Rezolvare subiecte scris-biochimie Sub1.Monozaharide reprezentative: proprieti, structur.Introducere: Zaharidele sunt compui naturali. Numele lor de hidrai de carbon provine de la raportul hidrogen/oxigen egal cu cel din ap.Hidraii de carbon rezult prin fotosintez din dioxid de carbon i ap n prezena energiei luminoase

ClasificareZAHARIDEMonozaharidele nu hidrolizeaz n compui mai simpli.Oligozaharidele conin 2-8 resturi de monozaharide legate prin oxigen, care prin hidroliz trec n uniti de monozaharide.Polizaharidele sunt polimeri naturali cu mase moleculare foarte mari. Toate oligo- i polizaharidele prin hidroliz acid sau enzimatic trec n monozaharide.

1.Triozele: glicerin aldehida i dihidroxiacetona nu se gsesc n stare liber n natur, dar esterii lor cu acidul fosforic sunt intermediari n transformrile biochimice ale hidrailor de carbon2.Tetrozele, nu se ntlnesc n natur. Au fost obinute prin degradarea pentozelor3.Cele mai reprezentative sunt pentozele i hexozeleAldopentoze D(-)riboza i D-dezoxiriboza intr n structura acizilor nucleici (ARN, AND) i a unor coenzime necesare activitii enzimelor.

D(+)xiloza intr n constituia proteoglicanilor Se gaseste in polizaharidul xilan-este folosita in bacteriologie la identificarea unor bacterii

Cetopentozele: D-ribuloza i D i Lxiluloza apar ca intermediari n degradarea monozaharidelor.

Aldohexoze D(+)-glucoza natural sau dextroza se afl n stare liber n fructe i flori, este principalul zahr din snge combinat cu ea nsi se gsete n maltoz, amidon, glicogen i cu alte monozaharide n lactoz i zaharoz. este materie prim pentru formarea depozitelor de glicogen hepatic sau muscular. furnizeaz atomi de carbon i hidrogen pentru diferite sinteze care au loc n organism. este absent n condiii normale n urin.

D(+)-galactoza se gsete liber foarte rar este constituent al dizaharidului lactoz se sintetizeaz n glanda mamar din glucoz intr n constituia glicolipidelor, glicoproteinelor i a glicozamino-glicanilor.

D(+)-manoza nu se ntlnete liber n natur este hexoza component a glicoproteinelor este constituent al unor polizaharide din drojdii numite manani.

Cetohexoze D(-)-fructoza sau levuloza este cel mai dulce monozaharid este constituent al dizaharidului numit zaharoz alaturi de D-glucoz in mierea de albine se afl n urme n snge este abundent n lichidul seminal care mai conine i aminoacizi i vitamina C.

Sub 2.Derivai ai monozaharidelor - aminozaharuri i acizii: neuraminic, aldonici i uronici. Esteri ai monozaharidelor cu acidul fosforic

Aminozaharuri:D-glucozamina (2-amino-2-dezoxi-D-glucoza)-acidul hialuronicD-galactozamina (2-amino-2-dezoxi-D-galactoza) -condroitin sulfaii din cartilagii Gruparile -NH2 din aminozaharuri pot fi uneori acilate (-NH-COR) sau sulfatate (-NH-SO3H).

Acizii:Acidul neuraminiccondensare aldolic ntre acid piruvic i manozamin.

Acizi aldoniciDin D-glucoz se formeaz acid D-gluconic

Acizi uronici

Sub3. Legturi glicozidice. Legturi N-glicozidice (a sau b) cu amine, baze azotate, aminoacizi

n nucleozide legtura N-glicozidic se formeaz prin eliminarea de H2O ntre OH glicozidic al ribozei i o baz azotat:

Legturi O-glicozidicecu: alcool, fenol, acid, gruparea OH dintr-un aminoacid hidroxilat (serina sau treonina)

Legturi O-glicozidice se afl n: di i polizaharide Glicoproteine Proteoglicani Glicozaminoglicani Glicolipide produi de condensare ai acidului glucuronic cu steroizi sau bilirubina

Sub4.Dizaharide. Dizaharide reprezentative: proprieti, structur.Dizaharide reductoare, monocarboniliceMaltoza -apare pe parcursul degradrii amidonului (la plante) sau a glicogenului (la animale i la om)-Ca dizaharid, maltoza conine n structura ei dou resturi de glucoz-maltoza se utilizeaza la fabricarea unor dulcuri, specialitati de panificatie, cereale pentru micul dejun, etc. De asemenea aceasta diglucida se regaseste si in bere.

Izomaltoza

Lactoza - este un glucid care poate fi ntlnit n lapte.- face parte din categoria dizaharidelor, ea este alctuit din o molecul de d-galactoz i o molecul de d-glucoz,

Dizaharide nereductoareZaharoza (sucroza). Zaharoza trece n glucoz i fructoz sub aciunea invertazei, enzim ce se gsete n drojdii, plante dar i n organismul uman, unde se produce la nivelul intestinului subire.Zaharoza trece n glucoz i fructoz sub aciunea invertazei, enzim ce se gsete n drojdii, plante dar i n organismul uman, unde se produce la nivelul intestinului subire

Sub5.Polizaharidele (glicanii).Homoglicanii sunt polimeri: de glucoz numii glicani de manoz numii manani de galactoz numii galactozani, etc.

Cei mai rspndii sunt glicanii: celuloz, amidon, glicogen.

Amidonul se afl n vegetale, Amidonul este una dintre sursele energetice importante ale organismelor uman i animal.Nimerind n organism cu hrana,amidonul se supune hidrolizei enzimatice, transformndu-se in glucoz.este amestec de: amiloz liniar amilopectin ramificat Amiloza conine resturi glucozil legate a-(1,4)-glucozidic formeaz structuri helicoidale

Amilopectinaconine resturi glucozil legate a-(1,4) i a-(1,6)-glucozidic

Glicogenul este polizaharid Conine a-glucoz legat prin legturi a-(1, 4) i a-(1, 6)-glucozidice este mai ramificat dect amilopectina este forma de depozitare a glucozei, n cantiti mai mari n ficat i muchi. conine un singur capt reductor i mai multe capete nereductoare, unde au loc procesele de sintez i degradare.

