ANÁLISIS BIOQUIMICO CLÍNICO

“ENZIMAS”

• M.A.V.M.

Enzima

• Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas.

Sistema Enzimatico

• ENZIMA

• SUSTRATO

• COENZIMA Y/O COFACTOR

• ACTIVADORES

INDISPENSABLES

NO

INDISPENSABLES

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Reacciones de transferencia de electrones.

Transferencia de grupos funcionales. Ej. UDP-glucosa-fructosa-glucotransferasa

Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.

Adición a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa.

. Reacciones de isomerización.Ej. fosfoglucosa isomerasa.

Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP.

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Ligasas

LA ENZIMOLOGÍA CLÍNICA

Campos importantes de la bioquímica clínica se ha desarrollado recientemente, gracias a las aportaciones de la enzimología teórica y a los progresos tecnológicos. La determinación de las actividades enzimáticas suministra al médico importante información diagnostica y pronostica.

Los laboratorios de bioquímica clínica suelen determinar entre 12 y 15 enzimas diferentes; sin embargo, las más frecuentes son aprox. la mitad.

Las células vivas obtienen la energía y los componentes necesarios para su supervivencia de un gran número de reacciones químicas.

Para acelerar la velocidad de estos procesos metabólicos, las células poseen catalizadores específicos denominados enzimas, que hacen compatibles sus necesidades metabólicas con las condiciones de temperatura, pH y presión del medio celular.

La catálisis enzimática.

Posee características importantes entre ellas:

Elevada eficacia catalítica

Recuperación del estado inicial

Especificidad

Permiten que tengan lugar las reacciones esenciales para el desarrollo celular

FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

La extraordinaria capacidad catalítica de las enzimas se

explica por la suma de varios factores, que dependen de la

constitución del centro activo.

1.- Factores de proximidad y orientación

2.- Fenómenos de superficie

3.- Factores de distorsión o tensión de enlaces

4.- Presencia de grupos catalíticos

FACTORES

CONSISTENCIA

De proximidad y orientaciónLas enzimas aumentan la [ ] de sustratos y la proximidad en la orientación de grupos activos.

Fenómenos de superficieEl centro activo de la enzima constituye una zona con propiedades fisicoquímicas diferentes al medio acuoso en el que la proteína está disuelta.

De distorsión o tención de enlacesLa unión del sustrato al centro activo provoca cambios estructurales para conseguir un complementariedad más perfecta .

Presencia de grupos catalíticos El centro activo puede contener grupos catalíticos capaces de reaccionar con el sustrato.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas y los factores que afectan estas reacciones.

Factores que afectan la velocidad de reacción

Temperatura

pH

Concentración de reactantes

Presencia de inhibidores

Tipos de inhibición Inhibición irreversible o no competitiva

Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente cerca

del centro activo cuyo enlace difícil de romper evita que la

reacción sea reversible.

Fluorofosfato de diisopropilo

Acetilcolinesterasa

Envenenamiento

reversible o no competitiva

Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente cerca

del centro activo cuyo enlace difícil de romper evita que la

reacción sea reversible.

Forma un complejo

Produciendo

Inhibición competitiva o reversible

Esta reacción se lleva a cabo cuando el sustrato

compite por la unión en el cuerpo activo de la

enzima.

Inhibición competitiva Inhibición no competitiva

CENTRO ACTIVO: Es la zona del enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.

COENZIMA O COFACTOR: Tienen un grupo prostético no peptídico, su naturaleza varía según el tipo de enzima.

HOLOENZIMA: Cadena polipeptídica que lleva unida su coenzima.

APOENZIMA: Es la proteína separada de su cofactor y por lo tanto está inactiva, requiere unirse a su coenzima para poder catalizar.

ACTIVADORES ENZIMATICOS

ELEMENTO ENZIMA ACTIVADA

Zn+2 DESHIDROGENASAS, ANHIDRASA CARBONICA, ARN Y ADN POLIMERASAS

Mg+2 FOSFOHIDROLASAS, FOSFOTRANSFERASAS,

FOSFATASASCu+2 CITOCROMOS, CATALASAS,

FERREDOXINA, PEROXIDASAS,

NITRIREDUCTASAK+2 PIRUVATO FOSFOQUINASA

ATPasa

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

Una enzima cataliza a un solo sustrato específico.

Modelo de la llave y cerradura

• La forma del centro activo de la enzima es complementaria a la forma del sustrato.

• Explica la especificidad absoluta

MODELO DE GUANTE Y MANO

Decían que al unirse el sustrato con la enzima, se producían deformaciones y que producto de esta unión algunos enlaces del sustrato, del centro activo o de ambos, se deformaban hasta alcanzar una mayor complementariedad lo que facilitaba la unión y por ende la transformación del sustrato en producto.

Ajuste inducidoExplica la especificidad amplia

Modelo de llave y cerradura

Modelo de guante y mano

La medida de la actividad enzimática en el suero es importante para:

Diagnóstico – pancreatitis aguda se mide α-amilasa

Medir el progreso luego de terapia –

Seudocolinesterasa en intoxicaciones del hígado

Detectar recuperación luego de cirugía –CK puede utilizarse para seguir el progreso de las enfermedades miopáticas y valorar su respuesta al tratamiento

Detectar rechazo de trasplantes – perfil pancreatico

ASPECTOS CLÍNICOS

Los niveles enzimáticos aumentan por:

• Daño al tejido• Proliferación celular

(neoplasia).

Ck se eleva cuando hay distrofia muscular, sirve para detectar IAM

PLASMA y SUERO

PLASMA

• Se compone de agua

• Sangre sin plaquetas, eritrocitos ni leucocitos.

• Es abundante en proteínas.

SUERO

• Es el plasma sin factores de coagulación como el fibrinógeno.

• Se obtiene tras permitir la coagulación de la sangre y eliminar el coágulo de fibrina y otros componentes.

Enzimas especificas de un tejido

Haga clic en el icono para agregar una imagen

Están presentes en casi todos los tejidos del organismo

FOSFATASA ACIDA

• Próstata

• Estomago

• Hígado

• Músculo

• Bazo

• Eritrocitos

• Plaquetas

ACETILCOLINESTERASA

• Colinesterasa en glóbulos rojos (AChE).

• Se encuentra en los tejidos nerviosos y los glóbulos rojos.

• Función principal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.

TRANSAMINASAS

¿Qué son las transaminasas?

Son el paso inicial para detectar problemas en el hígado.

Se realiza una prueba de sangre para determinar la presencia de ciertas enzimas en la sangre.

Se encuentran en células del hígado; si hay problema en el hígado estas se derraman a la corriente sanguínea.

Las pruebas de función hepática comúnmente disponibles incluyen la determinación de las transaminasas:

transaminasa glutámico oxalacética (TGO) transaminasa glutámico pirúvica (TGP) fosfatasa alcalina (FAL) gammaglutamil transferasa (GAMMAGT) bilirrubina sérica tiempo de protrombina (TP) índice normatizado internacional albúmina sérica

TGO, TGO Y FOSFATASA ALCALINA

Es muy sensible en problemas de obstrucción de vías biliares.

FOSFATASA ALCALINA

• Existen dos isoenzimas, una del hepatocito y la otra de la superficie exterior de la membrana canalicular biliar.

• La última entra en el torrente circulatorio a través de la vía paracelular, pero en presencia de una obstrucción puede distribuirse por todo el citoplasma y entrar en el plasma directamente a través de la membrana plasmática.

HígadoHuesoIntestinoPlacenta

Se realiza para evaluar problemas o alteraciones del hígado estudiando el suero sanguíneo obtenido por punción venosa.

Valores normales

Adultos 40-140 U/L

Niños menores de 2 años 85-235 U/L

Niños de entre 2-8 años 65-120 U/L

Niños de entre 9-15 años 60-300 U/L

Adolecentes menores de 21

30/200 U/L

En el hepatocito, la TGO - citoplasma y la mitocondria, TGP - citoplasma.

Cuando hay lesión de las células

hepáticas los niveles séricos de TGO y de TGP aumenta.

Mononucleosis infecciosa, la distrofia muscular progresiva y la dermatomiositis, pueden aumentar la TGO y provocar modificaciones mínimas de la TGP.

