açaí (Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento, realizada manualmente com base no Kegg pathway
(http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt
(http://www.uniprot.org/)
Fonte: Dados da pesquisa.
Figura 18. Subcategorização das proteínas da classe ‘Metabolismo Secundário’ identificadas na semente de
açaí (Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento, realizada manualmente com base no Kegg pathway
(http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt
(http://www.uniprot.org/)
Fonte: Dados da pesquisa
0 5 10 15 20 25
Biossíntese e alongamento de ácidos graxos
Degração de ácidos graxos
Metabolismo de glicerolipídeos e
esfingolipídeos
Metabolismo de glicerofosfolipídeos
Metabolismo do ácido araquidônico
Metabolismo do ácido linoleico e do ácido alfa-
linoleico
Biossíntese de esteróis e hormônios esteróis
Proteínas relacionadas ao metabolismo de
ácidos graxos
Número de proteínas
Sub
cate
go
rias
das
pro
teín
as d
o m
etab
oli
smo
de
lip
ídeo
s
0 5 10 15 20 25 30
Biossíntese das unidades básicas dos terpenos
Biossíntese de sesquiterpenos e triterpenos
biossíntese de zeatina
Biossíntese de flavonóides
Biossíntese de isoflavonóides
Biossíntese de antocianinas
Biossíntese de fenilpropanóides
Biossíntese de alcalóides de isoquinolina
Biossíntese de alcalóides indol
Biossíntese de tropane, piperidinas e …
Biossíntese de gligosinolatos
Biossíntese de carotenóides
Outras enzimas do metabolismo secundário
Número de proteínas
Sub
cate
go
rias
das
pro
teín
as d
o m
etab
oli
smo
secu
nd
ário
44
Figura 19. Classificação funcional das proteínas identificadas em cada estádio de desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe oleeracea Mart.), realizada
manualmente com base no Kegg pathway (http://www.genome.jp/kegg/pathway.html) e na descrição funcional disponível no UniProt (http://www.uniprot.org/).
Fonte: Dados da Pesquisa.
0
5
10
15
20
25
30
Po
rcen
tagem
(%
)
Classes funcionais
E3
E6
E9
E11
45
5.3 Proteínas diferencialmente expressas
As proteínas diferencialmente expressas foram identificadas usando o módulo
TFold do PatternLab 4.0, que utiliza um estimador FDR teórico para maximizar as
identificações que satisfaçam o valor de corte do fold change que varia com P valor do teste t.
A quantificação relativa se deu pelas seis comparações possíveis entre os quatro estádios de
desenvolvimento estudados (Figura 20). Foram diferencialmente expressas 21, 43, 14, 37, 14
e 3 proteínas nas comparações E6/E3, E9/E3, E11/E3, E9/E6 e E11/E9, respectivamente
(Apêndices B, C, D, E, F e G - Tabelas suplementares 2, 3, 4, 5, 6 e 7, respectivamente).
As proteínas com padrão de abundância semelhante foram agrupadas em seis
grupos distintos (Figura 21). Proteínas envolvidas no metabolismo primário como, por
exemplo, subunidades do ribossomo, chaperonas, fatores de alongamento, tRNAs- ligase,
algumas proteínas do metabolismo de EROS, de carboidratos e lipídeos, e alguns
transportadores, foram agrupadas nos grupos A, B, C e D (Figuras 21A, 21B, 21C e 21C). As
proteínas de armazenamento, algumas enzimas envolvidas na modificação dos polissacarídeos
da parede celular e algumas peptidases de parede celular, foram agrupadas nos grupos E e F
(Figuras 21E e 21F).
46
A B
Figura 20. Quantificação relativa livre de marcação baseado na extração do cromatograma de íons (XIC) para proteínas identificadas na
semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em desenvolvimento utilizando o teste t. A – comparação entre os estádios E3 e E6. B –
comparação entre os estádios E3 e E9. C – comparação entre os estádios E3 e E11. D – comparação entre os estádios E6 e E9. E –
comparação entre os estádios E6 e E11. F – comparação entre os estádios E9 e E11. Pontos verdes indicam proteínas que satisfazem o valor
de corte de fold-change, mas não satisfazem o valor de α. Pontos em laranja indicam proteínas que satisfazem os valores de corte de fold-
change e α, mas, no entanto, são pouco expressas e assim podem ter a quantificação comprometida. Os pontos azuis indicam as proteínas
que satisfazem ambos os valores de corte de fold-change e α
48
Figura 21. Análise do agrupamento das proteínas identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea
Mar.) em desenvolvimento. As proteínas com padrão de abundância semelhante foram agrupadas em seis
grupos distintos. O eixo x representa os estádios de desenvolvimento, E3, E6, E9 e E11. O eixo y
representa a intensidade de sinal. Foi possível agrupar nos grupos A, B, C, D, E e F, a quantidade de 98,
91, 70, 19, 8 e 8 proteínas, respectivamente.
Fonte: Dados da pesquisa.
E3 E6 E9 E11 E3 E6 E9 E11
Estádios de desenvolvimento
49
5.3.1 Proteínas relacionadas à formação da parede celular
No presente estudo, 86 proteínas foram classificadas como envolvidas na síntese
ou modificação da parede celular. Dessas, 8, 21 e 6 foram expressas exclusivamente nos
estádios E3, E6 e E9, respectivamente (Tabela 2). A identificação de beta- frutofuranosidase,
também conhecida como invertase, que cliva sacarose produzindo glicose e frutose,
exclusivamente no início do desenvolvimento (E3), reflete a maior necessidade de carbono e
energia para síntese proteica e divisões nucleares, em detrimento a formação de parede
celular. A expressão do gene de uma invertase de parede celular (GhCWIN1), durante o
desenvolvimento de sementes de algodão, foi elevado 5 dias após a polinização (DAP) e
indetectável aos 10 DAP no endosperma, além do trancrito ter sido detectado apenas na fase
em que o endosperma apresenta apenas núcleos livres, e não no endosperma em fase de
celularização, indicando que a invertase tem papel principal na clivagem de sacarose no
endosperma cenocítico, e não na formação de paredes celulares (WANG e RUAN, 2012). As
enzimas endo-1,3;1,4-beta-glucanase, pectinesterase e poligalacturonase também só foram
detectadas no E3, o que permite inferir que nesse estádio de desenvolvimento, já há indícios
da presença de paredes celulares, a partir de polissacarídeos não celulósicos, mas sim pela
deposição de pectinas e glucanos de ligação mista. Essas proteínas provocam modificações
nos polissacarídeos da matriz após a sua secreção, o que favorece o afrouxamento controlado
da parede e permite o crescimento celular (THOMAS et al., 2000; PEAUCELLE et al.,
2008).
Dentre as proteínas expressas unicamente no E6, estão, por exemplo, celulose
sintase, envolvidas na síntese das microfibrilas de celulose. Também foi detectada a presença
de endoglucanase, que quebra ligações no interior das cadeias de celulose, e das peroxidases
3, 60 e P7, todas peroxidases classe III, associadas com afrouxamento e endurecimento da
parede celular (FRANCOZ et al., 2015). Esses resultados sugerem o início do espessamento
das paredes celulares da semente, processo que ocorre simultâneo a expansão das células. O
relaxamento da parede, seguido do aumento da pressão de turgor pela absorção de água,
permite à célula crescer, enquanto os materiais da parede são depositados concomitantemente,
a fim de evitar lise celular (WOLF, HÉMATY, HÖFTE, 2012).
Em E9, sugere-se ainda que esteja ocorrendo deposição de polissacarídeos da
matriz, devido a presença de manose-6-fosfato isomerase, enzima que produz D-manose-6-
fosfato a partir de D-frutose-6-fosfato, envolvida na rota de biossíntese de GDP-manose, e de
UDP-glicose-6-desidrogenase, enzima relacionada com a biossíntese de UDP-ácido
50
glucorônico, principal açúcar-nucleotídeo requerido na síntese de pectinas. Foi também
detectado a ocorrência de um inibidor de poligalacturonase, o que permite afirmar uma
redução no processo de modificação dos polissacarídeos pécticos.
A análise quantitativa permitiu detectar a expressão diferencial de algumas
proteínas relacionadas com a formação da parede celular. No contraste envolvendo os estádios
E3 e E6, a abundância relativa de sacarose sintase, UTP-glucose-1-fosfato uridilitransferase e
α-galactosidase foi aumentada no E6. Já, nos contrastes E9/E3 e E9/E6, essas mesmas
proteínas apresentaram uma expressão diminuída no estádio E9. Mesmo não sendo detectada
pela análise de TFold, a enzima manose-1-fosfato guanililtransferase apresentou
comportamento semelhante, o que permitiu enquadrá-la no cluster B pela análise de
TrendQuest.
Cabe afirmar, diante desses resultados, que durante o estádio E6 ocorre uma maior
necessidade de açucares-nucleotídeos, sobretudo UDP-glucose e GDP-manose, para
biossíntese dos polissacarídeos da parede celular e, confirma a estreita relação entre a
atividade da sacarose sintase com a formação das paredes celulares (FUJII; HAYASHI;
MIZUNO, 2010). É provável, que a fração hemicelulósica das paredes do endosperma da
semente de E. oleracea seja composta grande parte por galactomananos, com baixo grau de
ramificação por resíduos de galactose. Durante a biossíntese desses polissacarídeos, o
esqueleto principal de manose, unido por ligação β-1,4, recebe ramificações de galactose em
ligação α-1,6. Após a secreção desses polímeros, os resíduos de galactose são clivados por
atividade da α-galactosidase (EDWARDS, et al, 1992; BUCKERIDGE et al., 2000). Esses
resultados, podem explicar a elevada quantidade de manose encontrada por Rambo et al.,
(2015) na semente madura de E. oleracea, que chega a ser 90% de todos os carboidratos e, o
restante se distribui entre glicose, xilose e galactose.
Foi detectada expressão diferencial na atividade de peroxidases 72. O padrão de
expressão dessas proteínas é representado pelos cluster A e B, onde verifica-se uma alta
atividade no início do desenvolvimento da semente, seguida de queda acentuada nos estádios
subsequentes (Figura 18). Já é comprovado o envolvimento dessas proteínas no afrouxamento
da parede e crescimento celular, fato que se dá pela produção de EROS no apoplasto, os quais
atuam como agentes oxidantes sobre os polissacarídeos da parede celular (KÄRKÖNEN e
KUCHITSU, 2015). Müller et al., (2009) forneceram evidências que a produção de radicais
hidroxila (-OH) no apoplasto, provoca a cisão in vivo de polissacarídeos específico da parede
celular em coleóptilos de milho, bem como na radícula e endosperma de sementes de agrião
durante a germinação.
51
A abundância relativa de carboxipeptidase serínica foi aumentada em mais de 300
vezes do estádio E6 para estádio E9, ao passo que foi regulada pra baixo do estádio E9 para o
E11. Esse resultado corrobora com a diminuição na expressão de proteínas que provocam
modificações na parede celular e com o cessamento do processo de expansão celular no
estádio E9, já que no referido estádio, a semente já atingiu diâmetro máximo. Muitas
proteases foram identificadas na parede celular de A. thaliana (11,2%), porém a função delas
ainda é incerta. É possível que essas proteínas estejam envolvidas no turnover e maturação de
proteínas, ou na liberação de peptídeos biologicamente ativos. É assumido, que a protease
serínica AtSBT1.7 contribui para a degradação de proteínas modificadoras da parede celular.
Tabela 2. Proteínas envolvidas com a síntese e modificação da parede celular, identificadas durante o
desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.)
