proteinas
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PROTEIacuteNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)
bull Son biomoleacuteculas esenciales para la vida participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo
bull Existe una gran variedad de ellas con funciones especiacuteficas
bull Son producto de la decodificacioacuten del ARNm en el ribosoma
bull No se concibe la vida sin estas moleacuteculas
bull Resultan de la condensacioacuten (unioacuten) de aminoaacutecidos
Las proteiacutenas son moleacuteculas formadas por aminoaacutecidos
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Prolina Pro(P)
Fenilalanina Phe (F)
Triptoacutefano Trp(w)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
NH2O
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos
Aacutecido apaacutertico
Asp(D)
Aacutecido glutaacutemico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Cisteiacutena Cys(C)
Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Aminoaacutecidos esenciales
La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales
Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Las proteiacutenas son moleacuteculas formadas por aminoaacutecidos
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Prolina Pro(P)
Fenilalanina Phe (F)
Triptoacutefano Trp(w)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
NH2O
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos
Aacutecido apaacutertico
Asp(D)
Aacutecido glutaacutemico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Cisteiacutena Cys(C)
Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Aminoaacutecidos esenciales
La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales
Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Prolina Pro(P)
Fenilalanina Phe (F)
Triptoacutefano Trp(w)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
NH
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
NH2O
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos
Aacutecido apaacutertico
Asp(D)
Aacutecido glutaacutemico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Cisteiacutena Cys(C)
Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Aminoaacutecidos esenciales
La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales
Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos
Aacutecido apaacutertico
Asp(D)
Aacutecido glutaacutemico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH O
OH
NH2O
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviacioacuten Estructura
Cisteiacutena Cys(C)
Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
NH
NH
H2N
O
OH
NH2HN
N
O
OH
CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS
Aminoaacutecidos esenciales
La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales
Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Aminoaacutecidos esenciales
La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales
Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
ENLACE PEPTIDICO
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Formacioacuten enlace peptiacutedico
pi
e
r
d
e
pi
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PEacutePTIDO
SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL
PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS
LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS
enlace
peptiacutedico
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoaacutecido y otro
R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua
Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas
ENLACE PEPTIacuteDICO
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Estructura de la proteiacutenas
Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en
la moleacutecula proteica
Comprende varios niveles primario secundario terciario
cuaternario
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS
Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo
A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena
2 aa Dipeacuteptido
3 aa Tripeacuteptido
de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido
de 10 a 100 aa Polipeacuteptido
maacutes de 100 aa Proteiacutena
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Niveles estructurales en las proteiacutenas
bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos
bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido
a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten
peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros
bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena
bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades
bullsiendo cada una un polipeacuteptido
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo
3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo
5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo
N LysGlySerGlnHisLeuVal C
DNA
RNA
Proteiacutena
Estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
N
C
Mioglobina
Proteiacutena globular con
alto contenido en
a-heacutelice
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Fibrinoacutegeno
Proteiacutena fibrosa
con alto contenido
en a-heacutelice
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Proteiacutena fibrosa con
estructura b Fibroiacutena
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
- Efecto hidrofoacutebico
- Enlaces de hidroacutegeno
- Interacciones ioacutenicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Glucoacutegeno fosforilasa
(homotetraacutemero)
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas
Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)
quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional
Consecuencias inmediatas son
- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la
proteiacutena acompantildeada frecuentemente de
precipitacioacuten
- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas
- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Agentes desnaturalizantes
I Fiacutesicos
1 Calor
2 Radiaciones
II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena
1 Detergentes
2 Urea y guanidina a altas concentraciones
3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4 Reactivos de grupos -SH
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
renaturalizacioacuten
Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible
El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten
La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta
En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita
La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
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iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria
iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena
R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro
iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen
R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria
iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena
R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Clasificacioacuten proteiacutenas
bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser
Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina
Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
B Globulares
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Algunas Heteroproteiacutenas
bull Hemoglobina tiene grupo
prosteacutetico Hemo transporte
de O2 y CO2
bull Lipoproteiacutenas
bull Glucoproteiacutenas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN
Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES
Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea
piel huesos tejidos conjuntivos
Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)
Fibrina coagulacioacuten sangre
Elastina elasticidad arterias
Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos
Globulinas anticuerpos (defensas)
Histonas ADN (cromatina)
bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS
bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono
con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes
esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o
conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
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iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
LAS ENZIMAS
PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[wwwbajaryoutubecom]flv
iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
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Albuacuteminas
Globulinas
iquestQueacute son las enzimas (ez)
Son proteiacutenas
Aceleran las reacciones
quiacutemicas (RQ) ya que
disminuyen la energiacutea de
activacioacuten para que
puedan reaccionar los
reactantes
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energeacuteticamente desfavorables
b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
Estructura de la Enzima
TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv
Sitio activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
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iquestqueacute hemos aprendido sobre las
enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
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aminoaacutecidos
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Proteoglucanos
Hemoglobina
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Hormonal
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ContraacutectilAminoaacutecidos
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Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
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E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
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Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
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soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
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Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
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Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
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b)No se consumen en las RQ
c)Son muy especiacuteficas
d)Aceleran la RQ
e)Son reguladas por factores
externos temperatura pH
sustancias inhibidoras
iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
agregando ldquoasardquo
d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
e) Las denominaremos de la primera forma
iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
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Sitio activo
sitio activo
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donde se le une el sustrato para
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moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
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APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
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enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
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aminoaacutecidos
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E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
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Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
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soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
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Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
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Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
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iquestCoacutemo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente por el
sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo
b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se
llama lipasa
c) Tambieacuten se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ
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d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la
EZ se denomina deshidrogenasa
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iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO
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Sitio activo
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donde se le une el sustrato para
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enzima
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enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
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E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
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20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
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Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
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Ej
Ej
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Sitio activo
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Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
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que actuacutea la
enzima
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CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
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INORGAacuteNICO
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Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
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aminoaacutecidos
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Peacuteptidos o
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tienen
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E cuaternaria
E secundaria
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a heacutelice defin
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20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
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Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
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Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
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Ej
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Albuacuteminas
Globulinas
Estructura de la Enzima
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Sitio activo
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Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el
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TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
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enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
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Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
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Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
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Albuacuteminas
Globulinas
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Sitio activo zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en eacuteste
Sustrato es la
moleacutecula sobre la
que actuacutea la
enzima
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APOENZIMASENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINASPROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMAacuteTICO
INORGAacuteNICO
ORGAacuteNICO
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido
UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
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enzima
Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica
Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
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Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
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tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
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20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
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Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato
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Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos
La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
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E primaria
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Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
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Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
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Cromatina
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Ej
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Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas
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La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores
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oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas
Secuencia de
aminoaacutecidos
Conformacioacuten b
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEIacuteNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES
Estructural
Enzimaacutetica
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContraacutectilAminoaacutecidos
Enlace
peptiacutedico
Peacuteptidos o
proteiacutenas
Organizacioacuten
estructural
unidos por
formando
tienen
E terciaria
E cuaternaria
E secundaria
E primaria
Plegamiento
espacial
Proteiacutenas
oligomeacutericas
a heacutelice defin
ida p
or
es la
soacutelo en
20
(seguacuten R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colaacutegeno
ActinaMiosina
Ej
Nucloproteiacutenas
Lipoproteiacutenas
Fosfoproteiacutenas
Glucoproteiacutenas
Cromoproteiacutenas
Caseiacutena
Cromatina
HDL LDL
FSH TSH
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Ej
Albuacuteminas
Globulinas