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Septiembre 2008/BB
Principios de Medición en los productos DiaSys
–
Sustratos
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Productos DiaSys
• Química Clínica– Sustratos
– Enzimas
• Inmunoturbidimetría
• Calibradores/Controles
• Instrumentos
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Definición
• Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas
• Las enzimas no cambian durante la reacción
• Algunas enzimas requieren moléculas no proteicas (cofactores/coenzimas) para tener actividad de enlace
• Son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que ellas catalizan, el sufijo –asa es adicionado al nombre del sustrado o el tipo de reacción
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Nomenclatura para enzimas
• Clasificación de nivel superior
– EC 1: Oxidoreductasas: catalizan oxidación / reducción
– EC 2: Transferasas: transferencia de un grupo funcional
– EC 3: Hidrolasas: catalizan hidrolisis
– EC 4: Liasas: ruptura de enlaces
– EC 5: Isomerasas: catalizan cambios de isomerización en una sola molécula
– EC 6: Ligasas: unen dos moleculas con enlaces covalentes
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Describe la forma en que la enzima cataliza la reacción
El sitio activo de la enzima, une una molécula de sustrato formando un complejo enzima - sustrato.
“ Modelo de llave y cerradura”
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Enzimas
• ALAT(GPT) EC 2
• ASAT (GPT) EC 2
• Fosfatasa Alcalina EC 3
• α -Amilasa EC 3
• Amilasa Pancreatica EC 3
• Colinesterasa EC 3
• CK-NAC EC 2
• CK-MB EC 2
• Gamma-GT EC 2
• GLDH EC 1
• α-HBDH EC 1
• LDH EC 1
• Lipasa EC 3
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Enzimas –Principios de Medición
• Deshidrogenasas como indicador de enzimas, procesando NAD/NADP
• Otras reacciones redox
• Colorantes separadoras de enzimas
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Enzimas –Principios de Medición
Deshidrogenasas como indicador de enzimas, procesando NAD/NADP
• NAD/NADP trabaja como aceptor de hidrógeno
• NAD es una coenzima cuya presencia es requerida para la actividad de la enzima – fuertemente unida a la enzima
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Enzimas –Deshidrogenasas/NAD-NADP
• ALAT(GPT)
• ASAT (GOT)
• CK-NAC
• CK-MB
• GLDH
• α-HBDH
• LDH
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Enzimas –Deshidrogenasas/NAD-NADP
• Por ejemplo. ALAT(GPT) EC 2 Transferasa
L-Alanina + 2-Oxoglutarato L-Glutamato + Piruvato
Piruvato + NADH + H+ L-Lactato + NAD+
ALAT
LDH
Medición de NADH a 340 nm
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Enzimas –Deshidrogenasas/NAD-NADP• Por ejemplo ALAT(GPT)/ASAT (GOT)
“Transaminasas”
• El método IFCC requiere la adición de Piridoxal-5-fosfato (Pyp, P-5-P) al reactivo 1
• Pyp es un cofactor que puede estar contenido en una insuficiente cantidad de muestras de pacientes con infarto al miocardio / enfermedades de riñón / dialisis. Éste cofactor estabiliza a las transaminasas y previene falsos valores bajos en muestras de esos pacientes.
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Enzimas –Principios de Medición
• Deshidrogenasas como indicador de enzimas, procesando NAD/NADP
• Otras reacciones redox
• Colorantes separadoras de enzimas
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Enzimas – otras reacciones Redox
Colinesterasa EC 3 Hidrolase
• La Colinesterasa hidroliza a la butiril tiocolina liberandoácido buririco y tiocolina.
• La tiocolina reduce al hexacianoferrato de potasio III (amarillo) a hexacianoferrato de potasio II (incoloro).
