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Tradução /Tradução /Síntese de ProteínasSíntese de Proteínas
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Código GenéticoCódigo Genético
• “Dicionário” → correspondência da seqüência de nucleotídeos levando à seqüência de aminoácidos;
• Códon → 3 bases nucleotídicas no RNAm que codificam cada aminoácido (“palavra”);
• Códon:– RNAm → A, G, C e U;– “escrita” da direção 5’ para 3’;– 64 combinações diferentes de
bases;
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1 códon 3 nucleotídeos no RNAm
7 códons 21 nucleotídeos
Código GenéticoCódigo Genético
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Código Código GenéticoGenético
61 dos 64 códons possíveis codificam os 20 aminoácidos
padrão
Códons de terminação ou de parada ou sem
sentido; não codificam AA.
UAG / UGA / UAAUAG / UGA / UAA
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Código GenéticoCódigo Genético• Características:
– Especificidade – um determinado códon sempre codifica o mesmo AA;
– Universalidade – é conservado em todas as espécies;
– Redundância ou Degeneração – um AA pode ter mais de 1 trinca que o codifica;
– Contínuo – sempre lido de 3 em 3 bases.
Degeneração do código
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• Mutação silenciosa:– Códon com 1 base alterada ainda
codifica o mesmo AA;• Mutação com perda de sentido:
– Códon com 1 base alterada codifica um AA diferente;
• Mutação sem sentido:– Códon com 1 base alterada se torna
um dos códons de terminação;
Mutações no Código GenéticoMutações no Código Genético
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• Expansão de repetições trinucleotídicas:– Inserções de várias repetições de 1 códon.
Ex: doença de Huntington;• Mutações em sítios de corte-junção:
– Alteração de íntrons removidos;• Mutações com alteração de módulo de leitura:
– 1 ou 2 nucleotídeos perdidos ou adicionados → seqüência de AAs altera radicalmente.
Outras Mutações no Código Outras Mutações no Código GenéticoGenético
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• AAs:– Dieta → AAs essenciais;
• RNAt ou moléculas adaptadoras:– Em humanos existem em torno de 50
espécies de RNAt, enquanto bactérias possuem em torno de 30-40 espécies;
– Sítios de ligação ao AA – extremidade 3’ do RNAt se liga ao grupo carboxila do AA;
– Anticódon → seqüência de 3 nucleotídeos que reconhece o códon específico do RNAm;
– Pode estar carregado ou descarregado.
Componentes da TraduçãoComponentes da Tradução
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AA é ligado aqui
•RNAt:RNAt:50 tipos de RNAt para 20 aa:
alguns aas possuem mais de um RNAt específico
Estrutura secundária: folha de trevoO pareamento códon-anticódon é
complementar e antiparalelo
1 anticódon pode reconhecer mais de um códon
Componentes da TraduçãoComponentes da Tradução
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• Aminoacil-RNAt sintetase:– Família de enzimas que
ligam AA aos seus RNAt → ↑ especificidade que aumenta a fidelidade da tradução da mensagem genética;
Componentes da TraduçãoComponentes da Tradução
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• RNAm (molde);
• Ribossomos:
Componentes da TraduçãoComponentes da Tradução
Ribossomos: grandes complexos de RNAr e proteínas compostos por duas subunidades.
São as estruturas responsáveis pela síntese protéica (local da síntese). Livres ou no RER.
Ribossomo de eucariotos: subunidades 60S (5S, 5.8S e 28S/49 proteínas) + 40S (18S/33 proteínas)
Em procariotos: subunidades 50S (5S e 23S/36 proteínas) + 30S (16S/21 proteínas)
RNAr: responsáveis pela estabilização do complexo de iniciação e dos demais participantes da tradução
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Componentes da TraduçãoComponentes da Tradução
• Sítio P: neste sítio, o códon de iniciação é posicionado para seu pareamento com o anticódon do RNAt que transposta metionina – primeiro aa da tradução.• Sítio A: neste sítio, o códon adjacente é posicionado para seu pareamento com o anticódon do RNAt que transposta o próximo aa da cadeia polipeptídica.• Sítio E: depois de ser traduzido, o códon é posicionado no sítio E (ou sítio de saída) para seu desligamento com o RNAt, agora descarregado.
Ribossomos:
• Fatores protéicos:– Fatores de iniciação, alongamento e
terminação ou liberação.• ATP e GTP.
