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2015
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PROTEÍNAS I- ESTRUCTURA-
Mc Frank Medina Villalobos
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Las proteínas son tan diversas que realizan casi todas las funciones de lacélula
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IDEAS GENERALES
• Las proteínas constituyen la mayor parte del pesoseco de una célula.
• Son elementos estructurales y funcionales de la
célula (realizan prácticamente todas lasfunciones: enzimática, canales, transportadora,de señalización, motora, toxinas).
• Son las moléculas más complejas y
funcionalmente más sofisticadas que se conocenproducto de miles de millones de años deevolución. Son muy versátiles.
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Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellosque están codificados en el genoma: tienen codones específicosen el código genético.
Para la mayoría de los seres vivos son 20 ( -L- aminoácidos).
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En 1986 y en el 2002 se descubrió
que código genético tiene
pequeñas modificaciones y puedecodificar otros aminoácidos.
• Aminoácido número 21:
selenocisteína, aparece eneucariotas, procariotas yarqueas.
• Aminoácido número 22:
pirrolisina, aparece sólo enarqueas.
codón UGA
codón UAG
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AMINOÁCIDOS POLARES CARGADOS (hidrófilos)
AMINOÁCIDOS POLARES NO CARGADOS (hidrófilos)
AMINOÁCIDOS POLARES CARGADOS (hidrófilos)
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AMINOÁCIDOS NO POLARES (hidrófobos)
En las proteínas se puede formarenlaces disulfuro entre las cadenaslaterales de dos cisteínas.
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AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA
A pH fisiológico sus cadenas laterales hidrófilas están cargadas por
completo (+).
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AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA
A pH fisiológico sus cadenas laterales hidrófilas están
cargadas por completo (-).
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AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
A pH fisiológico sus cadenas laterales hidrófilas tienen carga en parte (+) o (-)
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AMINOÁCIDOS APOLARES
A pH fisiológico sus cadenas lateraleshidrófobas consiste casi por completo en
cadenas de H y C.
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Resumen: Residuos de aminoácidos
RESIDUOS UNIONES QUE FORMAN LO ENCONTRAMOSBásicos
+ Enlaces iónicos Superficie de lasproteínas solubles o en el
interior formando
enlaces con otros
aminoácidos similares
Ácidos- Enlaces iónicos
Polares sincarga
Puentes de Hidrógeno
No polares Interacciones hidrofóbicas ofuerzas de Van Der Waals
Centro de las proteínas
solubles. Región
transmembrana deproteínas.
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• Arginina puede ser esencial para losniños muy pequeños ya que susrequerimientos son mayores que su
capacidad para sintetizar este
aminoácido.
• Hay también dos aminoácidos noesenciales que se forman a partir deotros esenciales: – Cisteína (y cistina) a partir de metionina
– Tirosina a partir de fenilalanina.
• Si la dieta no aporta suficiente cantidadde fenilalanina o si el organismo no
puede transformar la fenilalanina en
tirosina por algún motivo -como sucede
en la enfermedad hereditaria denominada
fenilcetonuria-, entonces la tirosina se
convierte en esencial.
•De los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, algunos
pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que se denominan noesenciales.
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ENLACE PEPTIDICO• Reacción de deshidratación (condensación)
• Enlace covalente: amida.• El extremo con el grupo amino se denomina N- (o amino)
terminal y el extremo con el grupo carboxilo, C- (o carboxilo)terminal.
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El enlace peptídico es plano y no permite rotación
Ángulo phi: rotaciónentre enlace N y C
Ángulo psi: rotaciónentre enlace C
y C
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Una proteínaestá formadapor unesqueletopolipeptídico
con cadenaslaterales.Cada tipo deproteínadifiere de lasdemás en su
secuencia yen su númerodeaminoácidos.La secuenciade
aminoácidosse lee deizquierda aderecha(extremoamino a
carboxilo).
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• Los aa en un péptido o en una proteína son a veces llamados
res iduos (que resultan después de perder un átomo de H+
del grupo amino y un OH- del extremo carboxilo).
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre
es el extremo amino-terminal (o N-terminal); y el carboxilo
libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal).