Heteroglicanii sunt produi de condensare a mai multor tipuri de uniti structurale. cei mai rspndii heteroglicani sunt proteoglicanii i poliozidele bacteriene. Glicozaminoglicanii (GAG sau mucopolizaharide)StructuraGAG conin o unitate dizaharidic repetitiv format din: -aminozaharuri: -D-glucozamina; -D-galactozamina. -acizi uronici: -acid D-glucuronic; -acid L-iduronic

sunt 7 tipuri de GAG: acidul hialuronic condroitin 4 i 6 sulfaii dermatan sulfatul keratan sulfatii heparan sulfatul i heparina)

care difer prin:-natura celor 2 oze din constituia unitii dizaharidice;modul de legare n unitile dizaharidice;modul de legare al unitilor dizaharidice n macromolecul i numrul acestora;numrul i localizarea gruprilor sulfat;prin funcie i localizare.

Caracteristici generale: Sunt componeni ai matricei extracelulare sau substanei fundamentale care este localizat la suprafaa celulelor sau intercelular n: Cartilagii,tendoane,Piele,lichidul sinovial din articulaii; Sunt macromolecule liniare, care rein cantiti mari de ap, datorit numrului mare de grupri acide (-COO- i OSO3-) pe care le conin n structur. Formeaz soluii coloidale, geluri, care realizeaz un ciment intercelular flexibil, cu proprieti lubrifiante i antioc; GAG nu se afl n stare liber n esuturi cu excepia acidului hialuronic GAG se leag covalent cu proteinele formnd proteoglicani acidul hialuronic se asociaz ionic cu proteoglicanii.

Caracteristici proteoglicani se asociaz ntre ei i cu proteinele matrixuluicolagenulelastina fibronectina laminina cu acidul hialuronic formeaz agregate de proteoglicani

acioneaz ca site, care permit difuzia n spaiul extracelular doar a moleculelor mici nu i a celor mari partea polizaharidic a proteoglicanilor fiind polianion, leag cationi Na+ i K+ asigur turgescenta esuturilor; apa este atras osmotic n matrixul extracelular

Sub6.Glicoproteine. Oligozaharide - legate covalent de proteine liniare sau ramificate nu au unitate dizaharidic repetabil nu conin acizi uronici. Lanurile oligozaharidice sunt mai scurte dect n GAG (2-10 monozaharide) Glicopreoteinele conin cantiti variabile de carbohidrai (Ig 4% din masa lor; mucinele din sucul gastric 8%)

Legaturi O-glicozidice (oligozaharid serina sau treonina din protein)

Legturile N-glicozidice glicoproteine N-glicozilate: cu mult manoz, cu mult manoz i ali componeni i complexe. un miez polizaharidic se leag de protein prin azotul amidic al asparaginei

Funciile glicoproteinelorse ntlnesc la toate formele de via sunt ubicuitar distribuite; sunt componeni ai membranelor celulare sau ai matrixului celular; activitatea lor biologic este realizat de partea proteic partea glucidic are rol n reglarea funciei lor i n stabilirea destinaiei i duratei de existen a acestora.Sunt lubrefiani (ex: sunt componenti ai mucusurilor);Intervin n comunicarea intercelular, (fibronectina este implicat n transformarea neoplazic a esuturilor);Au rol de hormoni (ex: gonadotropinele, tireotropina);Au rol n aprarea organismului (ex: imunoglobulinele, interferonul, factorii sistemului complement);Au rol n coagularea sngelui ( fibrinogenul, trombina);Sunt lubrefiani (ex: sunt componenti ai mucusurilor);Intervin n comunicarea intercelular, (fibronectina este implicat n transformarea neoplazic a esuturilor);Au rol de hormoni (ex: gonadotropinele, tireotropina);Au rol n aprarea organismului (ex: imunoglobulinele, interferonul, factorii sistemului complement);Au rol n coagularea sngelui ( fibrinogenul, trombina);

Sub7.Elemente privind structura proteinelor. Peptidele sunt compui care se formeaz prin eliminarea apei ntre dou sau mai multe molecule de aminoacizi pe principiul cap-coad. In moleculele formate apar legturi amidice CO-NH- numite legturi peptidice. Peptidele au structuri omogene i proprieti fizice i chimice specifice. Unele peptide au funcii structurale, altele au funcii catalitice, antibiotice sau hormonale. Dup numrul de aminoacizi i a greutilor moleculare, convenional se disting: peptide produi cu un coninut mai mic de aminoacizi i cu structur mai puin complex, greuti moleculare sub 10.000; proteine produi cu structur complex tridimensional, cu greuti moleculare mai mari de 10.000.Capatul liber amino din peptide se numeste N-terminal, iar gruparea carboxil liber se numeste C-terminal

Dup compoziia chimic proteinele simple formate numai din aminoacizi (lizozimul, ribonucleaza). proteinele conjugate conin grupri adiionale (prostetice) hem (hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidazele); coenzime provenite din vitamine (succinat dehidrogenaza, transaminazele, lactat dehidrogenaza); metale (feritina, ceruloplasmina, carboxipeptidaza); acizi nucleici (ribozomii, nucleozomii); lipide (chilomicroni, lipoproteinele cu densitate foarte mic-VLDL, lipoproteinele cu densitate mic-LDL, lipoproteinele cu densitate mare-HDL); hidrai de carbon (imunoglobulinele, colagenul). Dup mrime i form Proteine globulareuor solubile n ap intracelulare: hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinele, ribonucleaza, lizozimul, citocromul c. Proteine fibrilareinsolubile n ap extracelulare, cu roluri de susinere: collagen, cheratin, miozin, elastin. Dup funcie Proteine cu rol structural: colagenul, elastina, keratina; Proteine cu rol catalitic (enzime): tripsina, chimotripsina, revers transcriptaza, ARN polimeraza. Proteine cu rol n aprare: imunoglobulinele , interferonii Proteine cu rol hormonal: insulina, glucagonul, parathormonul; Proteine cu rol n transport:- albuminele serice (transport cationi, vitamine, metabolii) -hemoglobina (transport oxigen) -transferina (transport fier)-apoproteinele (componente ale lipoproteinelor care transport trigliceride i colesterolStructura proteinelor Organizare structural: -structura primar;-secundar;-teriar;-cuaternar1. Structura primar a proteinelor sau structura covalent Structura primar precizeaz:-tipul;-numrul;-secvena resturilor aminoacidice din molecul Secvena aminoacizilor din proteine este determinat genetic-fiecare aminoacid proteinogen este codificat de una sau mai multe secvene de trei nucleotide numite codoni. Determinarea secvenei aminoacidice este important pentru patologia molecular. -anemia falciform rezult din nlocuirea Glu din poziia 6 a lanului b al hemoglobinei cu Val. 2. Structura tridimensional a moleculelor proteice Realizarea structurii secundare i teriare a proteinelor este determinat de: -axul catenei polipeptidice i cele -20 de tipuri de radicali legai la C

