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LAS PROTEÍNAS
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33ProteínasPOLÍMEROS DE UNAS SUBUNIDADES DENOMINADAS AMINOÁCIDOS (aa) EN LA NATURALEZA EXISTEN 20 aa DISTINTOS CUYAS COMBINACIONES DAN LUGAR A CIENTOS DE MILES DE PROTEÍNAS DISTINTAS.
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Los α aminoácidos:
Aminoácidos
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D-alanina y ácido γ aminobutírico:
Aminoácidos
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Se trata de sustancias anfóteras, es decir, que en solución acuosa suelen ionizarse y dan
lugar a un ion dipolar y por ello, con la capacidad de comportarse como ácidos o bases
según el medio en que se encuentren:
A ph < 7 el aa CAPTA PROTONES Y SE COMPORTA COMO UNA BASE
A ph > 7 el aa CEDE PROTONES Y SE COMPORTA COMO UN ÁCIDO
AL ph en que el aa está en forma dipolar neutra se le denomina Punto isoeléctrico
Aminoácidos
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Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas.
Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células o tejidos, son
los aa no proteicos.
A. Clasificación de los aminoácidos
Para su clasificación nos fijaremos en el radical –R:•AA con el radical apolar : como la alanina (-CH3), la metionina (-CH2-CH2-S-CH3) y la leucina (-CH2-CH-(CH3)2).
•AA con el radical polar sin carga (no ionizables) : como la serina (-CH2OH) y la treonina (-CHOH-CH3).•AA con el radical polar ácido (ionizable): como el ácido aspártico (-CH2-COOH).•AA con el radical polar básico (ionizable) : con un radical amino, como la lisina (CH2)4-NH2.
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Aminoácidos del grupo I (apolares):Aminoácidos
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Aminoácidos del grupo II (polares no ionizables):Aminoácidos
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Aminoácidos del grupo III Aminoácidos del grupo III
(polares ionizables ácidos) (polares ionizables básicos)
Aminoácidos
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Los péptidos están compuestos por dos o más aminoácidos unidos por unos enlaces amida que, en este caso, se denominan Enlaces peptídicos:
Los péptidos
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33Los péptidos
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Átomos del enlace peptídico
La cadena de aminoácidos gira en torno a los carbonos α
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33Estructura de las proteínas
PRIMARIA
Nº, SECUENCIA Y ORDEN DE
DISPONERSE LOS aa CONSTITUYENDO
LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
NOMENCLATURA: PARA NOMBRAR LAS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS LO
HAREMOS EMPEZANDO POR EL QUE
TIENE LIBRE EL EXTREMO N TERMINAL
HASTA EL QUE TIENE LIBRE EL C
TERMINAL.
Ribonucleasa
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33Estructura de las proteínasSECUNDARIASE OBTIENE COMO RESULTADO DEL PLEGAMIENTO DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA HASTA CONSEGUIR LA CONFIGURACIÓN MAS ESTABLE O DE MÍNIMO GASTO ENERGÉTICO.
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33Estructura de las proteínasTERCIARIAESTA ESTRUCTURA NOS DA INFORMACIÓN DE LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA, ES EL NIVEL ESTRUCTURAL DEL QUE DEPENDE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA.DISTINGUIÉNDOSE DOS TIPOS:1. FILAMENTOSA: SE RETUERCE LIGERAMENTE LA ESTRUCTURASECUNDARIA PERO PERMANECE ALARGADA. SE TRATA DE PROTEÍNASINSOLUBLES EN H2O Y UN EJEMPLO ES LA SUPERHÉLICE DE COLÁGENO.2. GLOBULAR: LA ESTRUCTURA SECUNDARIA SE PLIEGA SOBRE SÍ MISMAHASTA ADOPTAR FORMAS CASI ESFÉRICAS. SON SOLUBLES EN H2O.CUMPLEN FUNCIONES ENZIMÁTICAS, HORMONALES, DE TRANSPORTE....
