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UNIDAD 4 : AMINOÁCIDOS

El CO2 ingresa a los estomas difundiéndose a través de la membrana, la planta en condición primaria absorbe CO2 – H2O – Iones y luz para formar los aminoácidos.

Lo que fabrican las plantas es utilizado por ellas mismas por medio de la acción de las enzimas.

Los estomas para abrirse y cerrarse usan agua y el catión K+.

Los aminoácidos están básicamente formados por C – H – O – N, la unión de aminoácidos forma las proteínas.

Los aminoácidos están unidos por medio de enlaces peptídicos.

Las plantas a partir de los nitratos y amonio forman las proteínas, las cuales sirven para nutrir a los animales.

EL NÚCLEO EN LA FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

El ADN es un polímero molecular formado por dos cadenas de nucleótidos.

Cada nucleótido está formado por:

1 base nitrogenada (adenina, guanina, citosina). Un hidrato de carbono (desoxirribosa) Un grupo fosfato

Los cuatro tipos de nucleótidos difieren solamente en el tipo de base nitrogenada, las cuales pueden ser:

Puricas: Adenina – Guanina

Pirimidicas: Citocina - Timina

La información contenida en un gen del ADN se copia en un ARN mensajero (ARNm) gracias a la enzima ARN Polimeasa.

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De esta manera es el ARNm el que lleva la información codificada en cuanto al tipo, cantidad y orden de los aminoácidos que forman la futura proteína.

Luego que el ARNm copia toda la información desde el ADN, sale del núcleo,

templando del gen 1 hacia los ribosomas que están suspendidos en el citoplas-

ma.

En el ribosoma se lee la cadena y se fabrican: aminoácidos, enzimas y proteínas que salen para degradar los hidratos de Carbono.

Los Ribosomas se unen al ARNm y traducen la información de las cadenas. Aquí interviene el ARN de transferencia que se encarga de transportar un aminoácido específico hasta el ribosoma.

Una vez en el ribosoma se van uniendo otros aminoácidos que al unirse forman una PROTEÍNA (ensamblaje de aminoácido).

4.1. AMINOÁCIDOS

Son subunidades básicas en la conformación de las proteínas de los cuales hay más de 500, de esas, sólo .. forman parte de la estructura de las PROTEÍNAS por eso se denominan AMINO -ÁCIDOS PROTEÍCOS.

La estructura de los aminoácidos proteícos es muy similar ya que todos tienen el …….. al que están unidos cuatro sustituyentes como son: NH2 – COOH y el grupo radical R.

4.1.1 ESTRUCTURA BÁSICA

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia del grupo amino y del grupo carboxilo unidos al mismo Carbono, el C…. que está unido a su vez a un H y a otro grupo característico (fig 4)

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Todos los aminoácidos a excepción de la GLICINA tiene un Cα asimétrico. Consecuentemente, pueden existir 2 formas L y D.

Todos los aminoácidos de las proteínas pertenecen a la serie L-

4.1.2. NOMENCLATURA

Hay 2 sistemas de nomenclatura:

1. El clásico sistema de 3 letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína, mediante el enlace de cada triple… de letras mediante gui….Se dispone a la izquierda del aminoácido N-terminal y a la derecha en aminoácido C-terminal.

2. El actual sistema de una sola letra, permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni siglas intermedias.N – terminal = leucina( L) C – terminal = histidina (H)

4.1.3. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

ESTEREOISOMERÍA

Presentan isómeros que difieren en su orientación espacial.

Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenes especulares o quirales.

D y L no tienen relación alguna con la polarización de la luz.

Los estereoisómeros presentan diferentes propiedades bioquímicas:

- Todos los aminoácidos que forman las prote,inas están en su forma L- con excepción de la Glicina.

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- Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas o incluso en algunas plantas.

- Algunos aminoácidos presentan más estereoisómeros debido a que poseen más carbonos quirales y por lo tanto poseen 2n estereoisómeros.