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• A ligação entre códon do RNAm e anticódon do RNAt é antiparalela;
• O códon é lido de 5’ para 3’; o anticódon também deve ser lido de 5’ para 3’. Portanto a primeira base do códon pareia com a última base do anticódon;
Reconhecimento dos Códons pelo Reconhecimento dos Códons pelo RNAtRNAt
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• Hipótese da Oscilação:– Se a trinca do anticódon reconhecesse apenas
1 trinca do códon por pareamento, as células deveriam ter 1 RNAt para cada códon de AA → NÃO É O QUE OCORRE!;
– As 2 primeiras bases do códon formam pares de bases Watson-Crick com fortes pontes de hidrogênio → dão especificidade da codificação;
– A terceira base do códon que pareia com a primeira base do anticódon forma pontes de hidrogênio mais fracas e a primeira base do anticódon pode parear com mais de 1 base.
Reconhecimento dos Códons pelo Reconhecimento dos Códons pelo RNAtRNAt
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Hipótese da OscilaçãoHipótese da Oscilação
OBS: I (inosina) contém base hipoxantina pode ser encontrado como a primeira base do anticódon → base oscilante que pareia
com mais de 1 base
1 anticódon pareia com mais de 1 códon!
Lig. + específica
Lig. - específica
As interações códon-anticódon otimizam tanto a exatidão quanto a velocidade de síntese protéica
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• Ativação dos AAs:– Ligação dos AAs aos seus RNAt ocorre no
citosol pelas aminoacil-RNAt sintetases.– Duas lig. de alta energia
Etapas da Síntese ProtéicaEtapas da Síntese Protéica
Aminoacilação do RNAt
Etapa 1Etapa 1
Requer:• 20 aas• 20 aminoacil-tRNA sintetases•Energia – ATP• RNAt
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• Iniciação:– O RNAm liga-se a menor das 2
subunidades ribossômicas e ao aminoacil-RNAt de iniciação;
– Na E. coli, a seqüência reconhecida no RNAm pelo ribossomo é chamada de seqüência de Shine-Dalgarno (nos eucariotos o “quepe” do RNAm é reconhecido pelo ribossomo) → 6 a 10 bases longe do códon de iniciação AUG;
Etapas da Síntese ProtéicaEtapas da Síntese ProtéicaEtapa 2Etapa 2
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• Iniciação:– O aminoacil-RNAt de iniciação pareia
com o códon AUG, que é o códon que sinaliza o início da proteína a ser sintetizada;
– Em bactérias e na mitocôndria, esse RNAt de iniciação carrega uma metionina N-formilada (grupo formila é adicionado pela enzima transformilase). Nos eucariotos, a metionina não está formilada;
Etapas da Síntese ProtéicaEtapas da Síntese ProtéicaEtapa 2Etapa 2
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IniciaçãoIniciaçãoEtapa 2Etapa 2
Requer:• RNAm• aminoacil-tRNA de iniciação – metionina• códon de iniciação - AUG
• Subunidade 30S e 50S• Fatores de iniciação• GTP•Cofator enzimático – Mg+2
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Formação do complexo de iniciação em eucariotos
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• Alongamento:– Fatores de alongamento são necessários (EF-Tu, EF-Ts,
EF-G);– Peptidiltransferase (ribozima) → liga o peptídeo em
formação e o AA a ser adicionado; – Após a ligação peptídica se formar, o ribossomo avança
3 nucleotídeos na direção 3’→Translocação (requer energia, GTP) .
– O RNAt não-carregado vai para o sítio E antes de ser liberado e o RNAt carregando o peptídeo vai para o sítio P .
Etapas da Síntese ProtéicaEtapas da Síntese ProtéicaEtapa 3Etapa 3
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AlongamenAlongamentoto
Etapa 3Etapa 3
Requer:• Complexo de iniciação• aminoacil-tRNA especificados pelos códons• Fatores de alongamento• Peptidiltransferase• GTP
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Alongamento Alongamento TanslocaçãoTanslocação
O ribossomo se move em direção à extremidade 3
´do mRNA, o peptidil-tRNA está, agora, no sítio P
deixando o sítio A aberto para o terceiro aminoacil-
tRNA. O tRNA não-carregado é deslocado
para o sítio E, desligando-se imediatamente do
ribossomo. A translocação envolve o complexo fator de elongação EF-G-GTP.
