struktur dan fungsi enzim

8/16/2019 Struktur Dan Fungsi Enzim

1/19

Struktur dan Fungsi Enzim

Dalam ulasan kali ini akan dijelaskan tentang apa itu enzim, definisi enzim itu sendiri,struktur enzim dan macam macam struktur enzim serta fungsi enzim secara umum dan fungsienzim enzim tertentu. Mari dipelajari lebih lanjut

Pengenalan tentang Enzim

Setiap aktivitas yang terjadi di dalam sel hidup membutuhkan reaksi kimia. Dalam reaksi ini,ikatan kimia pada molekul organik diputus sehingga molekul baru dapat terbentuk. Setiapmolekul memerlukan masukan energi awal dari lingkungan sehingga reaksi dapat dimulai.Energi ini disebut sebagai energi aktivasi E!" . #engertian energi aktivivasi adalah energi$tumbukan% yang harus diatasi sehingga reaksi dapat berlangsung.

Pengertian Enzim

Definisi enzim adalah protein yang menurunkan energi aktivasi E!" reaksi kimia. Enzimmengurangi energi aktivasi melalui berbagai mekanisme&cara. Sebagai contoh, enzim dapatmembawa molekul bersama sama dengan oritentasi yang sesuai untuk bereaksi atau dapatmenyediakan lingkungan mikro yang kondusif terhadap reaksi baca cara kerja enzim ".Enzim dapat juga bertindak sebagai katalis biologis' enzim tersebut mempercepat reaksitanpa turut mengalami perubahan. Dengan tidak adanya enzim dalam suatu reaksi kimia,suatu energi aktivasi tidak dapat diatasi pada suhu sel yang normal. (al ini akanmenyebabkan reaksi kimia berjalan sangat lambat sehingga sel dapat mati sebelum reaksikimia menghasilkan energi dan molekul yang dibutuhkan. Setiap sel membuat danmenghasilkan banyak jenis enzim yang masing masing mengatalisasi reaksi yang berlainandan sangat spesifik. )leh karena itu, enzim memiliki bentuk yang spesifik yang secara khususmengikat satu set molekul tertentu. Dalam mempelajari tentang enzim, kita perlu mengetahuitentang substrat. Substrat adalah reaktan yang diolah pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim

enzimatik".

enzim menurunkan energi aktivasi

http://www.belajarbiologi.com/2014/07/cara-kerja-enzim.htmlhttp://www.belajarbiologi.com/2014/07/cara-kerja-enzim.html


2/19

Struktur Enzim

Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein dengan sedikit pengecualian". Setiapenzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapatingkatan struktur struktur protein. )leh karena itu, struktur enzim memiliki kesamaandengan macam struktur protein.*erdapat + macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur kuartener.

. Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusunenzim

-. Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatanhidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung

backbone" rantai polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokalyang menghasilkan pola tiga dimensi berulang. ontoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat/beta.

0. Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino.Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.

+. Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional

Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif active site". #engertian situsaktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat berikatan dantempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung ataugalur di dalam molekul enzim.

Struktur enzim

Fungsi Enzim

Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi sebagaiunsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan katalisis adaempat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu1


3/19

langkah dalam katalisis enzim

. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada situsaktif active site" untuk membentuk kompleks substrat/ezim.

-. *erinduksi hingga pas induced fit". Enzim yang berikata ndengan substratmenginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yanglebih sempit di bagian situs aktif induced fit". 2nduced fit dapat didefinisikan sebagai

perubahan enzim yang reversibel.

0. 3atalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat berubahdengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan cleavage"atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. #ada langkah katalisis ini, terdapatdua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional ataudua arah. #ergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekulenzim dapat mengubah lebih dari 444 molekul substrat per detik. Sedangkan duaarah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atausebaliknya.

+. 5angkah terakhir1#roduk dilepaskan. *erjadinya pelepasan produk reaksi dari situs

aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkansitus aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru

Faktor Yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yangmempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 0 faktor utama yang mempengaruhi aktivitasenzim yaitu substansi nonprotein, kondisi lingkungan optimal dan inhibitor. 6erikut

penjelasan tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.

1. Substansi protein dalam enzim

Dalam banyak reaksi yang menggunakan enzim, diperlukan adanya substansi nonproteinuntuk melakukan aktivitas enzim yang seharusnya. Substansi nonprotein ini memulai reaksimelalui ikatan molekul enzim dengan cara yang spesifik. Secara khusus terdapat 7 bagianenzim yaitu " koenzim yang merupakan subtansi organik seperti vitamin, koenzim !, heme,dan biotin" -" kofaktor yaitu substansi anorganik seperti atom logam seng, besi, tembaga. 0"3elompok prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat berikatan dengan efektif yangmerupakan bagian protein enzim. +" (oloenzim adalah bagian protein dan nonprotein enzimyang hadir bersamaan. 7" apoenzim merupakan bagian protein enzim.


