proteinas

USMP-FMH-FN-2013-I H. Lezama

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UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

2013-I

PROFESOR: HELMER LEZAMA

PROTEINAS•Macromoléculas biológicas más abundantes

•Gran variedad de clases y tamaños

•Diversidad de funciones biológicas

•Instrumento a través de los cuales se expresa la información genética

•Estructura: con 20 aminoácidos covalentemente unidos en secuencias lineales características


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AMINOÁCIDOSProductos de la hidrólisis de las proteínas

Asparagina (1806) Treonina (1910)

Nombres comunes, en muchos casos derivan de la fuente de la cual fueron aislados. Asparagina de espárragoGlutamato de glutenTirosina de queso (gr. Tyros = queso)Glicina (gr. Glycos azucarado).


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CARACTERÍSTICAS COMUNES

•Todos son α aminoácidos

•Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamaño, carga, solubilidad )

•Otros menos comunes , son modificaciones post-traduccionales. Otros no forman parte de las proteínas


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Convención para designar carbonos en aminoácidos:

1α 2

β 3

γ 4

δ5

ε6

lisina


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http://es.wikipedia.org/wiki/Imagen:Lysine.png

El carbono α es un centro quiral. Excepto G


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http://www.geocities.com/ResearchTriangle/Thinktank/8447/aminoacidos/glicina.gif

Clasificación de aminoácidos

• Según formen parte de las proteínas–Aminoácidos protéicos

• codificables o universales: 20 aa• modificados o particulares: (hidroxilación,

carboxilación, fosforilación, glicosilación, condensación, yodación) Modificación pos-traduccional de aminoácidos

–Aminoácidos no protéicos• D-aminoácidos • α-aminoácidos no protéicos• ω- aminoácidos


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Clasificación de aminoácidos• Según polaridad

–aa apolares• alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina,

isoleucina, prolina, metionina.• aromáticos: fenilalanina, triptofano.

–aa polares neutros• serina, treonina, cisteina, asparagina,

glutamina, tirosina.–aa polares cargados

• ácidos: ácido aspártico, ácido glutámico.• básicos: lisina, arginina, histidina.


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Clasificación nutricional

Esenciales:TRIPTÓFANOTREONINAISOLEUCINALEUCINALISINAMETIONINAFENILALANINAVALINA

• No esenciales:– glicina - alanina– tirosina - serina– glutamina - prolina– glutamato– histidina– cisteína– arginina– asparagina– aspartato


12 taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc

CLASIFICACIÓN


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Aproximadamente 300 aminoácidos no forman proteínas.

Algunos aminoácidos son modificados después de su incorporación en el polipétido

•Hidroxiprolina proteínas de pared celular de plantas, colágeno

•Hidroxilisina colágeno


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•6-N-metillisina, miosina


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Intervienen el la biosíntesis de arginina, en el ciclo de la urea

•Desmosina. (4 lisinas) elastina


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Los aminoácidos son anfóteros

En solución existen como iones o como formas zwiterion


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PUNTO ISOELECTRICO

•pH al que el aminoácido está como zwiterión.

•pH al que el aminoácido tiene carga neta 0.


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Compuestos de importancia biológica derivados de aa


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Aminoácido Compuesto Función

Lisina Gly, Arg Tirosina Tirosina Glutamato Histidina Tirosina Triptófano Arginina Tirosina Triptófano Tirosina

Carnitina Fosfocreatina Dopamina Epinefrina GABA Histamina Melanina Melatonina Óxido nítrico Norepinefrina Serotonina Tiroxina

Transpórtador AG Reserva energétic Neurotransmisor Hormona Neurotransmisor Vasodilatador Pigmento Hormona Vasodilatador, NT Neurotransmisor Vasoconstrictor Hormona


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ENLACE PEPTIDICOEnlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

grupo amino del siguiente. Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin

(carboxilo libre)

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PROTEINAS•“proteios” = lo primero, más importante, de primera clase.

•Propuesto por Berzelius en 1838.

•18% de la masa celular.

•G. Mulder 1839


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PROTEINAS: TAMAÑO

•Unidades: ..... 30 1000 .......

•Peso molecular: ..... 12000 1000000 .......


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PROTEINAS: CLASIFICACION

SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS

• GLOBULARES: Solubles, frágiles, redondeadas Hemoglobina

• FIBROSAS: Insolubles, estables, estructurales Queratina alargadas


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SEGÚN SU CONSTITUCION

• SIMPLES: Aminoácidos Insulina

• CONJUGADAS: Aminoácidos Hemoglobina + Grupo prostético


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PROTEINAS CONJUGADAS

CLASECLASE GRUPO GRUPO PROSTETICOPROSTETICO

EJEMPLOEJEMPLO

GlicoproteínasGlicoproteínas

LipoproteínasLipoproteínas

NucleoproteínasNucleoproteínas

MetaloproteínasMetaloproteínas

CromoproteínasCromoproteínas

CarbohidratosCarbohidratos

LípidosLípidos

Acidos nucleicosAcidos nucleicos

Iones metálicosIones metálicos

Grupos Grupos cromógenoscromógenos

InmunoglobulinasInmunoglobulinas

Lipoproteínas Lipoproteínas sanguíneassanguíneas

CromosomasCromosomas

FerritinaFerritina

HemoglobinaHemoglobina


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SEGÚN SU FUNCION• Enzimáticas Alcohol deshidrogenasa• Estructurales Colágeno• Almacenamiento Ferritina• Transporte Hemoglobina• Hormonales Insulina• Contráctiles Actina• Protectivas Inmunoglobulinas• Toxigénicas Toxina botulínica


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PEPTIDOS A FORMARSE

ab

a: Número de aminoácidos en solución

b: Número de residuos en el péptido


PROTEINAS: ESTRUCTURAS

•ESTRUCTURA PRIMARIA

•ESTRUCTURA SECUNDARIA

•ESTRUCTURA TERCIARIA

•ESTRUCTURA CUATERNARIA


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ESTRUCTURA PRIMARIA

SECUENCIA DE RESIDUOS.

Está dada por el enlace peptídico.

Su ruptura implica hidrólisis.


ESTRUCTURA SECUNDARIA

FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Está dada por los puentes de hidrógeno.

Su ruptura implica desnaturalización.


Puede ser: Alfa hélice

Beta u hoja plegada

Triple hélice.


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ESTRUCTURA TERCIARIAFORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas.Su ruptura implica desnaturalización.



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ESTRUCTURA CUATERNARIA

FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS

SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces

covalentes.

Su ruptura implica desnaturalización.

Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las multiméricas



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