Biología General

Sesión Nº 07 Biomoléculas

Orgánicas:Proteínas

Proteínas Son Biomoléculas cuaternarias

(C-H-O-N), pero a veces presentan S, P, Fe, Zn, Cu, etc.

Son las Biomoléculas orgánicas más abundantes en las células y son fundamentales para la vida.

Ejemplos: enzimas, hormonas, etc.

Proteínas Funciones Biológicas:

Favorecen las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos (enzimas).

Constituyen estructuras fundamentales (colágeno, queratina).

Intervienen en la coagulación de la sangre (trombina). Permiten la contracción muscular (actina y miosina). Intervienen en la respuesta inmunológica (anticuerpos,

inmunoglobulinas). Constituyen las hormonas (insulina y glucagon). Transportan sustancias en la sangre (hemoglobina). Como última fuente de energía.

Aminoácidos

La unidad básica estructural de las proteínas son los aminoácidos.

Es un carbono central (alfa) unido a un grupo amino (NH2), a un grupo carboxilo (COOH), a un átomo de hidrógeno (H) y a un radical (R).

Aminoácidos

Existen 300 aa diferentes, pero sólo a 20 forman parte estructural de las proteínas.

De estos aminoácidos, a 8 se les considera como aminoácidos esenciales ya que no pueden ser biosintetizados y necesitan ser ingeridos.

Aminoácidos esenciales

Lisina Lys

Triptófano Trp

Treonina Thr

Metionina Met

Fenilalanina Phe

Valina Val

Leucina Leu

Isoleucina Ile

Proteínas Composición:

Son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (covalentes), formando a los péptidos.

ProteínasPropiedades:

Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.

Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización.

Proteínas Estructura:

Primaria:Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína.

Secundaria:Es la disposición espacial de la estructura primaria. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre aminoácidos cercanos. Puede ser:

α - hélice: los puentes hidrógeno se forman entre aa cercanos formando espirales (queratina del pelo).

β - hoja plegada: los puentes hidrógeno se forman entre aa cercanos formando haces paralelos (seda y tela de araña).

Proteínas Estructura:

Terciaria:Es la disposición espacial de las estructuras secundarias. La cadena polipeptídica se dobla y se enrolla sobre sí, formando una estructura compacta. Se debe a enlaces no covalentes (disulfuro) entre aminoácidos lejanos en la secuencia lineal (mioglobina).

Cuaternaria:Es la unión de dos o más cadenas polipeptídicas terciarias (hemoglobina).

Proteínas Clasificación:

Por su composición: Simples (Holoproteínas):

Formadas sólo por aminoácidos. Ejem: albúmina, insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.

Conjugadas (Heteroproteínas):

Formadas por aminoácidos unidos a algún componente orgánico o inorgánico al que se llama grupo prostético. Ejem: hemoglobina, mioglobina, caseína, etc.

Proteínas Clasificación:

Por su forma: Fibrosas:

Son de forma alargada como filamentos. Ejem: colágeno, queratina, elastina, etc.

Globulares:

Son de forma redondeada y compacta. Ejem: enzimas, globulinas, albúminas, etc.

Proteínas Clasificación:

Por su forma: Fibrosas:

Son de forma alargada como filamentos. Ejem: colágeno, queratina, elastina, etc.

Globulares:

Son de forma redondeada y compacta. Ejem: enzimas, globulinas, albúminas, etc.

Proteínas Clasificación:

Por el número de aminoácidos: Dipéptidos:

Formados por 2 aminoácidos. Oligopéptidos:

Formados por hasta 10 aminoácidos. Polipéptidos:

Formados por más de 10 aminoácidos, hasta cientos y miles de aa.

Patologías relacionadas a las Proteínas Alteraciones del sistema renal. Desnutrición. Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo,

al pescado, a la proteína de la leche de vaca) y la intolerancia al gluten, entre otras.

Un exceso de proteínas animales en la alimentación, por su contenido de fósforo y grasas saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fósforo compite con el calcio disminuyendo su absorción) y de enfermedades cardiovasculares.

Proteínas del Cuerpo Humano La Piel presenta principalmente 3 tipos de

proteínas: Colágeno, Elastina y Queratina. Colágeno: Es el más abundante en la piel.

Sus fibras son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. Da firmeza.

Elastina: Son fibras delgadas, largas y muy ramificadas. Da elasticidad a la piel.

Queratina: es el componente de las capas externas de la piel (queratinocitos), pelos y uñas. Da dureza y resistencia a la piel.

Cicatriz keloide – exceso de acumulación de colágeno

Proteínas del Cuerpo Humano Actina y Miosina: Proteínas presentes en los

músculos, participan en la contracción muscular. Albúmina: principal proteína de la sangre.

