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TEMAS DE FÍSICA Y QUÍMICA(Oposiciones de Enseñanza Secundaria)

-------------------------------------------------------------------------------TEMA 66

COMPUESTOS QUÍMICOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA. COMPOSI-CIÓN QUÍMICA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD.

Esquema

1. Aminoácidos y Péptidos.1.1. Introducción a las proteínas.1.2. Características y estructura de los aminoácidos.1.3. Propiedades ácido-base.1.4. Reacciones químicas de los aminoácidos.1.5. Estructura y características de los péptidos.1.6. Reacciones químicas de los péptidos.

2. Proteínas.2.1. Composición y estructura.2.2. Separación y purificación.2.3. Cambios en la estructura. Desnaturalización.2.4. Funciones de las proteínas.

2.4.1. Enzimas.2.4.2. Proteínas de transporte.2.4.3. Proteínas nutritivas y de reserva.2.4.4. Proteínas contráctiles y motrices.2.4.5. Proteínas estructurales.2.4.6. Proteínas defensivas.2.4.7. Proteínas reguladoras.

3. Carbohidratos.3.1. Estructura y clasificación.

3.1.1. Monosacáridos.3.1.2. Disacáridos.3.1.3. Polisacáridos.

3.2. Otras estructuras polisacarídicas.4. Lípidos.

4.1. Estructura y clasificación.4.2. Ácidos grasos.4.3. Triacilglicéridos.4.4. Ceras.4.5. Fosfoglicéridos.4.6. Esfingolípidos.4.7. Esteroides y Terpenos.

4.7.1. Esteroides.4.7.2. Terpenos.

5. Vitaminas.6. Ácidos nucleicos.7. Los alimentos y la salud.

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TEMA 66

COMPUESTOS QUÍMICOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA. COMPOSI-CIÓN QUÍMICA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD.

1. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

1.1. Introducción a las Proteínas.

Las Proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyenmás del 50% del peso seco de las mismas. Se encuentran en todas las células y en todassus partes constituyentes. Aparecen en una gran variedad y desempeñan papeles bioló-gicos diferentes ya que son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa lainformación genética. Resulta apropiado, por tanto, comenzar el estudio de las macro-moléculas biológicas con las proteínas.

Todas las proteínas están constituidas a partir del mismo conjunto básico de 20aminoácidos, unidos covalentemente, originando secuencias características. Como cadauno de estos aminoácidos posee una cadena lateral diferente, que le confiere su indivi-dualidad química, este grupo de 20 moléculas fundamentales, puede considerarse comoel alfabeto de la estructura proteica.

Los péptidos son cadenas cortas constituidas por dos o más aminoácidos, unidospor enlace covalente. Así, los 20 aminoácidos existentes, originan combinaciones y se-cuencias diferentes con lo que se forman péptidos y proteínas que están dotadas de pro-piedades y actividades notablemente diferentes. A partir de estos sillares, los diversosorganismos vivos, pueden sintetizar productos tan diferentes como enzimas, hormonas,vitaminas, nucleótidos, etc.

1.2. Características y estructura de los aminoácidos.

El primer aminoácido que se descubrió fue la asparagina en 1806, y el último delos 20 aminoácidos de la naturaleza que se ha descubierto fue la treonina, que no fueidentificado hasta 1938. Todos los aminoácidos poseen nombre triviales o vulgares, quese derivan, a veces, de la fuente de la que fueron extraídos o aislados. La asparagina seencontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten de trigo y laglicina se llamó así por su sabor dulce.

Presentan en su estructura un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismoátomo de carbono. Se diferencian unos de otros por sus cadenas laterales, o grupos R,que varían de estructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en agua.

C H

R

COOH

H2N

Se agrupan en cuatro familias principales, según que posean:1. Grupos -R no polares o hidrofóbicos.2. Grupos -R polares, pero sin carga.3. Grupos -R con carga negativa.4. Grupos -R con carga positiva.

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1 Grupos –R no polares o hidrofóbicos.

C H

CH3

COO

H3N

Alanina

C H

CH

COO

H3N

CH3H3C

Valina

C H

CH2

COO

H3N

CH

CH3H3C

Leucina

COO

CHH2N CH2

CH2H2C

Prolina

C H

CH2

COO

H3N

CH2

S

CH3Metionina

C H

C

COO

H3N

CH2

CH3

CH3H

Isoleucina

C H

CH2

COO

H3N

Fenilalanina

C H

CH 2

COO

H3N

C C

C CNH

HCC C

CH

H H

H

Triptófano

2 Grupos –R polares sin carga

C H

H

COO

H3N

Glicina

C H

CH 2

COO

H3N

HOSerina

C H

CH

COO

H3N

HO

CH 3Treonina

C H

CH 2

COO

H3N

SHCisteína

C H

CH2

COO

H3N

OH

Tirosina

C H

CH2

COO

H3N

COH2N

Asparagina

C H

CH 2

COO

H3N

CH 2

COH2N

Glutamina

3 Grupos –R con carga (–)

C H

CH 2

COO

H3N

COO Ácido

Aspártico

C H

CH2

COO

H3N

COO Ácido

Glutámico

CH2

4 Grupos –R con carga (+)

C H

CH2

COO

H3N

CH2

CH2

CH2

NH3

Lisina

C H

CH 2

COO

H3N

CH 2

CH 2

NH

C NH 2

NH 2Arginina

C H

CH2

COO

H3N

C NCH

C NH

H

H

Histidina

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Además de estos aminoácidos llamados estándar, que son comunes a todas lasproteínas, se han encontrado otros aminoácidos llamados especiales, que son compo-nentes solamente de ciertos tipos de proteínas. Entre los aminoácidos especiales se en-cuentran el 4-hidroxiprolina, derivado de la prolina y el 5-hidroxilisina. Ambos se en-cuentran en el colágeno, proteína fibrosa del tejido conjuntivo.

En la miosina, una proteína muscular que actúa en la contracción, se encuentra elaminoácido llamado N-metil-lisina y en la proteína coagulante de la sangre, llamadaprotrombina, se encuentra el aminoácido llamado ácido γ-carboxiglutámico.

De los 20 aminoácidos estándar, todos excepto la Glicina, poseen un átomo decarbono asimétrico constituyendo éste un centro quiral presentando por ello, dos formasisómeras diferentes, idénticas en todas las propiedades físicas y químicas, excepto en ladirección en la que provoca el giro del plano de la luz polarizada en un polarímetro.Estas dos formas isómeras se llaman isómeros ópticos, enantiómeros ó estereoisómeros(sustancias ópticamente activas) siendo uno de ellos levorrotatorio y el otro dextrorro-tatorio según que la disolución del aminoácido gire el plano de vibración de la luz pola-rizada hacia la izquierda o la derecha respectivamente.

Una base más sistemática para la clasificación y designación de los estereoisóme-ros que la que proporciona la dirección de giro del plano de vibración de la luz polariza-da, es la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes diferentes del tetraedro entorno al carbono asimétrico. Para este fin se ha escogido como elemento de referencia elgliceraldehído. Para la alanina, la clasificación sería la siguiente.

5CHO

C

CH2OH

HHO

L-Gliceraldehído

CHO

C

CH2OH

OHH

D-GliceraldehídoRelaciones espa-

ciales de los enan-tiómeros de la Ala-nina con la configu-ración absoluta delL- y D-gliceralde-hído.

COOH

C

CH3

HH2N

L-Alanina

COOH

C

CH3

NH2H

D-Alanina

El átomo de referencia es el átomo de carbono más oxidado unido al carbono asi-métrico. Por tanto, el carbono carboxílico de L-alanina y el carbono aldehídico del L-gliceraldehído, con los átomos de referencia, que se consideran que ocupan la mismaposición en el espacio. Una vez tomados los átomos de referencia puede verse que elgrupo amino de la L-alanina se halla relacionado con el grupo hidroxilo del L-gliceral-dehído y que el grupo metilo, o grupo -R, de la L-alanina se halla relacionado con elgrupo -CH2OH del L-gliceraldehído.

De esta forma, los estereoisómeros de todos los compuestos quirales que poseenuna configuración relacionada con la del L-gliceraldehído, se designan por L, y los rela-

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cionados con el D-gliceraldehído se designan por D, independientemente de la direcciónen que hacen girar el plano de vibración de la luz polarizada. Los aminoácidos con acti-vidad óptica que se hallan en las proteínas son L-estereoisómeros. En la materia vivaaparecen algunos D-aminoácidos, pero no se han encontrado nunca en las proteínas.