Proteína ID Descrição Estádio de
desenvolvimento
Q9LV33 Beta-glucosidase 44 OS=Arabidopsis thaliana
GN=BGLU44 PE=2 SV=1
E3:E6
XP_008781942.1 2-dehydro-3-deoxyphosphooctonate aldolase
[Phoenix dactylifera]
E6
XP_008800438.1 alpha-galactosidase [Phoenix dactylifera] E9
XP_010910002.1 alpha-galactosidase 1 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008800433.1 alpha-galactosidase 1, partial [Phoenix dactylifera] E3:E6:E9
XP_010909866.1 alpha-galactosidase isoform X1 [Elaeis guineensis] E9:E9
XP_017702477.1 alpha-glucosidase 2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_010929675.1 alpha-mannosidase At3g26720 [Elaeis guineensis] E9
XP_010926983.1 aspartyl protease AED3-like [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008803347.2 aspartyl protease AED3-like [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_010932629.1 aspartyl protease family protein 2-like [Elaeis
guineensis]
E3
XP_010928895.1 aspartyl protease family protein At5g10770-like
[Elaeis guineensis]
E3:E6
XP_010933713.1 beta-fructofuranosidase 1 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008787011.1 beta-fructofuranosidase 1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008791517.1 beta-galactosidase 6 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_008799556.1 bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-
xylose 4-epimerase 1 [Phoenix dactylifera]
E6
XP_019711054.1 bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-
xylose 4-epimerase 1 isoform X1 [Elaeis guineensis]
E3:E6
XP_008812110.1 chitinase 3-like [Phoenix dactylifera] E9:E11
XP_008786131.1 dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein
glycosyltransferase 48 kDa subunit [Phoenix
dactylifera]
E3:E6
XP_010905246.1 endo-1,3;1,4-beta-D-glucanase [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
XP_010909270.1 endo-1,3;1,4-beta-D-glucanase [Elaeis guineensis] E3
XP_008803421.1 endoglucanase 10-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010941263.1 endoglucanase 24 [Elaeis guineensis] E6
52
XP_010912816.1 extensin-2-like [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010917919.1 fasciclin-like arabinogalactan protein 16 [Elaeis
guineensis]
E6
XP_008809269.1 galactokinase isoform X3 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010932849.1 GDP-mannose 3,5-epimerase 2 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010941001.1 GDP-mannose 4,6 dehydratase 1-like [Elaeis
guineensis]
E3:E6
XP_008811756.1 glucan endo-1,3-beta-glucosidase-like [Phoenix
dactylifera]
E9:E11
XP_008796301.1 glucan endo-1,3-beta-glucosidase-like [Phoenix
dactylifera]
E9:E11
XP_008784548.2 LOW QUALITY PROTEIN: beta-xylosidase/alpha-
L-arabinofuranosidase 2-like [Phoenix dactylifera]
E3:E6
XP_010939020.1 LOW QUALITY PROTEIN: galactomannan
galactosyltransferase 1-like [Elaeis guineensis]
E6:E9
XP_008801944.1 LOW QUALITY PROTEIN: probable glucan 1,3-
alpha-glucosidase [Phoenix dactylifera]
E6
XP_010916406.1 mannose-6-phosphate isomerase 2 [Elaeis guineensis] E9
XP_010906622.1 monocopper oxidase-like protein SKU5 [Elaeis
guineensis]
E3
XP_010942974.1 pectin acetylesterase 8 [Elaeis guineensis] E6
XP_017701496.1 pectin acetylesterase 8-like isoform X2 [Phoenix
dactylifera]
E3:E6
XP_010939846.1 pectinesterase-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008785855.1 peroxidase 12 [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_010912023.1 peroxidase 12-like, partial [Elaeis guineensis] E3:E6:E9:E11
XP_010937384.2 peroxidase 17 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010914386.1 peroxidase 3 [Elaeis guineensis] E6
XP_010922691.1 peroxidase 4 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008782624.1 peroxidase 4-like [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_008792666.1 peroxidase 51-like [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_008784739.1 peroxidase 60 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010924103.1 peroxidase 72 [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] E3:E6:E9:E11
XP_010915489.1 peroxidase P7 [Elaeis guineensis] E6
XP_008806840.1 phosphomannomutase [Phoenix dactylifera] E6:E9
XP_008785062.1 phosphomannomutase/phosphoglucomutase-like
isoform X1 [Phoenix dactylifera]
E3:E6
XP_010928441.1 polygalacturonase inhibitor-like [Elaeis guineensis] E9
XP_008792060.1 probable cellulose synthase A catalytic subunit 1
[UDP-forming] [Phoenix dactylifera]
E6
XP_008796456.1 probable cellulose synthase A catalytic subunit 5
[UDP-forming] [Phoenix dactylifera]
E6
XP_019706467.1 probable mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
[Elaeis guineensis]
E6
XP_008785521.1 probable mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1
[Phoenix dactylifera]
E6
XP_010930630.1 probable pectinesterase/pectinesterase inhibitor 51
[Elaeis guineensis]
E3:E6
XP_008786544.1 probable pectinesterase/pectinesterase inhibitor 51
[Phoenix dactylifera]
E3:E6
53
XP_008810119.1 probable polygalacturonase isoform X1 [Phoenix
dactylifera]
E3
XP_008794777.1 probable polygalacturonase isoform X1 [Phoenix
dactylifera]
E3:E6
XP_010938742.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E9:E11
XP_010906016.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix
dactylifera]
E9:E11
XP_010906753.1 serine carboxypeptidase-like [Elaeis guineensis] E9
XP_019711047.1 serine carboxypeptidase-like 51 isoform X4 [Elaeis
guineensis]
E9:E11
XP_010939822.1 subtilisin-like protease SBT1.7 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010912031.1 subtilisin-like protease SBT1.9 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008785865.1 subtilisin-like protease SBT1.9 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010911877.1 subtilisin-like protease SBT3.9 [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
XP_008810184.1 subtilisin-like protease SBT5.3 [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_010924680.1 trifunctional UDP-glucose 4,6-dehydratase/UDP-4-
keto-6-deoxy-D-glucose 3,5-epimerase/UDP-4-keto-
L-rhamnose-reductase RHM3 [Elaeis guineensis]
E3:E6:E9
XP_010939210.1 UDP-arabinopyranose mutase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008793157.1 UDP-glucose 4-epimerase GEPI48 [Phoenix
dactylifera]
E3:E6:E9
XP_010923592.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 4 [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
XP_008775633.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 5 [Phoenix
dactylifera]
E9
XP_010939287.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 5-like [Elaeis
guineensis]
E6
XP_010907071.1 UDP-glucuronic acid decarboxylase 6 [Elaeis
guineensis]
E6
XP_010917875.1 uncharacterized protein LOC105042391 [Elaeis
guineensis] (Q8W112 Beta-D-glucan exohydrolase-
like protein)
E3:E6
XP_010927269.2 uncharacterized protein LOC105049343, partial
[Elaeis guineensis] (Q9LU40 Mannan synthesis
related protein 1)
E3:E6
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis
guineensis]
E3:E6:E9
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
[Phoenix dactylifera]
E3:E6:E9
XP_008796227.1 xylose isomerase isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3:E6
A0A1I9LN83 Rhamnose biosynthesis 3 OS=Arabidopsis thaliana
GN=RHM3 PE=4 SV=1
E6
Q9FM01 UDP-glucose 6-dehydrogenase 4 OS=Arabidopsis
thaliana GN=UGD4 PE=1 SV=1
E6
54
5.3.2 Proteínas de reserva
Foram classificadas no total, 15 proteínas de reserva. Apenas duas dessas, foram
identificadas em um único estádio, uma no E3 e outra no E11 (Tabela 3). As proteínas de
reserva vegetativa identificadas (bark storage protein A) foram expressas apenas no início do
desenvolvimento, sendo que uma delas ocorreu apenas em E3 e a outra em E3 e E6. É
provável que esta seja uma proteína de reserva transitória presente no tegumento da semente.
À medida que a semente se desenvolve, é notada uma redução no número de estratos celulares
que compõe o tegumento (PEREIRA, 2017). Durante esse processo, há uma realocação de
nutrientes para as células adjacentes e os aminoácidos liberados durante a morte celular são
utilizados, provavelmente para a síntese dessas proteínas, as quais são utilizadas no decorrer
do desenvolvimento.
A globulina 11S de armazenamento em sementes, também só foi detectada no
início do desenvolvimento (E3 e E6). Essas são proteínas de armazenamento principalmente
em muitas dicotildôneas, mas ocorrem também em cereais. Elas são sintetizadas como
proteínas precursoras, que após a formação das pontes dissulfeto sofrem clivagem proteolítca
e não são glicosiladas (IBI e STOGER, 2012).
As únicas proteínas de reserva diferencialmente expressas foram a globulina 7S e
a tipo globulina de 63 KDa (XP_008775109.1). Ambas iniciaram a deposição no início do
desenvolvimento e foram acumuladas até a maturidade da semente. No contraste E11/E6, a
expressão da globulina 7S foi 110 vezes maior no estádio E11 em relação ao E6, enquanto a
abundância da proteína tipo globulina de 63 KDa aumentou em ~24 vezes. As proteínas de
reserva tipo vicilinas de armazenamento em sementes (XP_010905079.1; XP_008782665.1)
são globulinas depositadas apenas ao final do desenvolvimento da semente de E. oleracea, e
não foi detectada expressão diferencial dessas proteínas.
As proteínas de reserva pertencentes a classe das globulinas, são conhecidamente
presentes em monocotiledôneas, já sendo bem documentada sua ocorrência em cereais como
o arroz. Exclusivamente as globulinas 7S, são proteínas triméricas que sofrem mudanças pós-
traducionais significativas, dentre elas, glicosilação e proteólise (KAWAKATSU, et al.,
2010). Fato interessante ocorreu pela identificação em E9 de uma aquaporina TIP-3. Essas
proteínas funcionam como canais eficientes no transporte de água e ocorrem
predominantemente no tonoplasto da célula. Ainda não está claro, mas essas aquaporinas
podem atuar na retirada de água dos vacúolos para o citosol, durante o preenchimento deste
55
com proteínas de reserva (OBROUCHEVA e SIN’KEVICH, 2010).
Tabela 3. Proteínas de reserva identificadas durante o desenvolvimento da semente de açaí (Euterpe
oleracea Mart.)
Proteína ID Descrição Estádio de
desenvolvimento
XP_010914864.1 embryo-specific protein ATS3B [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
ACF06462.1 24 kDa seed maturation protein [Elaeis guineensis] E3:E6:E9
AAK28402.1 7S globulin [Elaeis guineensis] E6:E9:E11
XP_008794577.1 11S globulin seed storage protein 2-like [Phoenix
dactylifera]
E3:E6
XP_010911186.2 63 kDa globulin-like protein [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_008775109.1 63 kDa globulin-like protein [Phoenix dactylifera] E3:E6:E9:E11
XP_010915872.1 bark storage protein A [Elaeis guineensis] E3
XP_008783246.1 bark storage protein A [Phoenix dactylifera] E3:E6
XP_019706174.1 LOW QUALITY PROTEIN: vicilin-like seed storage
protein At2g28490 [Elaeis guineensis]
E9:E11
XP_010918389.1 osmotin-like protein [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010921290.1 ricin B-like lectin R40G3 [Elaeis guineensis] E3:E6
XP_010905079.1 vicilin-like seed storage protein At2g18540 [Elaeis
guineensis]
E9:E11
XP_008782665.1 vicilin-like seed storage protein At2g28490 [Phoenix
dactylifera]
E11
56
6 CONCLUSÃO
A análise proteômica apresentada é a primeira realizada do desenvolvimento de
sementes de E. oleracea. A classificação funcional mostrou que a maioria das proteínas
identificadas está envolvida no metabolismo de carboidrato, metabolismo de aminoácidos e
síntese de proteínas, metabolismo secundário, e com a síntese e modificação da parede
celular. A análise das proteínas exclusivas e diferencialmente expressas demonstrou, que
predomina polissacarídeos a base de manose na fração hemicelulósica, aos quais se propõe
haver adição de ramificações com galactose durante a síntese, e após a deposição são clivados
por α-galactosidase. Ao longo do desenvolvimento, as paredes celulares sofrem modificações,
causadas por hidrolases, peroxidases e peptidases. Foi demonstrado também que as principais
proteínas de reserva são da classe das globulinas, sendo que algumas delas ocorrem apenas no
início do desenvolvimento, por exemplo, a globulina 11S. Outras, como globulina 7S e a tipo
globulina de 63 KDa, são acumuladas do início ao final do desenvolvimento, enquanto as
vicilinas são depositadas tardiamente, já próximo a maturidade da semente.
57
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62
APÊNDICE A – PROTEÍNAS TOTAIS IDENTIFICADAS NA SEMENTE DE Euterpe oleracea Mart. EM DESENVOLVIMENTO
Tabela Suplementar 1 - Proteínas totais identificadas na semente de açaí (Euterpe oleracea Mart.) em diferentes estádios de desenvolvimento. Essas
identificações foram realizadas no Proteome Discoverer 2.1, sendo consideradas apenas as master protein, com baixa taxa de descoberta falsa e identificadas
por pelo menos um peptídeo único, além de estarem presentes em pelo menos duas replicatas técnicas e duas replicatas biológicas. A descrição entre
parênteses nas proteínas não caracterizadas, refere-se a proteína homóloga em Arabidopsis Thaliana, pela análise de BLAST
Proteína ID Descrição Estádios de
desenvolvimento
ACF06462.1 24 kDa seed maturation protein [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
O48844 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 homolog A OS=Arabidopsis thaliana GN=RPN2A PE=1
SV=1
E6
P49201 40S ribosomal protein S23-2 OS=Arabidopsis thaliana GN=RPS23B PE=2 SV=2 E3 E6
ACF06530.1 40S ribosomal protein S5 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
F4J4W3 40S ribosomal protein SA OS=Arabidopsis thaliana GN=RPSAb PE=1 SV=1 E3 E6
P42794 60S ribosomal protein L11-2 OS=Arabidopsis thaliana GN=RPL11B PE=2 SV=2 E3 E6 E9
P49690 60S ribosomal protein L23 OS=Arabidopsis thaliana GN=RPL23A PE=2 SV=3 E3 E6
ACF06504.1 60S ribosomal protein L28 [Elaeis guineensis] E6
AAK28402.1 7S globulin [Elaeis guineensis] E6 E9 E11
AKF00446.1 acetyl-CoA carboxylase carboxyltransferase beta subunit (chloroplast) [Reinhardtia latisecta] E6
P53494 Actin-4 OS=Arabidopsis thaliana GN=ACT4 PE=1 SV=1 E3 E6 E9
P53492 Actin-7 OS=Arabidopsis thaliana GN=ACT7 PE=1 SV=1 E6
Q9FK35 Adenylate kinase 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=ADK2 PE=1 SV=1 E3 E6
Q9SU63 Aldehyde dehydrogenase family 2 member B4, mitochondrial OS=Arabidopsis thaliana GN=ALDH2B4
PE=2 SV=1
E3 E6 E9
ACF06507.1 aldose 1-epimerase-like protein [Elaeis guineensis] E6 E9
AAT76902.1 asparagine synthase-related protein [Elaeis guineensis] E3 E6
P46645 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic isozyme 1 OS=Arabidopsis thaliana GN=ASP2 PE=1 SV=2 E3 E6 E9
P92549 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial OS=Arabidopsis thaliana GN=ATPA PE=1 SV=2 E3 E6
YP_009315990.1 ATPase subunit 1 (mitochondrion) [Cocos nucifera] E3 E6 E9
63
Q9LV33 Beta-glucosidase 44 OS=Arabidopsis thaliana GN=BGLU44 PE=2 SV=1 E3 E6
NP_001290488.1 biotin carboxylase 2, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
ACF06592.1 breast adenocarcinoma marker-like [Elaeis guineensis] E3
A0A1I9LPJ2 Calmodulin 7 OS=Arabidopsis thaliana GN=CAM7 PE=4 SV=1 E3 E6 E9
AFS65099.1 catalase 2 [Elaeis guineensis] E9
ACQ41836.1 chalcone-flavanone isomerase [Elaeis oleifera] E6
ABR19827.1 cysteine proteinase [Elaeis guineensis] E3 E6
ACF06471.1 cytoplasmic ribosomal protein S15a [Elaeis guineensis] E3 E6
ACF06591.1 cytosolic ascorbate peroxidase [Elaeis guineensis] E3
ACF06454.1 eukaryotic translation initiation factor 5A isoform IV [Elaeis guineensis] E6
Q5XV31 FRIGIDA-like protein 5 OS=Arabidopsis thaliana GN=FRL5 PE=2 SV=1 E6 E9
P34795 Glucose-6-phosphate isomerase, cytosolic OS=Arabidopsis thaliana GN=PGIC PE=1 SV=1 E3 E6 E9 E11
Q9LVI8 Glutamine synthetase cytosolic isozyme 1-3 OS=Arabidopsis thaliana GN=GLN1-3 PE=1 SV=1 E3 E6
Q9FMD9 Glutamine synthetase cytosolic isozyme 1-4 OS=Arabidopsis thaliana GN=GLN1-4 PE=1 SV=1 E3 E6
AIC33066.1 glutathione s-transferase [Elaeis guineensis] E6
P46422 Glutathione S-transferase F2 OS=Arabidopsis thaliana GN=GSTF2 PE=1 SV=3 E3 E6 E9
F4IA73 Glutathione S-transferase U21 OS=Arabidopsis thaliana GN=GSTU21 PE=3 SV=1 E6 E9
AIC33067.1 glycine-rich RNA-binding protein [Elaeis guineensis] E3 E6
Q9S9N1 Heat shock 70 kDa protein 5 OS=Arabidopsis thaliana GN=HSP70-5 PE=2 SV=1 E3 E6 E9 E11
B3H683 Heat shock protein 70 (Hsp 70) family protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At4g32208 PE=4 SV=1 E9
O23628 Histone H2A variant 1 OS=Arabidopsis thaliana GN=H2AV PE=1 SV=1 E3 E6 E11
A8MRL0 Histone superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=H3.3 PE=3 SV=1 E3 E6 E9 E11
ACF06524.1 immunophilin [Elaeis guineensis] E9
A0A1P8BDP7 Kinesin like protein for actin based chloroplast movement 2 OS=Arabidopsis thaliana GN=KAC2 PE=1
SV=1
E9
ACF06567.1 kinetochore protein [Elaeis guineensis] E3 E6
Q05431 L-ascorbate peroxidase 1, cytosolic OS=Arabidopsis thaliana GN=APX1 PE=1 SV=2 E6
YP_005090392.1 maturase (mitochondrion) [Phoenix dactylifera] E9 E11
Q9MA88 Mitochondrial Rho GTPase 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=MIRO3 PE=2 SV=1 E9
64
P93306 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2 OS=Arabidopsis thaliana GN=NAD7 PE=1 SV=2 E3
Q95748 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=NAD9 PE=1 SV=2 E3 E6
Q9XGZ0 NADP-dependent malic enzyme 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=NADP-ME3 PE=1 SV=1 E9
Q9S818 Naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase OS=Arabidopsis thaliana GN=F3H PE=1 SV=1 E3 E6 E9
Q9ZST4 Nitrogen regulatory protein P-II homolog OS=Arabidopsis thaliana GN=GLB1 PE=1 SV=1 E9
AKC03650.1 phenylalanine ammonia lyase 5 [Elaeis guineensis] E6
Q84VW9 Phosphoenolpyruvate carboxylase 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=PPC3 PE=1 SV=2 E6
AHN53202.1 phospholipase D alpha 1-like protein [Cocos nucifera] E3 E6
AAZ50619.1 poliphenol oxidase, partial [Euterpe edulis] E3 E6 E9
AAZ76353.1 poliphenol oxidase, partial [Euterpe oleracea] E3 E6 E9