• Hígado• Corazón• Musculo Esquelético• Riñón• Cerebro• Pulmón

• TGO: Aumento por ataques al corazón

Desordenes en los músculos.

• TGP:

Daño hepático.

Es indicador especifico del estado del hígado.

Valores de referencia:

• TGO: 5 a 40 U/L en la parte líquida de la sangre

• TGP: 7 56 U/L en suero.

Es el indicador más sensible de daño muscular es la creatina quinasa.

La CK del plasma puede utilizarse para seguir el progreso de las enfermedades miopáticas y valorar su respuesta al tratamiento.

• Músculo Esquelético• Músculo Cardíaco• Tracto

Gastrointestinal• Cerebro

CREATININA

En una muestra de sangre indica generalmente que el músculo esta siendo destruido por algún proceso anormal, como una distrofia muscular o una inflamación.

Valores normales: 10-190 U/L

El nivel alto de CK sugiere que los músculos en si son la causa probable de debilidad, pero NO india cual podría ser el desorden muscular especifico.

ALDOLASA

Es una enzima, que ayuda a descomponer ciertos azucares en energía.

Se encuentra en altas cantidades en el tejido muscular.

No existe en sangre, pero aparece en suero cuando hay lesiones.

Su isoenzima “A” se encuentra en gran parte en el musculo esquelético.

Es útil en el diagnostico diferencial entre trastornos musculares, ya que los niveles séricos de aldolasa son normales en pacientes con enfermedad muscular neurogena.

Se analiza por medio del suero sanguínea.

Valores normales: 1.0-7.5 U/L

OTRAS ENZIMAS

FACTORES DE COAGULACIÓN

• Son glucoproteínas que, de acuerdo con su función, son de tres tipos:

• Zimógenos

• Cofactores – V y VII

• Sustratos - Fibrinógeno

• Siete factores con zimógenos (pueden convertirse en enzimas).

• Actividades enzimáticas:

• Las serinas proteasas (XII, XI, IX, X, VII y II)

• La transglutaminasa (factor XIII).

FACTOR NOMBRE COMUN

I FIBRINOGENO

II PROTOBINA

III TROMBOPLASTINA

IV CALCIO

V PROACELERINA

VII PROCONVERTINA (FACTOR ESTABLE)

VIII FACTOR DE VON WILLERBRAND (ANTIHEMOLITICO A)

IX FACTOR DE CHRISTMAS(ANTIHEMOLITICO B)

X FACTOR DE STUART- PROWER

XI FACTOR ANTIHEMOLITICO C (PTA)

XII FATOR DE HAGEMAN

XIII FACTOR ESTABILIZANTE DE FIBRINA

COMPLEMENTO

Enzimas proteolíticas en forma de zimógenos

Mecanismo de respuesta inmunológica

Se  van activando las unas a las otras desencadenando procesos de defensa:

• activación de procesos de fagocitosis • lisis de las bacterias invasores 

En este proceso, algunas proteínas del sistema actúan como cofactores, y otras como inhibidores.

 

ENZIMAS PROTEOLITICAS

• Proteasas enzimas que descompone en unidades mas pequeñas las proteínas.

• Rompen la cadena larga de moléculas que forman las proteínas formando fragmentos más cortos llamados péptidos que son moléculas formadas por aminoácidos.

• Un zimogeno es una molécula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa.

ACTIVACION DEL COMPLEMENTO

ENFERMEDADES

La fenilcetonuria, es un tipo de hiperfenilalaninemia.

No puede metabolizar el aminoácido tirosina a partir de fenilalanina en el hígado.

Esta enfermedad es genética y es provocada por la carencia de enzima hidroxilasa de fenilalanina.

 

FENIILCETONURIA

Enfermedad hereditaria autosómica recesiva. Hay ausencia o deficiencia de la enzima final del metabolismo de la galactosa.

Se acumulan cantidades crecientes de galactosa-1-fosfato en el plasma.

Existe un estado de hipoglucemia ya que la galactosa no es transformada en glucosa.

