Физичка својства аминокиселина. Зависност структуре аминокиселина од рН-раствора, својства бочних низова.

Реакције аминокиселина

21.ЧАС

ФИЗИЧКА СВОЈСТВА АМИНОКИСЕЛИНАОптичка активност

Са изузетком глицина, све аминокиселине, које улазе у састав проте- нна. оптички су активна једињења, јер им је а-угљеников атом асиметричан. Када се протеини хидролизују тако да је искључена могућност рацемизације, све ослобођене аминокиселине имају L -конфигурацију. Међу њима неке обрћу раван поларизоване светлости улево (тзв. левогире), а неке удесно (тзв. декстрогире аминокиселине). Смер обртања се приказује одговарајућим симболом. и то (+) код декстрогирих (нпр. L -(+)-аланин), односно (-) код левогирих (нпр. L-(-)-леуцин). Утврђено је да смер и величина угла обртања гавни поларизоване светлости зависе од рН раствора као и од природе бочног низа аминокиселина.

Кисело-базне особине

Свака аминокиселина има бар две функционалне групе, које у воденим растворима поддежу цротолитичким реакцијама, тј. карбоксилна група може дисоцијацијом дати протон. док амино-група, захваљујући слободном електронском пару на атому азота, може примити протон. При одређеним условима, дакле, аминокиселине се могу јавити у облику диполарних јона, тзв. цвитер-јона

Аминокиселине се у воденим растворима никад не налазе у нејонизованом облику, већ у неком од наведених јонских облика, при чему, зависно од рН раствора једна од јонских врста доминира. Она рН вредност, при којој се аминокиселина налази у облику диполарног јона, назива се изоелектрично рН и означава се са рI. Ако се рН вредност раствора снижава, додатком киселине, негативно наелектрисана карбоксилна функција ће везивати протон из раствора, при чему се гради јонски облик II. С друге стране, додатком базе раствору аминокиселине, која се налази у диполарном облику (I), долази додисоцијације протона са амино-групе, уз грађење јонског облика III. Изоелектрично рН моноамино-монокарбонских аминокиселина лежи у близини рН 7, у случају~моноамино-дикарбонских аминокиселина рI је у киселој, а код диамино-монокарбонских аминокиселина рI се налази у базној средини.

Раствoрљивост

Аминокиселине су, по правилу, добро растворне у води, а слабо растворне у органским растварачима. Међутим, повећањем угљоводоничног бочног низа, растворљивост аминокиселина у води опада, а у алкохолу расте: У алкохолу

У води

Реакције аминокиселина

Све аминокиселине показују низ заједничких реакција које се здигравају на карбоксилној или на амино-групи, или на обе истовремено. С друге стране, поједине аминокиселине, зависно од природе бочног низа, испољавају и многе специфичне хемијске реакције.

РЕАКЦИЈЕ α -КАРВОКСИЛНЕ ГРУПЕα-карбоксилне групе свих аминокиселина подлежу добро познатим органским реакцијама, које воде грађењу:

1.ЕСТАРА

2.ХАЛИДА

3.АМИДА КИСЕЛИНА Тионил хлорид

Декарбоксилацијом аминокиселина настају примарни амини, који имају различите биолошке функције. Тако из хистидина настаје хистамин, који у малим концентрацијама делује на ширење крвних судоваЈали при повећаним концентрацијама изазива алергијске реакције.

РЕАКЦИЈЕ α -АМИНО ГРУПЕЈедна од важних реакција аминокиселина је тзв. Сангерова реакција. Име је добила по чувеном хемичару и нобеловцу Ф. Сангеру, који ју је први применио при одређивању структуре инсулина, а састоји се у реакцији 1-флуоро-2,4-динитробензена (FDNB) и амино киселине у слабо базној средини.Настали 2,4-динитрофенил деривати амино киселина (DNP-деривати) су жуте кристалне супстанце и могу послужити за квалитативно и квантитативно одређивање аминокиселина.