GLICINA -- ESTRUCTURA PLANAPROPIEDADES QUÍMICAS ÁCIDO – BASEEn los aminoácidos hay pH ácido debido a sus 2 grupos ionizables: COOH ---- COO-

NH2 ---- NH+3

Los aminoácidos presentan cargas que pueden captar o ceder protones al medio dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentra.

Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como bases.

Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido

Se diferencia que son anfóteros si se comportan como ácidos y bases.

K se conoce como la constante de disociación y el pK es por lo tanto el punto donde el ácido se ha disociado al 50%.

Todos los aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto ácido como base.

El aminoácido puede presentar una forma dipolar o Zwitteriónica.

A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la Zwiteriónica.

Poseen capacidad tamponadora de manera que +/- 1 unidad del pK se nivela muy ´rápidamente al cambio de pH.

Puede tener 3 estados que dependen del pH

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Un aminoácido simple con grupo (R) no polar a pH neutro es una molécula eléctricamente neutra, pero si el pH varía se alteraría el aminoácido, es ahí donde se denomina ZWITTERION, si esto sucede activará como ácido a base.

Un ácido es débil cuando toda su estructura pierde un H+ o OH, es fuerte cuando no se separa.

En el ambiente de Zwitterion si el pH es ácido captura cationes y pierde H+.

La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH).

La ionización de los aminoácidos es igual a la de otras moléculas y por lo tanto sigue la ecuación de Henderson – Hasselbalch.

pH = pK + log……….

pK = -logK

El pH es importante en todas las reacciones ya que regula procesos para hallar el equilibrio, cumple con las leyes de la termodinámica.

pK es el pH de un aminoácido cuando es detectado en sus diferentes puntosa de carga.

REACCIÓN GENERAL

4.1.4. EL ENLACE PEPTÍDICO

Se trata de un enlace amida covalente se establece entre el extremo ,……-carboxilo de un aminoácido y el extremo ….

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…-amida del siguiente tiene lugar conjuntamente con una molécula de agua.

Se forma por la deshidratación de los aminoácidos implicados y en una reacción de condensación.

El enlace peptídico es plano, por lo tanto no existe relación alrededor del enlace.

Posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es más corto que un enlace sencillo.

Tres aminoácidos pueden unirse por dos enlaces para formar un TRIPEPTIDO, de manera similar se forman los tetrapeptidos, pentapeptidos, etc.

4.1.5. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

* NO POLARES

Contienen grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni negativa.

Son hidrófobos debido a su poca interacción con el agua.

- Alifáticos.- Tienen carácter hidrofóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. Son muy estables desde el punto de vista químico.

LA PROLINA.- También tiene una cadena alifática lateral, difiere de los demás en que su cadena lateral está unida tanto al C .... como al N del grupo amino.

AROMÁTICOS.- Los 3 aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener a través de la fenilalanina.

El triptófano es relativamente estable, la fenilalanina y tirosina son estables, el triptófano tiene grupos indal..

SULFURADOS.- Se presentan 2, la metionina y la listeína, ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidación.

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Las cadenas laterales poseen átomos de azufre (S), la cisteína que posee un grupo sulfidrilo y la metionina que posee un enlace tioster.

POLARES

Estos aminoácidos son hidrofílico, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina pudiendo reaccionar con los HC a temperaturas elevadas.Se clasifican en:

- BÁSICOS.- Presentan cadenas laterales inestables.- ÁCIDOS.- Son los responsables de la carga negativa (-)

de la proteína y encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus aminas correspondientes.Sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico.

AMIDAS.- Son de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio, del aspártico y del glutanico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta pérdida es irreversible desde el punto de vista nutricional.

Contiene un grupo amina terminal en lugar del carboxilo libre.

HIDROXILADOS.- Tienen cadenas alifáticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucho más reactivos e hidrofílicos.

NEUTROS.- Se encuentran representados por la glicina, la glicina en el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los aminoácidos presentes en la célula, actúa como neurotransmisor.

AMINOIÁCIDOS NO PROTEÍNICOS

La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del H y la cicatina (un

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derivado de la G) juegan un papel importante como reserva de energía metabólica.

