discusion 3 bioca i

8/18/2019 Discusion 3 Bioca I

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Discusión No 3. Enzimas.

Bloque I

1. Explicar la naturaleza química de las enzimas, sus principalespropiedades y la función que desempe an en los sistemas !ioló"icos.

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesosdinámicos.Las enzimas son proteínas catalíticas.

1. Los enzimas aceleran la velocidad de reacción química in Vitro e in vivoson abundantes especificas y casi todas son proteínas.E emplo. !reasa e"cepción# $ibozimas.

%. $egulan reacciones químicas.&. La determinación de la actividad enzimatica en muestras biológicas es

importante para el diagnostico' pronostico y tratamiento deenfermedades cong(nitas y adquiridas.

). *ara establecer sensibilidad a las drogas. E emplo# actilcolinesterasa.+. *ara establecer la acción de algunos venenos. E emplo cianuro actúa

sobre la citocromo,o"idasa.-. e utilizan como medicamentos. E emplo# estreptodornasas./. Las enzimas como sitio de acción de fármacos. E emplo# 0i idrofolato

reductasa' sobre la que actúa el metrote"ate.2. Las enzimas como reactivos químicos. E emplo# 0eterminación de

glucosa en orina con tira reactiva impregnada de glucosa o"idasa ypero"idasa.

3. on 4iocatalizadores# 5umentan 16 a la - veces la velocidad de reacción. 7o se modifican permanentemente ni se consumen. electivos. 8atalizadores estereo específicos. 8onvierten productos aquirales a productos quirales.

#. Descri!ir como el p$ y la concentración de sales afectan el estadoiónico de una enzima.

• Los cambios moderados de p9 afectan el estado iónico de las enzimasespecialmente alrededor del centro activo y con frecuencia tambi(n eldel substrato. 8uando se mide la actividad enzimática a diversos p9' laactividad óptima generalmente se observa entre los valores de +'6 a 3'6:sin embargo algunas enzimas como la pepsina' se activa a valores dep9 entre 1'+ a %'+' la amilasa de la malta tiene un óptimo de +'% y lalipasa de la semilla de tártago ;$icinus communis< de +'6 valores de p9bastante ale ados de este intervalo.

• 8oncentración salina del medio es crucial para una óptima actividadenzimática. !na elevada concentración o una ausencia de sales en el


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medio pueden impedir la actividad enzimática' ya que las enzimasprecisan de una adecuada concentración de iones para mantener sucarga y su estructura.

3. Explicar a tra%&s del an'lisis de sus respecti%as "raficas, los si"uientes

factores que afectan la %elocidad de reacción enzimatica()oncentración de Enzima.)oncentración de *ustrato.+emperatura.p$.

)oncentración de *ustrato 5l aumentar la concentración de un sustrato = > al tiempo que el resto de las condiciones seconserva constante la velocidad inicial vi ;velocidad medida cuando a reaccionado muy pocosustrato< se incrementa asta alcanzar un valor má"imo.La velocidad se incrementa conforme aumenta la concentración del sustrato' asta un punto enel que se dice que la enzima se satura con dic o sustrato.La velocidad inicial medida alcanza un valor má"imo que no se modifica por incrementossubsecuentes de la concentración del sustrato debido a que e"iste un gran e"ceso molar desustrato respecto a la enzima.

En los puntos 5 y 4 solo una parte de la enzima presente se combina con elsustrato a pesar de e"istir muc as mas mol(culas del sustrato que de laenzima.Esto se debe a que la constante de equilibrio de la reacción Enz ? Enzno tiene un valor infinito.*or tanto en los puntos 5 ó 4 el aumento o disminución de la = > incrementa odisminuye la cantidad de Enz enlazada a como Enz y por tanto la vi depende de = >.

En el punto 8 prácticamente toda la enzima se combina con el sustrato así unincremento subsecuente de = > no se traduce en mayor velocidad de lareacción debido a que no queda enzima libre para reaccionar y ba o estascircunstancias la velocidad de la reacción depende y queda limitada por larapidez a la cual procede la catálisis en el sitio catalítico de la enzima.El caso 4 e"actamente la mitad de las mol(culas de la enzima esta saturadacon el sustrato y la velocidad corresponde a la mitad de la velocidad má"imaVmax ½.

