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Prof. Fláudio
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São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.
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São em número de 20. Sua molécula é formada por cadeias de
carbono com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes enxofre.
É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH2) e o radical R.
O radical R determina se a molécula será polar, apolar, ácida ou básica.
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Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO3
-) retirado do ambiente. Animais não produzem aminoácidos. O humano consegue obter aminoácidos da
quebra de proteínas. Os aminoácidos essenciais são aqueles que
não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.
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União entre aminoácidos. Sempre é feita entre a carboxila (COOH)
de uma unidade e a amina (NH2) de outra.
Assim se forma um peptídeo. Dipeptídeo Tripeptídeo Polipeptídeo
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A simples seqüência de aminoácidos e seu número forma a Estrutura Primária da proteína.
É responsável pelas propriedades da molécula.
Com apenas vinte aminoácidos podemos ter um número infinito de proteínas.
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A proteína não é apenas um filamento esticado no espaço. Ela se enovela.
As pontes de hidrogênio unem os fios um ao outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a um fio de telefone)
A esse enrolamento, chamamos estrutura secundária
Quando há mais de um enrolamento, a proteína ganha uma forma tridimensional, dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura terciária.
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O que faz a proteína se dobrar? Pontes de Hidrogênio Atrações elétricas entre aminoácidos distintos Ponte bissulfeto Aminoácidos apolares que tendem a ficar
próximos Conclui-se:
Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a estrutura será diferente.
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Quando há a união de dois ou mais novelos protéicos.
Hemoglobina: Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada
uma contendo: Um grupo não-protéico portador de Ferro, o
grupo heme.
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Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.
Acontece quando: Há aumento da temperatura Ou há alteração no pH.
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Proteínas especializadas em facilitar as reações químicas da célula Alterando a forma do substrato
Diminuem a energia de ativação das reações químicas do corpo. Atua como catalisador.
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Uma enzima é quase sempre uma proteína. Quando há:
Composto não-protéico conjugado à proteína, chamamos isso de coenzima.
A parte protéica é chamada de apoenzima. O conjunto: holoenzima.
As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação.
A enzima não é gasta no processo.
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Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe.
Criou-se então a teoria chave/fechadura. Certas pessoas têm defeitos genéticos
importantes, fazendo com que aminoácidos sejam trocados, alterando a forma das enzimas. Isso resultará em reagentes e reações
completamente diferentes, alterando o metabolismo.
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Concentração da enzima Concentração de substrato Temperatura Grau de acidez ou alcalinidade (pH)
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Substância que possui uma forma parecida com o substrato da reação
Haverá uma competição pela enzima Os produtos verdadeiros da enzima não
serão mais tão abundantes
Outro tipo é natural da célula. É chamado feedback negativo. O produto da reação inibe a ação da enzima.