XP_010922051.1 10 kDa chaperonin, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008794577.1 11S globulin seed storage protein 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008792458.1 14 kDa zinc-binding protein [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010939692.1 14-3-3 protein 6 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008790917.1 14-3-3 protein 6 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008781204.1 14-3-3-like protein [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008775117.1 14-3-3-like protein [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008812074.1 14-3-3-like protein D isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008793010.1 14-3-3-like protein D isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010923604.1 14-3-3-like protein GF14 iota [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010932602.1 14-3-3-like protein isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010915173.1 17.3 kDa class II heat shock protein-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019708948.1 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010921245.2 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008804639.1 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008788039.1 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_017700467.1 2,3-dimethylmalate lyase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010932378.1 20 kDa chaperonin, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010917439.1 20 kDa chaperonin, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
65
XP_008794325.1 26S protease regulatory subunit 6A homolog [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008788111.1 26S protease regulatory subunit 6B homolog [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008780884.1 26S protease regulatory subunit 7A [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010925261.1 26S protease regulatory subunit 8 homolog A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008792808.1 26S protease regulatory subunit S10B homolog B [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008781721.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 homolog A-like isoform X3 [Phoenix dactylifera] E6
XP_019709030.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 homolog [Elaeis guineensis] E3
XP_010917141.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 homolog [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791916.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 homolog [Phoenix dactylifera] E3
XP_010912891.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785408.1 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 homolog A isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008802342.2 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 homolog A [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010928641.1 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019703576.1 2-alkenal reductase (NADP(+)-dependent)-like isoform X2 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008799686.1 2-Cys peroxiredoxin BAS1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008781942.1 2-dehydro-3-deoxyphosphooctonate aldolase [Phoenix dactylifera] E6
XP_008800924.1 2-hydroxyacyl-CoA lyase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008786904.1 2-isopropylmalate synthase A-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010922391.1 2-oxoglutarate dehydrogenase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010920685.1 2-oxoglutarate dehydrogenase, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008810553.1 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase [Phoenix dactylifera] E6
XP_010924378.1 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase-like protein 5 [Elaeis guineensis] E3
XP_008798297.1 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase-like protein 5 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010918065.1 3-isopropylmalate dehydratase large subunit, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
XP_010940650.1 3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008792222.1 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase 4 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008784350.1 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase II, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_008790634.1 3-oxo-Delta(4,5)-steroid 5-beta-reductase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008813028.1 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase 2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
66
XP_010941044.1 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase 2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010912028.1 40S ribosomal protein S10-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008781468.1 40S ribosomal protein S10-1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008813136.1 40S ribosomal protein S11-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008776674.1 40S ribosomal protein S11-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008799099.1 40S ribosomal protein S12 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010941042.1 40S ribosomal protein S13 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008778062.1 40S ribosomal protein S14 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010916937.1 40S ribosomal protein S16-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008783554.1 40S ribosomal protein S17-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008812047.1 40S ribosomal protein S18-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010907667.1 40S ribosomal protein S19 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008813027.1 40S ribosomal protein S20-2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010906118.1 40S ribosomal protein S2-2-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010937193.1 40S ribosomal protein S2-3-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010924668.1 40S ribosomal protein S24-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010915345.1 40S ribosomal protein S24-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008776574.1 40S ribosomal protein S25-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010926238.2 40S ribosomal protein S27-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008797588.1 40S ribosomal protein S3-2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010932432.1 40S ribosomal protein S3-3 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010942777.1 40S ribosomal protein S3a [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010938423.1 40S ribosomal protein S4-3 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010907826.1 40S ribosomal protein S4-3 [Elaeis guineensis] E3
XP_008776115.1 40S ribosomal protein S7-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010905161.1 40S ribosomal protein S8 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008792950.1 40S ribosomal protein S8 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010939529.1 40S ribosomal protein S9-2 [Elaeis guineensis] E3
XP_010937076.1 40S ribosomal protein S9-2 [Elaeis guineensis] E6
67
XP_010906493.1 4-hydroxy-3-methylbut-2-en-1-yl diphosphate synthase (ferredoxin), chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010908721.1 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010932648.1 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase 2-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010940835.1 60S acidic ribosomal protein P1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008783987.1 60S acidic ribosomal protein P2B-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010921740.1 60S ribosomal protein L10a-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010920408.1 60S ribosomal protein L12 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010937601.1 60S ribosomal protein L13a-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914484.1 60S ribosomal protein L18-3 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008795778.1 60S ribosomal protein L19-3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008775688.1 60S ribosomal protein L19-3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010933228.1 60S ribosomal protein L21-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010931659.1 60S ribosomal protein L22-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914459.1 60S ribosomal protein L22-2 [Elaeis guineensis] E6
XP_008812273.1 60S ribosomal protein L22-2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008797929.1 60S ribosomal protein L23A-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008787994.1 60S ribosomal protein L24-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008782300.1 60S ribosomal protein L26-1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008783218.1 60S ribosomal protein L27-3-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008797876.1 60S ribosomal protein L28-2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010912447.1 60S ribosomal protein L3 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785845.1 60S ribosomal protein L3 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008792450.1 60S ribosomal protein L30-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008784145.1 60S ribosomal protein L34 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010927256.1 60S ribosomal protein L35a-1, partial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791818.1 60S ribosomal protein L5-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008782889.1 60S ribosomal protein L6-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019702949.1 60S ribosomal protein L7-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010928704.1 60S ribosomal protein L7-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
68
XP_008790737.1 60S ribosomal protein L7a-1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008804082.1 60S ribosomal protein L7a-1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008777192.1 60S ribosomal protein L8-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010919070.1 60S ribosomal protein L9 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010911186.2 63 kDa globulin-like protein [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_008775109.1 63 kDa globulin-like protein [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010920025.1 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating 1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008811378.1 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating 1, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_010933405.1 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008803614.1 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010905156.1 70 kDa peptidyl-prolyl isomerase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008801484.1 ABC transporter E family member 2 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010940435.2 ABC transporter F family member 3 [Elaeis guineensis] E6
XP_010942604.1 acetyl-CoA acetyltransferase, cytosolic 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008811277.1 acetyl-CoA acetyltransferase, cytosolic 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008782420.1 acetyl-CoA acetyltransferase, cytosolic 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010916915.1 acetyl-CoA carboxylase 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008803741.1 acetyl-CoA carboxylase 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008806855.1 acetyl-coenzyme A carboxylase carboxyl transferase subunit alpha, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_008812479.1 acetyl-coenzyme A synthetase, chloroplastic/glyoxysomal-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010933487.1 acetylornithine deacetylase isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010943467.1 aconitate hydratase, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008800034.1 aconitate hydratase, cytoplasmic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008780415.1 actin, muscle, partial [Phoenix dactylifera] E3 E6 E11
XP_008776351.1 actin-101 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008788993.1 actin-101-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010941107.1 actin-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008809027.1 actin-2 [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_008793942.1 actin-2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
69
XP_010937681.1 actin-depolymerizing factor 7 [Elaeis guineensis] E6
XP_010920670.1 actin-depolymerizing factor 7 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010909358.1 actin-depolymerizing factor 7 [Elaeis guineensis] E6
XP_010911881.1 acyl transferase 5-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010915023.1 acyl transferase 9-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010940803.1 acyl-CoA-binding protein [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008775605.1 acyl-CoA-binding protein [Phoenix dactylifera] E3
XP_010916040.1 acyl-coenzyme A oxidase 3, peroxisomal-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010920826.1 acyl-coenzyme A oxidase 4, peroxisomal [Elaeis guineensis] E3
XP_010908727.1 acyl-coenzyme A thioesterase 9, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008792565.1 adenine phosphoribosyltransferase 1-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_008791576.1 adenosine kinase 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008783799.1 adenylate kinase 4 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010906765.1 adenylosuccinate synthetase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008798767.1 ADP,ATP carrier protein 1, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008782907.1 ADP,ATP carrier protein 1, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008789694.2 ADP-ribosylation factor 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008802289.1 ADP-ribosylation factor-like protein 8B isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008783332.1 alanine aminotransferase 2 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010939848.1 alanine aminotransferase 2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008800517.1 alanine aminotransferase 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008780830.1 alanine--glyoxylate aminotransferase 2 homolog 1, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E6
XP_010927937.1 alanine--tRNA ligase-like [Elaeis guineensis] E6
XP_008786546.1 alcohol dehydrogenase 1 [Phoenix dactylifera] E3 E9
XP_008795241.1 alcohol dehydrogenase 3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008795240.1 alcohol dehydrogenase 3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010936050.1 alcohol dehydrogenase class-3 [Elaeis guineensis] E6
XP_008797217.1 alcohol dehydrogenase-like 6 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010913576.1 aldehyde dehydrogenase family 2 member B7, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
70
XP_010928601.1 aldehyde dehydrogenase family 2 member B7, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010926163.1 aldehyde dehydrogenase family 2 member C4 [Elaeis guineensis] E3
XP_010917487.1 aldehyde dehydrogenase family 7 member A1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010916944.1 allene oxide cyclase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008800438.1 alpha-galactosidase [Phoenix dactylifera] E9
XP_010910002.1 alpha-galactosidase 1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008800433.1 alpha-galactosidase 1, partial [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010909866.1 alpha-galactosidase isoform X1 [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_017702477.1 alpha-glucosidase 2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010929675.1 alpha-mannosidase At3g26720 [Elaeis guineensis] E9
XP_008788874.1 alpha-soluble NSF attachment protein-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010915175.1 aminopeptidase M1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008808926.1 aminopeptidase M1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008803521.1 anamorsin homolog [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010909790.1 ankyrin repeat domain-containing protein 2A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010939631.1 annexin D1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010916888.1 annexin D1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008794526.1 annexin D1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008790831.1 annexin D1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008782135.1 annexin D2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010931989.1 annexin-like protein RJ4 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010914121.1 anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase 7-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010909266.1 anthocyanidin 3-O-glucosyltransferase-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008778425.1 anthocyanidin reductase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008791180.1 AP-1 complex subunit mu-2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008778354.1 apoptosis inhibitor 5-like protein API5 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008791536.1 aquaporin PIP2-4-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008800430.1 aquaporin TIP3-1-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_017697383.1 arginase 1, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3 E6
71
XP_010937859.1 arginine--tRNA ligase, cytoplasmic isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010921956.1 asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008784801.1 aspartate aminotransferase, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010920378.1 aspartate aminotransferase, cytoplasmic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008789337.1 aspartate aminotransferase, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010925610.2 aspartate aminotransferase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6
XP_008808992.1 aspartate aminotransferase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010929419.1 aspartate--tRNA ligase 2, cytoplasmic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008801441.1 aspartate--tRNA ligase 2, cytoplasmic-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010926197.1 aspartic proteinase oryzasin-1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010926983.1 aspartyl protease AED3-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008803347.2 aspartyl protease AED3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010932629.1 aspartyl protease family protein 2-like [Elaeis guineensis] E3
XP_010928895.1 aspartyl protease family protein At5g10770-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010932105.1 AT-hook motif nuclear-localized protein 10 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010934545.1 AT-hook motif nuclear-localized protein 1-like [Elaeis guineensis] E3
XP_010926076.1 ATP synthase subunit beta, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008787621.1 ATP synthase subunit beta, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008793472.1 ATP synthase subunit d, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008813607.1 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010940031.1 ATP synthase subunit O, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008787944.1 ATP synthase subunit O, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E6
XP_010937229.1 ATPase 10, plasma membrane-type isoform X1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008807876.1 ATPase 11, plasma membrane-type [Phoenix dactylifera] E6
XP_010941487.1 ATP-citrate synthase alpha chain protein 3 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010921453.2 ATP-citrate synthase beta chain protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008781146.1 ATP-citrate synthase beta chain protein 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010942916.1 ATP-dependent 6-phosphofructokinase 2-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914787.1 ATP-dependent 6-phosphofructokinase 3 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
72
XP_008798601.1 ATP-dependent 6-phosphofructokinase 3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008791045.1 ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA homolog CD4B, chloroplastic [Phoenix
dactylifera]
E3
XP_010906615.1 BAG family molecular chaperone regulator 7 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010915872.1 bark storage protein A [Elaeis guineensis] E3
XP_008783246.1 bark storage protein A [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010908810.1 basic transcription factor 3 isoform X2 [Elaeis guineensis] E3
XP_008789499.1 beta-adaptin-like protein C [Phoenix dactylifera] E6
XP_010933713.1 beta-fructofuranosidase 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008787011.1 beta-fructofuranosidase 1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008791517.1 beta-galactosidase 6 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010913436.1 betaine aldehyde dehydrogenase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008798034.1 betaine aldehyde dehydrogenase 2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010933708.1 beta-ureidopropionase isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914406.1 bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic isoform X1 [Elaeis
guineensis]
E3 E6
XP_008813741.1 bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic isoform X1 [Phoenix
dactylifera]
E6
XP_008783401.1 bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase-like [Phoenix
dactylifera]
E3 E6
XP_008809314.1 bifunctional aspartate aminotransferase and glutamate/aspartate-prephenate aminotransferase-like isoform
X1 [Phoenix dactylifera]
E6
XP_010918400.1 bifunctional nitrilase/nitrile hydratase NIT4B [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017697763.1 bifunctional nitrilase/nitrile hydratase NIT4-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008799556.1 bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_019711054.1 bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010934914.1 caffeic acid 3-O-methyltransferase [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008793869.1 caffeoyl-CoA O-methyltransferase-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_008776807.1 calcium-dependent protein kinase 28-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E9
73
XP_010942328.1 calnexin homolog [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010929516.1 calnexin homolog [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008797088.1 calnexin homolog [Phoenix dactylifera] E6
XP_017701549.1 calreticulin-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008783590.1 carboxylesterase 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010912602.1 carboxyvinyl-carboxyphosphonate phosphorylmutase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
XP_010924972.1 casein kinase 1-like protein 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010941422.1 catalase isozyme B [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008812256.1 catalase isozyme B [Phoenix dactylifera] E3
XP_010909683.1 CBS domain-containing protein CBSX3, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010940629.1 cell division cycle protein 48 homolog [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010935717.1 cell division cycle protein 48 homolog [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008800539.1 cell division cycle protein 48 homolog [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008797107.1 chalcone synthase 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010942344.1 chalcone synthase 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010929491.1 chalcone synthase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008804619.1 chaperone protein ClpB1-like [Phoenix dactylifera] E11
XP_010933209.1 chaperonin CPN60-2, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010918836.1 chaperonin CPN60-2, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008812110.1 chitinase 3-like [Phoenix dactylifera] E9 E11
XP_010938904.1 chorismate mutase 3, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010934353.2 chorismate synthase 2, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785294.1 chorismate synthase 2, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_008775253.1 chromatin assembly factor 1 subunit A-B [Phoenix dactylifera] E6
XP_010913861.1 cinnamoyl-CoA reductase 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010905793.1 cinnamoyl-CoA reductase 2-like [Elaeis guineensis] E9
XP_008812537.1 citrate synthase, glyoxysomal [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010928810.1 citrate synthase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010922576.1 clathrin heavy chain 1 [Elaeis guineensis] E6 E9
74
XP_008805151.1 clathrin heavy chain 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008805008.1 clathrin heavy chain 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008785371.1 clathrin light chain 2 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008809402.1 clathrin light chain 2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008802787.1 coatomer subunit alpha-1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010929322.1 coatomer subunit beta-1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010921576.1 coatomer subunit beta'-1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008786188.1 coatomer subunit beta'-1-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010942029.1 coatomer subunit gamma-2 isoform X2 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010924233.1 conserved oligomeric Golgi complex subunit 5 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008783994.1 copper transport protein ATX1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010912254.1 copper transport protein ATX1-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008782139.1 copper-transporting ATPase PAA1, chloroplastic-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008793440.1 crocetin glucosyltransferase, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010936278.1 cyclase-associated protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010909027.1 cysteine proteinase inhibitor 6 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019710366.1 cysteine proteinase inhibitor-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008797336.1 cysteine synthase [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008800744.1 cysteine synthase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010912953.1 cytochrome b5 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010923367.1 cytochrome b-c1 complex subunit 7-2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010929694.1 cytochrome b-c1 complex subunit Rieske-4, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3
XP_010919889.1 cytochrome c oxidase subunit 5b-2, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010940366.1 cytochrome c1-2, heme protein, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019702652.1 cytokinin dehydrogenase 3-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010928633.1 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase 1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008796753.1 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase 3, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010912635.1 DAG protein, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008782229.1 DAZ-associated protein 1 [Phoenix dactylifera] E3
75
XP_008805785.1 DEAD-box ATP-dependent RNA helicase 20 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008796685.1 DEAD-box ATP-dependent RNA helicase 37-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008806602.1 DEAD-box ATP-dependent RNA helicase 56 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010905111.1 DEAD-box ATP-dependent RNA helicase 8-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008779052.1 delta(24)-sterol reductase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_019711227.1 delta-aminolevulinic acid dehydratase, chloroplastic isoform X2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010926084.1 dihydroflavonol 4-reductase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914695.1 dihydrolipoyl dehydrogenase 1, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017701550.1 dihydrolipoyl dehydrogenase 2, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010941493.1 dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010934604.1 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 2 of pyruvate dehydrogenase complex,
mitochondrial [Elaeis guineensis]
E6
XP_008810367.1 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 2 of pyruvate dehydrogenase complex,
mitochondrial-like [Phoenix dactylifera]
E3
XP_010909491.1 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 4 of pyruvate dehydrogenase complex,
chloroplastic [Elaeis guineensis]
E6 E9
XP_010943742.1 dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex 1,
mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis]
E3
XP_008778852.1 dihydroxy-acid dehydratase, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E6
XP_010942530.1 DNA damage-inducible protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010909258.1 DNA repair RAD52-like protein 2, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
XP_008784797.1 DNA replication licensing factor MCM5 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010924095.1 DNA-damage-repair/toleration protein DRT102-like [Elaeis guineensis] E3
XP_010907982.1 dnaJ protein homolog [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008786131.1 dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase 48 kDa subunit [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010943947.1 dormancy-associated protein 1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008779526.1 dynamin-2A-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010933528.1 dynamin-related protein 1E [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008794571.1 dynamin-related protein 3A-like [Phoenix dactylifera] E3
76
XP_010918171.1 dynamin-related protein 5A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010918511.1 elicitor-responsive protein 3 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010937512.1 elongation factor 1-alpha [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019705855.1 elongation factor 1-alpha isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008783722.2 elongation factor 1-alpha isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010921862.1 elongation factor 1-beta [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010942755.1 elongation factor 1-delta 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010928857.1 elongation factor 1-gamma 2 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008789739.1 elongation factor 1-gamma 2 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010915202.1 elongation factor 2 [Elaeis guineensis] E6
XP_010924672.1 elongation factor 2-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010938792.1 elongation factor Tu, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010912957.2 elongation factor TuA, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914864.1 embryo-specific protein ATS3B [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010909270.1 endo-1,3;1,4-beta-D-glucanase [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010905246.1 endo-1,3;1,4-beta-D-glucanase [Elaeis guineensis] E3
XP_008803421.1 endoglucanase 10-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010941263.1 endoglucanase 24 [Elaeis guineensis] E6
XP_010935079.1 endoplasmin homolog [Elaeis guineensis] E3
XP_008782057.1 enolase 1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3
XP_010907928.1 enolase-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008778664.1 enolase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010928434.1 enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] 1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3
XP_008799197.1 enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] 1, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010937887.1 ERBB-3 BINDING PROTEIN 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010936489.2 erlin-2-B [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010927213.1 eukaryotic initiation factor 4A-2 [Elaeis guineensis] E3
XP_010905020.1 eukaryotic translation initiation factor [Elaeis guineensis] E3
XP_008791821.1 eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3, X-linked-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
77
XP_010917533.1 eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha homolog [Elaeis guineensis] E6
XP_010921978.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A [Elaeis guineensis] E6
XP_019709346.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit B [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010931576.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit E [Elaeis guineensis] E6
XP_010923102.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit F isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010926275.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit I [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010937703.1 eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M [Elaeis guineensis] E6
XP_008790090.1 eukaryotic translation initiation factor 5A-2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010912816.1 extensin-2-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008783578.1 FAM10 family protein At4g22670 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008779635.1 FAM10 family protein At4g22670-like, partial [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010924497.1 far upstream element-binding protein 1 [Elaeis guineensis] E3
XP_010917919.1 fasciclin-like arabinogalactan protein 16 [Elaeis guineensis] E6
XP_008789433.1 fibrous sheath CABYR-binding protein-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_008794656.1 FK506-binding protein 2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010936313.1 flavonoid 3'-monooxygenase-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008788821.1 flowering time control protein FCA-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010932479.1 formate--tetrahydrofolate ligase [Elaeis guineensis] E3
XP_010909223.1 fructokinase-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008800140.1 fructokinase-1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010926082.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010927580.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010912239.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010932289.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008799938.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008775192.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008790868.1 fumarate hydratase 1, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010913971.1 fumarylacetoacetase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008809269.1 galactokinase isoform X3 [Phoenix dactylifera] E6
78
XP_010931534.1 gamma carbonic anhydrase 1, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3
XP_008798241.1 gamma-aminobutyrate transaminase 1, mitochondrial, partial [Phoenix dactylifera] E6
XP_010932849.1 GDP-mannose 3,5-epimerase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010941001.1 GDP-mannose 4,6 dehydratase 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010929635.1 GEM-like protein 5 [Elaeis guineensis] E6
XP_008787982.1 germin-like protein 2-4 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010909621.1 germin-like protein 5-1 [Elaeis guineensis] E11
XP_008811756.1 glucan endo-1,3-beta-glucosidase-like [Phoenix dactylifera] E9 E11
XP_008796301.1 glucan endo-1,3-beta-glucosidase-like [Phoenix dactylifera] E9 E11
XP_010930044.1 glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase, cytoplasmic isoform isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010939741.1 glucose-6-phosphate isomerase 1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008811018.1 glucose-6-phosphate isomerase 1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E6
XP_008783475.1 glucose-6-phosphate isomerase, cytosolic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010940056.1 glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008786199.1 glutamate dehydrogenase 2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008777070.1 glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase, chloroplastic isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010909363.1 glutamine synthetase nodule isozyme [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010935533.1 glutamine synthetase nodule isozyme-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008795989.1 glutamine--tRNA ligase [Phoenix dactylifera] E3
XP_010940165.1 glutaredoxin [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008789436.1 glutathione reductase, cytosolic [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010938431.1 glutathione S-transferase 3 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008789932.1 glutathione S-transferase 3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010920727.1 glutathione S-transferase DHAR2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010940257.1 glutathione S-transferase F12 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017695917.1 glutathione S-transferase zeta class-like isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010930058.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 2, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010911739.2 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 2, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008799964.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3, cytosolic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
