pré-rentrée tutorat biochimie
TRANSCRIPT
Pré-rentrée tutoratBIOCHIMIE
HOUITTE Hélène - LETOURNEL Louis
PRÉSENTATION DE LA MATIÈREBiochimie et biologie moléculaire
2
1
Présentation de l’UE1
UE1 : coefficient 8
BiochimieBiologie
moléculaire
3
Chimie
24 QCM 16 QCM60% de la note 40% de la note
Présentation de la matière
Biochimie
Biochimie structurale
Biochimie métabolique
Biologie moléculaire
4
Les différents composants du corps
- Les acides aminés et protéines
- Les glucides
- Les lipides
- Les acides nucléiques
5
LES PROTÉINESLes protéines sont composées d’acides aminés et
assurent divers rôles au sein de l’organisme (transport du dioxygène, régulation de la glycémie…).
6
LES GLUCIDESLes glucides sont des composants de la matière vivante de
formule générale [C(H2O)]n. Ils ont principalement un rôle énergétique.
7
LES LIPIDES
8
Les lipides sont des composants de la matière vivante caractérisés par leur insolubilité dans l’eau. Ils ont
principalement un rôle énergétique et un rôle structural dans la membrane cellulaire.
LES ACIDES NUCLÉIQUESIl existe deux types d'acides nucléiques :
l'acide désoxyribonucléique (ADN) et l'acide ribonucléique (ARN). Ils sont le support de l’information génétique.
9
COUP DE POUCE DES TUTEURS
10
Des fiches sont disponibles sur ces quatre types de composants du vivant dans l’onglet « Bonus des tuteurs » sur le site du tutorat.
Et bien plus au cours de l’année...
Exemples de fiche :
Présentation de la matière
11
Biochimie Biologie moléculaireStructure des acides aminésStructure des peptides et protéinesStructure et fonction des protéinesMétabolisme des protéinesStructure des lipidesStructure des glucidesMétabolisme des lipidesMétabolisme des glucidesEnzymesCoenzymes et vitaminesBioénergétique et phosphorylation oxydative
Acides nucléiquesOrganisation du génome humainPolymorphisme génétiqueRéplication de l’ADNRéparation de l’ADNTranscription et maturationCode génétique et traduction
Pr. Galibert Dr. Augagneur Pr. Mosser
Dr. Pinel et Pr. Galibert
≈ 14 QCM ≈ 10 QCM
LES ACIDES AMINÉSCours d’introduction
13
2
Plan de cours
- Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
- Les familles d’acides aminés
- Les peptides et les protéines
- Les étapes de structure d’une protéine
- Différents types de protéines
- Exemples de protéines et leurs rôles14
Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
Définition : Ce sont des acides carboxyliques possédant une fonction amine (Iaire ou IIaire) sur le carbone α.
COOH
NH 2 C H
R
Fonction carboxyle
15
Fonction amine (Iaire)
Carbone α
Radical variable
Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
- Rappel : en chimie,Une constante d'acidité noté Ka, est une mesure quantitative de la force d'un acide en solution. Plus cette constante Ka est élevée, plus la dissociation des molécules en solution est grande, et donc plus fort est l'acide.
- pKa = -log(Ka)16
Ka se nomme aussi constante de dissociation acide
Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
Un acide aminé possède donc : COOH
NH2 C H
R
pKc
17
pKn
(pKr)
● un pKc● un pKn● +/- un pKr
Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
18
Les acides aminés et leurs caractéristiques communes
- Il existe 300 acides aminés naturels.- 20 sont codés par le génome humain.- Ces 20 acides aminés sont à savoir par coeur, ainsi que
les caractéristiques : famille, hydrophobicité, présence d’un pKr…
- Certains acides aminés ne sont pas synthétisés par l’Homme. Ils sont dits essentiels.
19
Retenir les AA essentiels
20
- Mnémo du tuto’ :
Le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult
Leucine Thréonine Lysine Tryptophane
Phénylalanine Valine Méthionine Isoleucine
8 AA
Les configurations L et D
- La classification se fait en fonction de la position du groupement amine.
- Les acides aminés des êtres vivants sont majoritairement de série L.
- Lorsqu’il est :
▻ à gauche = série L
▻ à droite = série D 21
Application :
Cet acide aminé est de série __ ?
Astuce de tut’ :
-L comme Left-D comme Droite
22
L
Les familles d’acides aminés
AliphatiquesLeur chaîne latérale ne comprends que des groupements CHn (chaîne aliphatique).
HydroxylésLeur chaîne latérale comprend un groupement hydroxyle.