GALACTOSEMIA

METODOS ENZIMATICOS PARA EL DIAGNOSTICO CLINICO

MÉTODOS DE PUNTO FINAL

MÉTODOS DE PUNTO MÚLTIPLES

MÉTODOS CINÉTICOS

METODOS ENZIMATICOS

Métodos de equilibrio o cambio total

sustrato

Métodos de punto final• Con equilibrio favorable

medida de Producto medida de Sustrato medida del Cofactor

Métodos cinéticos

Se mide la velocidad de lareacción enzimática

Basados en cinética de orden uno.

Basados en cinética de orden cero.

Sustrato

EnzimaActivadoresInhibidores

Métodos de equilibrio o cambio total

La reacción enzimáticatranscurre hasta alcanzar el equilibrio. Se mide algún cambio físico o químico producidoen el medio de reacción

sustrato

Métodos de un solo paso Con equilibrio favorablemedida de Productomedida de Sustratomedida de Cofactor Con equilibrio desfavorable Métodos con reaccionesacopladas• Con reacción indicadorasubsiguiente• Con reacción indicadoraprecedente

Análisis Clínico

• Determinación de metabolitos

• Glucosa, colesterol, triglicéridos, ácido úrico....

• Determinación de actividades enzimáticas marcadores hepáticos: Transaminasas, fosfatasa alcalina. Marcadores cardiacos: LDH, HBDH...

APLICACIONES

Actividades

PARA COMPLEMENTAR TEMA INVESTIGUE LO SIGUIENTE:

1.- Cite ejemplos de activadores enzimáticos2.- Papel de las enzimas en: diagnóstico, terapia, recuperación e injertos.3.- Menciones enzimas que participen en los siguientes procesos y diga su función: coagulación, activación del complemento, metabolismo de lipoproteínas.4.- Diferencia entre SUERO y PLASMA.5.- ¿Porque se utiliza la fosfatasa ácida para evaluar daño prostático?6.- ¿Cuál es la relación entre la colinesterasa y daño a nivel de glóbulos rojos y neurotransmisión?7.- Los niveles alterados TGO, TGP y Fosfatasa alcalina ¿con que enfermedades se relacionan? Explique.8.- ¿Cuál es la función de la cretinfosfocinasa, amilasa y aldolasas y en que enfermedades se las relaciona?9.- ¿Por qué es importante en la clínica conocer la cinética enzimática?10.- Que enzimas se alteran en; fenilcetonuria, galactosemias y anemias respectivamente?11.- Cite al menos 2 ejemplos de inhibiciones competitivas y no competitivas a nivel enzimático que se relacionen con alguna enfermedad.12.- Investigue al menos 5 métodos enzimáticos utilizados en la clínica para apoyar el diagnóstico de enfermedades.

1.- Cite ejemplos de activadores enzimáticos.

• Varias enzimas sólo pueden funcionar en presencia de uno o más iones o de determinadas moléculas llamadas activadores enzimáticos. Estas moléculas no toman parte directa en la acción, pero mantienen a la enzima, en un estado catalítico activo.

• potasio (K+)

• magnesio (Mg++)

• calcio (Ca++)

• cobalto (Co++)

• zinc (Zn++)

• aluminio (Al+++).

2.- Papel de las enzimas en: diagnostico, terapia, recuperación e injertos.

Las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para el diagnostico y el pronostico.

La enzimoterapia, nombre que recibe el uso terapéutico de enzimas, se utiliza cada vez mas en tratamientos para mejorar las digestiones, eliminar virus, estimular las defensas, acelerar la curación de las heridas y suprimir los mecanismos inflamatorios.

Las enzimas mejoran la digestión de las proteínas, carbohidratos y grasas y están indicadas en los siguientes tratamientos:

• Obesidad, fibrosis quística: enzimas pancreáticas, lipasa, bilis de buey

• Flatulencia, hinchazón abdominal: enzimas pancreáticas, amilasa.

• Asma, eccema, alergias, síndrome del colon irritable: pepsina, betaína clorhidrato, enzimas pancreáticas

3.- Mencione enzimas que participen en los siguientes procesos y diga su función: coagulación, activación del complemento, metabolismo de lipoproteínas.

• Fibrinogeno e transforma de fibrinógeno a fibrina insoluble y al juntarse con otras forma lo que llamamos coágulo.