Cuando se sintetizan por vía química se obtiene una mezcla racémica la cual pue-de resolverse o separarse en sus isómeros D y L por procedimientos de fraccionamientofísicos muy laboriosos que al cabo del tiempo volverán a dar una mezcla racémica.

1.3. Propiedades ácido-base.

Los aminoácidos en disolución acuosa están ionizados y pueden actuar como áci-dos y como bases. El conocimiento de las propiedades ácido-base de éstos, es extraordi-nariamente importante en la comprensión de muchas propiedades de las proteínas.Además, el arte de separar, identificar y valorar cuantitativamente los diferentes ami-noácidos, que son etapas necesarias en la determinación de la composición aminoáciday la secuencia de las moléculas de proteína, está basada en su comportamiento caracte-rístico ácido-base.

Cuando un aminoácido cristalizado, por ejemplo, alanina, se disuelve en agua, seencuentra en forma de ion dipolar, que puede actuar como un ácido:

R C COO

NH3

H

R C COO

NH2

H

+ H

o como una base:

R C COO

NH3

H

R C COO

NH2

H

+ H

Así, se obtienen curvas de valoración ca-racterísticas para cada aminoácido. En la fig.l semuestra la curva de valoración de la forma di-prótica de la alanina. La representación muestrados fases diferentes, cada una de las cuales co-rresponde a separación de un protón.

De la curva de valoración de la alaninapueden deducirse algunas informaciones im-portantes. En primer lugar proporciona la medi-da cuantitativa del pK de cada uno de los gru-pos que se ionizan y en segundo lugar se deduceque el aminoácido posee dos regiones con capa-cidad de tamponamiento (pH próximo a 2'34 y 9'69). Además se observa que la alaninano es un buen tampón al pH del fluido intracelular o de la sangre (alrededor de 7'4).

Otra información que se deduce de la curva de valoración es la relación entre sucarga eléctrica neta y el pH de la disolución. En el punto de inflexión entre las dos fasesse halla presente en forma de su ion dipolar, que está totalmente ionizado pero no poseecarga eléctrica neta. En este pH la molécula es neutra eléctricamente y no se desplazará

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al aplicar un campo eléctrico y se denomina pH isoeléctrico o punto isoeléctrico. Elpunto isoeléctrico equivale a la media aritmética de los valores de los dos pK:

( )2121

pKpKpH +=

A cualquier valor de pH superior al punto isoeléctrico, la alanina posee carga ne-gativa neta y se desplazará, por ello, hacia el ánodo cuando se halle en un campo eléc-trico. Si el pH es inferior al punto isoeléctrico, poseerá carga positiva neta y se despla-zará hacia el cátodo cuando se encuentre en un campo eléctrico. Esta información tieneaplicación práctica, ya que pueden separarse los diferentes aminoácidos, unos de otros,basándose en la dirección y en la velocidad relativa de emigración de cada uno de elloscuando se coloca una mezcla en un campo eléctrico a un pH conocido. Las técnicas ele-gidas para la separación de aminoácidos son electroforesis y cromatografía de inter-cambio iónico.

Todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino y un solo grupo carboxilo yun grupo R que no se ioniza, poseen curvas de valoración que se parecen a las de la ala-nina. Aquellos aminoácidos que presentan un grupo R ionizable, exhiben curvas de va-loración más complejas, con tres fases.

1.4. Reacciones químicas de los aminoácidos.

Como en todos los compuestos orgánicos, las reacciones químicas de los aminoá-cidos son las características de sus grupos funcionales (amino y carboxilo). Existen dosimportantes reacciones que se utilizan profusamente para detectar, identificar y mediraminoácidos.

Reacción de la Ninhidrina. Se emplea para detectar y valorar cuantitativamentelos aminoácidos en cantidades pequeñas. La calefacción con exceso de ninhidrina origi-na un producto purpúreo con todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino libre,mientras que se forma un producto amarillo cuando se trata de prolina (grupo aminosustituido). En condiciones apropiadas la intensidad del color producido puede emplear-se para medir colorimétricamente la concentración del aminoácido. Constituye un mé-todo muy sensible para la determinación de la concentración.

Reacción del 1-fluoro-2.4-dinitrobenceno (FDNB). En disolución alcalina diluida,el FDNB reacciona con los aminoácidos y rinde 2,4-dinitrofenilderivados. Permite de-terminar la secuencia de aminoácidos en los péptidos.

1.5. Estructura y características de los péptidos.

Los péptidos son cadenas constituidas por aminoácidos. Dos moléculas de ami-noácido pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida sustituido llamadoenlace peptídico y formar un dipéptido. El enlace se forma por eliminación de una mo-lécula de agua entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo α-aminodel otro, mediante la acción de agentes de condensación enérgicos.

H2N CH C OH

O

R1

+ H2N CH

R2

COOH-H2O

H2N CH C NH

O

R1

CH

R2

COOH

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Tres aminoácidos pueden unirse de modo semejante, mediante dos enlaces peptí-dicos y formar un tripéptido, o bien, tetrapéptido, pentapéptido, etc. Cuando se reúne unnúmero elevado, la estructura recibe el nombre de polipéptido.

Las unidades de aminoácido de un péptido se llaman habitualmente residuos. Elresiduo que se halla en el extremo de un péptido y tiene un grupo α-amino libre es elresiduo amino-terminal (N-terminal). El situado en el extremo opuesto, que tiene ungrupo carboxilo libre, es el residuo carboxilo-terminal (C-terminal).

Los grupos N-terminal y C-terminal se ionizan lo mismo que lo hacen los ami-noácidos aislados. Todos los demás grupos están formando el enlace peptídico que nose ioniza y no contribuye, por tanto, al comportamiento ácido-base total de los péptidos.Sin embargo los grupos R de algunos aminoácidos pueden ionizarse. Cuando éstos sehallan presentes en un péptido, contribuyen a las propiedades ácido-base de éste.

Al igual que los aminoácidos libres, los péptidos poseen curvas de valoración ca-racterísticas y un pH isoeléctrico característico en el cual, éstos no sufren desplaza-miento en un campo eléctrico.

A pesar del gran número de péptidos diferentes que pueden formarse en la hidróli-sis incompleta de las proteínas, las mezclas complejas de péptidos pueden separarsemediante cromatografía de cambio iónico o por electroforesis, y también mediante lacombinación de ambos procedimientos, basándose en la diferencia de comportamientoácido-base y de la polaridad a diferentes valores de pH.

1.6. Reacciones químicas de los péptidos.

Al igual que otras moléculas orgánicas, los péptidos experimentan reaccionesquímicas que son características, no sólo de sus grupos funcionales (por ejemplo, aminoy carboxilo libre), sino también de sus grupos R. Dos reacciones características de estasmoléculas, son las siguientes:

a) Hidrólisis del enlace peptídico por ebullición con ácido o base fuerte, rindiendolos aminoácidos constituyentes en su forma libre. Otra forma de hidrolizarlas es me-diante la acción de determinados enzimas tales como tripsina y quimotripsina que sonsecretadas al intestino para ayudar a la digestión de los alimentos.

b) Reacción con l-fluoro-2,4-dinitrobenceno (FDNB). El reactivo reacciona con elgrupo α-amino de un aminoácido libre. Reacciona también con el grupo α-amino ter-minal de los péptidos, cualquiera que sea su longitud.

2. PROTEÍNAS

2.1. Composición y estructura.

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyencasi la mitad del peso seco de la mayor parte de los organismos vivos animales y vege-tales y están formadas por polipéptidos. Todas las proteínas de todas las especies vivasestán constituidas por el mismo conjunto básico de los 20 aminoácidos, que por sí mis-

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mos, no tienen actividad biológica intrínseca. Difieren unas de otras en la secuencia deaminoácidos. Estos son el alfabeto de la estructura proteica ya que pueden disponerse enun número casi infinito de secuencias.