4/19

Struktur nonprotein enzim

2. Kondisi ingkungan !ptimal

Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkankonformasi enzim yang aktif. (ingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalamkondisi lingkungan optimal yaitu pengaturan suhu dan pengaturan p(.Suhu memiliki dua pengaruh utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinyadenaturasi. #engaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada umumnya semakin adanya

peningkatan pada suhu maka akan terjadi peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga akan banyak berinteraksi. #enurunan suhutentunya akan berakibat sebaliknya. 3etika suhu mencapai serta melampaui batas tertentu,maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi adalah perubahan permanen yangmenginaktivasi enzim. Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia terputus dan enzim kehilangan

bentuk spesifiknya.

#engaruh suhu terhadap aktivitas enzim

p( atau ukuran kadar ion )( atau ( pada lingkungan. !pabila p( lingkungan terlalu asamatau basa dapat menyebabkan denaturasi enzim. 8mumnya, p( optimun enzim adalah dalam

p( netral p( 9". (al menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja optimum pada p( -.


5/19

:rafik pengaruh p( terhadap aktivitas enzim

". #nhibitor

#engertian inhibitor adalah molekul yang berikatan secara selektif pada enzim danmenghambat aktivitas enzim. Enzim dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibelataupun ireversibel. !da dua macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.2nhibitor kompetitif memiliki bentuk seperti substrat normal dan bersaing dengan substratnormal tersebut untuk berikatan dengan situs aktif enzim. )leh karena itu, pengikataninhibitor memblokade situs aktif terhadap substrat. !pabila inhibitor bersifat reversibel dapatdiatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.2nhibitor kompetitif mengikat bagian enzim yang lain selain situs aktif active site".#engikatan inhibitor ini dapat mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat

mengikat substrat.

2nhibitor kompetitif pada enzim3. Sifat-Sifat Enzim

Sebagai biokatalisator, enzim memiliki beberapa sifat antara lain:

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkanlaju suatu reaksi.

b. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrattertentu saja.


6/19

c. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akankehilangan aktivitasnya karena p yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarutorganik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi

sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.

d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagaikatalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.

e. Enzim bekerja secara bolak!balik. "eaksi!reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat lajureaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senya#amenjadi senya#a!senya#a lain. Atau sebaliknya, menyusun senya#a!senya#amenjadi senya#a tertentu. "eaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.

$E % enzim, S % substrat, dan & % produk'

f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. (aktor!faktor yang mempengaruhikerja enzim adalah suhu, p , aktivator $pengaktif', dan inhibitor $penghambat' sertakonsentrasi substrat.

. #engenalan Enzim

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat di dalam sel hidup, berperanan penting sebagai biokatalisator reaksi/reaksi biokimia dalam sel. Dalam jumlah yang kecil,enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehinga dalam keadaan normal tidak terjadi

penyimpangan/penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim akan kehilangan aktivitasnyaakibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik, atau hal yang menyebabkan terjadidenaturasi protein.

Enzim mempunyai sifat khusus, sebab akan bekerja pada suatu substrat yang khusus denganreaksi tertentu, umpamanya enzim urease, substratnya tentu urea dan bentuk reaksi adalahmengubah substrat menjadi ammonia dan karondioksida.

Dengan sifat khusus&khas dari enzim, ini diartikan bahwa suatu jenis enzim hanya mampu berperan sebagai biokatalisator untuk reaksi tertentu saja. *api pada masalah tertentu adasubstrat yang dapat dikatalisis oleh beberapa enzim, misalnya pada substrat glukosa ;/fosfat

gambar 7. ".

3eterangan

.


7/19


8/19

piruvat dekarboksilase yang bekerja pada dekarboksilasi asam piruvat yang menghasilkanaldehida.

Enzim fumarat hidratase berfungsi dalam penggabungan satu molekul air kepada molekulassam fumarat dan membentuk asam malat,

. 2somerase

*erjadi perubahan penataan geometris spasial" suatu molekul, peranannya dalammengkatalisis reaksi isomerisasi, seperti kerja enzim glukosa fosfat isomerase dibawah ini

. 5igase

5igasi menghubungkan" dua molekul dengan mengikutsertakan hidrolisis senyawa yangmemiliki =: yang besar untuk proses hidrolisis atau berperan dalam katalisis reaksi

pembentukan ikatan dengan dengan bantuan pemecahan ikatan dalam !*#, enzim glutaminsintetase merupakan biokatalis reaksi pembentukan glutamine dari sam glutamate.