79
XP_008809607.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPCP2, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010910405.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, cytosolic [Elaeis guineensis] E6 E9 E11
XP_010925018.1 glycine dehydrogenase (decarboxylating), mitochondrial [Elaeis guineensis] E6
XP_010941294.1 glycine-rich protein 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019710132.1 glycine-rich RNA-binding protein 3, mitochondrial isoform X3 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008785687.1 glycine-rich RNA-binding protein GRP2A-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008794003.1 glycine-rich RNA-binding protein RZ1C isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010927793.1 glycine--tRNA ligase, mitochondrial 1-like [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010909743.1 glycine--tRNA ligase, mitochondrial 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008792100.1 GTP-binding nuclear protein Ran1B-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010918870.1 GTP-binding nuclear protein Ran-A1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008797462.1 GTP-binding protein SAR1A-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010919741.1 GTP-binding protein YPTM2 [Elaeis guineensis] E6
XP_010926201.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010924141.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010923802.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008812615.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Phoenix dactylifera] E6
XP_010907542.1 guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2 [Elaeis guineensis] E3
XP_010925584.1 heat shock 70 kDa protein 14-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010925328.1 heat shock 70 kDa protein 14-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010915054.1 heat shock 70 kDa protein 14-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008793460.1 heat shock 70 kDa protein 14-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019709302.1 heat shock 70 kDa protein, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791620.1 heat shock 70 kDa protein, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3
XP_017701887.1 heat shock 70 kDa protein, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010929169.1 heat shock 70 kDa protein-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008784530.1 heat shock cognate 70 kDa protein 2 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010937646.1 heat shock cognate 70 kDa protein 2-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010913595.1 heat shock factor-binding protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
80
XP_010928158.1 heat shock protein 81-1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010913224.1 heat shock protein 81-1-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010941080.1 heat shock protein 83 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008801780.1 heat shock protein 83 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010943343.1 heat shock protein 90-5, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
XP_010905224.1 heat shock protein 90-6, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6
XP_010928065.1 heterogeneous nuclear ribonucleoprotein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008797745.1 heterogeneous nuclear ribonucleoprotein 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008783019.1 heterogeneous nuclear ribonucleoprotein 1-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010929040.1 heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008778614.1 hexokinase-2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008777840.1 histidine--tRNA ligase, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E6
XP_010909326.1 histidine--tRNA ligase, cytoplasmic isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010906039.1 histone H1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017696251.1 histone H1-like [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_010942329.1 histone H2A.1-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010937685.1 histone H2A-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010914368.1 histone H2AX-like [Elaeis guineensis] E11
XP_008807740.1 histone H2B.11-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010922405.2 histone H2B-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E11
XP_010928463.1 histone H3.2 [Elaeis guineensis] E6
XP_010916783.1 histone H3-like centromeric protein CSE4 [Elaeis guineensis] E11
XP_008808353.1 histone H4-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010933724.1 hsp70-Hsp90 organizing protein [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008791693.1 hsp70-Hsp90 organizing protein-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010925359.1 hypersensitive-induced response protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010924947.1 IAA-amino acid hydrolase ILR1-like 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010931697.1 importin subunit alpha-1b [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008797160.1 importin subunit alpha-1b-like [Phoenix dactylifera] E6
81
XP_010920995.1 importin subunit beta-1-like [Elaeis guineensis] E6
XP_008777010.1 importin subunit beta-1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010919949.1 inosine-5'-monophosphate dehydrogenase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017699931.1 isocitrate dehydrogenase [NAD] regulatory subunit 1, mitochondrial-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010913457.1 isocitrate dehydrogenase [NADP] [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010924866.1 isocitrate dehydrogenase [NADP] isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008803215.1 isocitrate lyase [Phoenix dactylifera] E9
XP_010911620.1 isoflavone reductase-like protein [Elaeis guineensis] E9
XP_008784914.1 isoflavone reductase-like protein [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010937822.1 isovaleryl-CoA dehydrogenase, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010913236.1 ketol-acid reductoisomerase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010922383.1 KH domain-containing protein At4g18375 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010916373.1 KH domain-containing protein HEN4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010943402.1 lactoylglutathione lyase [Elaeis guineensis] E3
XP_008776621.1 lactoylglutathione lyase [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010922498.1 L-ascorbate peroxidase, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010917736.1 late embryogenesis abundant protein D-34-like [Elaeis guineensis] E9
XP_010942088.1 leucine aminopeptidase 2, chloroplastic-like [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_008794352.1 leucine aminopeptidase 2, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008788336.1 leucine--tRNA ligase, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E6
XP_010934075.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010909855.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008776918.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019706256.1 leukotriene A-4 hydrolase homolog isoform X4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008790391.1 L-galactose dehydrogenase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010910559.1 long chain acyl-CoA synthetase 4 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008776844.1 long chain acyl-CoA synthetase 4-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010930884.1 long chain acyl-CoA synthetase 9, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
82
XP_010938082.1 LOW QUALITY PROTEIN: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase-like [Elaeis
guineensis]
E6
XP_019703718.1 LOW QUALITY PROTEIN: 2-Cys peroxiredoxin BAS1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010919697.1 LOW QUALITY PROTEIN: 3-isopropylmalate dehydratase small subunit 3-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008811659.1 LOW QUALITY PROTEIN: 40S ribosomal protein S3a-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010905239.2 LOW QUALITY PROTEIN: 4-coumarate--CoA ligase-like 4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008805334.1 LOW QUALITY PROTEIN: 6-phosphogluconate dehydrogenase, decarboxylating 1, chloroplastic-like
[Phoenix dactylifera]
E3 E6 E9
XP_019709695.1 LOW QUALITY PROTEIN: acetyl-coenzyme A carboxylase carboxyl transferase subunit alpha,
chloroplastic [Elaeis guineensis]
E6
XP_010918463.1 LOW QUALITY PROTEIN: ALG-2 interacting protein X [Elaeis guineensis] E3
XP_008795562.2 LOW QUALITY PROTEIN: annexin D2 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008784548.2 LOW QUALITY PROTEIN: beta-xylosidase/alpha-L-arabinofuranosidase 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008813284.2 LOW QUALITY PROTEIN: coatomer subunit delta-2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_017701852.1 LOW QUALITY PROTEIN: elongation factor 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010936744.2 LOW QUALITY PROTEIN: formate dehydrogenase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010939020.1 LOW QUALITY PROTEIN: galactomannan galactosyltransferase 1-like [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008811978.1 LOW QUALITY PROTEIN: guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Phoenix
dactylifera]
E3 E6
XP_008802561.1 LOW QUALITY PROTEIN: katanin p80 WD40 repeat-containing subunit B1 homolog [Phoenix
dactylifera]
E3 E6
XP_010936526.1 LOW QUALITY PROTEIN: MFP1 attachment factor 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008801944.1 LOW QUALITY PROTEIN: probable glucan 1,3-alpha-glucosidase [Phoenix dactylifera] E6
XP_008781294.1 LOW QUALITY PROTEIN: probable inactive receptor kinase At1g48480 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010939148.1 LOW QUALITY PROTEIN: probable mitochondrial-processing peptidase subunit beta, mitochondrial
[Elaeis guineensis]
E3 E6
XP_010917444.1 LOW QUALITY PROTEIN: probable nucleoredoxin 1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010926497.1 LOW QUALITY PROTEIN: protein ASPARTIC PROTEASE IN GUARD CELL 1 [Elaeis guineensis] E3 E9
XP_019708779.1 LOW QUALITY PROTEIN: protein transport protein SEC31 homolog B-like [Elaeis guineensis] E3 E6
83
XP_008798256.1 LOW QUALITY PROTEIN: putative 3,4-dihydroxy-2-butanone kinase [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010934067.2 LOW QUALITY PROTEIN: putative vesicle-associated membrane protein 726 [Elaeis guineensis] E6
XP_010940832.1 LOW QUALITY PROTEIN: pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha-3, chloroplastic [Elaeis
guineensis]
E6 E9
XP_008792217.1 LOW QUALITY PROTEIN: stromal 70 kDa heat shock-related protein, chloroplastic-like [Phoenix
dactylifera]
E3 E6
XP_010938368.1 LOW QUALITY PROTEIN: sucrose synthase 4 [Elaeis guineensis] E6
XP_010932644.1 LOW QUALITY PROTEIN: thaumatin-like protein [Elaeis guineensis] E6
XP_019704452.1 LOW QUALITY PROTEIN: uncharacterized protein LOC105041010 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008807874.1 LOW QUALITY PROTEIN: vacuolar protein sorting-associated protein 35B-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_019706174.1 LOW QUALITY PROTEIN: vicilin-like seed storage protein At2g28490 [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_008796612.1 low-temperature-induced cysteine proteinase [Phoenix dactylifera] E6
XP_008796727.1 luminal-binding protein 5 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019705677.1 luminal-binding protein isoform X1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008799734.2 lysosomal Pro-X carboxypeptidase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008776280.1 macrophage migration inhibitory factor homolog [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008804147.1 macrophage migration inhibitory factor homolog isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010908080.1 MADS-box transcription factor 21 [Elaeis guineensis] E3
XP_010920478.1 malate dehydrogenase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008806009.1 malate dehydrogenase, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010935901.1 malate dehydrogenase, cytoplasmic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008787238.1 malate dehydrogenase, glyoxysomal-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010915605.1 malate dehydrogenase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008805887.1 malate dehydrogenase, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008789317.1 malonate--CoA ligase-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010916406.1 mannose-6-phosphate isomerase 2 [Elaeis guineensis] E9
XP_019709203.1 MDIS1-interacting receptor like kinase 2-like [Elaeis guineensis] E9
XP_008779265.1 mediator of RNA polymerase II transcription subunit 36a-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010909477.1 membrane steroid-binding protein 1-like [Elaeis guineensis] E6 E9
84
XP_010926867.1 metacaspase-5-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010917954.1 methyl-CpG-binding domain-containing protein 11 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010907984.1 methyl-CpG-binding domain-containing protein 11 [Elaeis guineensis] E3
XP_008788019.1 methylenetetrahydrofolate reductase 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010933526.1 methylmalonate-semialdehyde dehydrogenase [acylating], mitochondrial [Elaeis guineensis] E3
XP_010925620.1 mitochondrial dicarboxylate/tricarboxylate transporter DTC [Elaeis guineensis] E3
XP_010943680.1 mitochondrial import receptor subunit TOM40-1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010932447.1 mitochondrial outer membrane protein porin 1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010938962.1 mitochondrial outer membrane protein porin 5 [Elaeis guineensis] E3
XP_008805677.1 mitochondrial outer membrane protein porin 5-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010943098.1 mitochondrial phosphate carrier protein 3, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008790947.1 mitochondrial Rho GTPase 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010914811.1 mitochondrial-processing peptidase subunit alpha [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906622.1 monocopper oxidase-like protein SKU5 [Elaeis guineensis] E3
XP_010943716.1 monodehydroascorbate reductase [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010941081.1 monodehydroascorbate reductase 5, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008792084.1 monothiol glutaredoxin-S4, mitochondrial isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010942336.1 multiple organellar RNA editing factor 8, chloroplastic/mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010927081.1 myosin-9-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010941646.1 myosin-9-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008810245.1 NAD(P)H dehydrogenase (quinone) FQR1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010938926.1 NADH--cytochrome b5 reductase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008792068.1 NADH-cytochrome b5 reductase-like protein [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008799641.1 NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008794414.1 NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010915357.1 NADP-dependent malic enzyme isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010940993.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791262.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008777191.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
85
XP_010921860.1 nascent polypeptide-associated complex subunit alpha-like protein 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010929535.1 nascent polypeptide-associated complex subunit beta [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010936229.1 NHP2-like protein 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010920972.1 nitrilase-like protein 2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008797604.1 nitrile-specifier protein 5 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010942272.1 nitrile-specifier protein 5 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010921387.1 nitrogen regulatory protein P-II homolog isoform X1 [Elaeis guineensis] E9
XP_010933580.1 nucleoside diphosphate kinase B [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008786176.1 nucleoside diphosphate kinase B [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010926935.1 obg-like ATPase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_017697655.1 oleosin 16 kDa-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_010936967.1 omega-amidase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010940102.1 ornithine carbamoyltransferase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3
XP_010918389.1 osmotin-like protein [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010937599.1 oxysterol-binding protein-related protein 3C isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_019710734.1 pantothenate kinase 2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010926887.1 patellin-4 [Elaeis guineensis] E3
XP_008804155.1 patellin-6-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010910747.1 pathogenesis-related protein 1 [Elaeis guineensis] E11
XP_010942974.1 pectin acetylesterase 8 [Elaeis guineensis] E6
XP_017701496.1 pectin acetylesterase 8-like isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010939846.1 pectinesterase-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008789985.1 peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase A-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010941286.1 peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CYP19-1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010933259.1 peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CYP20-1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008813527.1 perakine reductase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008785855.1 peroxidase 12 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010912023.1 peroxidase 12-like, partial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010937384.2 peroxidase 17 [Elaeis guineensis] E3 E6
86
XP_010914386.1 peroxidase 3 [Elaeis guineensis] E6
XP_010922691.1 peroxidase 4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008782624.1 peroxidase 4-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008792666.1 peroxidase 51-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008784739.1 peroxidase 60 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010924103.1 peroxidase 72 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010915489.1 peroxidase P7 [Elaeis guineensis] E6
XP_010912227.1 peroxiredoxin-2E-1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3
XP_008797052.1 peroxiredoxin-2F, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3
XP_010941056.1 peroxisomal acyl-coenzyme A oxidase 1 [Elaeis guineensis] E3
XP_010925875.1 peroxisomal fatty acid beta-oxidation multifunctional protein [Elaeis guineensis] E6
XP_008810214.1 peroxisomal fatty acid beta-oxidation multifunctional protein MFP2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010915852.1 peroxisomal fatty acid beta-oxidation multifunctional protein-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008775812.1 peroxisomal fatty acid beta-oxidation multifunctional protein-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010920301.1 peroxygenase [Elaeis guineensis] E6 E9 E11
XP_010934327.1 phenylalanine ammonia-lyase-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791928.1 phenylalanine ammonia-lyase-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008785254.1 phenylalanine ammonia-lyase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010927091.1 phosphatase IMPL1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3
XP_010937394.1 phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase 1, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008790911.1 phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase 1, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_008782163.1 phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase 2, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010924612.2 phosphoenolpyruvate carboxylase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019703961.1 phosphoenolpyruvate phosphatase isoform X1 [Elaeis guineensis] E9
XP_010926112.1 phosphoglucomutase, cytoplasmic 2 [Elaeis guineensis] E6
XP_010917497.1 phosphoglucomutase, cytoplasmic 2 [Elaeis guineensis] E9
XP_008775517.1 phosphoglucomutase, cytoplasmic 2 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_017696421.1 phosphoglucomutase, cytoplasmic 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
87
XP_010936568.1 phosphoglycerate kinase 3, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010941660.1 phosphoglycerate kinase 3, cytosolic isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008776888.1 phosphoglycerate kinase, cytosolic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008792037.1 phospholipase D alpha 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008806840.1 phosphomannomutase [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_008785062.1 phosphomannomutase/phosphoglucomutase-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010930562.1 phosphoribosylamine--glycine ligase-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010932656.1 phosphoserine aminotransferase 2, chloroplastic-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010912997.1 photosynthetic NDH subunit of lumenal location 5, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010911685.1 PITH domain-containing protein 1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008788846.1 polyadenylate-binding protein 2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008804765.1 polyadenylate-binding protein 2-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010923889.2 polyadenylate-binding protein RBP45 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010928441.1 polygalacturonase inhibitor-like [Elaeis guineensis] E9
XP_010910928.1 polyphenol oxidase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010910148.1 polyphenol oxidase, chloroplastic-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008785843.1 polypyrimidine tract-binding protein homolog 3-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010910607.1 premnaspirodiene oxygenase-like [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_008806135.1 probable 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010915212.1 probable 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like 1, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010933413.1 probable 4-coumarate--CoA ligase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008789122.1 probable acyl-activating enzyme 18, peroxisomal isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010929910.2 probable aldo-keto reductase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017696171.1 probable aldo-keto reductase 2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008804034.1 probable aquaporin PIP1-2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008787474.1 probable aquaporin PIP1-2 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010920097.1 probable aquaporin PIP2-6 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010907619.2 probable ATP synthase 24 kDa subunit, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6
XP_010940969.1 probable calcium-binding protein CML7 [Elaeis guineensis] E3
88
XP_010908613.1 probable calcium-binding protein CML7 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010934083.2 probable carboxylesterase 8 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008792060.1 probable cellulose synthase A catalytic subunit 1 [UDP-forming] [Phoenix dactylifera] E6
XP_008796456.1 probable cellulose synthase A catalytic subunit 5 [UDP-forming] [Phoenix dactylifera] E6
XP_010932224.1 probable cinnamyl alcohol dehydrogenase 1 [Elaeis guineensis] E9
XP_008783561.1 probable cinnamyl alcohol dehydrogenase 1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010935479.1 probable cytosolic oligopeptidase A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008803786.1 probable cytosolic oligopeptidase A [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008791792.1 probable diaminopimelate decarboxylase, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3
XP_010932642.1 probable fructokinase-6, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008805761.1 probable glutathione S-transferase GSTF1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010923799.1 probable glutathione S-transferase parA [Elaeis guineensis] E6
XP_017696878.1 probable L-ascorbate peroxidase 8, chloroplastic isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010905215.1 probable linoleate 9S-lipoxygenase 4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010907175.1 probable LL-diaminopimelate aminotransferase, chloroplastic isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019706467.1 probable mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008785521.1 probable mannose-1-phosphate guanylyltransferase 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010937656.1 probable mediator of RNA polymerase II transcription subunit 37c [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008812036.1 probable mediator of RNA polymerase II transcription subunit 37c [Phoenix dactylifera] E6
XP_008802766.1 probable mediator of RNA polymerase II transcription subunit 37c [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008804672.1 probable methylenetetrahydrofolate reductase [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010911096.1 probable methyltransferase PMT26 [Elaeis guineensis] E9
XP_010928688.1 probable NAD(P)H dehydrogenase (quinone) FQR1-like 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010924018.1 probable NAD(P)H dehydrogenase (quinone) FQR1-like 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010937316.1 probable nucleoredoxin 1-1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010937371.1 probable nucleoredoxin 1-1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010930630.1 probable pectinesterase/pectinesterase inhibitor 51 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008786544.1 probable pectinesterase/pectinesterase inhibitor 51 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008810119.1 probable polygalacturonase isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
89
XP_008794777.1 probable polygalacturonase isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019710331.1 probable proteasome inhibitor [Elaeis guineensis] E6
XP_010914538.1 probable protein disulfide-isomerase A6 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008797434.2 probable protein disulfide-isomerase A6 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008778106.1 probable pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.1 [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_008796686.1 probable succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010943162.1 probable Xaa-Pro aminopeptidase P isoform X1 [Elaeis guineensis] E3
XP_010925517.1 profilin-1 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010911838.1 prohibitin-1, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785449.1 proliferating cell nuclear antigen [Phoenix dactylifera] E6
XP_010924590.1 proline iminopeptidase [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019705135.1 proline--tRNA ligase, cytoplasmic isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008779169.1 proline--tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_008779409.1 proteasome subunit alpha type-1-B-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010935550.1 proteasome subunit alpha type-2-A [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010922124.1 proteasome subunit alpha type-3 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008794958.1 proteasome subunit alpha type-4 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008800479.1 proteasome subunit alpha type-5 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010937324.1 proteasome subunit alpha type-6 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008808403.1 proteasome subunit alpha type-7 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010940975.1 proteasome subunit beta type-1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010934682.1 proteasome subunit beta type-1 [Elaeis guineensis] E9
XP_008775110.1 proteasome subunit beta type-2-B [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010941094.1 proteasome subunit beta type-4 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010927181.1 proteasome subunit beta type-6-like [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008803638.1 proteasome subunit beta type-7-B-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010943265.1 protein argonaute 4B [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008805344.1 protein argonaute 4B-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008809569.1 protein BOBBER 1-like [Phoenix dactylifera] E6
90
XP_019708309.1 protein BONZAI 1-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008791118.1 protein BONZAI 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019710051.1 protein CROWDED NUCLEI 1 [Elaeis guineensis] E3
XP_010940925.2 protein DETOXIFICATION 41 [Elaeis guineensis] E6
XP_008791533.1 protein disulfide isomerase-like 1-4 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008805603.1 protein disulfide isomerase-like 2-3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010930670.1 protein disulfide-isomerase [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008799065.1 protein disulfide-isomerase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008804207.1 protein DJ-1 homolog D [Phoenix dactylifera] E9 E11
XP_010909378.1 protein DJ-1 homolog D-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E9
XP_010937404.1 protein EXORDIUM-like 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_017698528.1 protein EXORDIUM-like 2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008775139.1 protein FAM98B-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010942218.1 protein FLX-like 2 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008793678.1 protein IN2-1 homolog B-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_008782387.1 protein MOTHER of FT and TFL1 homolog 1-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_010923629.1 protein SPIRAL1-like 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008810743.1 protein SPIRAL1-like 3 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010940561.1 protein SRC2 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010932965.1 protein STRICTOSIDINE SYNTHASE-LIKE 3 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010926491.1 protein SUPPRESSOR OF K(+) TRANSPORT GROWTH DEFECT 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010920526.1 protein TOC75-3, chloroplastic-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906357.2 protein TORNADO 1 [Elaeis guineensis] E9
XP_008783532.1 protein TRANSPARENT TESTA GLABRA 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008790006.1 protein transport protein SEC13 homolog B-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008797246.1 protein transport protein SEC23 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010908064.1 protein transport protein SEC23 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010938544.1 protein transport protein SEC31 homolog B-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010908845.1 protein transport protein Sec61 subunit beta-like [Elaeis guineensis] E6
91
XP_008792786.1 protein usf-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008791216.1 protein usf-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9 E11
XP_010912131.1 PTI1-like tyrosine-protein kinase 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008810335.1 pto-interacting protein 1-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008779063.1 pto-interacting protein 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010935788.1 puromycin-sensitive aminopeptidase isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008787424.1 puromycin-sensitive aminopeptidase isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008804304.1 putative aconitate hydratase, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_008778463.2 putative disease resistance protein RGA1 [Phoenix dactylifera] E9
XP_008778966.1 putative germin-like protein 2-1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010929283.1 putative glucose-6-phosphate 1-epimerase [Elaeis guineensis] E6
XP_010906172.1 putative quinone-oxidoreductase homolog, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010913868.1 pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008796200.1 pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010913416.1 pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit beta [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_010920798.1 pyruvate decarboxylase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010922580.1 pyruvate decarboxylase 2-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010929105.1 pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha-1, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010908635.1 pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta-1, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010943741.1 pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta-2, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010930617.1 pyruvate kinase 1, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010909117.1 pyruvate kinase 1, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008777772.1 pyruvate kinase 1, cytosolic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_019709725.1 pyruvate kinase, cytosolic isozyme [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008795092.1 pyruvate, phosphate dikinase, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_010921987.1 quinone oxidoreductase PIG3 [Elaeis guineensis] E3
XP_010936920.1 RAN GTPase-activating protein 1-like [Elaeis guineensis] E3
XP_010937888.1 ran-binding protein 1 homolog b [Elaeis guineensis] E6
XP_008791327.1 ras GTPase-activating protein-binding protein 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
92
XP_010917311.1 ras-related protein Rab11D-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010912701.1 ras-related protein RABA2a-like [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_008786407.1 ras-related protein RABA2a-like [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_008775968.1 ras-related protein RABB1c [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008788085.1 ras-related protein RABE1c [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010915480.1 ras-related protein RIC2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010923900.1 reactive Intermediate Deaminase A, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010916969.1 reticulon-like protein B3 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010925494.1 RGG repeats nuclear RNA binding protein A [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008806136.1 ribonuclease P protein subunit p25-like protein [Phoenix dactylifera] E3
XP_019703074.1 ribonuclease TUDOR 1-like [Elaeis guineensis] E6
XP_008812371.1 ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit [Phoenix dactylifera] E6
XP_010927708.1 ribulose-phosphate 3-epimerase, cytoplasmic isoform [Elaeis guineensis] E6
XP_010921290.1 ricin B-like lectin R40G3 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008790541.1 RNA-binding protein 1 isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008803056.1 RNA-binding protein 1-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010907406.1 RNA-binding protein 8A [Elaeis guineensis] E3
XP_010940621.1 ruBisCO large subunit-binding protein subunit alpha isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_017697153.1 ruBisCO large subunit-binding protein subunit alpha, chloroplastic-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010909417.1 ruBisCO large subunit-binding protein subunit beta, chloroplastic [Elaeis guineensis] E6
XP_019705807.1 ruBisCO large subunit-binding protein subunit beta, chloroplastic isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008788050.1 ruvB-like protein 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010925637.2 SCAR-like protein 2 [Elaeis guineensis] E6