+emperaturaLa temperatura incrementa la velocidad de una reacción catalizada por una enzima

pero solo en un intervalo de temperatura limitado.@nicialmente la velocidad de la reacción se incrementa conforme la temperaturaaumenta debido al incremento de la energía cin(tica de las mol(culas reactantes pero


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cuando la energía cin(tica de la enzima e"cede la barrera energ(tica para la rupturade los d(biles puentes de idrogeno y de los enlaces idrófobos los cuales conservanla estructura secundaria,terciaria de dic a enzima. 5 esta temperatura predomina la desnaturalización con p(rdida rápida de la actividadcatalítica.El intervalo de la temperatura en el cual la enzima conserva una conformación establepor lo general depende de las c(lulas en las cuales esta presente. En las enzimas delos umanos conserva una temperatura corporal de &/A8 y suelen estar estables atemperaturas de asta )+A8 a ++A8.

p$ 5l medir la actividad enzimatica a diferentes valores de p9 la actividad óptimase observa en valores de p9 entre + y 3 sin embargo unas cuantas enzimascomo la pepsina son activas a valores de p9 bastante ale ados de esteintervalo.

Las formas de las curvas de la actividad a diferentes valores de p9 estadeterminado por#• La desnaturalización de la enzima a p9 alto o ba o.• Las modificaciones en la carga el(ctrica de la enzima o de los sustratos

o ambos. En la enzima el p9 puede afectar la actividad' por cambiar laestructura o bien la carga de un residuo que participe ya sea en elenlace del sustrato o en la catálisis.

En la figura solo en la porción sombreada con cruces se encuentran Enz y enel estado iónico apropiado y las concentraciones má"imas de Enz y sepresentan con la carga correcta a p9 B.


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. Explicar porque el p$ del am!iente intracelular de las enzimas no esprecisamente el p$ óptimo de las enzimas. 0ebido a que ay enzimas que tienen su actividad tan grande que son capaces

de transformar bastantes mol(culas de sustrato por segundo y una forma decontrolar su actividad en el organismo es mantenerlas a su p9 diferente a sup9 optimo. 5demás las enzimas manifiestan propiedades diferentes in Vitro que in vivodonde las interacciones con los componentes celulares pueden modificar ladependencia frente al p9.

-. Descri!ir la composición de una $oloenzima.

!na oloenzima es una es una enzima por su composición con ugada' escompleta y catalíticamente activa

9oloenzima C 5poenzima ? Dtra mol(cula que amplia;*arte proteica.< La capacidad catalítica.

1, rupo prost(tico. %, 8ofactor. &, 8oenzima.

Funciones de los cofactores# 5lteran la estructura tridimensional de lasproteínas' la del sustrato ad erido o la de ambos a fin de incrementar almá"imo la interacción entre estos y tambi(n intervienen de manera efectiva enla reacción global como otro sustrato.

poenzima(

o on proteínas.o Especies químicas grandes.o olubles en agua.o @nestables al calor.o 0an la especificidad de la

reacción que catalizan.

)ofactor(

o 0erivados de vitaminas e ionesmetalicos.

o Especies químicas pequeGas.o 5lgunos solubles en agua y otros

en grasas.o Estables al calor.o 7o dan la especificad de la reacción

que catalizan.


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Bloque II

/. Definir y e0emplificar(a Enzimas funcionales del plasma.! Enzimas no funcionales del plasma.c Enzimas orientadoras de ór"ano,d Enzimas de secreción.

E nzimas e"tracelulares# El sustrato y la función la realizan fuera de la c(lula.

22 De secreción . on enzimas que se vierten desde la c(lula al medio e"terior por unproceso de secreción.E emplos# las 5milasas ;forma salivar y pancreática


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o ueroo alivao Drinao L8$

7. Explicar la relación que existe entre da o celular y acti%idad de lasenzimas en el plasma.Los valores elevados de enzimas plasmáticas se interpreta generalmente comoprueba de neurosis celular ;enzimas no f" del plasma elevadas' un mayor daGocelular


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!n zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo' es decir' nocataliza ninguna reacción como acen los enzimas. *ara activarse' necesita deun cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centroactivo donde poder realizar la catálisis.