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PEPTIDO N°aa Función
•Glutatión 3 Ubicuo y mantiene las condiciones reductoras
del citoplasma. Potente antioxidante.
•Encefalinas 5 Neuropeptidos cerebrales. Analgésicos
endógenos.
•Vasopresina 9 Regula la reabsorcion de agua en los túbuloscolectores del riñón. Es hipertensor.
Oxitocina 9 Estimula contracciones uterinas y la eyección
de leche después del parto.
MSH 14 Estimula la síntesis de melanina por losmelanocitos.
Glucagón 29 Hiperglicemiante en ayuno.
Insulina 51 Hipoglicemiante después de la ingesta dealimento.
Péptidos importantes
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PÉPTIDOS
• Péptido es un término
que designa a una
cadena de aminoácidos
de una longitud no
determinada. Sinembargo, las cadenas de
50 a más aminoácidos
son usualmente
llamadas PROTEÍNAS OPOLIPEPTIDOS.
The Basics of General, Organic, and Biological ChemistryDavid W. Ball, John W. Hill, Rhonda J. Scott
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PROTEINA
• Más de 50 aminoácidos
Longitud
• Más de 10 000 Da (10 KDa)
Peso
• Cadena polipeptídica con existenciaprobada en un determinado organismo
Función
Ó
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NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LASPROTEÍNAS
Ó
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NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICAESTRUCTURA PRIMARIA
INFORMA Orden, variedad y número de aminoácidos.
ENLACE Covalente peptídico
CARACTERÍSTICAS - Este nivel influye en la conformación 2°y 3°.- Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy
poca o ninguna repercusión en su función, pero hay zonas
críticas, en las que cualquier variación afecta a la estructura, ypor tanto a la función de la proteína.
Las proteínas polimórficas admiten variaciones en suestructura primaria, conservando su función.
ENFERMEDADES Anemia falciforme o
drepanocitica
Sustitución de glutamato por valina
Fibrosis quística Ausencia de fenilalanina
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El 20-30% de las proteínas humanas son polimórficas (varían endiferentes individuos). La mayoría de estas variaciones no afectan a su función.
El gen de beta hemoglobina
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Largas fibras
Persona normalPersona con anemia de
células falciformes
DNA
Gen normal
El gen codifica elpolipéptido
(b) El polipéptidobeta hemoglobina
Mutación cambiaforma de proteina
(c) La proteínahemoglobina
(formada por 4polipéptidos
Beta
(d) La célula
Eritrocitoforma de disco
Eritrocito forma
de hoz
Mutación
Alfa
(a) Eritrocito normal
(b) Célula falciforme Hemoglobina de célula falciforme
Hemoglobina normal
1 2 3 6
54
… 146 7
64
32
17
5
….146
ANEMIA FALCIFORME
Mutaciones → variaciones en la secuencia• Los aminoácidos invariables son importantes
para la función
• Las mutaciones conservadoras son cambios entre aminoácidos químicamente semejantes
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• La primera proteína en ser secuenciada completamente fue la hormona
insulina.Frederick Sanger, Premio Nobel 1956
II ESTRUCTURA SECUNDARIA
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II. ESTRUCTURA SECUNDARIAINFORMA Plegamiento local de una secuencia de aminoácidos.
ENLACE Puentes de hidrógeno interpeptídicos: NH y C O.
CARACTERÍSTICAS - Es predecible. La cadena proteica adopta una conformaciónregular repetida.- La cadena polipeptídica puede adoptar distintas disposiciones
espaciales: Hélice , lámina y arrollada al azar.
- En una proteína promedio el 60% de la cadena polipeptídica seencuentra en forma de hélices y hoja ; el resto como
plegamientos y giros al azar.