Las proteínas pueden dividirse en dos grandes grupos o clases, sobre la base de suforma y de ciertas características físicas:

a) Globulares. En éstas, la cadena o las cadenas polipeptídicas se encuentran ple-gadas de modo muy compacto, adoptando formas esféricas o globulares. Son habitual-mente solubles en los sistemas acuosos. Casi todos los enzimas son proteínas globula-res, así como las proteínas de la sangre, los anticuerpos y las proteínas nutritivas de re-serva. Desempeñan una función móvil.

b) Fibrosas. Presentan cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje,constituyendo moléculas finas y alargadas. Son insolubles en agua y la mayor parte deellas desempeñan un papel protector o estructural. Las proteínas fibrosas típicas son laα-queratina del cabello y la lana, la fibroína de la seda y el colágeno de los tendones.Se pueden incluir en esta clase, las proteínas filamentosas que participan en los procesosde contracción tanto en las células musculares como en las que no lo son, tales como laactina y la miosina, así como los protofilamentos con los que se constituyen los micro-túbulos de las células.

Muchas proteínas contienen solamente aminoácidos y no existen en ellas gruposde otra naturaleza. Reciben el nombre de proteínas simples. Sin embargo, otras clases deproteínas sometidas a hidrólisis, rinden otros compuestos químicos además de aminoá-cidos y reciben el nombre de proteínas conjugadas. La porción diferente a los aminoáci-dos que se halla en una proteína conjugada recibe, habitualmente, el nombre de grupoprostético.

Las proteínas conjugadas se clasifican basándose en la naturaleza química de sugrupo prostético:

- Lipoproteínas, que contienen lípidos.- Glucoproteínas, que contienen azúcares.- Metaloproteínas, que contienen uno u otro metal específico tal como Fe, Cu y Zn.

El grupo prostético de una proteína, habitualmente desempeña un importante pa-pel en la función biológica que desarrolla.

Todas las moléculas de un tipo determinado de proteína son idénticas en su com-posición aminoácida, secuencia y longitud de la cadena polipeptídica. Ciertas proteínassólo contienen una cadena polipeptídica, pero otras, llamadas proteínas oligoméricas,poseen dos o más cadenas. Por ejemplo, el enzima ribonucleasa sólo posee una cadena,mientras que la hemoglobina posee cuatro.

Las masas moleculares de las proteínas, que pueden determinarse por diversosmétodos físico-químicos, pueden oscilar alrededor de 12.000 para proteínas pequeñascomo el citocromo c, que solamente contiene 104 residuos aminoácidos, hasta masasmoleculares tan elevados como 106 o mayores en proteínas de cadenas polipeptídicasmuy largas o en las que poseen varias cadenas polipeptídicas.

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2.2. Separación y purificación.

Las proteínas pueden separarse de las sustancias de baja masa molecular presentesen una célula o en el extracto de un tejido, mediante el proceso de diálisis. Las molécu-las de tamaño grande quedan retenidas dentro de un saco construido con un materialcuyos poros son ultramicroscópicos, como por ejemplo, la cefalona. Cuando el saco sesuspende en agua, las moléculas pequeñas existentes en el extracto, tales como las sales,atravesarán los poros quedando separadas.

Una vez que se ha producido la diálisis, pueden clasificarse las proteínas basándo-se en su tamaño, mediante filtración en gel. En este procedimiento, que es una forma decromatografía (cromatografía en columna), la disolución que contiene la mezcla deproteínas se hace fluir, en sentido descendente, por una columna que contiene perlasporosas muy pequeñas de un polímero con un grado de hidratación muy elevado. Lasmoléculas más pequeñas, pueden penetrar en los poros de las perlas y experimentan, portanto, un retraso en su flujo descendente en la columna mientras que las otras moléculasdescienden con más rapidez.

Las proteínas pueden también separarse unas de otras por electroforesis, que sebasa en el signo y en el número de las cargas eléctricas aportadas por sus grupos R y porlos grupos cargados amino-terminal y carboxilo-terminal. Lo mismo que los péptidossencillos, las cadenas polipeptídicas de las proteínas poseen puntos isoeléctricos carac-terísticos, que reflejan el número relativo de los grupos R ácidos y básicos. A un pHdeterminado, una mezcla de proteínas contendrá alguna que poseerá carga negativa ne-ta, alguna con carga positiva neta y alguna sin carga. Cuando una mezcla se somete a uncampo eléctrico cada una emigrará hacia un electrodo distinto y a una velocidad quedependerá de la densidad de carga.

2.3. Cambios en la estructura. Desnaturalización.

El término estructura primaria de una proteína va referido a la estructura del es-queleto covalente y a la secuencia de aminoácidos. El calor produce en las proteínascambios que llamamos desnaturalización. En su estado natural, reciben el nombre deproteínas nativas y después del cambio son proteínas desnaturalizadas. Con la desnatu-ralización, la proteína pierde casi siempre su actividad biológica característica. La des-naturalización puede también producirse al someter a la proteína a pH extremos, por laacción de algunos disolventes orgánicos tales como alcohol o la acetona, por algunossolutos tales como la urea, por la exposición de la proteína a la acción de detergentes, osimplemente, por agitación vigorosa de la disolución. Los experimentos demuestran quecuando se produce la desnaturalización no se rompen enlaces covalentes del esqueletopeptídico, en cambio si pierde su actividad biológica, lo que demuestra que la actividadbiológica de las proteínas depende de algo más que la secuencia aminoácida, exclus i-vamente.

La respuesta está en que las proteínas poseen órdenes de estructura superiores, porencima y más allá de la estructura primaria de su esqueleto. Las cadenas polipeptídicasde las moléculas nativas unidas por covalencia se hallan plegadas en tres dimensiones,de un modo que es característico para cada proteína. El modo específico de plegamientoes lo que confiere a la proteína su actividad biológica característica.

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2.4. Funciones de las proteínas.

Las proteínas desempeñan muchas funciones biológicas diferentes. Se puedenidentificar diversas clases principales de proteínas de acuerdo con los papeles biológicosque desempeñan.

2.4.1. Enzimas.

Es el grupo más variado y diversificado de proteínas y con un mayor grado de es-pecialización. Poseen actividad catalítica. Se han descubierto alrededor de 2000 enzimasdiferentes, cada uno de los cuales es capaz de catalizar una clase diferente de reacciónbioquímica.

2.4.2. Proteínas de transporte.

Las proteínas de transporte del plasma sanguíneo se unen a moléculas o iones es-pecíficos, a los que transportan de un órgano a otro. La hemoglobina de las células rojasde la sangre (hematíes) capta oxigeno a medida que la sangre circula por los pulmones ylo transporta a los tejidos periféricos en los que el oxígeno se libera para efectuar la oxi-dación de los elementos nutritivos que producen energía. Las lipoproteínas transportanlípidos desde el hígado a otros órganos. Otras clases de proteínas se encuentran enmembranas de células y se adaptan para unirse y transportar glucosa, aminoácidos yotros elementos nutritivos a través de la membrana hacia el interior de las células.

2.4.3. Proteínas nutritivas y de reserva.

Las semillas de muchas plantas almacenan proteínas nutritivas, necesarias para elcrecimiento del embrión. Son ejemplos, la ovoalbúnina de la clara del huevo y la caseí-na de la leche. La ferritina de los tejidos animales, almacena hierro.

2.4.4. Proteínas contráctiles y motrices.

Confieren a los organismos capacidad para contraerse, cambiar de forma o dedesplazarse a su alrededor. La actina y la miosina son ejemplos, así como la tubulina,constituyente esta última de los microtúbulos existentes en flagelos y cilios, órganoslocomotores de diversas células.

2.4.5. Proteínas estructurales.

Confieren a las estructuras biológicas fuerza o protección. El colágeno, proteínafibrosa, tiene una resistencia a la tensión muy elevada y forma parte de los tendones ydel cartílago. El cuero es casi colágeno puro. Los ligamentos contienen elastina, proteí-na estructural capaz de extenderse en dos dimensiones. El pelo, las uñas y las plumasestán constituidos en su mayor parte por la queratina, proteína insoluble y dura.

2.4.6. Proteínas defensivas.

Muchas proteínas defienden a los organismos frente a la invasión de otras espe-cies o los protegen de acciones dañinas. Las inmunoglobulinas o anticuerpos de losvertebrados son proteínas especializadas producidas por los linfocitos, que pueden reco-

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nocer y precipitar o neutralizar a las bacterias invasoras, a los virus o a proteínas extra-ñas de otras especies. El fibrinógeno y la trombina son proteínas que intervienen en lacoagulación de la sangre e impiden su pérdida cuando resulta dañado el sistema vascu-lar. El veneno de serpiente, las toxinas bacterianas y las proteínas tóxicas de las plantastales como la ricina, actúan también en funciones de defensa.

