les molecules du vivant - …ifsiambroisepare20112014.f.i.f.unblog.fr/files/2011/10/... · amylases...
TRANSCRIPT
I – Généralités – Définitions
II – L’eau1/ L’eau de l’organisme2/ Le bilan hydrique
et sa régulation
III – O2, CO2 et CO1/ Le dioxygène2/ Le dioxyde de carbone3/ Le monoxyde de carbone4/ La respiration cellulaire5/ Le stress oxydatif
IV – L’azote
PLAN
V – Les macroéléments minéraux1/ Sodium, potassium, chlore 2/ Calcium et Phosphore3/ Magnésium4/ Soufre
VI- Les micronutriments 1/Oligoléléments 2/ Vitamines
VI – Les molécules organiques1/ Le carbone2/ Les glucides3/ Les lipides4/ Les protéines
IV – L’AZOTE= N
L’air contient 79% de diazote N2
L’ammoniac : NH3 : gaz incolore très odorant et irritant
Entre dans la composition de nombreuses molécules organiques :
- acides aminés - acides nucléiques (ADN et ARN) - certains lipides (phospholipides)
L’ammoniaque NH4OH ou NH4+ (forme aqueuse)
toxique, éliminé sous forme d’urée (déchet azoté éliminé dans les urines)
Pathologie : Déficit héréditaire pour une enzyme du cycle de l’urée ou atteinte
hépatique hyperammoniémie coma
N2 Nitrates (NO3-) Nitrites (NO2-)
micro-organismes micro-organismes
plantes, sol, eau
Alimentation
Pathologie 1 : Dosage dans les urines de la conversion des nitrates
alimentaires en nitrites par la flore urinaire infections des voies urinaires
Pathologie 2 : Intoxication aux nitrates, nitrites (Methémoglobine)
V – MACRO-ELEMENTS MINERAUX1/ Sodium, potassium, chlore (‹4%)
- Le sodium provient des aliments et du sel de table (NaCl), besoins : 4 à 6 gr/j
- Les viandes, les poissons et les fruits de mer sont les aliments les plus riches en
sel
- Les fruits et légumes frais contiennent très peu de sodium (sauf blettes, céleri
branche, céleri rave, épinards)
a. Sodium
En solution, le sodium est ionisé = Na+
Cation extra-cellulaire:
Dans le plasma : 135-145 mmol/L (natrémie)++
Dans la cellule : 14 mmol/L
Rôle majeur dans la régulation du bilan hydrique:
Les mouvements d'eau suivent les mouvements du sodium!
Une alimentation normale apporte de 2 à 4 gr/jour de
potassium
Les aliments riches en potassium sont les laitages, les
végétaux, les fruits (bananes) et les viandes
b. Potassium
En solution le potassium est ionisé : K+
Cation intra-cellulaire
Dans le plasma : 3,5-4,5mmol/L (kaliémie)
Dans la cellule : 140 mmol/L ++ dans érythrocytes
Rôle capital dans la contraction musculaire et cardiaque:
hyperkaliémie sévère => troubles du rythme => arrêt cardiaque
En solution le chlore est ionisé : Cl-
Anion extra-cellulaire:
Dans le plasma : 95 – 105 mmol/L
Dans la cellule : 14 mmol/L
Intervient dans la régulation du bilan hydrique
c. Chlore
Tous ces ions participent activement à l'homéostasie =
maintien d'un état stable, compatible avec la vie.
Leur absorption et leur élimination est en permanence
régulée afin de maintenir leurs concentrations constantes
Ces régulations s'effectuent dans toutes les cellules
(REINS et INTESTIN++)
d. Homéostasie
Dans toutes les cellules
L'équilibre des ions Na+ K+ Cl- entre milieu intra- et
extra-cellulaire est assuré essentiellement par :
- Des pompes Na+/K+ ATPase, font entrer du K+ dans la cellule
et l'échangent contre un Na+ (passage actif)
- Des canaux ioniques, qui font sortir du K+ >>> entrée Na+
(passage passif)
Dans le rein= filtre
Le rein filtre en permanence le sang circulant à travers ses
glomérules
Il produit une urine qui contient les déchets de l'organisme (urée,
acide...)
Na+, K+ et Cl- passent librement à travers la membrane du glomérule
et se retrouvent dans l'urine primitive car ils sont de plus petite
taille que les déchets
=> Ces ions doivent être réabsorbés!!!!