ENFERMEDADES PRIONES: proteínas patógenas que tienen alterada su estructurasecundaria, originando un incorrecto plegamiento de su estructura
terciaria
Hélice (descubierto en queratina) Hoja (descubierto en fibroína)
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Puentes de hidrógeno paralelos al eje de la cadena Puentes de hidrógeno perpendiculares al eje de la cadena
Puentes de hidrógenos sólo intracatenarios Puentes de hidrógeno intra e intercatenarios
Cadena lateral (R) de los aminoácidos se proyectan haciael exterior
Cadena lateral (R) se proyectan hacia el interior yexterior de manera alterna
Puentes de hidrógenos cada cuatro aminoácidos (3,6 aa por vuelta) Puentes de hidrógenos cada tres aminoácidos
Pueden ser dextrógiras (se simboliza como un cilindro) o
levógiras (se simboliza como espiral)
Puedes ser paralelas (p. de Hidrógeno menos estables)
o antiparalelas (p. de Hidrógeno más estables)
Existe individualmente y pueden ser anfipáticas Una hoja requiere por lo menos dos hebras
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Héli l ó i Héli d ó i
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El giro de la hélice es dextrógira en
todas las proteínas
Las hojas antiparalelas son más
estables
Hélice levógira Hélice dextrógiraLámina antiparalela
Lámina paralela
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Giros Bucles
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3 ó 4 residuos de aminoácidos Mayor cantidad de aminoácidos
Localizados en la superficie de la proteína Localizados en la superficie o en el interior de la
proteína
En forma de U, estabilizadas por P. de Hidrógeno Diversas formas, pocas estructuras definidas.
Abundan glicina (cadena lateral mínima) y prolina (curvatura intrínseca, rompe hélices)
No poseen un patrón establecido en sus
aminoácidos
Permiten en cambio de dirección entre dospatrones estructuras secundarias
Suelen tener mayor actividad biológica.
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Niveles superiores:A) Superhélice o hélice enrrollada
• Dos o tres hélices
tienen la mayor parte de
sus cadenas apolareshacia un lado de manera
que pueden enrrollarseuna en torno a la otra
colocando estas cadenas
laterales al interior.
• Ejm -queratina,miosina
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Niveles superiores:B) Motivos
• Llamadas estructuras
supersecundarias o
plegamientos.
• Son combinacionesregulares de estructuras
secundarias que tienen unatopología particular.
Motivo giro
O i
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Otros motivos
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• Los priones másconocidos son los queafectan al Sistema
Nervioso Centralcausandoencefalopatías.
• Enfermedades:
• «Mal de las vacas locas"
o EncefalopatíaEspongiforme Bovina.
• La enfermedad deCreutzfeldt-Jakob (enhumanos).
Proteína
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Proteínanormal
Proteínaprión
III ESTRUCTURA TERCIARIA
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III. ESTRUCTURA TERCIARIAINFORMA Plegamiento espacial completo de la cadena (disposición
tridimensional de los residuos de aminoácidos)
ENLACES No covalentes: Puentes disulfuro
Covalentes: Puentes de hidrógeno, enlaces iónicos (puentessalinos), fuerzas de Van Der Waals, interacciones hidrofóbicas,
interacción catión
CARACTERÍSTICAS - La estructura terciaria no es repetitiva ni predecible: dependeesencialmente de las interacciones de las cadenas laterales (R)
de los aminoácidos.- Es específica de cada proteína y determina su forma y función.
ENFERMEDADES La enfermedad de Alzheimer. Plegamiento anormal dando lugar a laaparición de la proteína β-amiloide es un péptido de 36 a 43 aminoácidos
que se sintetiza a partir de la Proteína precursora amiloide (APP).
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ENLACES EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEINA
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Puentes disulfuro
• Grupos sulfhidrilo de dosresiduos de cisteína reaccionan
oxidativamente.
• Confiere al péptido unaestabilidad considerable dadosu naturaleza covalente.
• Intramoleculares o
intermoleculares.• Se interrumpen con agentes
reductores
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Puente de HIDRÓGENO
• Se forma entre un átomode hidrógeno y un par deelectrones desapareados
de un átomoelectronegativo (O).
• Son particularmenteimportantes en la
estabilización de lashélices y las estructuraslaminares.
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INTERACCIONES DE VAN DER WAALS
• Atracciones
momentáneas entre dos
moléculas no polares
que tienentransitoriamente cargas
positivas o negativas (loselectrones están en constante
movimiento y su distribución nosiempre es simétrica.