2.4.7. Proteínas reguladoras.

Algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad celular o la fisiológi-ca. Entre ellas se encuentran muchas hormonas tales como la insulina, que regula elmetabolismo del azúcar y cuya deficiencia es una causa de la diabetes; la hormona delcrecimiento de la pituitaria, la hormona paratiroides que regula el transporte del calcio ydel fosfato, etc. Otras proteínas reguladoras, llamadas represores, regulan la biosíntesisde los enzimas.

3. CARBOHIDRATOS

3.1. Estructura y clasificación.

Los carbohidratos son polihidroxialdehídos o cetonas o sustancias que rinden talescompuestos por hidrólisis. El nombre de carbohidratos se debe originalmente al hechode que la mayor parte de las sustancias de esta clase poseen fórmulas empíricas quesugieren que son hidratos de carbono, en los que la relación de los átomos de carbono,hidrógeno y oxígeno es de 1:2:1. Por consiguiente, la fórmula empírica de la D-glucosaes C6H12O6 que puede escribirse también (CH2O)6 o C6(H2O)6. Otros no muestran estarelación y algunos contienen también nitrógeno, fósforo o azufre.

Existen tres clases principales de carbohidratos: monosacáridos, oligosacáridos ypolisacáridos.

Los monosacáridos o azúcares simples, están constituidos por una sola unidad depolihidroxialdehído o cetona. El monosacárido más abundante es la D-glucosa.

Los oligosacáridos están constituidos por cadenas cortas de unidades de monosa-cárido, unidas mediante enlaces covalentes. Los más abundantes de éstos son los disacá-ridos, que poseen dos unidades de monosacárido. Es típica la sacarosa o azúcar de cañaconstituida por la unión de D-glucosa y D-fructosa. La mayor parte de los oligosacári-dos que poseen tres o más unidades no se hallan en forma libre sino que se hallan uni-dos como cadenas laterales a polipéptidos en las glucoproteínas y en los proteoglucanos.

Los polisacáridos están constituidos por cadenas largas que poseen centenares omillares de unidades de monosacárido. Algunos como la celulosa, poseen cadenas li-neales, mientras que otros como el glucógeno poseen cadenas ramificadas. Los polisa-cáridos más abundantes, el almidón y la celulosa del mundo vegetal, están constituidospor unidades de D-glucosa que se repiten, pero se diferencian en el modo como estánunidas las unidades de D-glucosa entre sí.

Los monosacáridos y disacáridos corrientes tienen todos, nombre terminados conel sufijo -asa.

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3.1.1. Monosacáridos.

Los monosacáridos son sólidos incoloros, cristalinos, muy solubles en agua peroinsolubles en disolventes no polares. La mayor parte de ellos tienen sabor dulce.

Su fórmula empírica es (CH2O)n, en donde n=3 o superior. El esqueleto es unacadena carbonada sencilla con enlaces simples y sin ramificaciones. Posee un grupocarbonilo y. el resto de los carbonos unidos cada uno a un grupo hidroxilo. Si el grupocarbonilo está en el extremo de la cadena carbonada, el monosacárido es una aldosa, ysi está en cualquier otra posición no extrema, el monosacárido es una cetosa. Los mono-sacáridos más frecuentes e importantes son la D-glucosa, la D-fructosa, la D-ribosa y la2-desoxi-D-ribosa, estos dos últimos son componentes de los ácidos nucleicos.

6H

C

C

C

H

O

OHH

OHH

H

C

C

C

H

OH

O

OHH

HDihidroxi-acetona(cetosa)

Glicer-aldehído(aldosa)

H

C

C

C

C

O

OHH

HHO

C

CH2OH

OHH

OHH

D-glucosa (aldosa)

H

C

C

C

C

O

HHO

C

CH2OH

OHH

OHH

D-fructosa(cetosa)

OHHH

C

C

C

C

O

OHH

OHH

OHH

D-ribosa(aldosa del ARN)

CH2OH

H

C

CH2

C

C

O

OHH

OHH

2-desoxi-D-ribosa(aldosa del ADN)

CH2OH

Todos los monosacáridos excepto la dihidroxiacetona contienen uno o más áto-mos de carbono asimétricos o quirales y aparecen por tanto, en formas isómeras óptica-mente activas. Las aldohexosas poseen 4 centros quirales y pueden existir en 2n=24=16estereoisómeros diferentes.

Existen tres formas para la representación de los monosacáridos:a) Fórmulas de proyección.b) Proyecciones de Haworth.c) Fórmulas de conformación.

Las fórmulas de proyecciónson aquellas en las que los enlaceshorizontales se supone que se pro-yectan fuera del plano del papel,hacia adelante, y los enlaces verti-cales se extienden hacia la parteposterior del plano del papel.

7

C OHH

CH2OH

CHO

C HHO

CH2OH

CHO

D-Glicer-aldehido

L-Glicer-aldehido

Fórmulas de proyec-ción: los enlaces hori-zontales se proyectanhacia delante delplano.

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Como ejemplos de fórmulas de proyección se ilustran las fórmulas de los dos es-tereoisómeros del gliceraldehído. Las formas de representación (b) y (c) se estudiaránmás adelante.

Al igual que las formas estereoisómeras de los aminoácidos, las formas estereoi-sómeras de los monosacáridos pueden relacionarse todos con un compuesto de referen-cia estándar, el gliceraldehído, que tiene una forma D y una forma L. Sin embargo comomuchas de las aldosas poseen dos o más centros quirales, los prefijos D y L se empleanpara referirse a la configuración del carbono quiral más distante del átomo de carbonocarbonílico. Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral más distante se proyecta ha-cia la derecha de la fórmula de proyección, se designa a un azúcar como D y cuando seproyecta hacia la izquierda, se designa como L.

Cuando dos azúcares difieren solamente en la configuración en torno a un átomode carbono específico, recibe el nombre de epímeros entre sí.

Los monosacáridos con 5 o más átomos de carbono en su esqueleto, aparecen ha-bitualmente en disolución en forma de estructuras cíclicas o anulares, en las que el gru-po carbonilo no se halla en forma libre, como en las estructuras citadas, sino que haformado un enlace covalente con uno de los grupos hidroxilo situados a lo largo de lacadena. Una indicación de que la D-glucosa posee una estructura anular es que poseedos formas cristalinas cuyas propiedades son ligeramente diferentes.

Las formas cíclicas reciben el nombre de piranosas. La formación de anillos de pi-ranosa en la D-glucosa es el resultado de una reacción general entre aldehídos y alco-holes para formar derivados llamados hemiacetales, los cuales contienen un átomo decarbono asimétrico. El caso de la Glucosa se recoge en el cuadro 8.

8

H

C

C

C

C

O

OHH

HHO

C

CH2OH

OHH

OHH

D-glucosa

1

2

3

4

5

6

C C

C

OHC

C

CH 2OH

H

OH H

OHH

H

OH

H

O

1

23

4

5

6 C C

C

OC

C

CH 2OH

H

OH H

OHH

H

OH

H

OH

1

23

4

5

6

α-D-glucopiranosa

C C

C

OC

C

CH2OH

H

OH H

OHH

H

OH

OH

H

1

23

4

5

6

β-D-glucopiranosa

HC

HC

H2C CH

CH

O

Pirano,Compuesto

progenitor delas piranosas.

Las formas isoméricas de los monosacáridos que difieren entre sí solamente en suconfiguración alrededor del átomo de carbono hemiacetálico, tal como en la α-D-gluco-sa y en la β-D-glucosa, se llaman anómeros. Las aldohexosas pueden existir también en

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formas cíclicas que poseen anillos de cinco términos llamados furanosas. Sin embargo,el anillo de la aldopiranosa de 6 eslabones es mucho más estable que el anillo de la al-dofuranosa de 5 eslabones y por ello, aquel predomina en las disoluciones de las al-dohexosas.

Las cetohexosas aparecen también en la forma α y β anoméricas. En estos com-puestos, el grupo hidroxilo del átomo de carbono 5 reacciona con el grupo carbonilosituado en el átomo de carbono 2 y forma un anillo de furanosa de cinco eslabones con-teniendo un enlace hemiacetal.

Las fórmulas de proyección de Haworth se emplean frecuentemente para mostrarla forma cíclica de los monosacáridos.