Dans l’organisme : Ca2+, calcémie: 2 mmol/L
Rôles :
- Constituant de l’os (avec le phosphore) +++
- Coagulation du sang
- Contraction musculaire
- Conduction du signal nerveux dans la synapse
a. Calcium: Ca
2/ Calcium et Phosphore
Origine : Lait, fromage++
Dans l’organisme : phosphate PO43-
Rôles :
- Constituant des phospholipides, ADN, ATP…
- Constituant de l’os (avec le calcium)
- Substance tampon du sang (pH sanguin artériel:7,35 – 7,45)
- Phosphorylation des protéines
b. Phosphore: P
Origine : lait, fromage, viande, poisson, céréales
Déficit en vitamine D
déminéralisation de l’os
rachitisme chez l’enfant, ostéomalacie chez adulte
c.Régulation du métabolisme phospho-calcique
- Par la parathormone: PTH (glandes parathyroïdiennes)
- Par la vitamine D
Dans l’organisme : Mg2+
Rôles :
- Conduction neuro-musculaire
- Cofacteur de certaines enzymes (ex: ADN polymérase)
3/ Magnésium: Mg
Origine : chocolat++, céréales, légumes verts et secs
Origine : fruits de mer, choux, viande, œufs…
Rôles :
- Constituant de certains acides aminés : Cystéine
- Constituant de certaines vitamines (thiamine ou vit. B1 et biotine B8)
- Constituant du tissu conjonctif (cartilage, tendons et os)
4/ Soufre: S
Définition : Minéraux nécessaires à l’organisme en petite quantité (< 0,1% de la matière sèche)
Rôles :
Cofacteurs de certaines enzymes
Exemples : Fer Fe, Iode I, Manganèse Mn, Cuivre Cu, Zinc Zn, Cobalt Co, sélénium Se, Chrome Cr, Fluor F
1/ OligoélémentsVI – MICRONUTRIMENTS
2/ Vitamines Définition :
Biomolécules indispensables, pas synthétisée ou peu par l’organisme
Vitamines hydrosolubles : B1, B2, B3, B5, B6, B9, B12, C Vitamines liposolubles : A, D, E, K
Certaines vitamines sont les précurseurs des coenzymes ( rôle dans les
réactions enzymatiques ++++)
VII – LES MOLECULES ORGANIQUES
Toutes les molécules biologiques sont constituées d’unsquelette carboné (liaison C-C stable)
Molécules organiques :
- Glucides
- Lipides
- Acides nucléiques (ADN et ARN)
- Acides aminés protéines
Carbone4 liaisons
1/ Le carbone
a. Caractéristiques
- Hydrates de carbone: Cn (H2O)n
- Molécules biologiques très hydrophiles (solubles)
- Constitués d’OSES (« unité de base ») et de polymères d’oses
2/ Les glucides
b. Importance biologique des glucides
• Éléments de soutien (cellulose...)
• Constituants de molécules indisp. (ac. nucléiques...)
• Rôle énergétique et de réserve (glycogène, amidon)
Rôle +++ du glucose chez l’homme :
- principal carburant des tissus (cerveau+++, GR+)
- tous les glucides alimentaires sont transformés en
glucose
- tous les glucides sont synthétisés à partir du glucose
CHO
H-C-OH
CH2OH
H-C-OH
H-C-OH
HO-C-H
CHO
CH2OH
H-C-OH
CHO
H-C-OH
CH2OH
H-C-OH
HO-C-H
HO-C-H
CH2OH
CH2OH
H-C-OH
H-C-OH
HO-C-H
C O
c.Représentation des oses selon FISCHER
D- Glucose D- Galactose D- Fructose D- Ribose
HEXOSES C6 PENTOSE C5
H-C-OH
H-C-OH
d. Représentation cyclique et rôle des oses
D-glucose Sucre réducteur du sang (5 à 6 mM)Source énergétique de la cellulePrécurseur autres oses, AG
Constituant du sucre du lait, glycoprotéines et glycolipides
OH
CH2OHO
OHHO
D-galactose
OH
CH2OHO
OHHO
HOHOH2C O
OH
OH
CH2OHD-fructose
Constituant du saccharoseAliment des spermatozoïdes
OH
OH
Constituant des nucléotides (ADN)
D-riboseHOH2C O
OH
OH
OH
OH
CH2OHO
OHHO
HOHOH2C
O
OH
O
CH2OH
Glucose + fructoseSucre de la bettrave à sucre(sucre de table)
Glucose + galactoseSucre du lait
Saccharose
OH
CH2OHO
OHOH
OH
CH2OHO
OHHO
O lactose
e. Exemples de diholosides: 2 oses
Amidon : (D-glucose)n80% amylopectine et 20% amylose
Réserve des végétaux
Hydrolysable par les amylases salivaires et pancréatiques
f. Exemples de polyholosides: (oses)n
-Glycogène de l’alimentation : hydrolysable au cours de la digestion par les
amylases salivaires et pancréatiques glucose absorbé par le tube digestif
-Glycogène endogène :
En post-prandial, mise en réserve du glucose sous forme de glycogène dans les
muscles et le foie.