Dicarboxyliques et leurs amidesLeur chaîne latérale comprend un groupement carboxyle ou amide.
DibasiquesLeur chaîne latérale comprend un groupement amine.
SoufrésLeur chaîne latérale comprend un atome de soufre.
AromatiquesLeur chaîne latérale comprend un cycle aromatique.
Imino-acidesReprésentée uniquement par la proline. Elle contient un amine IIaire.
23
Les acides aminés aliphatiques
24
Les acides aminés hydroxylés
25
Les acides aminés soufrés
26
Les acides aminés dicarboxyliques et leurs amides
27
Les acides aminés dibasiques
28
Les acides aminés aromatiques
29
Les imino-acides
30
Le devenir des acides aminés
Que fait-on des acides aminés ?
On les transforme.
31
On les assemble.
LES PROTÉINESCours d’introduction
32
3
Les peptides et les protéines
- Peptides et protéines sont des enchaînements d’acides aminés.
Peptides
33
Protéines
50AA
Structure primaire d’une protéine
Définition : C’est un enchaînement successif d’acides aminés, reliés par des liaisons peptidiques. C’est une liaison amide, covalente, rigide et plane.
LIAISONS PEPTIDIQUES
(COVALENTES)
34
Structure secondaire d’une protéine
Définition : premier degré de repliement dans l’espace de la chaîne polypeptidique.
LIAISONS HYDROGENES
35
Structures tertiaire et quaternaire d’une protéine
Tertiaire : second degré derepliement dans l’espace (monomère).
36
Quaternaire : dernier staged’assemblage protéique (polymère).
PONTS DISULFURES
(COVALENCE)
LIAISONS HYDROGENES LIAISONS IONIQUES PONTS DISULFURES
Structure des protéines : définition
Conformation native :
C’est la conformation sous laquelle une protéine est fonctionnelle. Ceci peut correspondre à la structure tertiaire ou quaternaire.
37
Exemple
38
Structure des protéines : caracteristiques
- Hydrolyse : rupture des liaisons peptidiques.- Dénaturation : perte des structures IIaire,
IIIaire et IVaire, mais pas Iaire.
- Absorbance : 220 nm pour les protéines lié à la présence de liaisons peptidique et 280 nm pour les cycles aromatiques.
39
Différents types de protéines
40
Différents types de protéines
41
Différents types de protéines
Globulaire
42
Fibrillaire
Hydrophile Hydrophobe
Pour commencer, un peu d’anatomie
43
Ensuite, un peu d’histologie
44
Enfin, un peu de biochimie
- La glycémie est le taux de glucose dans le sang.
45
Exemples de protéines : insuline
- Hormone protéique (51 acides aminés) ayant une fonction hypoglycémiante.
- Synthétisée par les cellules β des îlots de Langherans.
46
Étapes de synthèse d’une protéine
1. Transcription
2. Traduction
3. Modifications post-traductionnelles
47
Exemples de protéines : glucagon et somatostatine
Glucagon
Hormone peptidique (29AA) ayant une fonction hyperglycémiante.
Somatostatine
Hormone peptidique (14 AA) inhibant la sécrétion d’insuline et de glucagon.
48
Exemples de protéines : immunoglobulines
- Deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères identiques.
- Une portion constante et une portion variable, le site d’anticorps.
49
Exemples de protéines : immunoglobulines
Monomère IgD, IgE, IgG
50
Dimère IgA Pentamère
IgM
Rappel : holoprotéine et hétéroprotéine
51
Exemples de protéines : hémoglobine
- Hétéroprotéine constituée de 4 monomères de globine, chacun comprenant un groupement prosthétique : l’hème.
52
La globine
C’est la partie protéique du monomère, elle permet la fixation réversible du dioxyde de carbone (CO2).
La globine et l’hème
L’hème
C’est le groupement prosthétique. Il comporte un atome de Fe2+. Il permet la fixation réversible d’une molécule de dioxygène.
53
Un peu de médecine
54
Petit QCM...
55
Les acides aminés :
A. Se caractérisent par la présence d’une fonction amine et d’une fonction acide carboxylique.
B. Possèdent toujours un carbone asymétrique.C. Se distinguent entre eux par la nature du radical R.D. Possèdent toujours 3 pKa.E. Sont toujours solubles en milieu aqueux.F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
Correction : AC
56
A. Se caractérisent par la présence d’une fonction amine et d’une fonction acide carboxylique.
B. Possèdent toujours un carbone asymétrique.C. Se distinguent entre eux par la nature du radical
R.D. Possèdent toujours 3 pKa.E. Sont toujours solubles en milieu aqueux.
MERCI DE VOTREÉCOUTE ! <3