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Química Bioinorgánica Introducción General 5
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Cinética Enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente.
Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas
E+SESEPE+P
E E E E
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Cinética EnzimáticaEstudia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente.
Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas
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Definición de la velocidad de reacción
Cinética enzimatica
E + S ES EP E + P
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Definición de la velocidad de reacción
V= -d[S] = d[P] dt dt
Cinética enzimatica: efecto sustrato
E + S ES EP E + P
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Gráfico cinético
Definición de la velocidad de reacción
Cinética enzimatica: efecto velocidad
E + S ES EP E + P
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Conceptos básicos de cinética química
Las reacciones químicas también se clasifican en: reacciones de Orden cero, Primer orden,
Segundo orden y Tercer orden
dependiendo de cómo la velocidad de reacción es influenciada por la concentración de los reaccionantes.
V= -d[S] = d[P] dt dt
v = kv = k [S]
v = k [S1] [S2] v = k [A]2
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Factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática
1. Concentración de Enzima
2. Concentración de sustrato
3. pH
4. Temperatura
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Factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática
1. Concentración de Enzima
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2. Concentración de sustrato
Factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática
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Modelo Cinético de Michaelis - Menten
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Modelo Cinético de Michaelis - Menten
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La derivación de la ecuación se basa en:
1) que la concentración de S es mayor que la concentración de E
2) La concentración de Producto (P) al inicio de la reacción es insignificante
3) el paso limitante de la velocidad es la transformación de ES a E+P
Modelo Cinético de Michaelis - Menten
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Modelo Cinético de Michaelis - Menten
Gráfico cinético
Km=[S]@Vmax/2
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Hipótesis de Michaelis - Menten
E + S ES E + Pk+1k-1
k+2
La primera parte del mecanismo,
E + S ESk+1
k-1Tiene lugar mucho más rápidamente que la segunda:
ES E + Pk+2
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Hay un tiempo relativamente prolongado en el curso de la reacción en el que la variación de complejo [ES] es prácticamente igual a cero:
d[ES] = k+1[E][S] - (k-1 + k+2)[ES] = 0 dt
v =d[S] = d[P] = k2[ES] = k+2[E][S]
dt dt (k-1 + k2)/k1 + [S]
Ecuación de Michaelis-Menten
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Se define Km = (k-1 + k2) [E][S] k+1 [ES]
Km da una medida de la fuerza de unión del Sustrato con la Enzima
Alta [S] Km
v = Vmax = k2[ES]
v = Vmax[S]
Km + [S]
Hipótesis de estado estacionario
≅
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A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
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v = Vmax[S]
Km + [S]
La gráfica de Lineweaver-Burk
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¿Cual es mas rápida?: Graficar
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Efecto de la temperatura en la ENZIMA
Cada enzima tiene una temperatura óptima
Temperatura
15º 40º 75º
Aumento de la velocidad
Desnaturación por calor
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Efecto del pH en la ENZIMA
Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad El pH afecta las interacciones iónicas
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1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E + I EI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E + I E’
ES + I ESI
Inhibición CompetitivaInhibición No Competitiva
Inhibición Anticompetitiva
Inhibición enzimática
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Competitiva NoCompetitiva Anticompetitiva
Inhibición enzimática
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Inhibición enzimática
Antibióticos Insecticidas Herbicidas Venenos
Dolor Inflamación Infecciones virales Cáncer
Inhibición enzimática
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RESUMEN
• Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones biológicas
• Presentan especificidad por su sustrato • Cada enzima presenta dos parámetros
importantes Vmax (saturación de la enzima) y la Km (medida de la afinidad por el sustrato)
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RESUMEN
• La actividad enzimática puede ser inhibida, por inhibidores competitivos (similares al sustrato) o por inhibidores no competitivos.
• La temperatura y el pH afectan a la enzima en su actividad catalítica.
• Algunas enzimas requieren de coenzimas y/o cofactores para su actividad.
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Fin de la clase…