Structura secundar a proteinelor se refer la aranjamentul spaial al axului catenei polipeptidice Conformaia cea mai stabil este aceia n care se realizeaz cel mai mare numr de puni de hidrogen ntre gruprile NH- i CO- care aparin diferitelor grupri peptidice.

-elicea i structura Structura -helixLanul format din L-aminoacizi se rsucete n jurul unui ax, la nivelul legturilor simple, pentru ca gruprile CO- i NH- s devin adiacente stereochimic i s formeze puni de hidrogen Structura a se afl la proteinele fibrilare i globulare. Mioglobina, protein globular, conine structura a n proporie de 75% iar proteina fibrilar, keratina, conine aproape 100% structur a.-Structura b-foaie pliat Toate legturile peptidice componente sunt implicate n legturi de hidrogen care sunt perpendiculare pe axul catenei. Structura a, care se refer la legturile de hidrogen dintre punile peptidice din cadrul aceluiai lan polipeptidic, Structura b se refer la legturile de hidrogen dintre punile peptidice, care fac parte din lanuri polipeptidice diferite.Structura ac de pr sau -turn prolina i glicina sunt aminoacizii cei mai rspndii n cadrul acestei structuri Structura b este ntlnit n proporie de aproape 100% n proteina din mtase, fibroina. Structurile b n proteine conin ntre 2-12 catene polipeptidice Fiecare caten conine pn la 15 resturi aminoacidice, Structura proteinelor fibrilare: keratina, miozina, colagenul3. Structura teriar a proteinelor descrie mpachetarea lanului polipeptidic ca urmare a interaciunilor necovalente dintre radicalii R de la C este dictat de structura primar

Tipuri de legturi necovalente dintre radicalii R ai aa:- Legturi ionice- ntre radicalii cu sarcin negativ (din resturi aspartil, glutamil) -radicalii cu sarcin pozitiv ( din resturi lizil i arginil): Puni de hidrogen ntre radicalii cu grupri: -alcoolice (din resturi seril, treonil), -fenolice (din resturi tirozil), -amidice (din resturi glutaminil i asparaginil): Interaciuni hidrofobentre resturile aminoacizilor nepolari ca valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, alanin: Legturi disulfurice -ntre resturi de cistein 4. Structura cuaternar proteine oligomere, sunt alctuite din mai multe lanuri peptidice, de regul un numr mic i pereche Lanurile individuale denumite protomeri prezint fiecare structura sa primar, secundar i teriar. Asamblarea protomerilor, structura cuaternar, se realizeaz numai prin fore slabe necovalente Complementaritatea suprafeelor de contact asigur un grad nalt de specificitate structurilor cuaternare Importana structurii cuaternare Structura cuaternar permite reglarea activitii proteinelor Defectele pot fi reparate prin simpla nlocuire a subunitii

Sub.8. Hemoproteine: hemoglobina - rol fiziologic.proteine conjugate (hem + parte proteic): -hemoglobina;-mioglobina;-citocromii;-diverse oxidaze i peroxidazeHemoglobina protein intracelular tetrameric d culoarea sngelui fiecare subunitate a Hb = hem + globin, unde se leag oxigenul hem din Mb hem din Hb -este o proteina oligomeraPrincipalul component al sangelui s-a dovedit a fi hemoglobinaHemoglobina detine rolul esential in fixarea gazelor respiratorii, conferind hematiilor rolul primordial in respiratie.Molecula hemoglobinei contine 4 molecule de globina, un polipeptid format din 574 de aminoacizii, iar hemul este format din unirea fierului bivalent cu heterociclu tetrapirolic (protoporfirina), fiecare atom de fier bivalent, legand cate o molecula de oxigen.Pigmentul hem care se gaseste in hematiile vertebratelor le da culoarea rosie prin fierul pe care-l contine in molecula.

6. Hemoglobina Structura hemului

Rolul fiziologic al Hb Hb transport O2 de la plmn la esuturi CO2 i protonii de la esuturi la plmn. Factori care influeneaz eliberarea O2 de pe Hb:-temperatura -pH-ul-presiunea CO2-2,3-bisfosfogliceratul

Hb transport NO la celulele din pereii capilarelor tisulare favoriznd eliberarea O2

Sub9. Lipide: proprieti, rol, clasificare. se afl n: organismele vii, plante nu sunt produi de policondensare sunt greu solubile n ap sunt solubile n solveni organici nepolari (eter, benzen, cloroform Lipidele sunt un grup larg de molecule existente n mod natural, care include grsimi, ceruri, steroli, vitamine liposolubile, monogliceride, digliceride, fosfolipide i altele