Etapa 3Etapa 3
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• Terminação:
– Ocorre quando 1 dos 3 códons (UAA, UAG, UGA) de terminação é “colocado” no sítio A;
– Na E. coli, os fatores de terminação ou liberação reconhecem esses códons e ocorre a liberação do complexo ribossomal.
Etapa 4Etapa 4
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TerminaçãoTerminação
Etapa 4Etapa 4
-Hidrólise da lig. peptidil-RNAt terminal;
-Liberação do peptídeo livre e do RNAt;
-Dissociação do ribossomo 70S.Requer:
• Códons de terminação• Fatores de liberação
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• Polissomos ou Polirribossomos:
– Complexo de 1 RNAm e vários ribossomos.
Etapas da Síntese ProtéicaEtapas da Síntese Protéica
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Após a tradução, algumas proteínas, antes de assumirem a sua conformação nativa, têm a sua estrutura primária alterada por modificações pós-translacionais, como
por exemplo: Fosforilação
Carboxilação
Modificações Pós-translacionais e a Estrutura Tridimensional
Etapa 5:
Protrombina
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Metilação
OutrasModificações
Modificações Pós-translacionais e a Estrutura Tridimensional
Etapa 5:
Monometil e dimetilisina-Proteínas musculares e citocromoc
Trimetilisina- Calmodulina
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As proteínas assumem a sua conformação nativa com o auxílio das chaperonas ou proteínas do
estresse ou proteínas do choque térmico (heat shock proteins).
Conformação Desnaturada
Conformação Nativa
Modificações Pós-translacionais e a Estrutura Tridimensional
Etapa 5:
Ajudam as proteínas a se moldar, associar a outras proteínas de maneira estável e tornarem-se estruturas ativas, evitando a associação de proteínas ainda não dobradas corretamente
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Diferenças entre procariotos e eucariotosLigação do mRNA àsubunidade menor ribossomal
O 5´-CAP do mRNA liga-seaos fatores de iniciação e àsubunidade 40S. O mRNA é lidoa partir do códon de iniciação
Primeiro Aminoácido Metionina (não formilada)
Fatores de iniciação eIFs (8 ou mais)
Fatores de terminação eRF
Fatores de alongamento EF1a (EF-Tu)EFbg (EF-Ts)EF2 (EF-G)
Ribossomo · 80S (40S + 60S)· ausência de sítio E (exit· tradução não simultânea com
transcrição
EUCARIOTOS
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Diferenças e semelhanças entre eucariotos e procariotos
O esquema geral é o mesmo, e a síntese em si ocorre em estruturas similares: os ribossomos
Mas, em eucariotos a transcrição está separada da síntese de proteínas (tradução) pela membrana nuclear
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Síntese Protéica no Retículo Endoplasmático Rugoso
Síntese protéica no retículo endoplasmático rugoso daquelas proteínas que serão localizadas na membrana
plasmática ou nos lisossomos, ou serão secretadas.
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Síntese Protéica no RER
Síntese proteíca no reticulo endoplasmático rugoso daquelas proteínas que serão
localizadas na membrana plasmática ou nos lisossomos, ou serão secretadas
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Inibidores de Síntese ProtéicaTetraciclina:
bloqueia o sítio A ribossomalEstreptomicina:
Liga-se à subunidade 30S e distorce sua estrutura inibindo a
iniciação
XX
![Page 36: [PPT]Tradução Síntese de Proteínas - Programa de Pós ...ppgbqa.ufsc.br/files/2011/07/Aula-37-Síntese-de... · Web viewComo por exemplo a arginina que quatro códons codificam](https://reader031.vdocuments.site/reader031/viewer/2022022710/5bf931c709d3f2f4078c3446/html5/thumbnails/36.jpg)
Inibidores de Síntese ProtéicaCloranfenicol:
Inibe a atividade de peptidil- transferase procariótica
X
Clindamicina e Eritromicina:Ligam-se de maneira irreversível à
subunidade 50S do ribossomo bacteriano, inibindo o
deslocamento.
X
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Bibliografia: Voet, D., Voet, J.G., Pratt, C.W. Fundamentos de Bioquímica (2000).Champe, P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. Bioquímica Ilustrada (3a ed, 2006).Nelson, D.L., Cox, M.M. Lehninger, Princípios
de Bioquímica. Quarta edição (2004).