polaridade da Água molécula da Água forma um dipólo elétrico região negativa próximo ao...
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ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES
Polaridade da Água
Molécula da Água forma um dipólo elétrico
Região negativa próximo ao oxigênio e positiva próximo ao Hidrogênio
ÁGUA É POLAR
Pontes de Hidrogênio
Interação entre átomos muito eletronegativos e o Hidrogênio
Isso confere as propriedades:
Alto calor específico (capacidade Térmica) Alta temperatura de vaporização e baixa
temperatura de solidificação
Atuação como Isolante térmico
Bebês agasalhadinhos
*_*
Menor densidade quando sólida do que líquida
Água líquida
3-4 PontesÁgua sólida
4 Pontes
Lagos congelados
Grande coesão e adesão Alta tensão superficial Moléculas na superfície
são puxadas para dentro, ocupando o mínimo espaço possível
http://www.youtube.com/watch?v=VoQ0DQpwwHU
Solvente Universal Dissolve moléculas
polares e íons negativos e positivos (cátion e ânion) devido ao dipolo elétrico
CARBOIDRATOS
Moleculas compostas por atomos de carbono, hidrogenio e oxigenio
Fonte primária de energia para a célula Atuam também como reserva de
energia ou moléculas estruturais
Estrutura molecular (CnH2O)n Caracterizados por
um grupo aldeido ou um grupo cetona
Uma hidroxila por carbono
Classificação
Quanto ao radical terminal – Aldose e cetose
Quanto a isomeria - Dextrogira e levogira Quanto a complexidade - monossacarideos,
dissacarideos e polissacarideos
Quanto ao numero de carbonos - Triose, Pentose e Hexose
Monossacarideos Carboidratos "simples" Atuam como fonte de energia Se encontram na forma de anel em solução
Pentoses
Oligossacarideos União de dois ou mais
monossacarideos por ligação glicosídica
Dissacarideos são mais importantes
Lactose (Glicose + Galactose), sacarose (glicose +Frutose), maltose (Glicose + Glicose
Polissacarideos
Grandes cadeias de monossacarídeos unidas
Homopolissacarideos ou Heteropolissacarideos Ramificados ou Lineares
Atuam como molecula de reserva energetica e estrutural
Glicogenio e amido (reserva) Celulose e quitina
LIPÍDIOS
Compostos derivados de Hidrocarbonetos
Hidrofóbicos Solúvel em Solventes
orgânicos como álcool Atuam como fonte
reserva de energia, molécula estrutural, isolante térmico e mensageiros químicos
Ácidos Graxos Forma mais simples do
lipídio Decomposto para
obtenção de energia Saturados e Insaturados
(Poli ou Mono) Gorduras Cis e Trans Linearidade do Ácido
Graxo influi nas características físico-químicas das moléculas
Gorduras ou Ceras Óleos
Sólidas a Temperatura ambiente
Rico em ácidos graxos saturados
Líquidos a temperatura ambiente
Rico em ácidos graxos insaturados
Tipos de LipídiosTriglicerídeo
Conjugados de Ácidos graxos e uma molécula de glicerol, formando triglicerídeos
Reserva de Energia
Fosfolipídios
Glicerídeo com um fosfato no lugar de um acido graxo
Componente estrutural das membranas plasmáticas
Esteróides
Quatro anéis carbônicos ligados a um radical
Componente estrutural das membranas plasmáticas
Precursor de Hormônios, Vitaminas, Pigmentos
Colesterol HDL (Bom) e LDL (Ruim)
PROTEINAS
Aminoácidos Aminoácidos são moléculas orgânicas
formadas por um radical ligado a um acido carboxílico e a uma amina
Em humanos, podem ser encontrados naturalmente 21 aminoácidos.
Carga dos aminoácidos Devido a possibilidade de ionização das
cadeias laterais, os aminoácidos apresentam cargas diferentes em diferentes Phs.