Rolurile lipidelor

sunt principala form de depozitare a rezervelor energetice (triacilglicerolii din esutul adipos). sunt constitueni ai membranelor celulare i subcelulare (glicerofosfolipide, sfingolipide, colesterol) reprezint forma de transport a rezervelor energetice ale organismelor (lipoproteinele plasmatice) Reprezinta o bariera relativ impermeabila pentru trecerea unor molecule hidrofile controleaz procese metabolice importante (steroizii i eicosanoizii =derivai ai acidului arahidonic) studiul lipidelor biologic active (prostaglandine, tromboxani, leucotriene, lipoxine) acordarea Premiului Nobel in anul 1982. Lipidele au rol de: - vitamine, - hormoni, - izolatori electrici, termici i mecanici.Clasificarea lipidelor Dup solubilitate: Lipide nepolare, greu solubile n ap: triacilglicerolii i esterii colesterolului Lipide polare, cu caracter amfipatic: glicerofosfolipide sfingolipide colesterol Dup structur: Simple: Gliceride (acilgliceroli): esteri ai acizilor grai cu glicerolul; Ceride: esteri ai acizilor grai cu diveri alcooli (alcooli alifatici superiori, steroli, alcooli carotenoidici) (a) Grasimi: esteri ai acizilor grasi cu glicerol. Uleiuri: acizi grasi in stare lichida. (b) Ceruri: esteri ai acizilor grasi cu alcooli monohidroxilici cu masa moleculara mare. Complexe Glicerofosfolipide (fosfatide): cuprind glicerol, acizi grai, acid fosforic i un compus ce conine o grupare OH Sfingolipide: derivai ai amino- alcoolului nesaturat numit sfingozin. Derivate (formate prin transformarea metabilica a acizilor grasi) acizi grai alcooli alifatici superiori compui steroidici Carotenoizi terpene unele cetone, steroizi, aldehide (corespunzatoare acizilor grasi), prostaglandine, vitamine liposolubile lipidele simple i complexe sunt saponificabile (prin hidroliz se descompun n compui simpli) lipidele derivate sunt nesaponificabile (nu se scindeaz hidrolitic n compui simpli ) :

Sub10 .Acizi grai nesaturai Dup numrul de legturi duble: mononesaturai polinesaturai. Denumirea: -la numele hidrocarburii cu acelai schelet molecular se adaug: sufixul enoic pentru acizii cu o singur dubl legturdi-, tri-, tetra- enoic pentru acizii cu mai multe duble legturi. Aceti acizi sunt caracterizai prin Cn: m :-lungimea catenei (Cn) i -poziia dublelor legturi (m) -(ex. acidul palmitoleic: C16: 9, acidul arahidonic: C20: 5,8,11,14)

Numerotarea atomilor de carbon ncepe de la captul carboxi-terminal Carbonii 2 i 3 sunt adesea notai cu a i respectiv b Atomul de carbon al gruprii terminale metil este notat cu w desemnarea poziiei legturii duble se face n dou moduri D9 cnd numerotarea atomilor de carbon din caten ncepe de la gruparea carboxil -7 cnd numerotarea ncepe de la carbonul Acid oleicAcid 9-octadecenoicCH3-(CH2)7- CH=CH-(CH2 )7-COOH

Acid linoleicAcid 9,12-octadecadienoicCH3-(CH2)4- (CH=CH-CH2 )2-(CH2)6-COOH

Acid arahidonicAcid5,8,11,14eicosatetraenoicCH3-(CH2)4 - (CH=CH-CH2 )4-(CH2)2-COOH

Importanta biochimica a acizilor grasi nesaturati menin creterea normal i de reproducere a animalelor inferioare previn leziunile eczematoase ale pielii- scad nivelul colesterolului seric (de tip polinesaturate) Acizii grai saturai i nesaturai au proprieti detergente datorit moleculei amfipatice n ap formeaz micelii

Sub11. Gliceride (acilgliceroli).

Sunt lipidele cele mai abundente din natur Sunt componentele grsimilor de rezerv din esuturi se gsesc i n lipoproteinele plasmatice. Acilglicerolii sunt esteri ai glicerolului (propantriol) cu acizi grai. Ei pot fi: mono, di- sau tri- acilgliceroli (TAG). Proprietile fizice i fiziologice ale AG sunt determinate de lungimea catenei i gradul de nesaturare acizii grai nesaturai sunt lichizi. solubilitatea n ap scade cu creterea catenei punctul de topire crete cu numrul atomilor de carbon i scade cu creterea nesaturrii lipidele membranare sunt mult mai nesaturate dect lipidele de depozit Mono- i diacilglicerolii: sunt intermediari n cursul sintezei i degradrii TAG se gsesc n esuturi n cantiti mici au caracter slab amfipatic Triacilglicerolii (trigliceridele), TAG: sunt compui hidrofobi, nepolari. nu sunt implicai n procese osmotice pot fi depozitai n cantiti foarte mari n celule nu sunt constitueni ai membranelor celulare Cele mai rspndite sunt trigliceridele mixteRolurile triacilglicerolilorTAG = rezerv energetic de cea mai mare eficient Lipoliza glicerol i acizi grai care trec n snge Acizii grai sunt utilizai de toate esuturile, cu excepia creierului, pentru producerea de energie sau ca surs de C pentru biosinteza lipidelor Glicerolul este utilizat de ficat pentru sinteza de glucozGlicerofosfolipide sau fosfatide Sunt constituenii majori ai membranelor celulare: eritrocitare, mitocondriale

Fosfatidil colinele (lecitine) - se afl n structurile lipoproteice membranare

Sub12.Vitamine liposolubile.

Vitamine liposolubile: A, D, E i K conin un rest izoprenic:

Vitamine A- fac parte din grupa carotenoidelor, sunt deci politerpenoideVitamina A este necesar organismului uman, cu deosebire n perioadele de cretere n nlime . Ea joac rol n percepia vizual i n reglarea metabolismului general. In procesul vederii este implicat direct rodopsina sau purpura vizual, o combinaie a 11-cis-retinalului cu proteina numit opsin. (Baza Schiff format prin condensarea grupelor CHO din retinal cu H2N- din opsin).Proprietati: - este un ulei care a fost obtinut si sub forma de cristale galbene care isi pierde proprietatile de vitamina prin hidrogenare; se gaseste un lapte, unt galbenus de ou, ficat, rinichi, iar sub forma de provitamina in morcov, ardei, bostanVitaminele K(vitaminele antihemoragice)Mentin proprietatea de a se coagula a sngelui. Lipsa lor conduce la hemoragii gastrointestinale, nazale, cutanate.