También incluyen a la homoserina y la homocisteína.

ANEXOS

LA LISINA EN LA ALIMENTACIÓN ANIMAL

L-Lisina monoclorhidrato : mínimo 98.5%

La L-Lisina es un aminoácido exclusivo en alimentación animal.

Es un aminoácido y por lo tanto debe ser suplemento en la dieta.

Es parte estructural de las proteínas, interviene en la formación de tejidos cartilaginosos, en la osificación, estimula la división celular y está implicado en un gran número de procesos metabólicos fundamentales en nutrición animal.

Es el primer aminoácido limitante en nutrición porcina y el segundo limitante en nutrición de aves.

Formulación.- C

Proteína bruta.- 94.4%

Energía Metabolizable.-

MÉTODOS DE OBTENCIÓN DE IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son parte fundamental de algunas reacciones en la cuales intervienen las funciones > amino, carboxilo y varios grupos R.

La identificación de los aminoácidos se da por los siguientes métodos.

1. REACCIÓN DE NINHIDRINA

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La reacción entre los compuestos que tengan aminoácidos y la anhidrina resultan ser muy sensibles.

McCaldin ha estudiado las fases de la anhidrina. Con los aminoácidos secundarios se forma un compuesto amarillo detectable a (440nm)…. Estos aminoácidos secundarios son: Prolina e Hidroxiprolina.

Todos los aminoácidos que poseen un grupo amino libre, reaccionan y forman CO……, amoniaco y aldehído. Esta reacción ofrece un color azul o púrpura que ayuda cuantificar al aminoácido.

2. REACCIÓN DE BIURET

Está dada por aquellas sustancias cuyas moléculas contiene 2 grupos carbamino (-CONH) unidas directamente a través de un solo átomo de CARBONO o de NITRÓGENO.

El reactivo de Biuret contiene Cu2SO4 en una solución acuosa-alcalina.

La reacción se basa en la formación de un complejo de coordinación entre iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos. Está reacción provoca un cambio de coloración: violeta púrpura o violeta rosado.

3. REACCIÓN XANTOPROTEICA

Ayuda a identificar a los aminoácidos aromáticos ya que detecta la presencia de un grupo fenilo en la molécula como serían en dicho caso el triptófano y la tirosina.

Se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos obteniendo nitrocompuestos de tonalidad amarilla que toman un color anaranjado en medios fuertemente básicos ó alcalinos.

4. REACCIÓN CON FLUORESCAMINA

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Es tan sensible como la NANHIDRINA puede ……. Nonogramos de aminoácidos como lo hace también la nanhidrina.

5. REACCIÓN DE MILLON

Se debe a la presencia del grupo Hidroxifenilo. Cualquier compuesto fenólico que no esté sustituído en la posición 3,5 como la tirosina, el fenol y el tinol producen resultados positivos.

En la reacción del millón, los compuestos mecánicos en medio altamente ácido se condensan con el grupo fenólico formando colores rojizos.

Se debe neutralizar la solución si en que resulta ser fuertemente alcalina.

6. REACCIÓN CON DINITROFLUORO BENCENO

Es una reacción que se usa para la medición y detección cuantitativa de los aminoácidos, la aplicación principal se encuentra en la determinación del residuo N-terminal de cadenas peptídica..

El complejo formado es el dinitrofenil derivado (DNP) de color amarillo; cromatografía en papel o en capa fina de un DNP-aminoácido desconocido contra estándares conocidos de DNP los cuales dan la base para identificarlos.

7. REACCIÓN CON FENILSOTOCIANATO

Conocido también como reacción Edman; se utiliza para la identificación de aminoácidos con la aplicación principal de determinar la secuencia de cadenas peptídicas desde el extremo N-terminal.

8. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO

El intercambio iónico sucede cuando los constituyentes iónicos se retienen selectivamente por intercambio de sus iones sustituibles del empaque.

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Este fenómeno de iones puede definir como que posee grupos iónicos fijos y grupos iónicos móviles. Estos últimos pueden ser sustituídos por otros bajo condiciones específicas.