• Medición del hexacianoferrato de potasio III a 405 nm
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Enzimas –Principios de Medición
• Deshidrogenasas como indicador de enzimas, procesando NAD/NADP
• Otras reacciones redox
• Colorantes separadoras de enzimas
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Enzimas – colorantesseparadores
• Fosfatasa Alcalina• α-Amilasa• Amilasa Pancreatica• Lipasa• Gamma-GT
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• Por ejemplo Fosfatasa Alcalina (FAlc) EC 3 Hidrolasa
p-Nitrofenilfosfato + H2O
Fosfato + p-Nitrofenol
p-Nitrofenol (amarillo) es medido a 405 nm (400 – 420 nm)
FAlc
Enzimas – colorantesseparadores
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Enzimas - Métodos
• IFCC/DGKC
Gamma-GT
IFCC: International Federation of Clinical Chemistry (Federación Internacional de Química Clínica)DGKC: Deutsche Gesellschaft für Klinische Chemie (Sociedad Alemana de Química Clínica)
• Diferentes recomendaciones de IFCC y DGKC para la determinación of enzimas
• La medición de las enzimas debe ser hecho a 37 °C.
• Obligatorio para laboratorios alemanes: recomendaciones de IFCC en la medición a 37 °C para:CK, GOT (ASAT), GPT (ALAT), LDH, Gamma-GT (2003) Amilasa (2006)
• Se deben seguir las recomendaciones de IFCC a 37 °C para FAlcy Lipasa
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Productos DiaSys
• Química Clínica– Sustratos
– Enzimas
• Inmunoturbidimetría
• Calibradores/Controles
• Instrumentos
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Septiembre 2008/BB
Productos DiaSys
• Química Clínica– Sustratos
– Enzimas
• Inmunoturbidimetría
• Calibradores/Controles
• Instrumentos
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Septiembre 2008/BB
Sustratos• Albúmina• ATP• Bicarbonato• Bilirrubina Auto Directa• Bilirrubina Auto Total• Calcio AS• Calcio CPC• Cloruro• Colesterol• Colesterol Libre• Creatinina• Creatinina PAP• Hierro• Etanol• Proteínas Totales• Proteínas Totales en Orina
• Glucosa GOD• Glucosa Hexoquinasa• ß-Hidroxibutirato• Ácido Úrico TBHBA• Ácido Úrico TOOS• Urea• Lactato• Homocisteina• HDL-C• LDL-C• Magnesio• Fosfato• Triglicéridos
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Septiembre 2008/BB
Sustratos –Principios de Medición
• Formación de complejos
• Reacciones Redox – Oxidasas – Trinder
• Reacciones Redox – Deshidrogenasas
• Otras
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Septiembre 2008/BB
Sustratos –Formación de complejos• Albúmina• Calcio• Cloruro• Creatinina Jaffé• Hierro• Magnesio • Fósforo• Proteínas Totales• Proteínas Totales en Orina
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Septiembre 2008/BB
Albúmina • Complejo de absorción con verde de bromocresol (BCG)• Verde-amarillo à azul-verde• Medición a 540 – 600 nm, Hg 546 nm
Creatinina Jaffé• Complejo de absorción con ácido pícrico en solución alcalina• Coloración naranja-rojo• Medición a 500 nm, Hg 492 nm
Sustratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Proteínas Totales – Método de Biuret• Complejo de absorción de proteína y cobre en solución alcalina• Coloración azul-púrpura• Medición a 540 nm, Hg 546 nm
Proteínas Totales en orina• Complejo de absorción de pirogallol/molibdato• Coloración roja• Medición a 600 nm (580 – 620 nm), Hg 578 nm
Sustratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Calcio Arsenazo (AS)• Complejo de quelación con Arsenazo III• Coloración azul• Medición a 650 nm (630 – 670 nm), Hg 623 nm
Calcio Fhosfonazo (P) NEW• Complejo de quelación con Phosphonazo III• Coloración Púrpura-azul• Medición a 660 nm
Calcio CPC• Complejo de quelación con o-Cresolftaleina (CPC)• Coloración rojo-púrpura• Medición a 570 nm (550 – 590 nm), Hg 578 nm
• Método Alternativo en caso de longitud de onda de 650 nm no esta disponible
Substratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Fosfato• Complejo de absorción fosfato/molibdato• Absorción en el rango UV• Medición a 340 nm, Hg 334, 365 nm
Magnesio XL• Complejo de quelación con azul de xilidil• Coloración púrpura• Medición a 520 nm (500 – 550 nm), Hg 546 nm
Incremento de absorbancia• Medición a 628 nm (570 – 650 nm), Hg 623 nm