Vitaminele E( Tocoferoli)-

Tocoferolii sunt antioxidani naturali. Vitaminele E sunt indispensabile bunei funcionri a organelor genitale, intervin n metabolismul hidrailor de carbon favoriznd depunerea de glicogen n esuturi, n oxidrile celulare i n metabolismul creatininei din muschi. Lipsa lor produce degenerarea muschilor i alte efecte nedorite. Sub 13.Enzime. Definiie. Nomenclatur i clasificare. Exemplificare. Sunt substante ce catalizeaza reactiile biochimice. Aceste enzime fac posibil in conditii compatibile cu viata realizarea unor serii de reactii chimice care in vitro se petrec in conditii incompatibile cu viata. Cu ajutorul enzimelor celulele pot realiza o serie inteaga de reactii in conditii blande. Fenomenele guvernate de enzime sunt cunoscute din cele mai vechi timpuri.Se denumesc, cel mai adesea, dupa natura substratului asupra caruia actioneaza, la care se adauga sufixul aza (lipaza, proteinaza, maltaza). ClasificareDupa natura reactiilor pe care le genereaza pot fi -hidrolaze, -esteraze, -formilaze. Exista si denumiri uzuale care nu se incadreaza in aceasta categorie: tripsina, pepsina.Fiecare enzima se caracterizeaza printr-un cod format din 4 cifre separate intre ele prin puncte ce au anumite semnificatii si care se scriu in fata numelui fiecarei enzime. Prima cifra indica clasa din care face parte enzima. Conform Comisiei de Enzime (CE) a IUB, dupa felul reactiilor pe care le catalizeaza exista 6 clase principale care la randul lor se impart in subclase pe baza specificitatii de substrat a acceptorului utilizat. 1) E.C.1.-.-.- clasa oxidoreductazelor- catalizeaza reactiile de oxido-reducere implicand transfer de proton sau electron. 2) E.C.2.-.-.- clasa transferazelor- catalizeaza reactiile de transfer ale unor grupari specifice, resturi de molecule de pe un substrat donor pe un substrat acceptor. 3) E.C.3.-.-.- clasa hidrolazelor- catalizeaza reactiile de hidroliza a moleculelor de substrat. 4) E.C.4.-.-.- clasa liazelor- catalizeaza reactiile de degradare in care nu intervin procesele de hidroliza sau oxido-reducere. 5) E.C.5.-.-.- clasa izomerazelor- catalizeaza reactiile de izomerizare si racemizare (rearanjare intramoleculara a atomilor sau gruparilor functionale din molecula substratului). 6) E.C.6.-.-. clasa ligazelor (sintetazelor)- catalizeaza reactiile de sinteza (implica consum de ATP). A doua cifra (B) se refera la subclasa din care face parte enzima (SUBCLASA ENZIMATICA). Indica felul gruparii sau o legatura chimica din molecula substratului implicate in reactia biochimica sau enzimatica. In clasa hidrolazelor, spre exemplu, se pot mentiona subclasele: esterase, glicozidaze, amidaze. A treia cifra (C) se refera la subdiviziuni din interiorul subclaselor si indica de obicei natura chimica a substratului, natura receptorului (Numarul substartuluispecific sau al cofactorului enzimatic). In subclasa esterazelor exista mai multe grupe de enzime ce actioneaza numai asupra anumitor substraturi ( fosfolipazele actioneaza numai asupra fosfolipidelor, tanazele asupra taninurilor). A patra cifra indica (D) indica pozitia sau numarul de ordine al enzimelor in diferite subclase si grupuri. In cazul in care unele subdiviziuni sau unele reactii chimice nu se pot defini precis se utilizeaza si altele, reprezentate in cod prin cifra 99.

Din punct de vedere chimic, enzimele de tip proteic sunt formate din dou componente: componenta proteic, apoenzima i componenta neproteic, cofactor sau coenzim (dup modul de legare cu apoenzima).Coenzima cnd se leag de apoenzim prin legturi slabe, disociabile iCofactor cnd gruparea prostetic se leag de apoenzim prin legturi covalente, nedisociabile. Proprietati Majoritatea sunt substante solubile in apa si solventi organici si solutiile au caracter coloidal. Sarcina coloizilor variaza cu pH ul. Sunt caracterizate ca si proteinele de punct izoelectric. Principala actiune a enzimelor: biocatalizatori fiindc modifica viteza de reactie fara sa se consume si cantitati mici de enzime produc transformarea unei cantitati mari de substrat. Au o serie de proprietati specifice: specificitate mare de substrat (au capacitatea de a actiona asupra numai unuia dintre substraturi exemplu: ureaza), au specificitate de reactie sau de actiune (esterazele), au specificitate sterica (se obtine o singura configuratie), au sensibilitate la variatiile de pH, temperatura. Activitatea enzimatica este si functie de concentratia substratului si a enzimei si exista enzime care sunt elaborate sub forma inactiva dar devin active sub influenta unor enzime. Actiunea enzimelor este influentata de radiatii, raze X, ultraviolete, presiune, agenti chimici.

Exemple de enzime si coenzimeGrupa hidrolazelor: Amilazele au proprietatea de a hidroliza amidonul si glicogenul. actioneaza atat in regnul vegetal cat si animal Peptidazele (proteaze) scindeaza legaturile peptidice Grupa transferazelor: - Transaminazele catalizeaza o reactie extrem de importanta in cadrul aminoacizilorGrupa oxidoreductazelor: dehidrogenazele(enzime transportoare de H, NAD);

Sub14.Cinetica reaciilor enzimatice: factorii care influeneaz activitatea enzimatic. Reactiile spontane in care unul sau mai multi reactanti se transforma instantaneu in produsi sunt rare. Reactantilor trebuie sa li se furnizeze o cantitate de energie egala cu energia de activare. Catalizatorii in general si enzimele in special accelereaza reactiile posibile din punct de vedere termodinamic micsorand valoarea energiei de activare.(E = Ea) Studiile care s-au facut privind cinetica reactiilor enzimatice au aratat ca in cazul unei reactii de tipulA + B C + Ddin punct de vedere chimic se constata ca energia de activare Ea trebuie sa atinga o valoare destul de mare; din punct de vedere enzimatic reactia cunoaste doua valori ale Ea.