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RESUMEN
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ENFERMEDAD DE l h i i b
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ENFERMEDAD DE alzheimer proteina betaamiloide
FORMAS PROTEICAS SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIA
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FIBRILAR GLOBULAR
Presentan estructuras secundarias definidas(sólo hélices o láminas ), repetitivas y
altamente ordenadas.
Presentan estructuras hélices y láminas
que asu vez se repliegan sobre si misma dando lugar a la
estructura compacta .
Forma alargada Forma esférica y superficie irregular
Mayormente extracelulares Mayormente intracelulares
Principalmente estructurales Principalmente funcionales
Insolubles en agua Solubles en agua o soluciones salinas diluidas
Ejm: Queratina, colágeno, fibrina Ejm: Enzimas, globulinas.
Í ( )
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PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS (I)
• En un principio un polipéptido de «n» aminoácidospodría originar 20n cadenas polipeptídicas diferentes.
• Sólo una pequeña fracción de estas cadenas adoptaríauna conformación tridimensional estable.
n
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Termodinámica en los sistemas
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Termodinámica en los sistemasvivientes
Las células toman energía de las moléculas del alimento y liberan
calor mediante reacciones que ordenan el interior de la célula.
El proceso de plegamiento se encuentra
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El proceso de plegamiento se encuentra
bajo control termodinámico y cinético,
• El proceso de plegamientohasta alcanzar la estructuranativa presenta un ΔGnegativo.
• Desde el punto de vistaentrópico, el proceso deplegamiento supone unadisminución neta de
entropía desde laestructura denominadaovillo aleatorio a la únicaestructura nativa.
• Durante la reacción de plegamiento se pasa
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Durante la reacción de plegamiento se pasa
por estados de mayor energía (estados
de transición)
• PLEGAMIENTO DE UNA PROTEÍNA EN UNA CONFIGURACIÓN
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COMPACTA
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• NUEVO PLEGAMIENTO DE UNA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
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Con
actividadenzimática
RENATURALIZACIÓN
DESNATURALIZACIÓN
Sin
actividad
enzimática
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DOMINIO PROTEICO
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DOMINIO PROTEICO• Territorio discreto de una estructura terciaria que puede plegarse
independientemente del resto, dando lugar a una estructura compacta yestable.
• Contiene entre: 50 – 350 aminoácidos y tiene una característica o funciónespecífica.
• Es la unidad modular a partir de la cual de construyen muchas proteínasmayores.
• Existen proteínas con un dominio común (como unir un ión metálico oreconocer a una molécula específica) que suelen tener similar función.
• Existen proteínas multifuncionales que suelen tener dominios separadospara cada función.
ProteínaSrc con 3dominios
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Citocromo b con un solodominio para eltransporte de e-
Enzima lactatodeshidrogrenasa con
dominio de unión al NAD+
Dominio variable de lacadena ligera deinmunoglobulina
Dominios proteicos
• Componente estable de la estructura proteica
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ESTRUCTURAL
• Componente estable de la estructura proteicaconstituidos por 100-150 residuos en diversascombinaciones de motivos.
• Tiene una estructura particular. Ejm:o Dominio ácidoo Dominio rico en prolina
o Dominio conservado SH3
FUNCIONAL
• Determina la actividad de la proteína donde seencuentra. Ejm:
o
Dominio cinasao Dominio serina proteasa
o Dominio de unión a la membrana
Principales dominios
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pDominio Característica
Quinasa Dominio con actividadenzimática. Fosforila usando
ATP
SH2 Dominio de unión afosfotirosina
SH3 Dominio de unión a regiones
específicas ricas en prolina
SH4 Dominio de unión a residuos detirosina en la vecindad de la
membrana plasmática.
Homeo-dominio
Dominio de unión al ADN
Bromo-dominio
Reconoce residuos de lisinaacetilados.
Cromo-dominio
Reconoce residuos de lisinametilados.
Familias de proteínas
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Familias de proteínas• Las proteínas actuales se pueden agrupar en «familias proteicas»:
secuencia de aminoácidos y conformación tridimensional semejante.• Surgieron en la evolución por duplicación de genes y posterior
modificación.
• Dos proteínas que tengan más del 25% de similitud en sus secuencias deaminoácidos, generalmente comparten la misma estructura global.