A distance des repas : mobilisation des réserves de glycogène : hydrolyse par des
enzymes de la glycogénolyse glucose
RESERVE: glycogène
RESERVE: glycogène
ALIMENTATION
GLYCEMIE
4 à 6 mM
Métabolisme glucidique
ENERGIE
ProtéinesLipides
a.Définition:
Esters d’ACIDES GRAS avec des ALCOOLS
3/ Les lipides
Alcool :
Glycérol
Cholestérol (stérol) Glycérides
Phospholipides
Stérides
Lipides :
Lipidessimples
Lipidescomplexes
- Énergétique : l’hydrolyse d’1g de lipides libère environ 9 kcal (plus qu’1g de glucides)
- Isolant électrique : au cours de la propagation des ondes de dépolarisation le long des nerfs myélinisés
- fonctionnel : précurseurs de molécules biologiquement
actives (hormones stéroïdes)
Stockage dans le tissu adipeux
sous forme de triglycérides
c. Propriétés
- solubles dans les solvants organiques (éther, chloroforme...)
- solubilité dans l’eau : faible (phospholipides) à nulle (triglycérides)
micelle
lipoprotéines
LES ACIDES GRAS
Les acides gras sont constitués : - d’une chaîne hydrocarbonée de 4 à 36 C, saturée (liaisons simples) ou insaturée (1 ou plusieurs doubles liaisons) qui confère un caractère hydrophobe
- d’une fonction acide carboxylique (COOH) qui confère à la molécule un caractère acide et polaire
Tête polairehydrophileChaîne hydrocarbonée
hydrophobe
LES ACIDES GRAS
Exemples d’acides gras saturés :
- Acide butyrique : 4C- Acide palmitique : 16C viandes, crème fraiche, beurre- Acide stéarique : 18C
Exemples d’acides gras insaturés :
- Acide oléique* : 18C:1∆ olive, amande, arachide
- Acide linoléique* : 18C:2∆ = ω6- Acide arachidonique : 20C:4∆ poisson gras, huile de noix
- Acide linolénique* : 18:3∆ = ω3
*Acides gras indispensables (pas de synthèse endogène donc apport par l’alimentation)
= Alcool + Acides gras
Si Alcool =
Lipides = Glycérides
Si Alcool = Stérol
Lipides = Stérides
LES LIPIDES SIMPLES
Glycérol
Cholestérol
Glycérides
Exemples de structureCH2-O-CO-C17H35
| CH-O-CO-C17H35
|
CH2-O-CO-C17H35
Ex: Les triglycérides (3 acides gras), forme de réserve dans le tissu adipeux
glyc
érol
AG
AG AG
Ac Gras +
Ester de cholestérol
Stérides
Ester de cholestérol
Estérification par un acide gras de la fonction alcool du cholestérol
R-CO
Les phospholipides: glycérol + P+ X
LES LIPIDES COMPLEXES
Structure commune = Acide phosphatidique
R 1 — CO — O — CH 2 | R 2 — CO — O — CH O | || CH 2 — O — P — O X |
O¯
Base azotée X
Inositol : polyalcool
—
-Constituant des membranes plasmiques +++
- Propriétés tensioactives (surfactant pulmonaire +++ chez nouveau-né)
Chylomicrons
ALIMENTATION
IntestinAG
RESERVE
Absorption
Tissu adipeux
AG
Foie
AG
MuscleMuscle
Métabolisme lipidique
Molécules organiques associant une fonction acide et une fonction amine
>300 AA, à l’état libre ou combinés les uns aux autres par liaison
covalente spécifique (la liaison peptidique) ⇒ les protéines
(Grec « protos » premier, de première importance)
H
R
Ca COO-H3N
+
4/ Les protéines: (acides aminés)nAaa. Définition des acides aminés:
- Structural : monomères formant la structure primaire des protéines
grâce à la LIAISON PEPTIDIQUE
b.Rôle des acides aminés
- Métabolique :
- par leur fonction amine, les AA sont les éléments de base du
métabolisme azoté (transport et élimination)
- précurseurs de molécules d’intérêt biologique majeur (hormones,
neurotransmetteurs, acides nucléiques …)
OH
CH
CH2
COO-H3N+
Tyrosine
OH
CH2
CH2
H3N+
Dopamine (neuromédiateur)
OH
-Energétique : ce sont des substrats énergétiques (comme le glucose ou
les acides gras) mais couvrent < 15% de la production énergétique totale
CH2 CH2 COO-H3N
+ CH2
- Fonctionnel : certains, à l’état libre, ont une activité biologique propre
ex : acide γ-aminobutyrique G.A.B.A
H
Ca
CH3
Ca