Datorita naturii duale a enzimei, reactia are loc in doua etape (I, II).I- enzima se leaga de substratII- are loc reactia propriu-zisa (catalizare)

Sunt doua valori ale Ea: E1 pentru formarea complexului si E2 pentru reactia propriu-zisa. Viteza reactiei creste proportional cu concentratia substratului numai pana la o anumita valoare a concentratiei, dupa care ramane constanta. Viteza de reactie a reactiei catalizate de enzim este proportionala cu concentratia enzimei (v = K[enzima])

Turn Over Number, kcat -= arata cate molrcule de substrat poate cataliza o molecula de enzima

Sub15.Hormoni. Definitii. Clasificare. Structuri chimice. Exemplificare hormoni sexuali si tiroidieni. Hormonul este: o substan chimic elaborat de o celul sau un grup de celule specializate (celule endocrine), i transportat prin sistemul circulator la o celul int, care rspunde printr-o modificare a funciei sale. un mesager primar care duce informaia de la celulele senzor (care percep modificrile din mediu), la celulele int (care rspund la modificri) Clasificare:1.Dup locul de sintez i aciune: Hormoni endocrini (ex. insulina produs de pancreas acioneaz asupra celulelor int din alte esuturi). Hormoni locali:-Hormoni paracrini, (ex. somatostatina produs de celulele de tip D din pancreas, acioneaz asupra celulelor de tip A sau B invecinate care secret glucagon i insulin). (neurotransmitori, transmit impulsul nervos de la o celul nervoas la alta sau de la o celul nervoas la una muscular (inducnd sau imhibnd contracia muscular). -Hormoni autocrini, (ex. tromboxanul produs de trombocit acioneaz chiar asupra trombocitului). Muli factori de cretere acioneaz autocrin. Semnalizarea autocrin este comun celulelor tumorale. 2.Dup natura chimic. Hormoni derivai de la aminoacidul tirozin: catecolaminele i tiroidienii. Hormoni de natur polipeptidic sau proteic: insulina, glucagonul, parathormonul, calcitonina, somatostatina, hormonii hipotalamo-hipofizari, etc. Hormoni derivai dintr-un nucleu steroidic: -steroizi: mineralocorticoizi, glucocorticoizi, sexuali.-pseudosteroizi: 1,25-dihidroxi colecalciferol (calcitriol). Hormoni derivai din acidul arahidonic numii eicosanoizi: prostaglandine, tromboxani, leucotriene, lipoxine. 3.Dup modul de sintez hormoni sintetizai i secretai ca atare (catecolaminele, aldosteronul, estradiolul, T3); hormoni sintetizai i pstrai n glanda respectiv ntr-o form inactiv de prohormon sau preprohormon. Pre-pro-hormon Pro-hormon Hormon Activarea:-n glanda productoare, ex. preproinsulina se activeaz n pancreas,-n esuturile periferice, ex. hormonul tiroidian T4 se transform n forma activ T3 n esuturile int4.Dup modul de aciune asupra fluxului de energie metabolic Hormoni implicai n depozitarea energiei metabolice ex.insulina. Hormoni implicai n mobilizarea energiei metabolice, ex. glucagonul, catecolaminele, cortizolul, somatotropina (hormonul de cretere).5.Dup solubilitatea n ap. Hormonii liposolubili (steroizi, tiroidieni, acid retinoic, calcitriol) Hormoni hidrosolubili (peptide ca insulina, glucagonul, etc., sau amine ca adrenalina, histamina)Hormonii sexuali Hormonii sexuali masculini (androgeni): sintetizai n celulele interstiiale (Leyding), din testicul: testosterona i dihidrotestosterona (se formeaz i n esuturile int din testosterona circulant); sintetizai de cortexul suprarenalei: dehidroepiandrosterona, androstendiona (care n testicul este intermediar n sinteza testosteronei).Hormonii sexuali feminini estrogeni: estradiol, estriol, estron; gestageni: progesteron Estrogenii sunt sintetizai n cantiti mari de ctre foliculii ovarieni i n cantiti mai mici n testicul,ficat, piele. Precursorii estrogenilor sunt: testosterona i androstendiona Estrogenii au rol n: -dezvoltarea i meninerea caracterelor sexuale primare i secundare; -favorizeaz dezvoltarea primelor stadii ale ciclului ovarian; -stimuleaz sinteza de proteine necesare muchiului uterin.

Hormonii tiroidieni- Hormonii tiroidieni sunt derivai iodurai ai compusului ipotetic, tironin, derivat de la tirozin.

Sub 16.Aminoacizi. Clasificari. Structuri chimice. Metabolismul aminoacizilor. Biosinteza aminoacizilor.

Datorit acestei structuri (zwitterion) aminoacizii au caracter amfoterIn mediu acid se comport ca baze, care capteaz protonul i trec n cationi. In mediu bazic se comport ca acizi, care neutralizeaz ionii hidroxil formnd astfel anioni

Dupa functia biochimica in organismul mamiferelor:Aminoacizi- esentiali- neesentiali (comuni)

DenumireSimbol scriere peptide

GlicinaGlyG

AlaninaAlaA

ValinaValV

LeucinaLeuL

IzoleucinaIleI

MetioninaMetM

TriptofanTrpW

ProlinaProP

FenilalaninaPheF

SerinaSerS

CisteinaCysC

TreoninaThrT

TirozinaTyrY

GlutaminaGlnQ

AsparaginaAsnN

Acidul asparticAspD

Acidul glutamicGluE

LizinaLysK

ArgininaArg R

Histidina His H

Reacii cu acizi i baze. Punct izoelectric. In stare solid -aminoacizii exist sub form de amfion. In soluie exist n echilibru cei trei ioni, predominnd amfionii (II) Datorita caracterului polar al aminoacizilor, solutiile de aminoacizi supuse curentului electric se observa ca migreaza spre catod, o serie de aminoacizi si spre anod, alta serie de aminoacizi, in functie de sarcina. Sensul curentului este dat de pH-ul mediu. pH-ul la care numarul sarcinilor cationice este egal cu numarul sarcinilor anionice se numeste pH izoelectric.