Dependendo do potencial de ionização do radical, o aminoácido recebe diferentes classificações
Apolares – Sem radical ionizável
Polares neutros – Radical neutro em PH 7
Polares Ácidos – Radical negativo em PH 7
Polares básicos – Radical positivo em PH 7
Diferentes aminoácidos podem se unir através de uma ligação chamada ligação peptídica, entre um grupo carboxílico e um grupo amina
• A união de vários aminoácidos dão origem as proteínas
Proteínas
Compostos formados por um ou mais polipeptideos
Presentes em todos os processos celulares
Desempenham função estrutural, metabólica, resposta imune, sinalização celular, entre outros
Hemoglobina Proteína presente em hemácias e que carrega o
oxigênio dissolvido no sangue Formada pela união de 4 polipeptideos: 2 cadeias alfa
e duas cadeias beta Cada cadeia se assemelha a estrutura da mioglobina
Estrutura Primária Sequência de aminoácidos
de uma proteína Na Hemoglobina, a troca
de um ácido glutâmico por uma valina na sexta posição causa a anemia falciforme
As interações entre esses aminoácidos proporcionam o enovelamento da proteína
Estrutura Secundária Estruturas formadas pelas
interações entre os resíduos de aminoácidos da proteína
Alfa-hélice e Folha-beta
Estrutura Terciária Estrutura caracterizada
pela organização das diferentes estruturas secundárias existentes em uma cadeia peptidica
Associada a estrutura terciária, podem existir grupos de origem não protéica chamados grupos prostéticos
Na cadeia da mioglobina existe uma molécula associada chamada grupo Heme, que é quem captura o oxigênio.
Estrutura Quaternária Conjunto formado por várias unidades
terciárias que formam determinada proteína.
Residuos de aminoacidos hidrofóbicos são mais comuns no exterior da proteína do que no interior
´De forma simplificada, proteínas podem ser classificadas como globulares (hemoglobina ou fibrosas (colageno)
Proteínas estruturais geralmente são fibrosas
Todos os fatores que alteram o equilibrio atrativo dos residuos de aminoacidos, são passíveis de alterar a estrutura da proteína
Outras caracteristicas Estruturais
Enzimas Enzimas são proteínas que tem atividade catalítica Catálise = capacidade de alterar a velocidade de
uma reação quimica Enzimas se ligam a substancias especificas
(substratos) e os modificam, podendo clivar, alterar a estrutura ou uni-las
Local de ligação do substrato a enzima se chama sitio ativo
Chave fechadura = NÃO Processo enzimático envolve mudança conformacional
da enzima durante todo o processo
A capacidade de catalise da enzima se dá pois ela diminui a energia de ativação necessária para desencadear determinada reação química
Para obter tais níveis de energia (ou facilitar a obtenção), as vezes são necessários substratos extras para a reação: Os cofatores.
Cofatores e Co-Enzimas são grupos não protéicos acopláveis necessários ao funcionamento da enzima;
Co-fatores são necessários para o ínicio da catálise e permanecem conectados a enzima durante todo o processo enzimático; Exemplo: Íons metálicos
Co-Enzimas são necessárias em apenas algum passo da atividade enzimática e se desligam da enzima quando realizam sua função; Exemplos: ATP, NADH, Vitaminas e seus derivados.
Inibição da atividade Enzimatica
Cada enzima possui um ótimo fisiológico próprio.
Qualquer fator passivel de alterar a estrutura da enzima pode inibir a sua atividade.
PH Temperatura Salinidade Concentração
Além dos fatores naturais, a atividade enzimatica também pode ser inibida por outras moléculas.
Inibidores competitivos – moléculas que tem afinidade pelo sitio ativo da enzima e competem com o substrato pelo sitio ativo. Podem ser reversiveis ou irreversiveis
Inibidores não competitivos – Moléculas que se ligam a um sitio próprio (sitio de inibição) e induzem mudanças no sitio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato
Na maioria dos casos, o funcionamento enzimático não está condicionado a somente a sua ativação ou a sua inibição.