• La lipasa lipoproteica periférica, responsable de la catabolización de quilomicrones y VLDL.

• La lipasa lipoproteica hepática, está regulada por la síntesis de colesterol a nivel hepático,es responsable del catabolismo de los remanentes de quilomicrones y de VLDL y de las HDL2.

4.- Diferencia entre Suero y Plasma

• El plasma en un liquido de la sangre en el que "se encuentran las células sanguíneas, contiene principalmente proteínas, entre ellas los factores necesarios para la coagulación de la sangre. Junto con el plasma es actualmente muy fácil obtener plaquetas, que se usan diariamente en pacientes con enfermedades de la sangre, cáncer, transplantes, etc. y el suero es la parte liquida que queda de liquido orgánico, como sangre, leche, etc. después de su coagulación.

5.- ¿Por qué se utiliza la fosfatasa acida para evaluar daño prostático?

Las fosfatasas ácidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en próstata, estómago, hígado, músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.

Se ha visto que en individuos con carcinoma de próstata, se produce una elevación en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática. Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra circuns-cripto a la glándula, el incremento será pequeño o nulo. En cambio, éste será importante cuando existe compromiso de otros tejidos, especialmente, el óseo.

En principio, se pensó que la fracción tartrato lábil era específica de próstata. Hoy se sabe que existen fosfatasas ácidas tartrato lábiles de origen no prostático.

La fracción prostática se usa como test de ayuda para el diagnóstico del carcinoma prostático metastatizado y para el monitoreo del tratamiento.

6.- ¿Cuál es la relación entre la colinesterasa y daño a nivel de los glóbulos rojos y neurotransmisiones?

• Ayudan al sistema nervioso a trabajar apropiadamente. Los nervios necesitan estas sustancias para enviar señales.

• La acetilcolinesterasa se encuentra en el tejido nervioso y en los glóbulos rojos, mientras que la seudocolinesterasa se encuentra principalmente en el hígado.

7.- Los niveles alterados de TGO, TGP y Fosfatasa alcalina ¿con que enfermedades se relaciona?

*Alcoholismo

*Cirrosis

*Anemia

*Hepatitis ( viral –auto inmunitaria)

*Cáncer de huesos

*Cáncer de próstata

*Malnutrición

*Hipertiroidismo

Explique porque se relacionan con estas enfermedades

7.- Los niveles alterados de TGO, TGP y Fosfatasa alcalina ¿con que enfermedades se relaciona?

*Alcoholismo

*Cirrosis

*Anemia

*Hepatitis ( viral –auto inmunitaria)

*Cáncer de huesos

*Cáncer de próstata

*Malnutrición

*Hipertiroidismo

8.- ¿Cuál es la función de la creatinfosfocinasa, amilasa y aldolasas y en que enfermedades se las relaciona?

• Creatinfosfocinasa es importante en el metabolismo energético, se encuentra en el corazón, el músculo esquelético y el cerebro, y es la primera enzima cardiaca cuya actividad se eleva después de un infarto de miocardio, y también en personas con distrofia muscular

• Amilasa: Digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas.

• Aldolasa: ayuda a descomponer ciertos azucares en energía y se encuentra en altas concentraciones en el tejido muscular.

• Amilasa, aldolasa pancreatitis aguda

• Creatinofosfocinasa, infarto al miocardio y transtornos musculares

9.- ¿Por qué es importante en la clínica conocer la cinética enzimática?

• Permite explicar los detalles del mecanismo, como es controlada su actividad en la célula y como puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciados por otras moléculas.

10.- Que enzimas se alteran en; fenilcetonuria, galactosemias y anemias respectivamente?

• Fenilcetonuria: carencia de enzima fenilalanina hidroxilasa.

La fenilcetonuria clásica se incluye entre los denominados errores congénitos del metabolismo de los aminoácidos y se debe a una deficiencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa, que provoca una acumulación de fenilalanina  y algunos metabolitos derivados. 

• Galactosemias: galactosa y Fosfato transferasa. deficiencia en la enzima galactosaI-fostatasa uridil-transferasa, que es imprescindible para pasar de galactosa a glucosa.

