proteinas dani
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METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Função das proteínas• Hormônios e receptores• Enzimas• Neurotransmissores• Proteínas estruturais• Proteínas contráteis• Proteínas motoras• Proteínas transmembranas• Milhares de peptídeos reguladores,
sinalizadores, entre outros
Estrutura da Proteína
• Primária • Secundária• Terceária• Quartenária
Estrutura Primária
Estrutura secundária
Estrutura Terceária
Estrutura Quartenária
AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA BÁSICA
Ligação Peptídica
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• A proteína ingerida através da dieta é hidrolisada pelo trato gastrointestinalem aminoácidos
• Os aminoácidos ingeridos são utilizados para síntese de proteínas
• Os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de energia
PEPSINA
TRIPSINA
QUIMIOTRIPSINA
ELASTASE
CARBOXIPEPTIDASE A
CARBOXIPEPTIDASE B
Enzimas envolvidas na digestão de proteínas
TRIPSINA
• Carbonila: lisina ou arginina
PEPSINA ( estômago)Aminoácidos
Aromáticos:Fenilalanina,
triptofano, tirosina
As outras enzimas liberadas no intestino delgado são ativadas pela ação da tripsina. que hidrolisa parte destes enzimogênios,
tornando-os ativos
ENZIMAS INT DELGADO
CARBOPEPTIDASE A
• Carboxila terminal: valina, leucina, isoleucina, alanina
CARBOPEPTIDASE B
• Carboxila terminal: arginina e lisina
QUIMIOTRIPSINA• Carboxila terminal:
metionina, leucina e aas aromáticos
ELASTASE• Resíduos de alanina,
serina ou glicina
Absorção dos aminoácidos
• Após absorção os aas caem na corrente sanguínea
• Tecidos alvo e fígado
• Pool de aminoácidos (fígado)
• Turnover proteíco (20% TMB)
Destino dos aas na célula
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia (fígado e músculo)
• Músculo: alanina, aspartato, glutamato, leucina, isoleucina e valina
REAÇÃO DE TRANSAMINAÇÃO
TERMINAÇÃO CARBOXILA
TERMINAÇÃO AMINA
PARA QUE OS AMINOÁCIDOS POSSAM SER UTLIZADOS COMO FONTE DE ENERGIA, ELES DEVEM PRIMEIRAMENTE SOFRER UMA TRANSAMINAÇÃO, OU SEJA, RETIRADA DE SEU RADICAL AMINO
ENZIMAS: TRANSAMINASES E AMINOTRANSFERASES
DEPENDENTES DO PIRIDOXAL FOSFATO(VIT B6)
AMINA TRANSFERIDA PARA α-CETOGLUTARATO = FORMAÇÃO DE GLUTAMATO
MÚSCULO• Degradação de
aminoácidos de cadeia ramificada (Isoleucina, leucina e valina)
• Piruvato se junta com a amônia e forma alanina
• Alanina vai para o fígado e transfere amônia para o α-cetoglutarato
DESTINO DO GLUTAMATO
• ARMAZENA A AMÔNIA PARA POSTERIOR SÍNTESE DE OUTROS AMINOÁCIDOS
• SOFRE DESAMINAÇÃO OXIDATIVA NA MITOCÔNDRIA , LIBERANDO AMÔNIA
• Esta reação é dependente de água e forma NADPH+H+. A enzima responsável por esta conversão é a GLUTAMATO DESIDROGENASE
Destino da cadeia carbônicaDestino da cadeia carbônicaDestino da cadeia carbônica• Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer
transaminação, irão para vias diferentes, formando metabólitos distintos.
• METABÓLITOS FORMADOS:• Piruvato• Acetil-CoA• α-cetoglutarato• Succinil-CoA• Fumarato• Oxalacetato
Aminoácidos degradados a piruvato
Aminoácidos degradados a
α-cetoglutarato
Áminoácidosdegradados a Succinil-CoA
Aminoácidos degradados à Acetil CoA
Aminoácidos degradados em oxalacetato
Aminoácidos degradados a
fumarato
CICLO DA URÉIA• A amônia formada no fígado é tóxica e
tem que ser transformada em uréia • A uréia é eliminada pelos rins (30-40g dia)
SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são sintetizados por vias diferentes:
• α- cetoglutarato: glutamato, glutamina, prolina, arginina
• Oxalacetato: Aspartato, lisina asparagina, treonina, metionina, isoleucina
• Piruvato: alanina, valina, leucina
• 3-fosfoglicerato: serina, glicina, cisteína
• Fosfoenolpiruvato: tirosina, triptofano, fenilalanina
• Ribose 5-fosfato: histidina
AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE MOLÉCULAS
• Porfirinas: glicina
• Creatina: glicina, arginina e metionina
• Glutationa: glicina, glutamato e cisteína
NEUROTRANSMISSORES:
• Catecolamina: tirosina
• GABA: glutamato
• Serotonina: triptofano
• Histamina: Histidina
Necessidades diárias de proteína
• 10 a 15% das necessidades energéticas
• 1g/Kg de peso por dia
• Atletas: necessidade de ingestão aumentada ou suplementação???
Metabolismo de proteínas na atividade
física
Síntese proteíca
• Alta intensidade: síntese (miosina, actina
• Intensidade Moderada: síntese (enzimas
Oxidativas)
Formação de energia
• Alta intensidade: 10% do gasto total de energia
• Intensidade moderada: cerca de 6% do gasto total de energia