9 Fórmulas de proyección de Haworth

HC

HC

H2C CH

CH

OO

CH2OH

H

OH H

OHH

H

OH

H

OH

1

23

4

5

6

O

CH2OH

H

OH H

OHH

H

OH

OH

H

1

23

4

5

6

α-D-Glucopiranosa β-D-Glucopiranosa

Pirano

CH2OH

H OH

HOH

H OH

2

34

5

α-D-Fructofuranosa

CH2OHO16

CH2OH

H OH

HOH

H CH2OH

2

34

5

β-D-Fructofuranosa

OHO

1

6

HC CH

CHO

HC

Furano

Aunque el perfil de abajo del anillo se representa por línea gruesa indicando quees más próximo a la vista, el anillo de piranosa de 6 términos no es plano, como sugie-ren las proyecciones de Haworth. En la mayor parte de los azúcares aparece la confor-mación de silla, pero en algunos adopta la configuración de nave o bañera. Estas formasestán representadas por las fórmulas de conformación.

10 Fórmulas de Conformación

OO

Silla Nave

H

O

C

C

C

OH

HO

HH

HO

OH

H

H2C

H

CC

OH

α-D-glucopiranosa

15/28

Los monosacáridos reducen con facilidad a agentes oxidantes como el ferricianu-ro, el peróxido de hidrógeno o el ion cúprico. En estas reacciones, el azúcar se oxida enel grupo carbonilo y el agente oxidante se reduce. La glucosa y otros azúcares capacesde reducir a los oxidantes se llaman azúcares reductores. Esta propiedad es útil en elanálisis de los azúcares. Midiendo la cantidad de agente oxidante que es reducido poruna disolución de azúcar, resulta posible valorar la concentración de azúcar. Puede ana-lizarse de este modo el contenido de glucosa en sangre y orina.

3.1.2. Disacáridos.

Están constituidos por dos monosacáridos unidos entre sí por covalencia (enlaceglucosídico) entre un grupo hidroxilo de uno de los azúcares y un carbono del otro azú-car. Los enlaces glucosídicos se hidrolizan con facilidad por los ácidos diluidos peroresisten la acción de las bases. Son también muy abundantes en la naturaleza y los máscorrientes son la sacarosa, la lactosa y la maltosa.

El más sencillo, la Maltosa, contiene dos residuos de D-glucosa, unidos por enlaceglucosídico entre los átomos de carbono 1 del primer residuo de glucosa y el átomo decarbono 4 del segundo residuo.

11 Disacárido

O

CH2OH

H

OH H

OHH

H

HO

H1

23

4

5

6

O

CH2OH

H

OH H

OHH

HOH

H

1

23

4

5

6

α β

O

Maltosa (forma β) O-α-D-glucopiranosil-(1-4)-β-D-glucopiranosa

La configuración del átomo de carbono anomérico en el enlace glucosídico entrelos dos residuos de D-glucosa es α y el enlace se representa por α (1→4). La unidadmonosacárida portadora del átomo de carbono anomérico se designa por el primer nú-mero o localizante de este símbolo. Los dos residuos de glucosa de la maltosa se hallanen forma de piranosa. La maltosa es un azúcar reductor. Se hidroliza rindiendo dos mo-léculas de D-glucosa por acción de la maltasa, enzima intestinal, enzima específico parael enlace α (1→4).

12 Disacárido

O

CH 2OH

HO

OH H

OHH

H

H H

1

23

4

5

6

O

CH2OH

H

OH H

OHH

HOH

H

1

23

4

5

6

β β

Lactosa (forma β) O-β-D-galactopiranosil-(1-4)-β-D-glucopiranosa

O

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El disacárido lactosa (cuadro 12) que rinde D-galactosa y D-glucosa por hidróli-sis, aparece solamente en la leche. Es un disacárido reductor. Durante la digestión, lalactosa experimenta la hidrólisis por la lactasa de las células de la mucosa intestinal.Este enzima es muy activo en los lactantes.

La sacarosa o azúcar de caña, es un disacárido constituido por glucosa y fructosa.La forman muchas plantas pero no aparece en los animales superiores. No es un azúcarreductor. En muchas plantas es la forma principal de transporte del azúcar desde lashojas a otras porciones de la planta a través de sus sistemas vasculares. En el intestino,la sacarosa se hidroliza en sus unidades monosacáridas, glucosa y fructosa, siendo éstasabsorbidas fácilmente por el intestino.

3.1.3. Polisacáridos.

La mayor parte de los carbohidratos que se encuentran en la naturaleza aparecencomo polisacáridos de masa molecular elevada. Algunos polisacáridos desempeñanbiológicamente el papel almacenes de reserva de los monosacáridos, mientras que otrosactúan como elementos estructurales de las paredes celulares y de los tejidos conectivos.

Los polisacáridos, llamados también glucanos, difieren en la naturaleza de susunidades monosacáridas, en la longitud de sus cadenas y en el grado de ramificación.Existen dos clases:

a) Homopolisacáridos. Contienen un solo tipo de unidad monomérica. El almidónconstituye un ejemplo, formado por moléculas de glucosa.

b) Heteropolisacáridos. Contienen dos clases diferentes de monosacáridos. El ácidohialurónico del tejido conectivo, contiene residuos alternantes de dos unidades dediferente azúcar.

Polisacáridos con función de reserva de energía son el glucógeno y el almidón. Elprimero característico de las células animales y el segundo de las células vegetales. Lasmoléculas de glucógeno y almidón se encuentran muy hidratadas ya que poseen muchosgrupos hidroxilo expuestos.

El almidón abunda especialmente en tubérculos. Contiene dos clases de polímerosde glucosa, la α-amilosa y la amilopectina. El primero está constituido por cadenas deunidades de D-glucosa, largas y sin ramificar, con enlaces α(1→4). La amilopectinatiene más ramificaciones.

El glucógeno es un polisacárido ramificado de la D-glucosa con enlace α(1→4)pero mucho más ramificado y compacto que la amilopectina. Los enlaces ramificadosson α(1→6). Es especialmente abundante en el hígado, en donde puede alcanzar hastael 7% del peso húmedo. Se halla presente también en el músculo esquelético.

La celulosa es el polisacárido estructural más abundante. Es una sustancia fibrosa,resistente e insoluble en agua. Se encuentra en las paredes celulares protectoras de lasplantas, particularmente tallos, troncos y en todas las porciones leñosas de los tejidos delas plantas. La madera está constituida, en su mayor parte, por celulosa. El algodón escelulosa casi pura.

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Como la celulosa es un homopolisacárido lineal, no ramificado constituido porl0000 o más unidades de D-glucosa unidas por enlace 1→4 glucosídicos, podría parecerque es semejante a la amilosa y a las cadenas principales del glucógeno. Existe una dife-rencia muy importante. En la celulosa los enlaces 1→4 se hallan en configuración β ,mientras que en la amilosa, amilopectina y glucógeno presentan enlaces α(1→4). Estadiferencia, aparentemente trivial, da como resultado el origen de estructuras poliméricasmuy diferentes. Debido a los enlaces β , las cadenas de D-glucosa de la célula adoptanuna conformación extendida y experimentan una agregación lateral constituyendo fibri-llas insolubles.

3.2. Otras estructuras polisacaridicas.

Las paredes celulares bacterianas forman capas porosas y rígidas, exteriores a lamembrana celular que proporcionan protección física a la delicada membrana celular yal citoplasma que se halla en su interior. Las paredes celulares de la mayor parte de lasbacterias están constituidas por un entramado estructural unido covalentemente que ro-dea completamente a la célula y está constituido por cadenas de polisacárido, largas yparalelas que se unen unas a otras transversalmente a ciertos intervalos, mediante cade-nas polipeptídicas. Las cadenas polisacáridas están constituidas por unidades monosacá-ridas alternantes de N-acetil-D-glucosamina y de ácido N-acetilmurámico, azúcar com-plejo de 9 átomos de carbono. A cada unidad de ácido N-acetilmurámico se halla unidauna cadena lateral de un tetrapéptido.

13

O

CH2OH

H

OH H

NHH

H

H

O

CH 2OH

H

H

NHH

H

H

β βOO O

C O

CH3

O

HC CH3

C O

C O

CH 3

a

b

c

d

N-acetil-glucosamina

Ácido N-acetil-murámico

Cadena lateralde tetrapéptidos;su composiciónvaría con la especie

La estructura entrecruzada se denomina péptidoglucano. Éste, puede considerarsecomo una sola molécula enorme.