Valoarea pHi depinde de structura aminoacidului, respectiv de prezena unei grupe bazice sau acide suplimentare Deci pHi este o constant caracteristic, individual, a aminoacidului.Solubilitatea aminoacizilor la pHi este minim, muli aminoacizi precipit, proprietate folosit la separarea aminoacizilorMETABOLISMUL AMINOACIZILORBiosinteza aminoacizilorSinteza aminoacizilor in organismele vii pleaca, de regula, de la intermediarii care apar in metabolismul glucidelor. In functie de aminoacidul principal rezultat in acest proces, aminoacizii pot fi grupati in sase familii. Astfel, de exemplu, intreaga familie a acidului glutamic provine de la acidul -cetoglutaric, iar acesta rezulta din ciclului Krebs (ciclul acizilor tricarboxilici). Aceasta cuprinde acidul L-glutamic, L-glutamina, L-prolina si L-arginina.Aminoacizii aromatici provin din intermediarii cei mai importanti ai glicolizei (acidul fosfoenolpiruvic) si ai ciclului pentozelor (eritrozo-4-fosfatul).Grupele amino ale aminoacizilor provin, direct sau indirect, din amoniac prin intermediul acidului glutamic.Aminoacizii sunt utilizati pentru sinteza de proteine specifice, enzime si hormoni de natura polipeptidica sau proteica sau pot fi metabolizati cu formarea unor compusi intermediari folositi in sinteza bazelor azotate sau a altor compusi. De asemenea, pot suferi o degradare oxidativa completa servind astfel ca sursa energetica. Aminoacizii metabolizati la acetat si acetoacetat sunt considerati cetogenici. Conversia oxaloacetatului la fosfoenolpiruvat conduce in final la obtinerea de glucoza atunci cand hidratii de carbon sunt deficitari. Din acest motiv, unii aminoacizi se numesc glicogenici.Dezaminarea aminoacizilor reprezinta o degradare a aminoacizilor cu formare de amoniac si acizii corespunzatori (-cetoacizi, hidroxiacizi, acizi carboxilici saturati, acizi carboxilici nesaturati) dupa cum se desfasoara dezaminarea (reductiva, hidrolitica, oxidativa).CICLUL UREOGENETICIn procesele de dezaminare a aminoacizilor, precum si in alte reactii metabolice, apare amoniac, un compus extrem de toxic pentru celula vie si care este eliminat din corp sub forma de uree.Arginina constituie sursa de formare a ureei (fig.) Procesul are loc numai in ficat unde se afla arginaza, o enzima cu M = 120.000 si care contine doua subunitati identice legate intre ele prin intermediul ionilor de mangan. In cursul hidrolizei argininei se elibereaza uree si ornitina, aceasta participand la fixarea carbarmoilfosfatului. Acesta din urma este sintetizat din amoniac si bioxid de carbon, in prezenta carbamoilfosfat sintetazei si a unei molecule de ATP. Ureea astfel formata este transportata de sange la rinichi si eliminata prin urina.

Sub 17 Generalitati privind metabolismul proteinelor. METABOLISMUL PROTEINELORSinteza proteinelor necesita o sursa de energie metabolica (ATP) si aminoacizi care sunt precursorii intermediari ai proteinelor.Proteinele sunt mai intai sintetizate in structurile intracelulare continute in microzomi, dupa care sunt transferate catre alte componente celulare. Incorporarea aminoacizilor in proteine la nivelul fractiei microzomale necesita ATP. Nu este necesara intreaga celula atunci cand se studiaza biosinteza proteinelor in vitro, ci numai fragmente de microzomi.Sinteza proteinelor incepe de la capatul C-terminal si se continua spre capatul N-terminal. La 37C, un singur ribozom poate sintetiza un intreg lant de hemoglobina (146 resturi de aminoacid) in aproximativ 3 minute, adica in mai putin de o secunda pentru un rest de aminoacid incorporat. In E. coli si in alte bacterii, crescand in conditii optime, un ribozom functional poate insera in lant aproximativ 20 aminoacizi pe secunda.Sinteza lantului polipeptidic are loc in patru etape principale1. Activarea se desfasoara in citoplasma unde aminoacizii sunt esterificati enzimatic cu ARN, corespunzator, pe seama energiei furnizate de ATP.Cei douazeci de aminoacizi din citosol sunt esterificati cu ARN, sub actiunea unei clase de enzime, numite aminoacil-ARN sintetaze.Toate aceste enzime au nevoie absoluta de Mg2+ si toate contin unul sau mai multe grupe SH care sunt esentiale pentru activitatea lor enzimatica.Transferul unui aminoacid pe ARN-ul respectiv se realizeaza in doua etape distincte. In prima etapa, ATP reactioneaza cu aminoacidul formandu-se un intermediar legat de enzima, aminoacil-acid adenilic. La acest intermediar, grupa COOH a aminoacidului este legata, printr-o legatura macroergica de grupa 5'-fosfat din AMP. In a doua etapa, grupa acil este transferata de pe AMP la capatul 3' al ARN-ului corespunzator aminoacidului, urmata de eliberarea produsilor, un aminoacil-ARN, si acidul adenilic.

3. Elongarea sau alungirea presupune adaugarea secventiala de noi resturi de aminoacil transferati enzimatic de pe esterii aminoacil-ARN, fiecare dintre ei fiind legati de ribozom ca raspuns la un codon specific sau triplet de baze din molecula ARNm. Dupa formarea fiecarei noi legaturi peptidice, ribozomul aluneca de-a lungul ARNm pentru a aduce urmatorul codon in dreptul aminoacil-ARN, proces care necesita energie sub forma de GTP.Astfel, ciclul de elongatie decurge in trei etape:-Legarea noului aminoacil-ARN; -Formarea legaturii peptidice;-Translocatia care are loc dupa formarea legaturii peptidice.