Familia de serinproteasas. Cada
una rompe
diferentes
proteínas o
diferentes enlaces
peptídicos
Proteínas parálogas y ortólogas
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Proteínas parálogas y ortólogas
PARALOGAS: Hanevolucionado de un gen
común (pertenecen a
una misma familia) pero
tienen diferente función.
Ejm: Elastasa yQuimotripsina
ORTÓLOGAS: Seencuentran en
diferentes organismospero tienen la misma
función. Ejm: Elastasa
humana y elastasa del
ratón.
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MODULO PROTEICO
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O U O O CO
• Son «dominios móviles» en el tiempo que comparten diversas
proteínas
Dos dominiosserin proteasas
«moviles»
MÓDULOS PROTEICOS
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¿CÓMO APARECIERON LOS MODULOS?
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¿CÓMO APARECIERON LOS MODULOS?• Según la teoría del barajado de exones surguian genes
nuevos de mezclar exones de diferentes genes existentes.
Gilbert sugirió que cada exón codificaría para un dominoproteico (aunque después se demostró que existen algunosdominios separados en más exones y algunos exones quecontenían más de un dominio proteico). Este barajadopuede dar lugar a nuevos genes por recombinación,
sobrecruzamiento, exclusión o duplicación de exones.
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Los dominios:P d i t d fá il t t t í
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Pueden ser integrados fácilmente a otras proteínas
Se ha estimado que el Genoma Humano tiene:1000 dominios de inmunoglobulinas
500 dominios de proteín quinasa
250 homeodominios
300 dominios SH3
120 dominios SH2
Cremallera de
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Cremallera de
Leucina
Es un «motivo» que
crea fuerzas de
adhesión a través de
hélices alfa enparalelo. Es un
dominio de
dimerización común
en proteínasinvolucradas en la
expresión génica.
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IV. ESTRUCTURA CUATERNARIAINFORMA I t i bl j d d á b id d
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INFORMA Interacciones y ensamblaje de dos o más subunidades.
ENLACE Los enlaces son los mismos que la estructura terciaria
CARACTERÍSTICAS Las proteínas que tienen esta configuración se denominanOLIGOMÉRICAS O MULTIMÉRICAS
Las subunidades se denominan cadenas o protómeros unidos porenlaces no covalentes . Pueden ser iguales (homo) o diferentes
(hetero).
Cada protómero puede estar codificado por un gen distinto.
ENFERMEDADESTalasemia, forma hereditaria de anemia en la que se reduce la
síntesis de una o más de las cuatro cadenas de la globina
Dímero: Proteína represora Cro del bacteriófago
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HEMOGLOBINA: PROTEINA TETRAMERICA
NEURAMINIDASA: TETRAMÉRICA
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COLÁGENO: TRÍMERICANEURAMINIDASA: TETRAMÉRICA
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TAMAÑOS Y FORMAS
PROTEICAS
ENSAMBLAJES PROTEICOS.
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Con un solo lugar de unión:dímeros
Idénticas con dos lugares deunión: filamento helicoidal
Con dos lugar de unión
colocados en cadena: anillocerrado
ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR
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Láminas planas, tubos, anillos, esferas
Ejm. Virus del tomate TBSV
186 subunidades de 386 aa + ARN 4500 nt
Estructuras:Complejos enzimáticos
Filamentos proteicosVirusMembranas
VentajasReducen la información genética
Enlaces de energía relativamente bajaMinimizan los errores en la síntesis
Ensamblaje Cilíndrico
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Ejm. Virus del mosaico del tabaco
Mecanismo de autoensamblaje
Rotura proteolítica de
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palgunas proteínas
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Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas Cromosómicas
Histonas Favorecen el empaquetamiento del ADN.
No histonas Ayudan a formar niveles mayores de organización del ADN.
Proteínas Receptores
Receptor a FGE y otros Receptores de hormonas y factores tróficos para recibir y transducirseñales, desde el exterior al Interior de la célula.
Receptor de insulina, etc
Proteínas Factores Tróficos
ISCF I y II Relacionados con la señalización en el desarrollo de los tejidos.
Proteínas Factores de transcripción
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