Едманова реакција се такође често користи за одређивање аминокиселина. Састоји се у деловању фенилизотиоцијаната на аминокиселине, при чему настаје фенилтиохидантоин-ска киселина, која накнадним деловањем неке киселине у апротичном* растварачу подлеже циклизацији у одговарајући фенилтиохидантоински дериват.

*Ратварачи који имају водоник који може да награди водоничну везу зову се протични (HBD) : вода, амонијак, алкохоли, примарни и секундарни амини и њихови амиди, карбоксилне киселине. Они играју улогу донора протона у водоничној вези.Растварачи који немају водоник везан за електронегативан атом називају се апротични (HBA). Могу да буду акцептори протона у водоничној вези ако садрже у себи неки од електронегативних атома . tу спадају етри, кетони, алкил, нитрили, терцијерни амини и њихови амиди (диметилацетамид, диметилформамид). У исту групу спадају и неполарни растварачи типа угљоводоника код којих (HBA) дејство није изражено

Алдехиди реагују реверзибилно са α -амино групама аминокиселина, градећи нестабилна једињења, која се називају Шифовим базама. Поменуте базе јављају се као интермедијери у метаболизму аминокиселина:

РЕАКЦИЈЕ БОЧНОГ НИЗААминокиселине показују низ специфичних реакција које се одигравају на реактивним функционалним групама у бочном низу. Многе од њих се одликују грађењем обојених реакционих производа, те се могу користити за идентификацију и одређивање поједи-начних аминокиселина. Тако је за ароматичне аминокиселине карактеристична ксантопротеинска реакција, која се одвија деловањем концентроване азотне киселине на поменуте ами- нокиселине, при чему се нитрује ароматични прстен, а реакција се манифес- тује појавом жуте боје.

С друге стране, б-гванидинска функција аргинина реагује са α -нафтолом у присуству натријум-хипобромита, при чему настаје љубичасто обојено једињење.

ЉУБИЧАСТО ОБОЈЕНО ЈЕДИЊЕЊЕ

Реакције бочног низа цистеина. Наиме, ти- олна група цистеина може да реагује са солима тешких метала (Ag+, Hg2+, Pb2+) , при чему настају меркаптиди:

Тиолна група цистеина лако подлеже оксидацији. При оксидацијама у живим организмима, зависно од врсте биолошког оксиданса, могу настати одговарајућа сулфинска или сулфо-нска киселина, или пак, долази до грађења дисулфида.

Грађење дисулфида, при чему настаје цистин, посебно је значајна ре- акција. Има важну улогу у изградњи карактеристичне структуре појединих протеина.

3АЈЕДНИЧКЕ РЕАКЦИЈЕ α-КАРБОКСИЛНЕ И α-АМИНО ГРУПЕ

У овој групи реакција најпознатија је реакција аминокиселина са нинхидрином. У првој фази нинхидрин, као оксидационо средство, декарбоксилује и деаминује аминокиселине до одговарајућег алдехида, при чему се сам редукујс до хидриндантина.

У другој фази реакције долази до кондензације другог молекула нинхидрина и насталог хидриндантина са издвојеним амонијаком, при чему се добија љубичасто обојено једињење.

ЉУБИЧАСТО ОБОЈЕНО ЈЕДИЊЕЊЕОва реакција се често користи за одређивање аминокиселина у различитом природном материјалу.

Једна од најзначајнијих реакција аминокиселина јесте она у којој карбоксилна група једне аминокиселине реагује са амино-функцијом друге. При томе се између две аминокиселине гради амидна веза, која се назива пептидна веза.

Настало једињење је дипептид, а његов назив се изводи из имена аминокиселина које учествују у реакцији. Уколико слободна карбоксилна група насталог дипептида реагује са амино-групом треће аминокиселине (нпр. метионина), гради се нова пептидна веза и настаје трипептид (који се у конкретном случају назива глицилаланилметионин). На сличан начин могу настати тетра-, пента-, хекса- пептиди, итд. Једињења која у свом саставу имају до 10 аминокиселинских остатака, називају се олигопептидима (грчки оligos- мали по броју). С друге стране, једињења састављена од 10 до 50 аминокиселина зову се полипептиди, а једињења која садрже више од 50 аминокиселинских остатака су протеини.