•  Anemias: glucosa y fosfato deshidrogenasa.

Una cantidad muy baja de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa lleva a la destrucción de los glóbulos, un proceso denominado hemólisis. Cuando este proceso está ocurriendo activamente, se denomina episodio hemolítico. 

11.- Cite al menos 2 ejemplos de inhibiciones competitivas y no competitivas a nivel enzimático que se relacionen con alguna enfermedad.

• Un inhibidor enzimático terapéutico es el sildenafil (Viagra), utilizado como tratamiento de la disfunción eréctil. Este compuesto es un potente inhibidor de la fosfodiesterasa tipo 5 específica de GMPc, una enzima que degrada una molécula de señalización celular, el GMPc. Esta molécula de señalización es la responsable de la relajación del músculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior de los cuerpo cavernosos del pene, lo cual causa la erección.

• El metotrexato es un potente inhibidor de dihidrofolato reductasa esta enzima, al estar relacionada con la síntesis de nucleótidos, presenta una toxicidad específica de aquellas células con una rápida tasa de crecimiento. Por ello, el metotrexato se utiliza a menudo como fármaco anti cancerígeno en quimioterapia

12.- Investigue al menos 5 métodos enzimáticos utilizados en la clínica para apoyar el diagnóstico de enfermedades.

• ELISA

• Perfil pancreático

• Tiempos de coagulación

• Perfil cardiaco

• Glucosa

7.- Los niveles alterados de TGO, TGP y Fosfatasa alcalina ¿con que enfermedades se relaciona?

*Alcoholismo

*Cirrosis

*Anemia

*Hepatitis ( viral –auto inmunitaria)

*Cáncer de huesos

*Cáncer de próstata

*Malnutrición

*Hipertiroidismo

8.- ¿Cuál es la función de la creatinfosfocinasa, amilasa y aldolasas y en que enfermedades se las relaciona?

• Es importante en el metabolismo energético, se encuentra en el corazón, el músculo esquelético y el cerebro, y es la primera enzima cardiaca cuya actividad se eleva después de un infarto de miocardio, y también en personas con distrofia muscular

• Amilasa: Digerir el glicógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas.

• Aldolasa: ayuda a descomponer ciertos azucares en energía y se encuentra en altas concentraciones en el tejido muscular.

¿Por qué es importante en la clínica conocer la cinética enzimática?

• Permite explicar los detalles del mecanismo, como es controlada su actividad en la célula y como puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciados por otras moléculas.

10.- Que enzimas se alteran en; fenilcetonuria, galactosemias y anemias respectivamente?

• Fenilcetonuria: carencia de enzima fenilalanina hidroxilasa.  

Se puede transformar, en tirosina es también el precursor de las catecolaminas.

• Galactosemias: galactosa y Fosfato transferasa.

• Anemias: glucosa y fosfato deshidrogenasa. Cataliza la primera reacción en la vía de la pentosas, es la reducción de la NADP+ a expensas de la deshidrogenación de la glucosa-6-fosfato en 6-fosfogluconato.

11.- Cite al menos 2 ejemplos de inhibiciones competitivas y no competitivas a nivel enzimático que se relacionen con alguna enfermedad.

• Un inhibidor enzimático terapéutico es el sildenafil (Viagra). Este compuesto es un potente inhibidor de la fosfodiesterasa tipo 5 específica de GMPc, una enzima que degrada una molécula de señalización celular, el GMPc. Esta molécula de señalización es la responsable de la relajación del músculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior de los cuerpo cavernosos del pene, lo cual causa la erección.

• El metotrexato es un potente inhibidor de dihidrofolato reductasa esta enzima, al estar relacionada con la síntesis de nucleótidos, presenta una toxicidad específica de aquellas células con una rápida tasa de crecimiento. Por ello, el metotrexato se utiliza a menudo como fármaco anti cancerígeno en quimioterapia.

Métodos enzimáticos utilizados en la clínica para apoyar el diagnóstico de enfermedades.

• GLUCOSA• TRIGLICERIDOS• COLESTEROL• ENZIMAS PACREATICAS• PERFIL HEPATICO

GRACIAS POR

SU ATENCION