Modificación de la disposición de un polipéptido
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33Estructura de las proteínasTERCIARIA
TIPOS DE ENLACE QUE SE PRODUCEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA
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33Estructura de las proteínasCUATERNARIASE CONSIGUE CON LA ASOCIACIÓN DE VARIAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS. CADA UNA DE LAS CADENAS RECIBE EL NOMBRE DE
PROTÓMERO Y EL CONJUNTO SE LLAMA OLIGÓMERO.EJEMPLO: HEMOGLOBINA (Hb)SE TRATA DE UN OLIGÓMERO FORMADO POR 4 PROTÓMEROS: 2 DE 141 aa CADA UNO Y 2 DE 146 CADA UNO.ES EL PRINCIPAL COMPONENTE DE LOS GLÓBULOS ROJOS DE LA SANGRE.SE TRATA DE UNA HETEROPROTEÍNA QUE TIENEN COMO GRUPO PROSTÉTICO AL GRUPO HEMO (ANILLO TETRAPIRRÓLICO)FUNCIÓN : TRANSPORTAR EL O2 EN SANGRE• COOPERATIVO: LA UNIÓN DE UN O2 AUMENTA LA AFINIDAD PARAUNIR UN SEGUNDO O2Y ASÍ SUCESIVAMENTE.•REVERSIBLE: DEPENDIENDO DE LAS PRESIONES PARCIALES:ALVÉOLOS PULMONARES: PpO2 PASA O2 DE AIRE A SANGRETEJIDOS: PpO2 PASA O2 DE SANGRE A CÉLULA
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33Propiedades de las proteínas
ESPECIFICIDADA diferencia de otras biomoléculas, como glúcidos o lípidos, las proteínas son específicas de cada especie e incluso de cada individuo, ya que dependen de la información genética. EN CONCLUSIÓN LA ESPECIFICIDAD DEPENDE DE LA SECUENCIA DE aa Y POR TANTO, DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA.
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33Propiedades de las proteínas
SOLUBILIDADES DEBIDA A LA INTERACCIÓN QUE SE ESTABLECE ENTRE LAS CARGAS + Y –DISTRIBUIDAS POR TODA LA PROTEÍNA Y EL CARÁCTER DIPOLAR DE LAMOLÉCULA DE H2O.
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33Propiedades de las proteínas
DESNATURALIZACIÓN
al elevarse la T, cambios de pH o por rotura de los puentes de H o disulfuro, debido a la presencia de diferentes iones, se consigue perder la configuración espacial y, por tanto, se produce la anulación de su funcionalidad biológica.
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33Propiedades de las proteínas
DESNATURALIZACIÓN
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS (aquellas que por hidrólisis dan lugar unicamente a aa)
GLOBULARESProlamina en vegetales, ricas en prolina, abundante en cereales
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PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínas poseen prolina y glutaminaLe da la elasticidad adecuada a la masa del pan
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PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminas son las más abundantes en e el cuerpo humano.Son solubles en agua
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33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminasHormonas Secretadas por células o glándulas endocrinas y modifican el comportamiento de otras células.
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33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminasHormonasEnzimas Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción del metabolismo
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33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSASse caracterizan porque forman estructurasEjemplos:Colágeno forma parte de matriz extracelular de tejido conectivo (piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos, dientes, córnea)Elastina Forma parte del tejido conectivo, le da elasticidad a los tejidos (abundante en piel, pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos)
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33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSASse caracterizan porque forman estructurasEjemplos:Colágeno
Elastina
Queratina Incluye a dos grandes grupos:
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PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNASEstán formadas por una asociación de proteínas (grupo
proteico) y una sustancia no proteica (grupo prostético).Dependiendo del grupo prostético, las heteroproteínas pueden clasificarse en:
1. Glicoproteínas2. Lipoproteínas3. Nucleoproteínas4. Hemoproteínas
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares.2. LIPOPROTEÍNAS: los grupos prostéticos son ácidos grasos o fosfolípidos3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos4. HEMOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con el grupo HEMO, una molécula nitrogenada en cuyo centro se encuentra un átomo de hierro.
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PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares. Funciones:
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos
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PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos
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33Clasificación de las proteínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS
Hemoglobina Hemocianina
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PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS