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ENZYME
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Hauptsätze der Thermodynamik
H=G+ST, H: Enthalpie, G: Freie Energie, S: Entropie, T: Temperatur, Kelvin
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Ex- und endergonische Reaktionen
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Aktivierungsenergie bringt Reaktionen in Gang
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Enzyme: Hochspezifische Biokatalysatoren
E+S -> ES –> E+P;
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Enzyme: erniedrigen Aktivationsenergieschwelle, beeinflussen das Gleichgewicht
nicht
Katalisierte – nichtkatalysierte Reaktionen
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Änderungen im aktiven Zentrum des Enzyms
Citrat-synthase
Chymotrypsin
Lysosim
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Enzyme selbst ändern ihre Konformation
durch Substratbindung
Cofaktoren: Anorganische Ionen; Coenzyme: Für die Aktivität des Enzyms sind
benötigt; Prosthetische Gruppen: Dauerhaft an Enzym gebunden, wie Häm
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Nicht-protein-Komponente Typ des Moleküls Chemische Rolle
Cofaktoren Fe2+ vagy Fe3+ Oxidierung, Reduzierung Cu+ vagy Cu2+ Oxidierung, Reduzierung Zn2+ NAD-Bindung
Coenzyme
Biotin -COOH-Transport Coenzym A -CO-CH3-Transport NAD Elektron-Transport FAD Elektron-Transport s ATP Energiaquelle
Prosthetische Gruppen Häm O2--Bindung Flavin Elektron-Bindung Retinal Lichtkonversion
9
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Saccharid Metabolismus
Cofaktoren, Vitamine
Metabolismus Anderer Stoffe
Lipid Metabolismus
Aminosaure- Metabolismus
ATP Synthese
Nucleotid Metabolismus
Andere Aminosäure Metabolismus
Metabolische Wege 10
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Irreversible Enzymhemmung
DFP: Diisopropyl-
fluorophosphat
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Kompetitive- nichtkompetitive Hemmung
Reversible Enzymhemmung
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Allosterische Enzymregulierung
Allosterisches Zentrum: Positive Effektoren stabilisieren die aktive Form, Negative die inaktive Form des Enzyms
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INAKTÍV FORMA AKTÍVFORMA
Gleichgewicht zwischen inaktives und aktives Enzym
Aktív hely
Aktivátor hely
14
Allosterische Enzymhemmung
Aktive Stelle
Aktives Enzym
Aktivatorsbindungsstelle Aktivatorsbindungsstelle
Inaktives Enzym
Katabolische Untereinheit
Inhibitionsstelle
Regulatorische Untereiheit
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Das inaktive Enzym bindet kein Substrat
Allosterische Enzymhemmung 15
Inktives Enzym
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Inhibitorsbindung hemmt das Aufnehmen de aktiven Form
Allosterische Enzymhemmung 16
Inaktive Form
Allosterische Hemmung
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Enzym-Substrat Wechselwirkung in aktiver Form
Allosterische Enzymhemmung 17
Aktive Form
Substrat
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Allosterische Aktivator-Bindung ermöglicht Bildung der aktiven Form
AKTIVE FORM
Allosterische Enzymhemmung 18
Substrat
Allosterische Aktivator
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AKTIVE FORM
Allosterische Enzymhemmung 19
Inaktive Form
Kein Produkt Produktbildung
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Enzyme
Paul D. Boyer John E. Walker Jens C. Skou
Nobelpreisträger, 1997: Paul D. Boyer, John E. Walker (ATP-Synthese) und Jens C. Skou (Ion-Transporter Enzyme, Na+, K+ -ATPase)