Alosteria se caracteriza como uma regulação por ajuste fino da atividade enzimática, ou seja, diminuindo ou aumentando a sua ação;
Quando um efetor se liga ao sítio alostérico de uma enzima, a sua afinidade com o substrato pode aumentar ou inibir (Efetores alostéricos positivos ou negativos)
A atividade enzimática é caracterizada pela concentração do substrato e velocidade máxima da reação
ÁCIDOS NUCLEICOS
Macromoléculas formadas pela polimerização de
nucleotídeos DNA e RNA
Armazenam e transmitem informações genéticas e
direcionam a síntese proteica
Apresentam carga elétrica negativa
Nucleotídeos Moléculas formadas
por uma base nitrogenada, uma pentose e um ou
mais grupos fosfato.
Além de serem componentes dos ácidos nucleicos, também atuam
como sinalizador celular, co-fatores e molécula
energética.
Pareamento dos nucleotídeos Uma base pirimidínica pareia com uma
base purínica Número de pontes de hidrogênio ditam
a força da ligação
Polimerização dos nucleotídeos
A ligação entre os nucleotídeos é uma ligação fosfodiéster que ocorre sempre entre o fosfato ligado ao carbono 5 de uma pentose com a hidroxila ligada ao carbono 3 de outro;
Ligação 5’ – 3’ O DNA E O RNA
SEMPRE VÃO SER “LIDOS” NO
SENTIDO
5’ -> 3’
DNA Dupla-Hélice dextrógira
(voltada para a direita) Fita dupla pareada de forma
antiparalela Pentose é a desoxirribose
( sem a Hidroxila no carbono 4)
A cada volta, a fita apresenta um sulco menor e outro maior, nos quais proteínas podem interagir
Encontrado no Núcleo ou na Mitocôndria
Além dessa forma linear, o DNA pode existir também na forma circular, chamada plasmídeo
O DNA bacteriano é todo na forma de plasmídeo
Essa forma possibilita a troca genética entre diferentes bactérias, visto que elas podem incorporar plasmídeos “estrangeiros” e expressar os genes incluídos neles
Como o DNA está sempre pareado, a proporção de adenina, timina, citosina e guanina é fixa.
Adenina = Timina Citosina = Guanina
A proporção entre C-G e A-T vai influir também na força do pareamento entre as fitas e, consequentemente na compactação do DNA.
Compactação do DNA O Genoma humano (conjunto
integral de DNA humano) é dividido em 23 cromossomos.
No total, os 23 cromossomos constituem um quantitativo de 3.2 bilhões de pares de bases.
Além disso, cada célula possui duas cópias de cada cromossomo
Se fosse esticada, todo os 23 cromossomos mediriam 1,80m!!
Ou melhor... 3,60m contando as duas cópias do genoma! Como tudo isso cabe num núcleo celular de 6μm????
O DNA apresenta 3 níveis de compactação:
1. Nucleossomos – Complexos proteicos onde a fita de DNA se enrola
2. Fibra de Cromatina – O complexo de DNA e nucleossomos se enrola formando uma solenóide
3. Cromossomo – Cromatina se associa a um complexo proteico chamado arcabouço.
O cromossomo 1, por exemplo, passa a medir cerca de 6μm.
Ainda assim, a compactação como cromossomo só ocorre durante a divisão celular.
Em qualquer outro momento, a cromatina simplesmente se emaranha no interior do núcleo celular, sendo o motivo pelo qual ele é visto bem denso durante uma microscopia.
RNA Hélice simples (voltada para a
direita) Pentose é a ribose ( com a
Hidroxila no carbono 4) Uracila substitui a timina A presença da hidroxila (ausente
na desoxirribose) deixa esse ácido nucleico com uma reatividade alta.
A ausência de sulcos menores também possibilita a interação com proteínas.