En ese momento' el zimógeno pasa a ser un enzima activo.Los zimógenos son utilizados en muc as reacciones biológicas' como en ladigestión o en la coagulación sanguínea. on un brillante e emplo de regulaciónendógena de los enzimas' de como controlar la función de (stos. Lasmodificaciones que sufren los zimógenos son irreversibles' por lo que parapoder detener las reacciones que llevan a cabo es necesario un in ibidor delenzima al que dan lugar. ;E emplo# el tripsinógeno ;zimógeno< da lugar a la tripsina ;enzima


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13. Explicar la función de cada uno de los reacti%os y analizar losresultados o!tenidos en su determinación de amilasa.

1 . Descri!ir la clasificación "eneral de las enzimas u!icando a la amilasadentro de ella.

DB@0D$$E0!8J5 5 #0es idrogenasas$eductasasD"idasas9idro"ilasas*ero"idasas

J$57 FE$5 5 #JransaminasasJransfosforilasasJransmetilasas

9@0$DL5 5 # 5milasaN


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LipasasFosfatasasFosfodiesterasas*eptidasas

licosidasas

L@5 5 #0escarbo"ilasas 5ldolasas0es idratasas0esaminasas

@ DHE$5 5 #Epimerasas

Hutasas

L@ 5 5 #intetasas

8arbo"ilasas

:a amilasa es un Enzima $idrolasa

1-. Descri!ir la reacción catalizada por la amilasa se alando( sustrato,producto y enlace que rompe.

Bloque I;

1/. Explicar la razón por la que en el dia"nostico diferencial en lae%olución y en el pronostico de muc9os estados patoló"icos sonimportantes los an'lisis enzim'ticos.


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La presencia de una actividad enzimatica anormalmente ba a en uno o maste idos producen un tipo de enfermedades conocidas por errores cong(nitos delmetabolismo.La medida de las actividades enzimáticas en sangre es útil para estimar laefectividad de la terapia aplicada y controlar las dosis de los agentes

terap(uticos administrados al paciente.Hediante la medida de actividades enzimáticos en plasma se identifican loste idos lesionados lo cual es de gran valor para el diagnostico definitivo.

14. Enunciar los %alores normales de amilasa en suero y explicar lasposi!les alteraciones sericas en al"unos procesos patoló"icos(apendicitis, pancreatitis, insuficiencia renal.

Valores normales de amilasa en suero# -6 O 1-6 !PdL.

o pendicitis

@nflamación del ap(ndice' ubicado en el ciego' que es la porción dondecomienza el intestino grueso. La inflamación del ap(ndice produce' con eltiempo' una obstrucción de la luz del órgano. Esa obstrucción conlleva a unaacumulación de las secreciones de la mucosa con aumento consecuente de lapresión intraluminal.El diagnóstico de la apendicitis se basa en la e"ploración física y en la istoriaclínica' complementado con análisis de sangre' orina y otras pruebas como lasradiografías simples de abdomen' de pie y en decúbito' ecografía abdominal yJ58 abdominal simple entre otros.

o


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de un tumor. *icadura de avispas' abe as africanas y escorpión. 5lgunosmedicamentos como isoniacida' furosemida' algunos esteroides'anti istamínicos.

o Insuficiencia =enal Los riGones de an de funcionar correctamente.Fisiológicamente' la insuficiencia renal se describe como una disminución en lafiltración de la sangre tasa de filtración glomerular ;JF


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Hercurio*lomo*enicilinas4eta Lactamicos0iisopropilfluorofosfato0eprenilo in ibe a la H5D. 5spirina in ibe a la cicloo"igensa*enicilina in ibe a la transpeptidasaSrganos fosforados in ibe a la acetilcolinesterasa.

#8 . Definir que son enzimas re"uladoras y se alar sus principalescaracterísticas.

1. uelen constar de más de una cadena polipeptídica.%. 8ontienen dos centros funcionales separados' uno de ellos catalítico y el

otro regulador.&. *ueden ser ob eto de control positivo o negativo por uno o más factores.). *oseen efectores que pueden ser coenzimas' sustratos o productos.+. ufren cambios de conformación o de la cooperatividad entre los

polip(ptidos que las componen al actuar sobre los efectores adecuados.

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