Selain itu, enzim karboksilase bekerjan untuk pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat yang merupakan bagian dari metabolisme karbohidrat.

. #eningkatan 5aju


9/19

:ambar 7.0. #engaruh 3onsentrasi Enzim *erhadap 5aju ika konsentrasi enzim yang digunakan tetap, sedangkan konsentrsi substrat dinaikkan, makahubungan yang terjadi seperti pada gambar 7.+. berikut ini,

:ambar 7.+. #engaruh 3onsentrasi Substrat *erhadap 5aju


10/19

:ambar 7.9. 3ecepatan


11/19

:ambar 7. -. 3onversi dari 5/treonin ke 5/isoleusin

>ika 5/isoleusin terdapat dalam konsentrasi yang tinggi dalam sistim, maka reaksi langkah pertama akan dihambat.

#ada kebanyakan reaksi enzim, sistim pengaturan diri sendiri, basanya enzim yangmengkatalisis reaksi tahap pertama dihambat olh hasil metabolisme tahap akhir, enzim inidikenal sebagai enzim alosterik dan metabolit dan yang menghambat disebut efektor ataumodulator.

Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau lebih rantai atausubunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat aktifnya sendir, dan tempat alosterikumumnya berlokasi di mana subunit/subunit itu menyatu. 3eseluruhan kompleks akan

berganti/ganti di antara dua keadaan konformasi, satu keadan secara katalitik aktif dan yangsatunya lagi inaktif. #engikatan activator ke suatu tempat alosterik akan mengstabilkankonformasi yang mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan inhibitoralosterik akan mengstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut. gambar 7. 0"

Daerah kontak ant ara subunit/subunit suatu enzim alosterik berhubunga sedemikian rupasehingga perubahan konformasi dalam satu subunit akan diteruskan atau ditransmisikan kesemua subunit lainnya. Melalui interaksi subunit/subunit ini, suatu molekul aktivator atauinhibitor tunggal yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan mempengaruhitempat aktif semua subunit.

:ambar 7. 0. #engaturan !lostrik

#engaturan alosterik, pada gambar 7. 0. bagian a sebagian besar enzim alosterik tersusundari dua atau lebih subunit polipeptida yang masing/masing memiliki tempat aktif. Enzim iniakan berganti/ganti di antara dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. >auh dari tempat aktif terdapat tempat alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang dapat berfungsisebagai activator atau sebagai inhibitor. #ada gambar bagian b, di sini dapat dilihat efek

berlawanan dai inhibitor alosterik dan aktivator alosterik pada konformasi keempat substratsuatu enzim.

. 3inetika dan Sifat Enzim


12/19

3ecepatan reaksi enzim sangat tergantung pada enzim regulatornya. #ada enzim regulatorhomotropik memperlihatkan konsentrasi yang menurun dengan kecepatan tidak berubah,sedangkan pada enzim regulator heterotropik modulator dapat menghambat ataumeningkatkan kecepatan reaksi konsekuensinya dapat mengubah konsentrasi maupunkecepatan. gambar 7. +"

$AF%A& P'S%AKA

:irindra, !. A@;. 6iokimia . :ramedia. >akarta.

(ouston, M.E. AA7. 6iochemistry #rimer Bor EFercise Science. (uman 3inetics.hampaign.8S!.

3ay, E.akarta.

Stryer, 5. -444. 6iokimia. Iol - . Edisi +. #enerbit 6uku 3edokteran E: . >akarta.

Ginarno, B,:. A@A. 3imia #angan dan :izi. :ramedia. >akarta.

Girahadikusumah, M. A@ . 6i

E()#M

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

-. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda/beda dalam waktu yang sama.

#ada akhir abad 9, proses degradasi makanan yang terjadi di mulut yaitu penguraian

pati oleh ekstrak tumbuhan dan saliva telah diketahui. *etapi pada abad 9 belum diketahui

mekanisme degradasi pati oleh saliva atau ekstrak tumbuhan. 3emudian pada abad A,

seorang ilmuan yaitu 5uis #astour menyimpulkan aktivitas proses terjadinya fermentasi

alkoholik merubah pati menjadi alkohol dikatalisis oleh komponen bahan aktif yang adadalam sel ragi hidup. #roses katalisis yang terjadi pada saat proses prubahan pati menjadi


13/19

alkohol pada zaman itu disebut dengan ferment. 3emudian Gilhelm 3uhne mengusulkan

nama enzyme yang mempunyai arti in yeast diturunkan dari bahasa yunani en berarti in dan

kemudian zyme berarti yeast.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan

dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam

pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin

yang aktif. 6entuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim tersusun atas dua bagian. !pabila enzim dipisahkan satu sama lainnya

menyebabkan enzim tidak aktif. ?amun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang

disebut holoenzim. 3edua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

. Apoenzim

!poenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi

menentukan kekhususan dari enzim. ontoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa

yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

-. Koenzim

3oenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. !kan tetapi,

koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. 3oenzim bersifat termostabil

tahan panas", mengandung ribose dan fosfat.

Bungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, !pabila koenzim ?!D# ?icotiamida

!denin Denukleotid #hosfat" maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini ?!D#

berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Model pengisian ruang koenzim ?!D(.

3oenzim dapat bertindak sebagai penerima&akseptor hidrogen, seperti ?!D atau donor dari

gugus kimia, seperti !* # !denosin *ri #hosfat".


14/19

ika terdapat

maltosa lebih banyak daripada glukosa, reaksi berlangsung dari kiri ke kanan. Sebaliknya,

jika glukosa terdapat lebih banyak daripada maltosa, maka reaksi berlangsung dari kanan ke

kiri.

. Susunan enzim

Secara kimia, enzim yang lengkap holoenzim" tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein

dan bagian yang bukan protein. 6agian protein disebut apoenzim, bersifat labil mudah

berubah", misalnya terpengaruh oleh suhu dan keasaman. 6agian yang bukan proteindisebut

gugus prostetik aktif", terdiri atas kofaktor atau koenzim. 3ofaktor berasal dari molekul

anorganik, yaitu logam, misalnya besi, tembaga, dan seng. Sedangkan koenzim merupakan

gugus prostetik terdiri atas senyawa organik kompleks, misalnya ?!D(, B!D(, koenzim !,

dan vitamin 6.

-. *iri+,iri enzim

Enzim merupakan suatu protein yang bekerja secara khusus, dapat digunakan berulangkali,


15/19

rusak oleh panas tinggi, terpengaruh oleh p(, diperlukan dalam jumlah sedikit, dan dapat

bekerja secara bolak/balik.

a. Protein

Sebagian besar enzim kecuali ribozime", adalah protein. Dengan demikian sifat/sifat yang

dimilikinya sama dengan sifat sifat protein, yaitu1 menggumpal pada suhu tinggi dan

terpengaruh oleh p(

b. -eker a se,ara khusus

Enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi reaksi tertentu, dan tidak dapat mempengaruhi

reaksi lainnya. Sebagai contoh1 di dalam usus rayap terdapat protozoa yang menghasilkan

enzim selulase sehingga rayap dapat hidup dengan makan kayu karena dapt mencerna

selulosa salah satu jenis karbohidrat&polisakarida". Sebaliknya manusia tidak dapat mencerna

kayu, meskipun mempunyai enzim amilase, yaitu enzim yang dapat mencerna amilum&pati

yang juga merupakan jenis polisakarida". Enzim amilase dan selulase masing/masing

bekerja secara khusus.

,. $apat digunakan berulang kali

Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.

Meskipun dalam jumlah sedikit, adanya enzim dalam suatu reaksi yang dikatalisirnya akan

mempercepat reaksi, karena enzim yang telah bekerja dalam reaksi tersebut dapat digunakan

kembali.

d. &usak oleh panas

Enzim adalah suatu protein yang dapat rusak oleh panas disebut denaturasi. 3ebanyakan

enzim rusak pada suhu di atas 74J .


16/19

jumlah yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak. Satu molekul enzim dapat bekerja

berkali/kali, selama molekul tersebut tidak rusak.

/. $apat beker a bolak+balik

8mumnya enzim dapat bekerja secara bolak/balik. !rtinya, suatu enzim dapat bekerja

menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa/senyawa lain, dan sebaliknya dapat pula

bekerja menyusun senyawa/senyawa itu menjadi senyawa semula. #ada tumbuhan, proses

fotosintesis menghasilkan glukosa. !pabila glukosa yang dihasilkan dalam jumlah banyak,

maka glukosa tersebut diubah dan disimpan dalam bentuk pati. #ada saat diperlukan,

misalnya untuk pertumbuhan, pati yang disimpan sebagai cadangan makanan tersebut diubah

kembali menjadi glukosa.