Otras moléculas con carbohidratos en su constitución son las glucoproteínas. Laporción de carbohidrato puede llegar a representar desde el 1% hasta el 30%. La proteí-na anticongelante presente en la sangre de peces árticos y antárticos, es un ejemplo.

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Provoca el descenso del punto de congelación del agua, inhibiendo la formación decristales de hielo. La mejor conocida de estas proteínas anticongelantes está constituidapor un esqueleto polipeptídico de la unidad tripeptídica Ala-Ala-Thr, que se repite hasta500 veces. A cada residuo de Treonina, se halla unido el disacárido D-galactosil-N-acetil-D- galactosamina.

4. LIPIDOS

4.1. Estructura y clasificación.

Los lípidos son sustancias orgánicas, insolubles en agua, de aspecto graso o acei-toso, que pueden extraerse de los tejidos y de las células mediante disolventes no pola-res, tales como cloroformo o éter. El grupo de lípidos más abundante es el de las grasaso triglicéridos, que constituyen la forma de almacenamiento de energía más importantede la mayor parte de los organismos vivos.

Los tipos principales de lípidos agrupados según su estructura química se presen-tan en el cuadro 14. (Se conocen otros tipos de lípidos, pero son menos abundantes enlos tejidos animales):

14 Clasificación de los Lípidos

grasos ácidos sus de ésteresy EsterolesosGangliósidosCerebrósidlinaEsfingomie

idosEsfingolíp

naCardiolipiinositolFosfatidilserinaFosfatidilcolinaFosfatidil

aetanolaminFosfatidil

ridosFosfoglicé

Ceras

céridosTriacilgli

Lípidos

4.2. Ácidos grasos.

Constituyen los componentes característicos básicos de la mayor parte de los lípi-dos. Son ácidos orgánicos de cadena larga que poseen desde 4 a 24 átomos de carbono.Tienen un solo grupo carboxilo y una "cola" prolongada no polar hidrocarbonada queconfiere a la mayor parte de los lípidos, su característica de insolubles en el agua y suaspecto y consistencia grasosa u oleaginosa. Casi todos poseen un número par de áto-mos de carbono siendo los más abundantes los de 16 y 18 carbonos. Algunos presentaninsaturaciones (dobles enlaces) y también pueden presentar ramificaciones por gruposmetilo.

Los ácidos grasos corrientes son insolubles en el agua, pero pueden dispersarsedando micelas en NaOH o KOH diluidos, quienes convierten a los ácidos grasos en ja-bones (sales de los ácidos grasos).

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15 Ácidos grasos que aparecen en la Naturaleza ----Ácidos Grasos saturados----

CH3(CH2)10COOH Ac. n-Dodecanoico Ac. LáuricoCH3(CH2)12COOH Ac. n-Tetradecanoico Ac. MirísticoCH3(CH2)14COOH Ac. n-Hexadecanoico Ac. PalmíticoCH3(CH2)16COOH Ac. n-Octadecanoico Ac. EsteáricoCH3(CH2)18COOH Ac. n-Eicosanoico Ac. AraquídicoCH3(CH2)22COOH Ac. n-Tetracosanoico Ac. Lignocérico

----Ácidos Grasos insaturados---- CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Ac. PalmitoleicoCH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH Ac. OleicoCH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ac. LinoleicoCH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ac. LinolénicoCH3(CH2)4−[CH=CHCH2]4−(CH2)2COOH Ac. Araquidónico

4.3. Triacilglicéridos.

Son los lípidos más abundantes y sencillos que contienen ácidos grasos como si-llares constituyentes. Son designados frecuentemente con los nombres de grasas, grasasneutras o triglicéridas. Son ésteres del trialcohol glicerina, esterificada con tres molé-culas de ácido graso. Constituyen los componentes principales del depósito graso o re-serva de grasa en las células animales y vegetales, pero no se encuentran normalmenteen las membranas celulares.

16 Estructura de los triglicéridos

H C C C H

OH OH OH

H H H

H C C C H

O O O

H H H

CO CO CO

R1 R2 R3

Estructura general delos triglicéridos:R1, R2 y R3 son las colashidrocarbonadas de los tres ácidos grasos.Glicerina

Aparecen muchos tipos de triacilglicéridos, que dependen de la identidad y de laposición de los tres ácidos grasos componentes que esterifican la glicerina. Los quecontienen una sola clase de ácido graso en las tres posiciones se llaman triacilglicéridossimples, por ejemplo, la estearoilglicerina contiene ácido esteárico, la tripalmitoilglice-rina contiene ácido palmítico. Los que contienen dos o más ácidos grasos diferentesreciben el nombre de triacilglicéridos mixtos. La mayor parte de las grasas naturales,tales como el aceite de oliva o la manteca, son mezclas complejas de triacilglicéridossimples y mixtos.

Los triacilglicéridos desempeñan el papel de lípidos de reserva. En muchas célulasanimales y vegetales aparecen en forman de gotitas aceitosas microscópicas finamentedispersadas en el citosol. Las células grasas se encuentran en gran número, debajo de lapiel, en la cavidad abdominal y en las glándulas mamarias. Los triacilglicéridos se ha-llan mucho mejor adaptados que el glucógeno para desempeñar el papel de reserva deenergía. No sólo pueden almacenarse en cantidades muy grandes, sino que también rin-den el doble de energía que los carbohidratos, a igualdad de peso.

20/28

4.4. Ceras.

Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, saturados y no saturados (poseen desde 14 hasta 36 átomos de carbono), con alcoholes de cadena larga (16 a 22 átomos de carbono). En los vertebrados, las ceras son segregadas por las glándulas de la piel como recubrimiento protector, para mantener la piel flexible, lubricada e imper-meable. El pelo, la lana y el vello, están recubiertos también, con secreciones céreas. Los pájaros y particularmente las aves acuáticas, segregan ceras por sus glándulas de limpieza, para hacer que sus plumas repelan al agua.

Este tipo de lípidos es también componente de organismos marinos, quienes las emplean en grandes cantidades, especialmente los organismos del plancton, en los que constituyen la principal forma de reserva del combustible calórico. Como algunas balle-nas, los arenques, el salmón y otras muchas especies marinas, consumen plancton en gran cantidad. Las ceras son un alimento principal y constituye la reserva lipídica en las cadenas de alimentación en el océano.

4.5. Fosfoglicéridos.

Los lípidos de membrana más abundantes son los fosfolípidos, cuyo papel pri-mordial es el de elementos estructurales de las membranas y que nunca se acumulan en cantidad grande. Como indica su nombre estos lípidos contienen en su molécula, grupos de ácido fosfórico. Los principales fosfolípidos que se encuentran en las membranas son los fosfoglicéridos que contienen dos moléculas de ácido graso esterificadas en el pri-mero y segundo grupos de hidroxilo de la glicerina. El tercer grupo hidroxilo establece un enlace éster con el ácido fosfórico. Además, los fosfoglicéridos contienen un segun-do alcohol, que también está esterificado con ácido fosfórico. El segundo grupo alcohol, por tanto, está localizado en la cabeza polar de la molécula del fosfoglicérido. Existen varias clases diferentes de fosfoglicéridos que se diferencian en sus grupos alcoholes de cabeza. Habitualmente uno de los ácidos grasos está saturado y el otro es no saturado.

Los diferentes tipos de fosfoglicéridos se designan de acuerdo con el alcohol si-tuado en sus cabezas polares. Las especies más abundantes son la fosfatidiletanolamina y la fosfatidilcolina, muy relacionadas, que contienen los alcoholes etanolamina y coli-na, respectivamente, en sus cabezas polares. Cada uno de ellos puede contener combi-naciones de ácidos grasos diferentes.

La fosfatidilserina contiene como grupo de cabeza al ácido hidroxilaminoserina. El fosfatidilinositol, contiene inositol (alcohol cíclico). La cardiolipina se encuentra de manera característica, en la membrana interna de la mitocondria y difiere del resto de los fosfoglicéridos en que es un fosfoglicérido doble.

Todos los fosfoglicéridos poseen una carga negativa situada en el grupo fosfórico a pH 7'0. Además, el grupo alcohol de cabeza puede aportar una o más cargas eléctricas a pH próximo a 7. Estos fosfoglicéridos poseen, por tanto, dos clases de grupos muy diferentes, un grupo de cabeza, hidrofílico, polar y las colas hidrofóbicas no polares siendo por tanto, anfipáticos.