Consiste en intercambiar iones de fase estacionaria, la cual es un polímero con iones lábiles

(amina y cationes) de estructura porosa, insolubles pero capaz de aumentar sus volumen al ser humedecidos.

GLOSARIO DE TÉRMINOS

Estomas.- Son los pequeños poros de las plantas localizados en la superficie de sus hojas.

Difusión.- Proceso de movimiento molecular que permite el ingreso y salida de sustancias de la célula.

Membrana.- Esta membrana está constituída de lípidos y proteínas. La parte lipídica ésta formada por una película bimolecular que le da estructura y constituye una barrera que impide el paso de sustancias hidrosolubles.

Aminoácidos.- Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH). Los aminoácidos más importantes son aquellos que forman parte de la proteínas.

Enzimas.- Las enzimas son moléculas de naturaleza proteíca que catalizan reacciones químicas siempre que sean termodinámicamente posibles.

Núcleo.- Organelo membranoso que se encuentra en las células eucariotas. Contiene la mayor parte del material genético celular.

Proteína.- Biomolecular formada por cadenas lineales de aminoácidos.

Polímero.- Macromoléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas Monómeros.

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Nucleótidos.- Son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de 5 carbonos, una base nitrogenada y un grupo fosfato.

Bases Púricas.- Son derivadas de la estructura de la purina.

Bases Pirimídicas.- Derivadas de la estructura de las pirimídicas

Codones.- La información genética en el ARNm, se escribe a partir de 4 letras que corresponden también a (A-C-G y …. ) las cuales van agrupadas de 3 en 3. Cada grupo de 3 se llama codón y está encargado de codificar un aminoácido.

Glicina.- Uno de los aminoácidos que conforman las proteínas de los seres vivos. Es el único aminoácido más pequeño, no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula.

Estereoisomería.- Se aplica a la moléculas cuya disposición especial de sus átomos difiere.

Isómeros.- Son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural.

Zwitterion.- Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene carga eléctrica positiva y negativa sobre átomos diferentes.

Enlace Peptídico.- En el enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido.

Amida Covalente.- Hace referencia al enlace peptídico.

Deshidratación.- Es la pérdida excesiva de agua.

Fenilalanina.- Es un aminoácido que se encuentra en las proteínas.

Grupo Indal.- El indal es un compuesto orgánico Heterocíclico con estructura bicíclica que consiste en un

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anillo de 6 miembros (benceno) unido a uno de 5 miembros ( pi….).

Hidrofílico.- Es una molécula que tienen afinidad con el agua.

Neurotransmisores.- Es una sustancia química que transmite información de una neurona a otra atravesando el espacio que separa dos …….. consecutivas.

RUTAS METABÓLICAS

Es una sucesión de reacciones químicas que conducen de un sustrato inicial a uno o varios productos.

Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están catalizadas por enzimas.

CICLO DE CALVIN

LA GLUCÓLISIS

Es el proceso de degradación de la glucosa a lactato y consiste en una serie de reacciones.

La glucólisis es el primer paso de la respiración, es una secuencia compleja de reacciones que se realizan en el CITOSOL y por el cual la molécula de glucosa se desdobla en 2 moléculas de Ac Pirúvico.

CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO Ó DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS Ó CICLO DE KREBS

Es una ruta metabólica que forma parte de la respiración celular.

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En organismos aeróbicos este ciclo es parte del catabolismo que realiza la oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2.

Fue propuesto en 1937 por H.A. KREPS.

EL ÁCIDO CÍTRICO

CICLO DE LAS PENTOSAS FOSFATO

Es una ruta estrechamente relacionada con la glucólisis, en esta se usa la glucosa para generar ribosa, la cual es necesaria para la síntesis de nucleótidos. También se obtiene poder reductor en forma de HADPH que se utilizará como coenzima de enzimas propias del metabolismo anabólico.

6 – Fosfato de glucosa 3 – Fosfogliceraldehido 6 – Fosfato Fructosa

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