erratum suite à mon retard

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Erratum suite à mon retard. Les diapositives sont celles présentées en cours. Les numéros ne se suivent pas forcément puisque j’ai du en passer quelques unes sous silence faute de temps. Encore désolé pour ce contretemps!!! - PowerPoint PPT Presentation

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ENZYMES

EnzymesGnralits ClassificationCintique enzymatiqueEffecteurs de lactivit enzymatiqueIsoenzymesLe site actifRgulation de l'activit enzymatiqueUtilisation des enzymes en Biologie52C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM155. Les isoenzymesProtines diffrentes qui catalysent la mme raction biochimique Gnes diffrents (ex malate dshydrognase)Composition en sous-units diffrentes (ex lactate dshydrognase)Diffrences fonctionnellesAffinitProprits immunologiquesComportement lectrophortique50C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM13M4M3HM2H2MH3H4Cur, reinFoie, muscleGlobules blancs, cerveauCerveau, globules rougesLacticodeshydrognase (LDH)CH3-CHOH-COOH + NAD+ CH3-CO-COOH + NADH + H+ a. lactique a. pyruvique

51C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM146. LE SITE ACTIF6.1. Topologie du site actif C'est un entit tridimensionnelle Il correspond habituellement une fissure ou une crevasse Il occupe une part rduite du volume de l'enzyme Dans l'interaction avec le substrat, il y a mise en uvre dinteractions faibles non covalentes :Groupes de contactGroupes auxiliairesGroupes indiffrents La liaison du substrat est strospcifique53C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM16 Deux lmentssite de liaison :reconnaissance et maintien du substratpar des interactionsFaibles site catalytique : intervention dacides amins ayant des potentialits ractives His, Ser, Asp, Glu, Tyr, Lys, Cys

Bouclecatalytique Liaison dusubstrat 6.1 topologie du site actif54C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM176.1 topologie du site actif

Site catalytiqueSite de liaisonEnzyme Substrat 55C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM186.2. Ajustement induitATPADPGlucose Glucose 6 phosphateExemple : lhexokinaseFERMEOUVERT

Domaine 1Domaine 2Glucose57C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM196.3. Interactions enzyme - substratPas de liaison covalente (hors raction ES ->P)Interactions ioniquesAsp, Glu, Arg, LysInteractions hydrogneSer, Thr, Asp, Glu, Asn, Gln, Arg, His, Lys, Tyr, TrpTransfert de chargePhe, Tyr, Trp E + S k -1k1ES58C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM110

Ser 82Arg 83Glu 92Thr 127Ser 1286 interactionshydrogne1 interactionioniqueEXEMPLE : LIAISON DE LAMPc59C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM1117. REGULATION pourquoi ? conomie - Adaptationnotion de :voie mtabolique : linaire ou cycletape limitante : vitesse la plus faiblequantit enzyme et tat conformationnel64C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM112Il est plus facile davoir des enzymes dont lactivit sadapte que de fabriquer ou dtruire les enzymes en fonction des besoins de la cellule7. REGULATION 7.1. Contrle gntique de la synthse des enzymes InductionRpression7.2. Modification structurale de lenzyme

65C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM1137.2. Rgulation par modification structurale de lenzyme7.2.1. Systmes rversiblesPhosphorylation (Ser, Thr, Tyr)

Adnylation (Tyr)

Mthylation (Glu)

ADN ribosylation (Arg, Asn, Lys, Cys)

Kinase / phosphataseadnylase / dsadnylasecarboxymthyltransfrasemonoADPribosyltransfrase66C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM114

7.2. Rgulation par modification structurale de lenzyme7.2.2. Systmes irrversiblesProtolyse dun prcurseur (zymogne)

Etat inactifSite de coupureCoupureprotolyt.

Catalyse 67C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM1157.3. Rgulation au niveau du site catalytique7.3.1. En fonction de KM et de [S]

7.3.2. Inhibiteurs et activateursInhibition par le produit de la ractionLimitation de la vitesse par [S] et [coenzyme]Limitation de vitesse si plusieurs enzymes diffrentes

68C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM1167.4. Rgulation 7.4.1. Inhibition par le produit final

7.4.2. Activation par le prcurseur

7.4.3. Activation ou inhibition par des mtabolites

69C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM117Proprits des enzymesles enzymes sont des protinesles enzymes sont des catalyseursles enzymes sont spcifiquesles enzymes sont thermosensiblesles enzymes sont pH dpendantesles ractions catalyses sont rversibles l'activit enzymatique est rgule71C.Bendavid2009-2010Biochimie PCEM118