Experimentan hidrólisis cuando se calientan con ácidos o con bases y se descom-ponen produciendo sus sillares componentes: ácido fosfórico, ácidos grasos, glicerina y

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el alcohol de cabeza. Pueden hidrolizarse también enzimáticamente por la acción de lasfosfolipasas de diferentes tipos, las cuales catalizan la hidrólisis de enlaces específicosen la molécula del fosfoglicérido.

17 Fosfoglicéridos

CH 2

(CH 2)14

CH 2

C O

O

CH 2 CH

CH 2

O

P

O

OO

CH2

(CH2)14

CH2

C O

O

Glicerina

Fosfatidato,compuestoprogenitor

CH2

(CH 2)14

CH2

C O

O

CH2 CH

CH2

O

P

O

OO

CH2

(CH2)1 4

CH2

C O

O

Fosfatidil-etanolamina

CH2

CH2

NH3

CH 2

(CH 2)14

CH 2

C O

O

CH 2 CH

CH 2

O

P

O

OO

CH2

(CH 2)14

CH2

C O

O

Fosfatidil- colina

CH 2

CH 2

N(CH 3)3

CH 2

(CH 2)14

CH 2

C O

O

CH 2 CH

CH2

O

P

O

OO

CH2

(CH2)14

CH2

C O

O

Fosfatidil- serina

CH2

CH

COO

NH4

4.6. Esfingolípidos.

Son la segunda clase de lípidos de membrana. Contienen también una cabeza po-lar y dos colas no polares, pero contienen glicerina. Están compuestos por una moléculade un ácido graso de cadena larga, una molécula de esfingosina, aminoalcohol de cade-na larga, o uno de sus derivados y un alcohol polar de cabeza.

Existen tres subclases de esfingolípidos: esfingomielinas, cerebrósidos y ganglió-sidos.

Las esfingomielinas son los esfingolípidos más abundantes y sencillos. Es caracte-rístico que contengan fosfocolina o fosfoetanolamina, como grupos polares de cabeza.Se encuentran en la mayor parte de las membranas de las células animales. La cubiertade mielina que rodea a algunas células nerviosas es muy rica en esfingomielinas.

Los cerebrósidos no contienen fósforo y no poseen carga eléctrica ya que sus gru-pos polares de cabeza son neutros. Como el grupo de cabeza consiste, de manera carac-terística, en una o más unidades de azúcar, a los cerebrósidos se les llama frecuente-mente glucoesfingolípidos.

Los gangliósidos son los esfingolípidos más complejos y contienen cabezas pola-res muy grandes constituidas por varias unidades de azúcar. Es característico que una omás de las unidades de azúcar terminales de los gangliósidos sea el ácido N-acetilneura-mínico. Los gangliósidos constituyen alrededor del 6% de los lípidos de membrana de

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la materia gris del cerebro. Se encuentran también en cantidad menor, en las membranasde la mayor parte de los tejidos no neuronales.

4.7. Esteroides y Terpenos.

Los lípidos presentados hasta ahora son saponificables, es decir, se hidrolizan porcalefacción con un álcali para dar jabones de sus ácidos grasos componentes. Las célu-las contienen también lípidos insaponificables, que no contienen ácidos grasos y, porello, no pueden formar jabones. Existen dos clases de lípidos insaponificables y son losesteroides y los terpenos.

4.7.1. Esteroides.

Son moléculas liposolubles, complejas, con cuatro anillos condensados. Los este-roides más abundantes son los esteroles que son alcaloides esteroides. El colesterol es elesterol principal de los tejidos animales. El colesterol y sus ésteres con ácidos grasos decadena larga son componentes importantes de las lipoproteínas del plasma y de la mem-brana celular externa. Las membranas de las células de las plantas contienen otras clasesde esteroles, particularmente estigmasterol que difiere del colesterol solamente en queposee un enlace doble entre los carbonos 22 y 23.

18 Esteroides

H3C

HO

H3CCH

H3CH2C

CH2

H2C CHCH3

CH3

Colesterol

H3C

HO

H3CCH

H3CHC

CH

HC CHCH3

CH3

Estigmasterol

CH2 CH3

4.7.2. Terpenos.

Su estructura se basa en la polimerización del isopreno (2,metil-l 3-butadieno):H2C C CH CH2

CH 3

Las uniones de isopreno polimerizan mediante uniones cabeza-cola, dando lugar alargas cadenas hidrocarbonadas. Los dobles enlaces suelen ser de tipo trans. Aparecenmayoritariamente en el mundo vegetal aunque también existen en animales.

Se clasifican sobre la base del número de átomos de carbono que contienen y sellaman Monoterpenos (10), Sesquiterpenos (15), Diterpenos (20), Sesterpenos (25),Triterpenos (30), Tetraterpenos (40) y Politerpenos (más de 40). Desempeñan misionesfisiológicas importantes como la formación de esteroides, hormonas y vitaminas, pero lamayoría son productos metabólicos secundarios, es decir, compuestos que no parecenafectar a ninguna función fundamental de la vida de un organismo. Entre los derivadosterpénicos se pueden citar los siguientes: vitamina A, vitamina E y vitamina K.

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5. VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas, presentes en trazas, que son esenciales enlas reacciones metabólicas de la mayor parte de las formas de vida, pero que algunosorganismos son incapaces de sintetizar y deben de obtenerse de fuentes exógenas. Lamayor parte de las vitaminas hidrosolubles actúan como componentes de diferentescoenzimas o grupos prostéticos de enzimas importantes en el metabolismo celular. Latiamina (vitamina B1) es el componente activo del pirofosfato de tiamina, coenzima quese precisa como transportador transitorio en la degradación de la glucosa en las células.Otros tipos de vitaminas hidrosolubles son: riboflavina (vitamina B2), ácido pantoténi-co, ácido nicotínico y ácido ascórbico (vitamina C).

19 Vitaminas

N

HCN

CH

C

HC

CH2 N

HC S

CC CH2

CH3

CH2

OH

Tiamina (Vitamiba B1)

C

CH

C

C

HC

N

C

CN

N

C

NHC

CH2

CH

HC

HC

H2C

H3C

H3C

O

O

OH

OH

OH

OHRiboflavina

Las vitaminas liposolubles desempeñan otros papeles importantes. La vitamina Aes un precursor del pigmento sensible a la luz en el ciclo vital de los bastoncillos en laretina de los vertebrados. Otras son la D3 o colecalciferol y la vitamina K.

6. ÁCIDOS NUCLEICOS

Constituyen otro componente de las células. Existen dos tipos de ácidos nucleicos:ácido desoxirribonucleico (DNA) y ácido ribonucleico (RNA). Ambos efectúan lasmismas funciones en todas las células, participan en la conservación, transmisión, tra-ducción y ejecución de la información gen ética. El DNA actúa como depositario de lainformación genética mientras que las diferentes clases de RNA colaboran en la traduc-ción de esta información para que se exprese como estructura de una proteína.

Las unidades estructurales que se repiten en todos los ácidos nucleicos son ochonucleótidos diferentes, cuatro son los sillares del ácido desoxirribonucleico (ADN) yotros cuatro son los sillares del ácido ribonucleico (ARN). Cada nucleótido contiene, asu vez, tres unidades menores:

- Una base nitrogenada.- Un azúcar de 5 carbonos y- Acido fosfórico.

La base nitrogenada está unida de forma covalente, mediante enlace N-glucosilo,al átomo de carbono 1 de la pentosa y el ácido fosfórico está esterificado al carbono 5

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de dicha pentosa. Las bases nitrogenadas derivan de dos compuestos heterociclos origi-narios: pirimidina y purina.

El ADN contiene dos bases pirimidínicas principales: citosina (C) y timina (T) ydos bases purínicas principales: adenina (A) y guanina (G). Los ARN's contienen dosbases pirimidínicas principales: citosina (C) y uracilo (U) y las mismas dos bases pur í-nicas anteriores: adenina (A) y guanina (G).

20 Bases purínicas y pirimidínicas

N

NH

NH2

Citosina (C)

O NH

HN

O

Timina (T)

CH3

O

HN

NH

O

Uracilo (U)

O

N

N NH

NNH2

Adenina (A)

H2N

HN

N NH

N

O

Guanina (G)

Las unidades de desoxirribonucleótidos que se repiten en el ADN contienen β-D-desoxirribosa y las unidades de ribonucleótidos que se repiten en el ARN contienen β-D-ribosa. Ambas pentosas se encuentran en los nucleótidos en forma de β-furanosa.