XP_008800152.1 secretory carrier-associated membrane protein 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_019701841.1 selenium-binding protein 1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010938742.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_010906016.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] E9 E11
93
XP_010906753.1 serine carboxypeptidase-like [Elaeis guineensis] E9
XP_019711047.1 serine carboxypeptidase-like 51 isoform X4 [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_010913093.1 serine hydroxymethyltransferase 4 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010942275.1 serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform [Elaeis guineensis] E6
XP_010929062.1 serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform-like [Elaeis guineensis] E6
XP_008796687.1 serine/threonine-protein phosphatase PP2A catalytic subunit isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008793272.1 serine/threonine-protein phosphatase PP2A-1 catalytic subunit-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008785422.1 serine-threonine kinase receptor-associated protein isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010909984.1 serpin-ZXA [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008796163.1 S-formylglutathione hydrolase [Phoenix dactylifera] E6
XP_008809413.1 signal recognition particle 9 kDa protein [Phoenix dactylifera] E3
XP_010918780.1 signal recognition particle receptor subunit beta isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010929010.2 small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785258.1 small nuclear ribonucleoprotein Sm D2-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010926757.2 small ubiquitin-related modifier 1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906339.1 soluble inorganic pyrophosphatase [Elaeis guineensis] E6
XP_008794929.1 soluble inorganic pyrophosphatase 4-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010907658.1 sorbitol dehydrogenase [Elaeis guineensis] E6 E9 E11
XP_008812457.1 sorbitol dehydrogenase-like [Phoenix dactylifera] E6 E9
XP_008807170.1 splicing factor 3B subunit 1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008800505.1 splicing factor 3B subunit 3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010935739.1 stem-specific protein TSJT1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010907426.1 stem-specific protein TSJT1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008790977.1 stem-specific protein TSJT1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010941506.1 stress-response A/B barrel domain-containing protein HS1 [Elaeis guineensis] E3
XP_008799965.1 stromal 70 kDa heat shock-related protein, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3
XP_010939822.1 subtilisin-like protease SBT1.7 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010912031.1 subtilisin-like protease SBT1.9 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008785865.1 subtilisin-like protease SBT1.9 [Phoenix dactylifera] E6
94
XP_010911877.1 subtilisin-like protease SBT3.9 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008810184.1 subtilisin-like protease SBT5.3 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010942023.1 succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008799935.1 succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit 1, mitochondrial [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_019706617.1 succinate dehydrogenase subunit 3-2, mitochondrial-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010930075.1 succinate dehydrogenase subunit 5, mitochondrial isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010934289.1 succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial [Elaeis guineensis] E6
XP_010939862.1 sucrose synthase 1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008783098.1 sucrose synthase 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010937277.1 sucrose synthase 2 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010921619.1 sucrose synthase 4 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_019705425.1 superoxide dismutase [Cu-Zn] 2-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008800523.1 superoxide dismutase [Cu-Zn]-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008808409.1 synaptotagmin-2-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_008803806.1 TATA-binding protein-associated factor 2N-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010919587.1 T-complex protein 1 subunit alpha [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010914656.1 T-complex protein 1 subunit beta [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008801751.1 T-complex protein 1 subunit beta [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008802630.1 T-complex protein 1 subunit epsilon [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008780955.1 T-complex protein 1 subunit eta [Phoenix dactylifera] E6
XP_008800876.1 T-complex protein 1 subunit gamma-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010932679.1 T-complex protein 1 subunit theta [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008788434.1 T-complex protein 1 subunit zeta 1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008803216.1 thiamine thiazole synthase 2, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010923945.1 thiamine thiazole synthase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3
XP_010932739.1 thioredoxin H1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008796259.1 thioredoxin reductase NTRB-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_017696745.1 thiosulfate sulfurtransferase 18-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008787354.1 thiosulfate/3-mercaptopyruvate sulfurtransferase 1, mitochondrial-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
95
XP_010936595.1 trans-2-enoyl-CoA reductase, mitochondrial [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010941046.1 transketolase, chloroplastic [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008813030.1 transketolase, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3
XP_008803984.1 transketolase, chloroplastic-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010929110.1 transmembrane 9 superfamily member 11 [Elaeis guineensis] E6 E9
XP_010915247.1 transmembrane 9 superfamily member 7-like [Elaeis guineensis] E6
XP_010904706.1 transmembrane 9 superfamily member 7-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010924680.1 trifunctional UDP-glucose 4,6-dehydratase/UDP-4-keto-6-deoxy-D-glucose 3,5-epimerase/UDP-4-keto-L-
rhamnose-reductase RHM3 [Elaeis guineensis]
E3 E6 E9
XP_010937618.1 triosephosphate isomerase, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010920579.1 triosephosphate isomerase, cytosolic [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010922320.1 triosephosphate isomerase, cytosolic isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008788801.1 triphosphate tunel metalloenzyme 3-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010943235.1 tropinone reductase-like 3 [Elaeis guineensis] E6
XP_008775658.1 tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008804464.1 tubulin alpha chain-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010934670.1 tubulin alpha-3 chain [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010923772.1 tubulin beta chain [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906251.1 tubulin beta chain [Elaeis guineensis] E6
XP_008787536.1 tubulin beta chain-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010909931.1 tubulin beta-1 chain-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008788536.1 tubulin beta-5 chain-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010905373.1 tubulin beta-8 chain [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010943016.1 tuliposide A-converting enzyme 2, chloroplastic-like [Elaeis guineensis] E3
XP_008813032.1 two-component response regulator ARR22-like [Phoenix dactylifera] E9
XP_008802786.1 tyrosine--tRNA ligase 1, cytoplasmic [Phoenix dactylifera] E6
XP_010913105.1 U1 small nuclear ribonucleoprotein C [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_019704893.1 ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008793635.1 ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 14 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
96
XP_008797866.1 ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 6 isoform X1 [Phoenix dactylifera] E6
XP_010941415.1 ubiquitin domain-containing protein DSK2a-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_019701676.1 ubiquitin domain-containing protein DSK2b isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008775144.1 ubiquitin receptor RAD23d-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008781229.1 ubiquitin receptor RAD23d-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010922601.1 ubiquitin-activating enzyme E1 1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008811687.1 ubiquitin-activating enzyme E1 1-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_010919966.1 ubiquitin-conjugating enzyme E2 36 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010943670.1 UBP1-associated protein 2A-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010905945.1 UBP1-associated protein 2B-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010924885.1 UBP1-associated protein 2C-like [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008775614.1 UBP1-associated protein 2C-like [Phoenix dactylifera] E3
XP_010939210.1 UDP-arabinopyranose mutase 1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008793157.1 UDP-glucose 4-epimerase GEPI48 [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010923592.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 4 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008775633.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 5 [Phoenix dactylifera] E9
XP_010939287.1 UDP-glucose 6-dehydrogenase 5-like [Elaeis guineensis] E6
XP_008802698.1 UDP-glucose:2-hydroxyflavanone C-glucosyltransferase-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010907071.1 UDP-glucuronic acid decarboxylase 6 [Elaeis guineensis] E6
XP_010916980.1 uncharacterized oxidoreductase At4g09670-like [Elaeis guineensis](Q9SZ83 - Uncharacterized
oxidoreductase At4g09670 OS=Arabidopsis thaliana GN=At4g09670 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_010914880.1 uncharacterized protein At2g34160 [Elaeis guineensis](O22969 - Uncharacterized protein At2g34160
OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g34160 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_008784950.1 uncharacterized protein At2g34160-like [Phoenix dactylifera] (O22969 - Uncharacterized protein
At2g34160 OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g34160 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_010916008.1 uncharacterized protein At4g28440-like [Elaeis guineensis] (Q8RYC3 - Expressed protein OS=Arabidopsis
thaliana GN=At2g33845 PE=2 SV=1)
E3
XP_008783139.1 uncharacterized protein At4g28440-like [Phoenix dactylifera] (Q9ZUC0 - F5O8.30 protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g23750 PE=2 SV=1)
E3 E6
97
XP_008782441.1 uncharacterized protein At4g28440-like [Phoenix dactylifera] (Q9ZUC0 - F5O8.30 protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g23750 PE=2 SV=1)
E3 E6 E9
XP_008787952.1 uncharacterized protein At4g28440-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] (Q9ZUC0 - F5O8.30 protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g23750 PE=2 SV=1)
E3
XP_010908197.1 uncharacterized protein At5g48480-like [Elaeis guineensis](Q9LV66 - Uncharacterized protein At5g48480
OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g48480 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_008776092.1 uncharacterized protein LOC103696299 [Phoenix dactylifera](Q9SFB1 - F17A17.37 protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=F17A17.37 PE=2 SV=1)
E3 E6
XP_017695919.1 uncharacterized protein LOC103696381 [Phoenix dactylifera](A0A1P8BCE3 -
Octicosapeptide/Phox/Bem1p family protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g09620 PE=1 SV=1)
E3
XP_017696138.1 uncharacterized protein LOC103697358 [Phoenix dactylifera](P92999 - Germin-like protein subfamily 1
member 18 OS=Arabidopsis thaliana GN=GLP2A PE=2 SV=2)
E3 E6
XP_008782763.1 uncharacterized protein LOC103702207 [Phoenix dactylifera](Q945P1 - Ricin B-like lectin EULS3
OS=Arabidopsis thaliana GN=EULS3 PE=1 SV=1)
E3 E6 E9
XP_008788619.1 uncharacterized protein LOC103706338 [Phoenix dactylifera] (Q9FKW5 - Armadillo repeat only 2
OS=Arabidopsis thaliana GN=ARO2 PE=2 SV=1)
E9
XP_008790833.1 uncharacterized protein LOC103707901 [Phoenix dactylifera](Q9SMR7 - Hematological/neurological-like
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At4g39860 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_017698119.1 uncharacterized protein LOC103708257 [Phoenix dactylifera](A0A1P8BG25 - Glycosyl hydrolase family
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g20950 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_008794659.1 uncharacterized protein LOC103710621 [Phoenix dactylifera](Q94BY3 - Translocon-associated protein
subunit beta OS=Arabidopsis thaliana GN=MUA22.2 PE=2 SV=1)
E6 E9
XP_008795732.1 uncharacterized protein LOC103711387 [Phoenix dactylifera]( Q9FI36 - 2-oxoglutarate (2OG) and Fe(II)-
dependent oxygenase superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=MDN11.10 PE=2 SV=1)
E6
XP_008802752.1 uncharacterized protein LOC103716503 [Phoenix dactylifera](Q9ZQ24 - Expressed protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g24440 PE=2 SV=1)
E3
XP_008803816.1 uncharacterized protein LOC103717274 isoform X1 [Phoenix dactylifera](O65660 - PLAT domain-
containing protein 1 OS=Arabidopsis thaliana GN=PLAT1 PE=1 SV=1)
E3 E6 E9 E11
XP_008812863.1 uncharacterized protein LOC103723663 [Phoenix dactylifera] (O80576 - At2g44060 OS=Arabidopsis
thaliana GN=late embryogenesis abundant 26 PE=2 SV=1)
E3 E6 E9
98
XP_010906790.2 uncharacterized protein LOC105033615 [Elaeis guineensis](Q9T043 - 60S ribosomal protein L14-2
OS=Arabidopsis thaliana GN=RPL14B PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_010907121.1 uncharacterized protein LOC105033862 [Elaeis guineensis]( Q9FMQ5 - Alpha/beta-Hydrolases
superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=MWD9.26 PE=2 SV=1)
E6
XP_010909272.1 uncharacterized protein LOC105035424 [Elaeis guineensis]( Q9SKZ0 - At2g32090/F22D22.16
OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g32090 PE=2 SV=2)
E6
XP_010909381.1 uncharacterized protein LOC105035506 [Elaeis guineensis]( Q94JM0 - AT5g66420/K1F13_7
OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g66420 PE=2 SV=1)
E6
XP_010911317.1 uncharacterized protein LOC105037336 [Elaeis guineensis]( Q9XI10 - DPP6 N-terminal domain-like
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g21680 PE=2 SV=1)
E11
XP_010912146.1 uncharacterized protein LOC105038136 [Elaeis guineensis]( F4IQ73 - Phosphoenolpyruvate carboxylase
family protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g43180 PE=4 SV=1)
E3 E6
XP_010912470.1 uncharacterized protein LOC105038379 [Elaeis guineensis]( Q9LX13 - (3R)-hydroxymyristoyl-[acyl
carrier protein] dehydratase-like protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g10160 PE=2 SV=1)
E3 E6 E9 E11
XP_010915650.1 uncharacterized protein LOC105040694 isoform X1 [Elaeis guineensis]( Q8LDQ8 - At5g24165
OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g24165 PE=2 SV=1)
E3 E6
XP_010915811.1 uncharacterized protein LOC105040815 isoform X1 [Elaeis guineensis]( F4J7P7 - Adenine nucleotide
alpha hydrolases-like superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=RSY3 PE=3 SV=1)
E9
XP_010917875.1 uncharacterized protein LOC105042391 [Elaeis guineensis]( Q8W112 - Beta-D-glucan exohydrolase-like
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g20950 PE=1 SV=1
E3 E6
XP_010918669.1 uncharacterized protein LOC105042950 [Elaeis guineensis]( Q9LYE7 - Putative uncharacterized protein
At5g11420 OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g11420 PE=1 SV=1)
E11
XP_010919649.1 uncharacterized protein LOC105043688 [Elaeis guineensis]( A0A1P8B9R5 - GroES-like zinc-binding
alcohol dehydrogenase family protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g61510 PE=4 SV=1)
E3 E6 E9
XP_010923339.2 uncharacterized protein LOC105046447 [Elaeis guineensis]( Q8LEJ7 - At1g55265 OS=Arabidopsis
thaliana GN=At1g55265 PE=2 SV=1)
E3 E6 E9 E11
XP_010924126.1 uncharacterized protein LOC105047040 [Elaeis guineensis]( A0A1P8AZP9 - Alpha/beta-Hydrolases
superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At2g32520 PE=4 SV=1)
E3
XP_010925826.1 uncharacterized protein LOC105048262 [Elaeis guineensis]( Q9M314 - AT3g61540/F2A19_140
OS=Arabidopsis thaliana GN=F2A19.140 PE=1 SV=1)
E6
99
XP_010927269.2 uncharacterized protein LOC105049343, partial [Elaeis guineensis]( Q9LU40 - Mannan synthesis related
protein 1 OS=Arabidopsis thaliana GN=AT3G21190.1 PE=2 SV=1)
E3 E6
XP_019707679.1 uncharacterized protein LOC105049749 [Elaeis guineensis]( Q9LYR4 - Aldolase-type TIM barrel family
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=TRA2 PE=2 SV=1)
E6
XP_010927880.1 uncharacterized protein LOC105049817 [Elaeis guineensis]( O80576 - At2g44060 OS=Arabidopsis
thaliana GN=late embryogenesis abundant 26 PE=2 SV=1)
E3 E6
XP_010928855.1 uncharacterized protein LOC105050504 isoform X1 [Elaeis guineensis]( Q9LXU4 - Proline-tRNA ligase
(DUF1680) OS=Arabidopsis thaliana GN=At5g12950 PE=2 SV=1)
E6
XP_010931629.1 uncharacterized protein LOC105052498 isoform X1 [Elaeis guineensis]( Q8VYF2 - Putative
uncharacterized protein At4g15790 OS=Arabidopsis thaliana GN=At4g15790 PE=1 SV=1)
E6
XP_019709224.1 uncharacterized protein LOC105054303 [Elaeis guineensis]( Q2HIQ2 - At1g01170 OS=Arabidopsis
thaliana GN=At1g01170 PE=2 SV=1)
E3
XP_010939088.1 uncharacterized protein LOC105058024 isoform X1 [Elaeis guineensis]( Q8VYI4 - Aspartate-
semialdehyde dehydrogenase, putative OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g14810 PE=2 SV=1)
E6
XP_010939394.1 uncharacterized protein LOC105058225 [Elaeis guineensis]( Q9CAP1 - At1g77670 OS=Arabidopsis
thaliana GN=At1g77670 PE=2 SV=1)
E6
XP_010939937.1 uncharacterized protein LOC105058648 [Elaeis guineensis]( F4J8L1 - C18orf8 OS=Arabidopsis thaliana
