tema 6: proteinas area química biológica curso: bioquímica dra. silvia m. varas
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Tema 6: PROTEINAS
Area Química BiológicaCurso: Bioquímica
Dra. Silvia M. Varas
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Las proteínas
están formadas por unidades básicas
que corresponden a los aminoácidos, los cuales
se unen entre sí para formar una
estructura en cadena.
Son macromoléculas, de PM muy elevados.
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Iones Dipolares o Zwiteriones
Son las moléculas (como los aminoácidos) que tienen grupos cargados de polaridad opuesta
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A pH fisiológico un aminoácido es un ión
bipolar: el grupo amino esta protonado y el grupo
ácido carboxílico esta desprotonado
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FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
C
grupo -amino
grupo carboxilo
Son -amino ácidos
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Los aminoácidos se comportan como iones dipolos, anfóteros½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)
½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)
+
-
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Tipos de RADICALES
Cadenas NO POLAR: 7Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5Cadenas AROMATICOS: 3Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2
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NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
7 5 3
23
20 aminoácidos
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R sin carga, alifáticos
LEUCINA ISO LEUCINA
METIONINA
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA
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R sin carga, polares
SERINA TREONINA CISTEINA
ASPARAGINA GLUTAMINA
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R aromáticos
FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
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R con carga (-) a pH celular
ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)
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R con carga (+) a pH celular
LISINA ARGININA HISTIDINA
H+
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ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidadesaminoácidos
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASPrimaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
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Aminoácido Aminoácido
enlace peptídico : enlace amida
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
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extremoamino libre
“N terminal”
extremocarboxilo libre“C-terminal”
enlaces peptídicos
AA1 AA2 AA3 AA4
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Dipéptido: Péptido formado por 2 aminoácidos.
Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos.
Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de 6.000 Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).
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ESTRUCTURA PRIMARIA:corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína
y es mantenida por los enlaces peptídico
aminoterminal
carboxiloterminal
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ESTRUCTURA PRIMARIA
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LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
-hélice
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas formas extendidas se asocian formando láminas
Lámina plegada
HojasLáminas
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-hélice
Los radicales van dirigidoshacia afuera
Los puentes de hidrógenoson paralelos al eje central
de la hélice
La -hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
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Las láminas β se estabilizan por
puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de
cadenas diferentes
Los radicales de losaminoácidos van sobre y bajo el
plano medio
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vistadesdearriba
vistalateral
A. lámina antiparalela
B. paralela
vistadesde arriba
vistalateral
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La ESTRUCTURA TERCIARIAcorresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma ytiende a una forma “globular”
En su mantención participan los gruposradicales de los aminoácidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
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INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
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La ESTRUCTURA CUATERNARIAcorresponde a la asociacion de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre losradicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienenla estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Clasificación de proteínas según su forma molecular
Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)
Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo. Ej: queratina ; colágeno
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DESNATURALIZACION de las PROTEINAS
Es la perdida de la estructura 2º, 3º o 4º de una proteina.En algunos casos es reversible y en otros irreversibleEs causada por: tº, pH extremos, detergentes, etc.
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Propiedades Generales de las Proteínas
Acido-Base Solubilidad de las proteínasEfecto del pHEfecto de sales
Acido-Base: a pH fisiológico, la cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.La carga neta será diferente para cada proteína y se conoce como pI.
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pI= Punto isoeléctrico
pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-);
es decir carga neta total nula ó cero.
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pI= 5,5
Pentapéptido “LE”
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Permite separar las proteínas en un campo eléctrico.
(-) cátodo
(+) ánodo
Electroforesis Es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.
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Si al pentapéptido “LE” se lo somete a un campo eléctrico:
pH del medio
Proteína tomará una carga:
En campo eléctrico migrará:
pH de su pI5,5
+ (CATION) Hacia polo (-)
pH de su pI - (ANION) Hacia polo (+)
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½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)
½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)
+ H+-
(-)
+ H+
(+)
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Solubilidad de las proteínas
Depende de varios factores, entre ellos:
1. De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos que conforman la proteína.
2. De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.
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A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.
Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína. Ejemplo
Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima. Ejemplo
Efecto de las sales
Efecto del pH
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Clasificación de las proteínas
Proteínas Simples
Proteínas Conjugadas(Apoproteína + Grupo Prostético)
• Albúminas
•Globulinas
•Histonas
•Escleroproteínas
• Nucleoproteínas
•Cromoproteínas
•Glicoproteínas
•Fosfoproteínas
•Lipoproteínas
•Metaloproteínas
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Proteínas de la Sangre
Hemoglobina
Derivados de la Hb
• Carboxihemoglobina
•Metahemoglobina
•Hemoglobina A1c
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Digestión y Absorción de
Proteínas
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Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.
No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta.
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Digestión
Estomago se produce: HCl 1. Pepsinógeno--------------------- Pepsina
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Digestión Intestino delgado, en el duodeno se produce:
La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas
reguladoras de la secreción del jugo pancreático. Y la enzima enteropeptidasa.
SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas
digestivas. Enteropeptidasa 1. Tripsinógeno----------------------- Tripsina Tripsina 2. Quimotripsinógeno --------------------- Quimotripsina Tripsina 3. Procarboxipeptidasa A y B ------------- Carboxipeptidasa
A y B Tripsina 4. Proelastasa ------------------ Elastasa
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Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.
Digestión II
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GLUCOGÉNICOS
GLUCOSA
CETOGÉNICOS
Cuerpos Cetónicos
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Alguna pregunta?