4. Terminarea. Lantul polipeptidic este complet cand se ating semnalele corespunzatoare de pe ARNm; produsul este apoi desprins de pe ribozom, proces care necesita prezenta unor proteine specifice numite factori de desprindere.Terminarea sintezei lantului polipeptidic este semnalata de unul din cei trei codoni de stop de pe ARNm.Desprinderea polipeptidil-ARN, de pe ribozom este initiata de cele trei proieine specifiee, factorii de desprindere, notati cu R1, R2 si R3. Acestia se leaga de ribozom pentru a permite deplasarea polipeptidil-ARNt.Legatura esterica dintre lantul polipeptidic si ultimul ARNt, este apoi hidrolizata, prin actiunea unei peptidiltransferaze, a carei actiune catalitica si specificitate pare sa fie modificata de factorii de desprindere legati de ribozom. Odata ce polipeptidul este desprins, sunt eliberati si ultimul ARNt, si ARNm. Ribozomul liber 70S se disociaza in subunitatile sale 50S si 30S, proces care necesita prezenta unuia dintre factorii specifici de initiere si, astfel, poate incepe sinteza unui nou lant polipeptidic.Sub18 Fermentatia alcoolica.

Fermentaia alcoolic, (Saccharomyces), reprezint o alternativ a cii de metabolizare a piruvatului n condiii anaerobe. Pn la piruvat etapele glicolizei sunt comune.In acest proces, o molecula de hexoza, capabila sa fermenteze, dizolvata in apa, sufera o descompunere obtinandu-se alcool etilic si bioxid de carbon.1. Formarea monozaharidelor fosforilate2. Decondensarea aldolica3. Formarea acidului D-fosfogliceric4. Formarea acidului piruvic5. Formarea alcoolului etilic6. Procese secundare

Sub 19.Degradarea anaeroba a zaharidelor: glicoliza.

Sub20.Catabolismul aerob al glucozeiCatabolismul aerob al glucozei Biodegradarea glucidelor, lipidelor si a proteinelor au o etap comun, etapa final care se desfsoar n mitocondrii, si utilizeaz acidul piruvic si acetilCoA rezultate din etapele anterioare. Aceast etap final este cunoscut sub denumirea de respiratie aerob si se realizeaz n dou etape: ciclul Krebs si fosforilarea oxidativ din care rezult energie, dioxid de carbon si ap.

n matricea mitocondrial, substratul (acidul piruvic sau acetil CoA) este decarboxilat si dehidrogenat, rezultnd CO2 si substante puternic reductoare NADH+H+ , FADH2 sau macroergice GTP. Reactiile biochimice care au loc n aceast etap sunt cunoscute sub denumirea de ciclul Krebs, ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul acidului citric. ciclul Krebs sau ciclul respirator este o parte importanta a fermentaiei aerobe. Este procesul de degradare a glucidelor cu ajutorul oxigenului. In procesul de respiratie se obtin ca produsi finali CO2 si H2O si o mare cantitate de energie. Degradarea glucidelor prin ciclul respiratiei este un process invers fenomenului de fotosinteza. Energia degajata in cazul degradarii oxidative provine din energia acumulata in substante in procesul de sinteza respectiv de fotosinteza. Prin respiratie se intelege totalitatea proceselor biochimice ce transforma un compus organic in unul mai simplu cu eliberare de energie chimica. Dupa numeroase cercetari s-a stabilit ca degradarea aeroba a glucidelor in ciclul respiratiei se produce in 2 etape principale: In prima etapa se produc aceleasi reactii ca si in ciclul glicolizei, pana la formarea acidului piruvic, iar in etapa a II a se produce oxidarea acidului piruvic printr-un alt ciclu de reactie in CO2 si H2O. Degradarea aeroba a acidului piruvic se face printr-un ciclu de reactie ce poarta numele de ciclul Krebs care sta la baza procesului respirator =ciclul acizilor tricarboxilici= ciclul acidului citric. Ciclul Krebs este prezent in toate tesuturile si reprezinta unul din procesele biochimice fundamentale pentru organismele vegetale si animale.

Prima etap a ciclului Krebs este reprezentat de decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic, n prezenta coenzimei A, reactie din care rezult acetil CoA si CO2. Protonii proveniti din dehidrogenare sunt acceptati de NAD+, rezultnd NADH+H+. Acetil CoA rezultat este fixat pe un acceptor: oxalacetatul, care o introduce n ciclul Krebs, prin formarea unei molecule de citrat, iar coenzima A este regenerat. Citratul este izomerizat n prezenta enzimei aconitaz formnd o molecul de izocitrat care este decarboxilat la -cetoglutarat si dioxid de carbon, iar hidrogenul este transferat la NAD+, care se reduce la NADH+H+.-Cetoglutaratul este decarboxilat n prezenta coenzimei A si a enzimei cetoglutarat dehidrogenaz, rezultnd succinil CoA, dioxid de carbon si NADH+H+, iar n etapa urmtoare succinil CoA este convertit la succinat si GTP n prezenta enzimei succinil CoA sintetaz.Succinatul este dehidrogenat n prezenta enzimei succinat dehidrogenaza cu formare de FADH2 si fumarat, care este convertit n malat de ctre enzima fumaraz. n ultima etap are loc dehidrogenarea malatului la oxalacetat n prezenta enzimei malat dehidrogenaz, iar hidrogenul rezultat din aceast reactie este utilizat la reducerea NAD-ului la NADH+H+.

Prin urmare, CO2 se formeaz din decarboxilarea acizilor piruvic, izocitric si -cetoglutaric, astfel dintr-o molecul de hexoz rezult 2 molecule de acid piruvic, prin metabolizarea crora se formeaz 6 molecule de dioxid de carbon.Ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul Krebs reprezint etapa final a procesului de biodegradare a substantelor organice, ce se desfsoar n mitocondrii si din care rezult ntroprim etap dioxid de carbon si substante puternic reductoare, care prin oxidare, elibereaz H+ si e- ce sunt transportati printr-un lant de complexe transportoare de electroni si cedati O2, formnd apa de respiratie si ATP.

1