Presente en el plasma sanguíneo. Hemoglobina y Mioglobina: participan en el

transporte de Oxígeno. Ciclinas: regulan el ciclo celular (división celular). Fibrina y Trombina: participan en la coagulación. Histonas: proteínas asociadas al ADN.

Patologías relacionadas a las Proteínas

PrionesLos priones no son seres vivos, son proteínas con la propiedad de desnaturalizar otras proteínas.Su acción patógena deriva de que son una forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que al entrar en contacto con las proteínas originales las induce a adoptar la forma del prión, que suele ser una forma anormal y disfuncional, todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles al prión.Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC) denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET)

Enzimas

Son Proteínas globulares producidas por la célula para acelerar o retardar sus reacciones bioquímicas.

Actúan como biocatalizadores, regulan reacciones bioquímicas sin modificar su estructura interna.

Enzimas Propiedades:

Son reutilizables, pues luego de culminada la reacción su arquitectura molecular no se altera.

Son específicas, pues actúan sólo sobre un determinado sustrato o conjunto de ellos, de estructura molecular complementaria.

Son lábiles o sensibles, ya que cambios bruscos de temperatura o pH les hacen perder su actividad.

Son activas en pequeñas cantidades, y reducen la cantidad de energía de activación necesaria para iniciar una reacción bioquímica.

Enzimas

Enzimas

Enzimas Estructura Química:

Como es una proteína, está conformado por aminoácidos, con dos porciones bien definidas:Cuerpo de la enzima:Lo constituye los aminoácidos estructurales.Sitio o Centro Activo:Es la zona donde ocurre la actividad catalítica. Tiene dos porciones: de Fijación y Catalíticos

Enzimas Estructura Química:

Como toda enzima es una proteína conjugada, presenta dos fracciones:

Apoenzima: Es la parte compuesta por aminoácidos.

Coenzima: Es grupo prostético, se denomina coenzima si es orgánico (vitaminas como las del complejo B) o cofactor si es inorgánico (Zn2+, K+).

Holoenzima: Es la enzima activa Apoenzima + Cofactor

Enzimas Mecanismo de Acción Enzimática:

La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato, mientras que la sustancia o sustancias producidas por la acción enzimática se denominan productos de la reacción.

Hay dos teorías para explicar la acción enzimática:

1.- Llave – Cerradura

2.- Acoplamiento Inducido

Enzimas Modelo Llave - Cerradura:

Toda enzima tiene un sitio activo en donde encaja el sustrato

Al unirse el sustrato con la enzima se forma un complejo de corta duración, con enlaces de tipo puente de H.

Realizada la catálisis se separan la enzima y los productos.

Modelo Acoplamiento Inducido: Difiere del anterior porque el sitio activo no encaja

perfectamente con el sustrato, sino que se acopla a él por una modificación estructural espacial debido a la presencia y reconocimiento del sustrato.

Enzimas

Enzimas Acción Enzimática:

Podemos reconocer los siguientes pasos o etapas: Identificación:

consiste en el reconocimiento del sustrato. Formación del Complejo:

es el acoplamiento de la enzima con el sustrato. Catálisis:

es la “ruptura” molecular del sustrato por la acción catalítica de la enzima.

Liberación de Productos:terminada la reacción, los productos se separan de

la enzima, y ésta regresa a su forma original.

Enzimas

Enzimas Inhibición Enzimática:

La acción de las enzimas puede ser alterada o detenida por los siguientes mecanismos:

Por Inhibidor Enzimático:

cuando una sustancia inhibidora compite con el sustrato por ligarse a la enzima en su punto de fijación.

Por Inhibición Alostérica (Regulación):

cuando una sustancia inhibidora (ligando) altera la estructura de la enzima y no permite la unión con el sustrato. Por Saturación (FeedBack):

cuando la cantidad de sustrato supera el límite metabólico necesario.

Enzimas

Enzimas

Enzimas Clasificación:

Las enzimas se clasifican en 6 grupos: Oxirreductasas:

regulan la oxidación o reducción del sustrato. Intervienen en la cadena respiratoria Transferasas:

transfieren radicales de un sustrato a otro, sin que en ningún momento quede libre el radical. Hidrolasas:

actúan “rompiendo” enlaces por medio de moléculas de agua, (H+) y (OH-).

Enzimas Clasificación:

Liasas:

encargadas de romper enlaces C-C, C-N, C-O, formando enlaces dobles

Isomerasas:

son las enzimas que transforman a la molécula sustrato en su molécula isómera. Ligasas (Sintetasas):

intervienen en la unión de diferentes grupos químicos o de moléculas.