Decremento de absorbancia
Sustratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Hierro
• Complejo de quelación con ferrozina
• Coloración azul
• Medición a 595 nm (600 nm), Hg 623 nm
Sustratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Cloruro• Método de Tiocianato• El Cloruro libera al grupo tiocianato del tiocianato de
mercurio II (reacción de desplazamiento)• El Tiocianato forma un complejo rojo con los iones de
hierro• Medición a 463 nm
Hg(SCN)2 + Cl- à Hg(Cl)2 + SCN-
Fe3+ + SCN- à Fe(SCN)3
Sustratos –Formación de complejos
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Septiembre 2008/BB
Sustratos –Principios de Medición
• Formación de complejos
• Reacciones Redox – Oxidasas – Trinder
• Reacciones Redox – Deshidrogenasas
• Otras
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Septiembre 2008/BB
Sustratos – Reacciones Trinder
• Colesterol• Creatinina PAP• Glucosa GOD• Ácido Úrico TBHBA + TOOS• HDL-C• LDL-C• Triglicéridos
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Septiembre 2008/BB
• H2O2 es liberado por la oxidasa
• H2O2, 4-aminoantipirina y fenol (o componente similar) reaccionan a un colorante de quinonaimina
Las reacciones Trinder se caracterizan por seguir estos últimos pasos de reacción:
Sustratos – Reacciones Trinder
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Septiembre 2008/BB
Las reacciones Trinder se caracterizan por seguir estos últimos pasos de reacción:
Derivados del Fenol o anilina pueden ser usados en lugar del fenol. Esto puede conducir a un coeficiente de absortividad molar mas alto (à señal mas grande)
Oxidasaà H2O2
Sustratos – Reacciones Trinder
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Septiembre 2008/BB
Éster de Colesterol + H2O CHE > Colesterol + ácido graso
Colesterol + O2CHO > Colesterol-3-ona + H2O2
2 H2O2 + 4-Aminoantipirina + Fenol POD >
Quinonaimina + 4 H2O
Ejemplo Colesterol FS
Sustratos – Reacciones Trinder
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Septiembre 2008/BB
• Coloración estable debido al enlace, normalmente no hay reacción reversible àpunto final estable
• Bajas interferencias comparadas contra tintes Redox
Ventajas de las reacciones Trinder
Sustratos – Reacciones Trinder
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Septiembre 2008/BB
Ejemplos de componentes de enlaceTrinder en reactivos DiaSys
Colesterol, Glucosa
Trigicéridos
Ácido Úrico TBHBA = 2,4,6-Tri-bromo-3-hydroxy benzoic acid
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Septiembre 2008/BB
Examples for Trinder coupling components in DiaSys reagents
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Septiembre 2008/BB
Sustratos –Principios de Medición
• Formación de complejos
• Reacciones Redox – Oxidasas – Trinder
• Reacciones Redox – Deshidrogenasas
• Otras
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Septiembre 2008/BB
Sustratos – Reacciones Redox con deshidrogenasa• Glucosa Hexoquinasa• Urea cinética• Bicarbonato• ATP• Etanol• Lactato• Homocisteina
Medición de NADH at 340 nm, ε constante
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Septiembre 2008/BB
• Ejemplo Glucosa Hexoquinasa
Glucosa + ATP Glucosa-6-P + ADP
Glucosa-6-P + NAD Gluconato-6-P + NADH
Hexoquinasa
G-6-PDH
Sustratos – Reacciones Redox con deshidrogenasa
G-6-PDH = Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
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Septiembre 2008/BB
• Formación de complejos
• Reacciones Redox – Oxidasas – Trinder
• Reacciones Redox – Deshidrogenasas
• Otras
Sustratos –Principios de Medición
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Septiembre 2008/BB
Sustratos –otros principios de medición
Bilirrubina Auto Total Bilirrubina Auto Directa
• Enlace Diazo• Formación de un azocompuesto rojo• Medición a 546 nm (540 – 560 nm)
• Directa: mediciones solubles en agua, bilirrubina conjugada
• Total: detergentes liberan también la bilirrubina conjugada à medición de bilirrubina total
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Septiembre 2008/BB
Productos DiaSys
• Química Clínica– Sustratos
– Enzimas
• Inmunoturbidimetría
• Calibradores/Controles
• Instrumentos