PEMBAHASAN

Setelah dilakukan percobaan langkah 1 sampai 6, bekum ada perubahan warna

terhadap kelima tabung. KI-KIO3 ditambahkan pada kelima tabung ketika sudah didapatkan

waktu 20 menit pada tabung terakhir plus 15 menit menunggu waktu memeriksa spektrum

pada Spektrofotometer. Setelah tabung diperiksa di spektrofotometer, ditambahkan larutan

KI-KIO3 pada kelima tabung, kemudian langsung berubah warna dengan warna tabung 0’

biru gelap, tabung 5’ berwarna coklat keunguan, tabung 10’ berwarna keemasan, tabung 15’

berwarna kuning, dan tabung 20’ berwarna kuning lebih jernih.

Pada tahap awal hidrolisa, akan dihasilkan amilodekstrin yang masih memberikan

warna biru bila direaksikan dengan yodium. Bila hidrolisa dilanjutkan akan dihasilkan

eritrodekstrin yang akan memberikan warna merah kecoklatan bila direaksikan dengan

yodium. Sedangkan pada tahap akhir hidrolisa, akan dihasilkan akrodekstrin yang tidak

memberikan warna bila direaksikan dengan yodium

(Ebookpangan, 2006).

Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang, menghasilkan campuran

glukosa dan maltosa. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul

glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan

iodin memberikan warna biru yang khas (Fox, 1991).

Pada percobaan di kelompok kami, kami menemukan tabung 0’ berwarna biru gelap,

Tabung 0’ berwarna biru karena disana terdapat KI-KIO3 yang bertemu HCl kemudian

melepas iodium lalu iodium bereaksi dengan amilum sehingga larutan berubah menjadi biru

gelap. KI-KIO3 dapat menjadi sumber iodium ketika HCl ditambahkan ke dalam KI-KIO3,

karena HCl dapat melepaskan I2 dari KI-KIO3. HCl juga penting dalam menghentikan

reaksi. pada spektrofotometer setelah dihitung dengan rumus persen substrat yang dicerna,

menunjukkan bahwa substrat pada tabung 0’ tidak dicerna sama sekali (substrat belum bisa

dihidrolisis) masih dalam bentuk amilum. Itu terjadi karena pada tabung 0’ tidak diberi

enzim. Penambahan enzim dilakukan setelah 1ml campuran pada erlenmeyer(tanpa enzim)

dimasukkan kedalam tabung 0’, baru kemudian dimasukkan larutan enzim ke erlenmeyer.

Tabung selanjutnya (tabung 5’) didapatkan bahwa substrat yang telah dicerna adalah

57,72%. Warna tabung 5’ coklat keunguan Hal ini dapat terjadi karena sebelum dimasukkan

ke tabung 5’, campuran larutan pada erlenmeyer telah ditetesi 1 ml enzim. Pada tabung

berikutnya, yaitu tabung 10’, tabung 15’, dan tabung 20’ semakin banyak substrat yang

dicerna yaitu berturut-turut 86,72%, 93,79%, 95,29%. enzim dapat memengaruhi kinetik

suatu zat. Sehingga substrat dapat dipercepat hidrolisisnya (Phillip K dan Gregory BR (2006),

Warna larutan dalam tabung semakin lama semakin jernih karena tahap tingkatan

hidrolisis amilum berada pada tahap semakin banyak substrat amilum yang telah dicerna

oleh enzim amilase yang ada pada tabung erlenmeyer. Di mana enzim amilase apabila

ditambahkan pada substrat amilum yang berwarna biru akan menjadi semakin jernih . Pada

tabel dengan pH 4 ada kejanggalan, karena substrat yang dicerna yang tadinya 6,25 malah

turun lagi menjadi 2,78. Itu tidak mungkin terjadi karena amilum yang telah dicerna oleh

enzim amilase menjadi maltosa tidak mungkin membentuk kembali dirinya menjadi amilum.

Pada pH asam enzim amilase tidak bekerja dengan optimal. Seharusnya stabil saja pada

angka 6 koma sekian yang di pH 4, perubahan substrat amilum pada pH itu tidak banyak

bahkan sangat sedikit amilum yang dapat dikatalisis oleh amilase. Menurut Gaman &

Sherrington (1994), pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi

sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim

hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh, pepsin, enzim yang

dikeluarkan ke lambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan pH optimal 2.

Menurut Williamson & Fieser (1992), enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus

asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya.

Namun dalam suatu reaksi kimia, pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun

terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi.

Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu, pada umumnya sekitar 4,5–8, dan

pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi

Kesimpulan:

Dari hasil percobaan kami, dapat disimpulkan bahwa kinetika enzim dipengaruhi oleh

laju reaksi enzimatik. Faktor-faktor penting yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik adalah

konsentrasi substrat dan enzim, demikian pula faktor-faktor lain seperti pH, suhu, dan ada

tidaknya kofaktor dan ion logam. Di luar pH atau suhu yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja

secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Selain itu, kondisi-kondisi yang

menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan

nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim.,

sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Maka itu

dalam suatu reaksi kimia, pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa

karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi.

Daftar Pustaka:

Kuchel P & Gregory BR, 2006, Schaum’s Easy Outlines, Penerbit Erlangga.

Fox, P.F. (1991). Food Enzymology Vol 2. Elsevier Applied Science. London.

Khairul,Anam.2010.Produksi Enzim Amilase.(online)( http:// khairulanam. Files .wordpress.com/2010/08/enzim-amilase.pdf), diakses pada 18 Februari 2012