Apesar de ser estável na forma de fita simples, o RNA pode parear com outros ácidos nucleicos ou consigo mesmo
Essa possibilidade de enovelamento pode gerar a possibilidade de atividade catalítica, como nos RNAs ribossomais que dirigem a síntese de proteína.
Devido a diversidade de funções, existem RNAs de diversos tipos:
mRNA (mensageiro) – Transmite a informação contida no DNA
tRNA (transportador) – Transporta aminoácidos durante a síntese proteica
rRNA (ribossomal) - Forma partes do ribossomo
miRNA (micro), snRNA e siRNA (interferência) – Atuam como reguladores da transcrição e proteção a ácidos nucleicos desconhecidos
Diferenças entre DNA e RNA
Característica DNA RNA
Forma Dupla-Hélice Hélice simples
Pentose Desoxirribose Ribose
Nucleotídeos A – T / C – G A – U / C – G
Local Núcleo e Mitocôndria Núcleo e Citoplasma
Função Molde Mensageiro e outros
Reatividade Baixa Alta
Toda a informação necessária para o funcionamento do nosso corpo está contido no nosso genoma.
Esse genoma pode ser único (célula haplóide) ou estar copiado no núcleo celular (célula diplóide, triplóide, etc.)
O genoma é constituído de cromossomos. Nos seres humanos são encontrados 46: 44 autossomos e 2 sexuais (X e Y)
Código Genético
Analisando o cromossomo, são encontrados regiões gênicas e intergênicas.
Nas regiões gênicas se encontram os genes, que são sequências de DNA que codificam proteínas.
Nas regiões intergênicas estão sequências que não codificam nada, geradas por falhas na replicação ou por genes desativados, ou que são elementos regulatórios
Nos genes, existem 3 regiões principais: o Promotor, os íntrons e os éxons.
O promotor é uma sequência que sinaliza onde está o começo de um gene;
Os éxons são as regiões que codificam os aminoácidos presentes na proteína codificada pelo gene.
Os íntrons são regiões que, apesar de estarem no interior do gene, não fazem parte da proteína codificada
Para a síntese da proteína referente a um gene qualquer, a sequência referente a esse gene no genoma é transcrito em uma molécula de mRNA com a polaridade inversa (questão 5’ -> 3’).
Em seguida, o mRNA é processado para retirada dos introns e levado para o citoplasma, onde a síntese proteica é realizada.
A tradução do mRNA se dá através da “leitura” dele pelo ribossomo através de códons (Sequências de três nucleotídeos que codificam um aminoácido)
As regras correspondentes aos códons estão incluídas no código genético
O Código genético se caracteriza pela Universalidade (serve para todos os seres vivos), Redundância (Vários códons para o mesmo aminoácido) e Não ambiguidade (Apenas um aminoácido para cada códon).
Alguns códons são especiais: Stop-códons ou códons de
terminação(UAA, UAG e UGA) indicam o final da proteína
AUG sinaliza para metionina e é de forma geral um indicador do inicio da proteína, sendo chamado de códon iniciador
O pareamento dos nucleotídeos também caracteriza o genoma;
De forma geral, é mais comum de se encontrar pares C-G em maior proporção nas regiões intergenicas ou de introns.
O contrário também acontece de modo que regiões ativamente transcritos são mais ricas em A-T.
De forma semelhante, nucleossomos são mais encontrados em regiões chamadas heterocromatina, que possuem pouca importância transcricional.
Regiões ativamente transcritas são chamadas de Eucromatina
De fato, essa diferença no nivel de compactação do genoma pode ter implicações importantes.
A epigenética estuda os padrões de metilação e acetilação do DNA. Dependendo desses padrões, determinadas regiões do genoma podem ser mais ativas ou menos ativas, influindo no nosso metabolismo.
A importância desses padrões é ainda mais evidente devido a descoberta de que tais padrões são hereditários até certo nível.