biohemija-6_enzimi

32
Enzimi

Upload: dr4u

Post on 05-Nov-2015

13 views

Category:

Documents


0 download

DESCRIPTION

Enzimi

TRANSCRIPT

  • Enzimi

  • Enzimi su proteini koji deluju kao katalizatori (ubrzavaju hemijske reakcije)

  • enzimi su specificni za razlicite supstrate (selektivna priroda vezujuceg mesta na enzimu)

  • kataliticko (aktivno) mesto je deo molekula enzima gde se odvija reakcija

  • enzimi ubrzavaju hemijske reakcije smanjenjem kolicine energije potrebne za dostizanje visoko-energetskog intermedijernog stanja reakcije (kompleks prelaznog stanja) smanjena energije aktivacije

  • U katalizi ucestvuju funkcionalne grupe aktivnog mesta koje poticu od koenzima, metalnih jona ili aminokiselinskih ostataka

  • mehanizmi enzimske katalize ukljucujuacido-baznu katalizuformiranje kovalentih intermedijerastabilizaciju prelaznog stanja

  • dejstvo mnogih lekova i toksina je u inhibiciji enzima

  • kontrola brzine reakcija je moguca jer se enzimi mogu regulisati razlicitim mehanizmima

  • enzimi obezbedjujubrzinuspecificnost iregulatornu kontrolu hemijskih reakcija u organizmu

  • enzimima katalisane reakcije imaju 3 korakavezivanje supstrata E + S ESkonverzija vezanog supstrata u vezani produkt ES EPoslobadjanje produkta EP P

  • korak 1. enzimi vezuju supstrate reakcije koju katalisu i dovode ih u najpovoljniji polozaj za efikasnu reakcijukorak 2.enzim ucestvuje u formiranju i raskidanju veza neophodnih za nastanak produktakorak 3.produkt se oslobadja a enzim vraca u svoje originalno stanje

  • specificnost enzimakatalisu uglavnom odredjeni tip reakcijemedju mnogim jedinjenjima biraju odredjeni supstratod tog suptrata nastaje samo jedan produkt

  • Jos po nestoenzimi katalisu samo moguce reakcije cineci ih samo brzim ubrzanje enzimima katalisanih reakcija je 106 do 1014 (mnogo vece od efikasnosti neorganskih katalizatora)

  • specificnost i brzina reakcija katalisanih enzimima je rezultatjedinstvene sekvence aminokiselina koja omogucava formiranje trodimenzionalne strukture enzimskog molekula

  • Aktivno mestodeo enzimskog molekula (udubljenje, zljeb) gde se vezuje supstrat i tako formira enzim-supstrat kompleksmesto vezivanja supstrata odredjuje specificnost prema supstratu

  • Dva modela formiranja enzim-supstrat kompleksaaminokiselinski ostaci formiraju komplementarnu trodimenzionalnu strukturu koja prepoznaje supstrat (model kljuca i brave)vodonicne veze, hidrofobne i elektrostaticke interakcije povezuju supstrat i enzim i vode daljim konformacionim promenama (model indukovanog podesavanja)

  • u aktivnom mestu kofaktori i/ili funkcionalne grupe polipeptidnog lanca ucestvuju u prevodjenju supstrata u produkt

  • vezivanje supstrata indukuje konformacione promene enzima koje omogucavaju nove interakcije molekula supstrata sa funkcionalnim grupama enzima

  • model kljuc-bravakomplementarnost izmedju supstrata i aktivnog mestamodel indukovanog prilagodjavanja promena konformacije enzima i supstrata

  • Hemijska priroda enzimaproteiniproteini + kofaktorkofaktor metalni joni prosteticna grupa (najcesce trajno vezana za enzim) koenzim (povezan sa enzimom samo tokom katalize)apoenzim (proteinski deo enzima) + koenzim = holoenzim

  • Mnogi mikroelementi su kofaktori enzimaomogucavaju vezivanje supstrata ili koenzima za enzim (deluju kao elektrofili i tako stabilizuju anjonsku formu ili vezuju anjonske supstrate) donori su elektrona u oksido-redukcionim reakcijama

  • Koenzimineproteinski organski molekuli koji obezbedjuju funkcionalne grupe za enzimsku katalizu kod coveka se cesto sintetisu od vitamina

  • Dve osnovne klase koenzimakoenzimi koji ucestvuju u reakcijama prenosa grupacvrsto se vezuju za supstrat (aktivirajuci ga za prenos neke grupe, dodatak vode i dr.). drugim delom se cvrsto vezuju za enzim (ako ostaju trajno vezani zovu se prosteticna grupa)biotin, tiamin pirofosfat, koenzim A

  • u oksido-redukcionim reakcijamasadrze specificne funkcionalne grupe za prenos elektrona (u formi hidridnog jona, atoma vodonika ili kiseonika)ne vezuju se kovalentno za supstrat i posebnim delom se vezuju za enzimnikotinamid adenin dinukleotid (NAD+), flavin adenin dinukleotid (FAD)

  • Koenzimske forme vitamina

  • kofaktori imaju, kod nekih enzima i nekataliticku, strukturnu, ulogu povezujuci udaljene delove polipeptidnog lanca u formu tercijalne strukture

  • Optimalni uslovi za enzimsku reakciju temperatura i pH

  • Klasifikacija enzima (Enzyme Commision E.C.)6 klasa enzimaoksidoreduktazetransferazehidrolazeliazeizomerazeligaze

    podela u okviru svake klaseE.C. 1.1.1.1. (alkohol dehidrogenaza)