Glycine GlyG
CH
Ca
CH3 CH3
CH2
CH
Ca
CH3 CH3
CH
CH3
Ca
CH3 CH2
ValineValV
LeucineLeuL
IsoleucineIleI
AlanineAlaA
ProlineProP
CH
COO-
+H2N
Ca
CH2
PhénylalaninePheF
HN
Ca
CH2
TryptophaneTrpW
(CH2)2
S
Ca
CH3
MéthionineMetM
AA à chaînes latérales apolaires (9)
c. Les 20 acides aminés constitutifs des protéines
AA à chaînes latérales polaires non ionisables (6)
SérineSerS
ThréonineThrT
CystéineCysC
TyrosineTyrY
AsparagineAsnN
GlutamineGlnQ
OH
Ca
CH2
C
CH2
CH3
OH
CH2
Ca
OH
CH
Ca
SH
CH2
Ca
O
CH2
C
Ca
NH2
CH2
Ca
NH2O
NH
AA à chaînes latérales polaires ionisables
AA à chaînes latérales chargées positivement au pH physiologique =
AA à chaîne latérale basique (3)
LysineLysK
ArginineArgR
HistidineHisH
NH
CH2
Ca
HN+
(CH2)4
Ca
+NH3
(CH2)3
Ca
C
+NH2 NH2
AA à chaînes latérales chargées négativement au pH physiologique =
AA à chaîne latérale acide (2)
aspartateAspD
glutamateGluE
CH2
COO-
Ca
CH2
CH2
COO-
Ca
AA indispensables : synthèse impossible, source dans alimentation
AA non indispensables : synthèse endogène
Indispensables dans l’alimentation
Non indispensables dans l’alimentation
Arginine*Histidine* Leucine
Thréonine Lysine
TryptophanePhénylalanine
ValineMéthionineIsoleucine
Acide aspartiqueAsparagine
Acide glutamiqueGlutamine
AlanineCystéineTyrosineGlycineProlineSérine
* AA «semi-indispensables chez l’enfant» : peuvent être synthétisés chez l’adulte mais sont synthétisés à un taux insuffisant chez l’enfant (en particulier pour sa croissance)
d. Besoins en acides aminés chez l’homme
f. Diversité de fonctions des protéines
- Structure (Collagène, kératine …)
- Contraction (Myosine, Actine)
- Transport (Albumine, Hémoglobine …)
- Immunité (Immunoglobulines, cytokines …)
- Enzyme (quasiment toutes !)
- Hormones et neuromédiateurs
- Transduction du signal (Récepteurs, Protéines G …)
- Régulation de l’expression des gènes (FT)
Alimentation
80g/j
Foie Muscle Reins
Métabolisme azoté
Synthèse endogène
PROTEINES10kg
ACIDES AMINES70g/j
Dégradation
80g/j
(Urée, NH4)
Synthèse produits azotés
ACIDES AMINESSynthétisés
ACIDES GRASIndispensables
ACIDES AMINES
Indispensables
ACIDES GRAS Synthétisés
GLUCOSE
Viandes, œufs, poissons, lait
Fruits, légumes,
Pain, pates, céréales
Huiles, beurre,Poisson, fromage
Alimentation équilibrée
Les enzymes Les enzymes sont des protéines qui catalysent (accélèrent) un grand nombre
de réactions
Il existe plus de 2000 enzymes
Elles sont spécifiques d'une réaction (6 grandes classes):
oxydase et réductase
transférases
hydrolases
lyases
isomérases
ligases ou synthétases
Elles sont spécifiques d'un substrat :ex : Lipase coupe des lipides
Le site actif de l'enzyme est en effet reconnu seulement par le substrat (clef/serrure)
• Elle favorise la réaction dans un sens donné
Enzyme + Substrat ES Enzyme + Produit→ →
• Elle agit sur la réaction sans être transformée dans des conditions de température et de pH précises
• La vitesse de réaction augmente quand on augmente la quantité de substrat jusqu'à une valeur maximale qui correspond à la saturation de l'enzyme
Comme toute protéine, les enzymes sont codées par des gènes (portion d’ADN)
Une mutation dans un gène codant une enzyme maladies métaboliques héréditaires
Ex. : phénylcétonurie et phénylalanine hydroxylase
(Phe tyr)
Dépistage à la naissance: test de Guthrie
La plupart des enzymes sont constituées de deux éléments:
- une apoenzyme, de nature proteique impliquée dans la
reconnaissance et la liaison du substrat
- un coenzyme, molécule organique de petite taille de nature
non protéique ( Ex. : Mg2+, Fe2+, NAD+, Phosphate de pyridoxal)
Les coenzymes
La combinaison du coenzyme et de l'apoenzyme forme l'enzyme complète
Il existe une 20 de coenzymes, pour plus de
2000 enzymes