0. Ker a enzim dipengaruhi lingkungan

5ingkungan yang berpengaruh pada kerja enzim adalah suhu, p(, hasil akhir, dan zat

penghambat.

a. Suhu

Enzim bekerja optimal pada suhu 04J atau pada suhu tubuh dan akan rusak pada suhu

tinggi. 6iasanya enzim bersifat nonaktif pada suhu rendah 4J atau di bawahnya", tetapi

tidak rusak. >ika suhunya kembali normal enzim mampu bekerja kembali. Sementara pada

suhu tinggi, enzim rusak dan tidak dapat berfungsi kembali.

b. p0

Enzim bekerja optimal pada p( tertentu, umumnya pada p( netral. #ada kondisi asam atau

basa, kerja enzim terhambat. !gar enzim dapat bekerja secara maksimal, pada

penelitian&percobaan yang menggunakan enzim, kondisi p( larutan dijaga agar tidak

berubah, yaitu dengan menggunakan larutan penyangga buffer"

,. 0asil akhir

3erja enzim dipengaruhi hasil akhir. (asil akhir yang menumpuk menyebabkan enzim sulit

$bertemuN dengan substrat. Semakin menumpuk hasil akhir, semakin lambat kerja enzim.

d. )at penghambat

Oat yang dapat menghambat kerja enzim disebut zat penghambat atau inhibitor. Oat tersebut

memiliki struktur seperti enzim yang dapat masuk ke substrat, atau ada yang memiliki


17/19

struktur seperti substrat sehingga enzim salah masuk ke penghambat tersebut. (al ini dapat

dijelaskan sebagai berikut1 semisal enzim itu anak kunci, terdapat zat penghambat inhibitor"

yang1

/ strukturnya mirip anak kunci enzim", sehingga zat penghambat itu dapat masuk ke dalam

gembok kunci substrat".

/ bentuknya mirip gembok kunci substrat", sehingga enzim sebagai anak kunci $keliru

masuk % ke anak kunci palsu.

+. Penamaan enzim

Enzim diberi nama sesuai dengan substratnya, diberikan akhiran ase.

a. Enzim selulase, adalah enzim yang dapat menguraikan selulosa.

b. Enzim lipase, menguraikan lipid atau lemak.

c. Enzim protease, menguraikan protein.

d. Enzim karbohidrase, menguraikan karbohidrat.

3arbohidrase merupakan suatu kelompok enzim. *ermasuk di dalamnya amilase,

menguraikan amilum menjadi maltosa dan maltase, menguraikan maltosa menjadi glukosa.

!da dua cara penamaan enzim, yaitu secara sistematis berdasarkan atas reaksi yang terjadi"

dan trivial nama singkat"Contohnya:

!*#C glukosa !D#C:lukosa ;/Bosfat

?ama sistematik1 !*#1 :lukosa ;/Bosfat

?ama trivial 1 (eksokinase

Dengan berkembangnya ilmu genetika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini,

dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau

kelompok gen dalam kromosom. :eorge 6eadle dan Edward *atum mendapat hadiah novel pada tahun A7@ atas jasa mereka menemukan gen pengendali sintesis protein dan enzim

yang disimpulkan dalam suatu teori $one gene, one enzyme%.

. *ara ker a enzim

Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. >ika suatu molekul substrat

menumbuk molekul enzim yang tepat, maka akan menempel pada enzim.*empat

menempelnya molekul substrat pada enzim disebut sisi aktif. 3emudian terjadi reaksi dan

terbentuk molekul produk. !da - teori mengenai kerja enzim, yaitu1


18/19

a. %eori gembok anak kun,i ke +lo,k3

Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja

:ambar 0.+ !" Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci dengan anak kuncinya.

(al itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. >ika enzim mengalami denaturasi rusak"

karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. #erubahan p( juga

mempunyai pengaruh yang sama.

b. %eori ,o,ok terinduksi indu,ed /it3.

Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. 2katan antara enzim

dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat.

-. #nhibitor

Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. 6ersifat reversible dan irreversible.

2nhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan nonkompetitif :ambar 0.+6"

a. #nhibitor kompetiti/

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. 2nhibitor ini besaing dengan

substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. #engambatan bersifat reversibel dapat

kembali seperti semula" dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.

2nhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substratuntuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada

substrat oseli suksinat.

b. #nhibitor nonkompetiti/

2nhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan

pada sisi selain sisi aktif enzim. 2katan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga

sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. ontohnya antibiotik penisilinmenghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. 2nhibitor ini bersifat reversible tetapi

tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.

:ambar 0.+. ! 3erja enzim seperti gembok/anak kunci 6. 2nhibitor kompetitif dan non

kompetitif

ampbell, -44;"


19/19

c. #nhibitor irreversibel

2nhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas.

Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula irreversible". ontohnya,

diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin/esterase.

struktur dan fungsi enzim

Documents