21CH2

H

OH

HOH H

H HOHO

β-D-Desoxirribosa

CH2

H

H

HOH OH

H HOHO

β-D-Ribosa

La estructura de los nucleótidos se completa con el ácido fosfórico que esterifica ala ribosa (o a la desoxirribosa).

En el cuadro 22 se muestran las estructuras de los ácidos nucleicos, ADN y ARN,donde se destacan recuadradas las estructuras de las unidades básicas: los nucleótidos.

7. LOS ALIMENTOS Y LA SALUD

El mantenimiento de la vida exige suministrar al organismo distintas sustanciasque se conocen como alimentos, las cuales sirven para la formación o renovación de lostejidos, para proporcionar la energía en mantener la temperatura del cuerpo, normal-mente superior a la del ambiente, así como en el trabajo muscular, y en suministrar lassustancias esenciales que regulan el funcionamiento normal del organismo, mantenidodentro de condiciones muy restringidas.

Aunque los alimentos característicos son de naturaleza orgánica, se considerancomo inorgánicos el agua y los distintos elementos minerales que existen normalmenteen aquéllos, no incluyéndose como tal el aire que proporciona el oxígeno necesario parala oxidación de las sustancias alimenticias.

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22 Ácidos nucleicos

CH2

HHH

H HO

O

P O

O

O

A

CH2

HHH

H HO

O

P O

O

O

T

CH 2

HHH

H HO

O

P OO

G

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CH 2

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H HO

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P OO

C

O

CH2

HHO H

H HO

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A

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A.D.N.

CH2

HHOH

H HO

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O

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CH2

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H HO

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P O

O

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G

CH 2

HHOH

H HO

O

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C

O

CH 2

HHOH

H HO

O

P OO

A

O

CH2

HHO OH

H HO

O

P OO

C

O

A.R.N.

El agua es, realmente el alimento más indispensable, pues el organismo puede pa-sar varias semanas sin comer, pero muere al cabo de 5-10 días privado de agua. Lasnecesidades humanas son de 2-5 litros de agua al día, contenida en su mayor parte enlos alimentos característicos, pues las frutas y vegetales contienen hasta un 80% de aguay la leche hasta un 87%. Además del agua ingerida en la bebida y la contenida en losalimentos, hay que tener presente la que se forma en la oxidación de éstos y que se co-noce como agua metabólica.

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Los elementos más importantes son el sodio, el potasio, el magnesio, el calcio, elhierro, el cloro (cloruros), el azufre (sulfatos), y el fósforo (fosfatos). Estos elementosforman cerca del 4% de cuerpo humano, constituyendo fundamentalmente los huesos ydientes y en menor proporción, otros tejidos y sustancias. Regulan las funciones de lasangre, jugos digestivos y otros líquidos del organismo.

La sal suministra la mayor parte del sodio y cloro precisados por el organismo,contribuyendo el ion cloruro a la formación de ácido clorhídrico del jugo gástrico. Elion sodio, como bicarbonato o como fosfato, constituye un regulador de la alcalinidadde la sangre, contribuyendo a la alcalinidad de la saliva y de los jugos intestinal y pan-creático. Aunque el consumo de sal es de unos 10 gramos diarios por persona, las nece-sidades son realmente menores. El exceso se elimina en la orina y en la transpiración.

El calcio y el fósforo se encuentran principalmente en los huesos. El calcio en lasangre es esencial para la coagulación de ésta. Al añadir un oxalato, precipita oxalatocálcico impidiéndose así la coagulación. Los citratos previenen también la coagulaciónpor retrogradar la ionización de las sales cálcicas, disminuyendo así la concentración delion calcio.

El hierro es un constituyente esencial de la hemoglobina y su déficit en la dietadetermina una anemia nutricional que se combate, administrando compuestos de hierro,mejor en sales inorgánicas ferrosas. Las necesidades diarias son de 12-15 mg. La yemadel huevo, la carne y las verduras son los alimentos más ricos en hierro.

El azufre es un constituyente de algunos aminoácidos y de muchos compuestosimportantes. El magnesio está asociado con ciertos enzimas que intervienen en el meta-bolismo de los hidratos de carbono. El cobre y el cobalto son esenciales en la formaciónde la hemoglobina, aunque no son constituyentes de ella. El manganeso es fundamentalen la formación de los huesos. El zinc es un constituyente del enzima responsable de ladescomposición del ácido carbónico en CO2 y H2O y también de la insulina, la hormonaesencial en el metabolismo de los carbohidratos. El iodo es un constituyente de la tiro-xina, hormona del tiroides y el flúor se encuentra en los dientes y en los huesos, contri-buyendo a su dureza.

Sería peligroso para el organismo que toda la energía requerida fuese suministradapor una sola clase de alimentos y mucho más aún en una forma concentrada, tal como,por ejemplo, mantequilla o azúcar. Aunque el organismo se adapta a dietas alimenticiasmuy variadas, numerosísimas investigaciones han puesto de manifiesto las necesidadesconvenientes de cada tipo de alimento, en esencial las proteínas.

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BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA

J.David. RAWN. Bioquímica. Interamericana. McGraw-Hill. 1989. MADRID.

ALLINGER y Otros. Química Orgánica. Editorial Reverté. BARCELONA.

LEHNINGER. Principios de Bioquímica. Ediciones Omega. BARCELONA.

P.KARLSON. Manual de Bioquímica. Editorial Marín. 1962. BARCELONA.

Louis F.FIESER y Mary FIESER. Química Orgánica. Editorial Grijalbo. 1960.MÉJICO.

K.Peter C.VOLLHARDT. Química Orgánica. Editorial Omega. 1990. BARCE-LONA.

Robert T.MORRISON y Robert N.BOYD. Química Orgánica. Fondo EducativoInteramericano. 1983. MÉJICO.

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Tratamiento Didáctico----------------------------------------------------------------------------------------------------------OBJETIVOS

Sentar las bases del estudio químico de las sustancias orgánicas que intervienen di-rectamente en la vida, en el metabolismo celular.

Hacer una clasificación de los principios inmediatos que constituyen los pilares de laalimentación del ser vivo.

Motivar al alumno al conocimiento de su propio cuerpo, sus necesidades alimentariasy la necesidad de un régimen equilibrado de alimentación.UBICACION

Este tema se ubicará en el 2°curso de Bachillerato, dentro del núcleo temático deAplicaciones de la Química Orgánica, con especial hincapié en los temas transversalesde la educación para la salud.TEMPORALIZACION

De dedicará a la exposición del tema completo, un total de 6 horas de clase, que pue-de completarse con 2 horas para formulación y nomenclatura.METODOLOGIA

Por ser un tema descriptivo de los compuestos biológicos requiere una exposiciónsistemática y ordenada, basada en cuadros sinópticos de los principios inmediatos, y susderivados.

Se debe acompañar la explicación con algunos experimentos básicos de laboratoriosobre las reacciones más elementales de carbohidratos, grasas y proteínas que permitansu identificación.

Deberá utilizarse obligatoriamente la nomenclatura oficial de IUPAC y exigir estanomenclatura en todas las actividades del alumnado.CONTENIDOS MINIMOS

Aminoácidos. Estructuras. Propiedades. Aminoácidos naturales.Proteínas. Estructuras. Desnaturalización.Principales funciones de las proteínas. Enzimas.Carbohidratos. Clasificación y estructuras.Principales estructuras polisacáridas de la naturaleza.Lípidos. Clasificación y estructuras.Acidos grasos. Ceras.Ideas básicas sobre las vitaminas.Acidos nucleicos. Estructuras básicas. Misión en las células.Características de los alimentos en su relación con la salud.

MATERIALES Y RECURSOS DIDACTICOSMaterial general de laboratorio para prácticas: material vidrio, balanzas, productos

químicos, buretas, indicadores, y en general, un laboratorio bien equipado.Transparencias sobre las principales estructuras estudiadas, en especial, las de pro-

teínas, carbohidratos y ácidos nucleicos.Hojas de ejercicios de formulación y nomenclatura de compuestos estudiados.

EVALUACIONSe evaluará el tema mediante ejercicios escritos que comprendan preguntas sobre

cuestiones básicas del tema.Ejercicios de nomenclatura y formulación y sus estructuras espaciales.Evaluación de las prácticas de laboratorio realizadas.