GN=At3g12010 PE=4 SV=1)
E3
XP_010940244.1 uncharacterized protein LOC105058883 [Elaeis guineensis]( Q9C7S3 - Inner membrane localized protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g42960 PE=2 SV=1)
E9
XP_010941128.1 uncharacterized protein LOC105059506 [Elaeis guineensis]( Q9FWX0 - Aldolase superfamily protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g12230 PE=2 SV=1)
E6
XP_010941239.1 uncharacterized protein LOC105059590 [Elaeis guineensis]( Q8H0X5 - Low-density receptor-like protein
OS=Arabidopsis thaliana GN=MTG13.11 PE=2 SV=1)
E3 E6
XP_010942358.1 uncharacterized protein LOC105060382 [Elaeis guineensis]( Q9LYR4 - Aldolase-type TIM barrel family
protein OS=Arabidopsis thaliana GN=TRA2 PE=2 SV=1)
E3 E6 E9
XP_008792885.1 uncharacterized protein OsI_027940-like [Phoenix dactylifera]( F4JHJ0 - HSP20-like chaperones
superfamily protein OS=Arabidopsis thaliana GN=At4g02450 PE=1 SV=1)
E3 E6
XP_010938498.1 universal stress protein A-like protein [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008797667.1 universal stress protein A-like protein [Phoenix dactylifera] E6
100
XP_010931741.1 universal stress protein PHOS32 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_010923192.1 universal stress protein PHOS32 [Elaeis guineensis] E3 E6 E9 E11
XP_008813303.1 universal stress protein PHOS32-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010924959.1 UPF0587 protein C1orf123 homolog [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008805671.1 upstream activation factor subunit UAF30-like isoform X2 [Phoenix dactylifera] E3
XP_010906314.1 uridine 5'-monophosphate synthase-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_008802258.1 uridine kinase-like protein 1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010929019.1 vacuolar protein sorting-associated protein 32 homolog 2 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010911246.1 vacuolar-processing enzyme [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010911416.1 valine--tRNA ligase, mitochondrial 1 isoform X1 [Elaeis guineensis] E6
XP_010915893.1 vesicle-fusing ATPase-like isoform X1 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010905079.1 vicilin-like seed storage protein At2g18540 [Elaeis guineensis] E9 E11
XP_008782665.1 vicilin-like seed storage protein At2g28490 [Phoenix dactylifera] E11
XP_008790943.1 villin-3-like [Phoenix dactylifera] E6
XP_008789620.1 V-type proton ATPase catalytic subunit A-like isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008808027.1 V-type proton ATPase subunit B 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6 E9
XP_010921889.1 V-type proton ATPase subunit G [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010924995.1 WD-40 repeat-containing protein MSI4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_010906367.1 WD-40 repeat-containing protein MSI4 [Elaeis guineensis] E3 E6
XP_008796227.1 xylose isomerase isoform X1 [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_008812836.1 YTH domain-containing family protein 2-like [Phoenix dactylifera] E3 E6
XP_010913902.1 zinc finger CCCH domain-containing protein 31 [Elaeis guineensis] E3
XP_008805470.1 zinc finger CCCH domain-containing protein 31-like [Phoenix dactylifera] E3
NP_001290534.1 probable aquaporin PIP1-2 [Elaeis guineensis] E6
Q9C524 Probable fructokinase-6, chloroplastic OS=Arabidopsis thaliana GN=At1g66430 PE=2 SV=1 E6
Q9LHA8 Probable mediator of RNA polymerase II transcription subunit 37c OS=Arabidopsis thaliana GN=MED37C
PE=1 SV=1
E6 E9
101
P22953 Probable mediator of RNA polymerase II transcription subunit 37e OS=Arabidopsis thaliana GN=MED37E
PE=1 SV=3
E3 E6
Q38904 Profilin-3 OS=Arabidopsis thaliana GN=PRO3 PE=2 SV=1 E3 E6 E9
O81153 Proteasome subunit beta type-3-B OS=Arabidopsis thaliana GN=PBC2 PE=1 SV=1 E3 E6
ACF06526.1 protein transporter [Elaeis guineensis] E6
AEQ94100.1 putative plastid ACP synthase, partial [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
Q8L940 Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PDX1.3 OS=Arabidopsis thaliana GN=PDX13 PE=1 SV=2 E3 E6 E9
ACF06451.1 QM-like protein [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
Q38912 Rac-like GTP-binding protein ARAC3 OS=Arabidopsis thaliana GN=ARAC3 PE=1 SV=1 E6
ACF06500.1 Ras-related protein RIC1 [Elaeis guineensis] E3
Q945U1.1 RecName: Full=40S ribosomal protein S15 E3 E6
A0A1I9LN83 Rhamnose biosynthesis 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=RHM3 PE=4 SV=1 E6
ACF06460.1 ribosomal protein L32 [Elaeis guineensis] E6
AKF01775.1 ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit (chloroplast) [Iriartea deltoidea] E3 E6 E9 E11
ACF06440.1 S6 ribosomal protein [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
Q9ZPX5 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit 2, mitochondrial OS=Arabidopsis thaliana
GN=SDH1-2 PE=1 SV=1
E3 E6
ACT54483.1 sucrose synthase, partial [Borassus flabellifer] E3
Q94K05 T-complex protein 1 subunit theta OS=Arabidopsis thaliana GN=CCT8 PE=1 SV=1 E3 E6
ACF06474.1 translation elongation factor EF-1 beta chain [Elaeis guineensis] E3 E6 E9
ACF06595.1 translationally controlled tumor protein [Elaeis guineensis] E6
P29516 Tubulin beta-8 chain OS=Arabidopsis thaliana GN=TUBB8 PE=2 SV=2 E3 E6
F4I5B8 Ubiquitin-conjugating enzyme 28 OS=Arabidopsis thaliana GN=UBC28 PE=3 SV=1 E3 E6 E9
Q94A97 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 35 OS=Arabidopsis thaliana GN=UBC35 PE=1 SV=1 E3
ACF06539.1 ubiquitin-conjugating enzyme family protein [Elaeis guineensis] E3
Q9FM01 UDP-glucose 6-dehydrogenase 4 OS=Arabidopsis thaliana GN=UGD4 PE=1 SV=1 E6
ACF06523.1 vacuolar ATP synthase subunit E [Elaeis guineensis] E3
A0A1P8ANX8 Vacuolar H+-ATPase subunit E isoform 3 OS=Arabidopsis thaliana GN=VHA-E3 PE=3 SV=1 E3
102
APÊNDICE B – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E6
Tabela suplementar 2 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento, com expressão diferencial entre os estádios E3 e E6. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes em E6, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E3, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
Q9SU63 Aldehyde dehydrogenase family 2 member B4, mitochondrial OS=Arabidopsis thaliana GN=ALDH2B4 PE=1 SV=1
2,73 0,0066
AAZ50619.1 poliphenol oxidase, partial [Euterpe edulis] 1,57 0,0005
XP_010940650.1 3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal [Elaeis guineensis] 3,77 0,0001
XP_008790634.1 3-oxo-Delta(4,5)-steroid 5-beta-reductase-like [Phoenix dactylifera] 2,5 0,0069
XP_010934326.1 adenosine kinase 2-like [Elaeis guineensis] 2,24 0,005
XP_008800433.1 alpha-galactosidase 1, partial [Phoenix dactylifera] 2,24 0,0013
XP_010939631.1 annexin D1 [Elaeis guineensis] 2,11 0,0001 XP_010920378.1 aspartate aminotransferase, cytoplasmic [Elaeis guineensis] 2,62 0,0476
XP_010909491.1 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 4 of pyruvate dehydrogenase complex, chloroplastic [Elaeis guineensis]
1,65 0,0014
XP_008799938.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera]
2,63 0
XP_008787982.1 germin-like protein 2-4 [Phoenix dactylifera] 3,81 0,0258
XP_008799964.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3, cytosolic [Phoenix dactylifera]
1,86 0,001
XP_017696421.1 phosphoglucomutase, cytoplasmic 2-like [Phoenix dactylifera] 2,02 0
XP_008812457.1 sorbitol dehydrogenase-like [Phoenix dactylifera] 7 0 XP_008783098.1 sucrose synthase 1 [Phoenix dactylifera] 1,97 0,0001
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] 2,51 0
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] 2,39 0,0004
XP_008799686.1 2-Cys peroxiredoxin BAS1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] 0,65 0,0006
XP_008803347.2 aspartyl protease AED3-like [Phoenix dactylifera] 0,47 0,001
XP_010911620.1 isoflavone reductase-like protein [Elaeis guineensis] 0,34 0,0532
XP_010937249.1 pectinesterase-like [Elaeis guineensis] 0,37 0,0501
103
APÊNDICE C – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E9
Tabela suplementar 3 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento, com expressão diferencial entre os estádios E3 e E9. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes em E9, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E3, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] 35 0
XP_010907658.1 sorbitol dehydrogenase [Elaeis guineensis] 14,91 0,0124
XP_008812457.1 sorbitol dehydrogenase-like [Phoenix dactylifera] 5,17 0,0128
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 216,76 0,0338
XP_010942755.1 elongation factor 1-delta 1-like [Elaeis guineensis] 0,19 0
XP_010923802.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Elaeis guineensis] 0,08 0
XP_008782168.1 14-3-3 protein 6-like [Phoenix dactylifera] 0,04 0
XP_010933580.1 nucleoside diphosphate kinase B [Elaeis guineensis] 0,09 0
XP_010931989.1 annexin-like protein RJ4 [Elaeis guineensis] 0,14 0
XP_008790917.1 14-3-3 protein 6 [Phoenix dactylifera] 0,23 0
XP_008812863.1 uncharacterized protein LOC103723663 [Phoenix dactylifera] 0,1 0
XP_010922498.1 L-ascorbate peroxidase, cytosolic [Elaeis guineensis] 0,01 0
AAZ50619.1 poliphenol oxidase, partial [Euterpe edulis] 0,15 0
XP_008799734.2 lysosomal Pro-X carboxypeptidase-like [Phoenix dactylifera] 0,02 0
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] 0,15 0
XP_010934075.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] 0,05 0,0001
XP_010943716.1 monodehydroascorbate reductase [Elaeis guineensis] 0,24 0,0001
XP_010938742.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 0,02 0,0001
XP_008799686.1 2-Cys peroxiredoxin BAS1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] 0,11 0,0001
XP_008791262.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] 0,08 0,0001
XP_010941046.1 transketolase, chloroplastic [Elaeis guineensis] 0,11 0,0002
XP_010934537.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase [Elaeis guineensis] 0,2 0,0003
104
XP_010932289.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] 0,53 0,0003
XP_008783098.1 sucrose synthase 1 [Phoenix dactylifera] 0,43 0,0005
XP_010909855.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] 0,1 0,0007
XP_010924103.1 peroxidase 72 [Elaeis guineensis] 0,23 0,0008
XP_008813527.1 perakine reductase-like [Phoenix dactylifera] 0,07 0,0008
XP_010927880.1 uncharacterized protein LOC105049817 [Elaeis guineensis] 0,08 0,0008
XP_010913576.1 aldehyde dehydrogenase family 2 member B7, mitochondrial [Elaeis guineensis] 0,12 0,0008
XP_010932378.1 20 kDa chaperonin, chloroplastic [Elaeis guineensis] 0,03 0,0009
XP_010911739.2 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 2, cytosolic [Elaeis guineensis] 0,37 0,0009
XP_010923506.1 60S ribosomal protein L4 [Elaeis guineensis] 0,06 0,0016
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] 0,19 0,0018
XP_010923192.1 universal stress protein PHOS32 [Elaeis guineensis] 0,13 0,0019
XP_008777191.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] 0,04 0,0057
XP_008797107.1 chalcone synthase 1 [Phoenix dactylifera] 0,06 0,0066
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] 0,46 0,0093
XP_008790382.1 glycine-rich RNA-binding protein GRP1A-like [Phoenix dactylifera] 0,37 0,0098
XP_008799641.1 NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [Phoenix dactylifera] 0,14 0,0103
XP_008800433.1 alpha-galactosidase 1, partial [Phoenix dactylifera] 0,4 0,014
XP_010909270.1 endo-1,3;1,4-beta-D-glucanase [Elaeis guineensis] 0,27 0,0185
XP_010940993.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase [Elaeis guineensis] 0,17 0,0191
XP_008782763.1 uncharacterized protein LOC103702207 [Phoenix dactylifera] 0,24 0,0407
105
APÊNDICE D – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E3 E E11
Tabela suplementar 4 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento com expressão diferencial entre os estádios E3 e E11. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes E11, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E3, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] 15,22 0,0151
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 124,16 0,0498
XP_010933580.1 nucleoside diphosphate kinase B [Elaeis guineensis] 0,02 0
XP_008799938.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera] 0,04 0
XP_008799686.1 2-Cys peroxiredoxin BAS1, chloroplastic [Phoenix dactylifera] 0,34 0,0001
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] 0,05 0,0002
XP_008799964.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3, cytosolic [Phoenix dactylifera] 0,34 0,0003
XP_010943716.1 monodehydroascorbate reductase [Elaeis guineensis] 0,06 0,0005
XP_010932289.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] 0,08 0,0008
XP_008794526.1 annexin D1-like [Phoenix dactylifera] 0,35 0,0009
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] 0,17 0,0012
XP_008776621.1 lactoylglutathione lyase [Phoenix dactylifera] 0,34 0,0044
XP_010924103.1 peroxidase 72 [Elaeis guineensis] 0,12 0,0126
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] 0,04 0,0269
106
APÊNDICE E – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E6 E E9
Tabela suplementar 5 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento com expressão diferencial entre os estádios E6 e E9. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes em E9, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E6, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] 81,85 0,0001
XP_010911186.2 63 kDa globulin-like protein [Elaeis guineensis] 27,35 0,0011
AAK28402.1 7S globulin [Elaeis guineensis] 111,7 0,0309
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 312,42 0,0337
XP_010923802.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Elaeis guineensis] 0,08 0
XP_008813527.1 perakine reductase-like [Phoenix dactylifera] 0,08 0
XP_008783098.1 sucrose synthase 1 [Phoenix dactylifera] 0,22 0
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] 0,18 0
XP_010933580.1 nucleoside diphosphate kinase B [Elaeis guineensis] 0,09 0
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] 0,08 0
XP_008799938.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera] 0,2 0
XP_010931989.1 annexin-like protein RJ4 [Elaeis guineensis] 0,11 0
XP_010938742.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 0,02 0
AAZ50619.1 poliphenol oxidase, partial [Euterpe edulis] 0,1 0
XP_010941046.1 transketolase, chloroplastic [Elaeis guineensis] 0,1 0
XP_008812863.1 uncharacterized protein LOC103723663 [Phoenix dactylifera] 0,09 0
XP_010934075.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] 0,06 0
XP_010943716.1 monodehydroascorbate reductase [Elaeis guineensis] 0,21 0
XP_008799641.1 NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [Phoenix dactylifera] 0,15 0,0001
XP_008799734.2 lysosomal Pro-X carboxypeptidase-like [Phoenix dactylifera] 0,03 0,0001
XP_008800433.1 alpha-galactosidase 1, partial [Phoenix dactylifera] 0,18 0,0001
XP_008782763.1 uncharacterized protein LOC103702207 [Phoenix dactylifera] 0,27 0,0001
107
XP_010939631.1 annexin D1 [Elaeis guineensis] 0,55 0,0003
XP_010911739.2 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 2, cytosolic [Elaeis guineensis] 0,3 0,0004
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] 0,12 0,0005
XP_010932289.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] 0,36 0,0006
XP_010909855.1 leucoanthocyanidin dioxygenase-like [Elaeis guineensis] 0,09 0,0008
XP_008797107.1 chalcone synthase 1 [Phoenix dactylifera] 0,04 0,001
XP_010924103.1 peroxidase 72 [Elaeis guineensis] 0,18 0,0019
XP_010922498.1 L-ascorbate peroxidase, cytosolic [Elaeis guineensis] 0,02 0,002
XP_010942755.1 elongation factor 1-delta 1-like [Elaeis guineensis] 0,21 0,0022
XP_010918389.1 osmotin-like protein [Elaeis guineensis] 0,05 0,0024
XP_008791262.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] 0,05 0,0086
XP_008812615.1 guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein A [Phoenix dactylifera] 0,19 0,0161
XP_010913576.1 aldehyde dehydrogenase family 2 member B7, mitochondrial [Elaeis guineensis] 0,18 0,0191
XP_008777191.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase-like [Phoenix dactylifera] 0,03 0,0333
XP_010940993.1 naringenin,2-oxoglutarate 3-dioxygenase [Elaeis guineensis] 0,14 0,0378
108
APÊNDICE F – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E6 E E11
Tabela suplementar 6 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento com expressão diferencial entre os estádios E6 e E11. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes em E11, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E6, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
XP_010911186.2 63 kDa globulin-like protein [Elaeis guineensis] 24,74 0
AAK28402.1 7S globulin [Elaeis guineensis] 110,76 0,0001
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] 35,61 0,0173
XP_010906017.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Elaeis guineensis] 178,96 0,0495
XP_010935335.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Elaeis guineensis] 0,02 0
XP_010939631.1 annexin D1 [Elaeis guineensis] 0,22 0
XP_008799938.1 fructose-bisphosphate aldolase cytoplasmic isozyme-like [Phoenix dactylifera] 0,02 0
XP_008799964.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3, cytosolic [Phoenix dactylifera] 0,18 0
XP_008812457.1 sorbitol dehydrogenase-like [Phoenix dactylifera] 0,01 0,0002
XP_010933580.1 nucleoside diphosphate kinase B [Elaeis guineensis] 0,02 0,0006
XP_008804801.1 UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase [Phoenix dactylifera] 0,02 0,0017
XP_010907658.1 sorbitol dehydrogenase [Elaeis guineensis] 0,03 0,0022
XP_008792878.1 peroxidase 72-like [Phoenix dactylifera] 0,13 0,007
XP_010932289.1 fructose-bisphosphate aldolase 1, cytoplasmic-like [Elaeis guineensis] 0,05 0,0115
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APÊNDICE G – PROTEÍNAS DIFERENCIALMENTE EXPRESSAS ENTRE OS ESTÁDIOS DE DESENVOLVIMENTO E9 E E11
Tabela suplementar 7 - Proteínas identificadas na semente de açaí em desenvolvimento com expressão diferencial entre os estádios E9 e E11. Proteínas com valor de Fold
Change acima de 1 foram mais abundantes em E11, já as proteínas com valor de Fold Change abaixo de 1 foram mais abundantes em E9, ambas pelo teste-t, com o q-valor =
0,05, utilizando o módulo TFold do Patten Lab 4.0
Proteína ID Descrição Fold Change pValor
XP_010907658.1 sorbitol dehydrogenase [Elaeis guineensis] 0,05 0
XP_008799964.1 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3, cytosolic [Phoenix dactylifera] 0,17 0,0023
XP_008783276.1 serine carboxypeptidase II-3-like [Phoenix dactylifera] 0,43 0,0179