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Universidade Federal do Rio de Janeiro Ins1tuto de Química
Departamento de Bioquímica
ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS III
Professor Rafael Dias Mesquita CT bloco A, sala 535 Slides gen*lmente cedidos pela Profa Danielle Oliveira
Dois exemplos de função de proteínas globulares:
Ø Mioglobina e hemoglobina – transporte de oxigênio;
Ø Enzimas
• 2 condições fundamentais à vida:
-‐ Autoreplicação
-‐ Catálise de reações químicas
Enzimas
• Catalisadores de sistemas biológicos
q Alto poder catalíHco q Aceleram as reações químicas
q Alto grau de especificidade q Funcionam em ambientes aquosos
• Funcionam em condições brandas de reação:
Catalisadores químicos VS. Enzimas
-‐ Meio aquoso
-‐Temperatura ambiente
-‐ Pressão atmosférica
• Catálise química requer temperaturas elevadas e condições extremas de pH (ácida ou alcalinas)
-‐ pH ~ neutro
• Enzimas são centrais a todos os processos bioquímicos
• Controle e regulação de vias metabólicas
Enzimas
Ø Proteínas globulares
Ø Catalisadores dos sistemas biológicos
Ø Alto poder catalíMco
Ø Aceleração das reações químicas biológicas
Ø Altamente específicas às reações que catalisam
Ø Funcionam em ambientes aquosos
Ø CompaTveis com a vida
Ø Controlam e regulam as vias metabólicas
Como as enzimas funcionam?
E + S ES EP E + P
• Catalisador– aumenta a velocidade da reação sem influenciar o equilíbrio
S P
Exemplos de enzimas digesHvas
Enzimas
Ø Necessidade de enovelamento correto – estruturas primária, secundária, terciária e quaternária (se Mver) MANTIDAS
Ø Estrutura necessária para formação do SÍTIO ATIVO – região da proteína onde ocorre a ligação ao substrato e catálise
Ø Algumas enzimas dependem de outras moléculas para seu funcionamento correto: Co-‐fatores (íons, por exemplo); coenzimas (derivadas das vitaminas); grupos prostéMcos
Cofatores
• Algumas enzimas requerem somente os seus resíduos de aminoácidos para a aHvidade catalíHca;
• Outras requerem um componente químico adicional chamado de cofator e coenzimas;
Íons Inorgânicos
Vitaminas como precursores de coenzimas
Mecanismos de controle sobre as enzimas
Mecanismo de Controle
Expressão gênica (controle lento)
AMvidade da enzima (controle rápido)
Produção da enzima
Modificação covalente
Regulação alostérica
Enzima ON e OFF Controle da cinéMca
enzimáMca
AHvidade da enzima depende do pH óHmo de funcionamento
AHvidade da enzima depende da temperatura óHma dela
• De acordo com a organização estrutural, as proteínas podem ser classificadas em: fibrosas e globulares;
Proteínas
Fibrosas Globulares
• Um único Hpo de estrutura 2ª;
• Insolúveis;
• Suporte, proteção e formato
• Diversos Hpos de estrutura 2a;
• Solúveis;
• Inúmeras funções;
Estrutura terciária
• De acordo com a organização estrutural, as proteínas podem ser classificadas em: fibrosas e globulares
Proteínas
Fibrosas Globulares
Estrutura e Função de Proteínas
Proteínas fibrosas α-Queratina
• Estrutura em α-‐hélice
• Estabilizada por pontes dissulfeto (até 18 % de cisteínas)
• Duas cadeias polipepedicas formam uma super hélice– aumento da força
• ConsHtui cabelos, unhas, garras, bicos, chifres... (mamíferos)
Proteínas fibrosas α-Queratina
Proteínas fibrosas Colágeno
• Estrutura em hélice diferente da α-‐hélice– possui somente 3 resíduos por volta
• Sequência de tripepedeos: Gly-‐X-‐Y, onde X= Pro e Y= HyPro
• Tecido conjunHvo– tendões, carHlagens, ossos... (garanHr resistência)
• Espiral enrolada formada por 3 cadeias polipepedicas– cadeias α
Proteínas fibrosas Colágeno
Proteínas Fibrosas Colágeno
Proteínas fibrosas Fibroína da seda
• Cadeia polipepedica em folha β • Produzida por insetos e aranhas
• Conformação estendida– não possui propriedades elásHcas • Rica em Ala e Gly
Micrografia eletrônica dos feixes de fibroína saindo das fiandeiras de uma aranha
Proteínas Musculares
• Proteínas transformam energia química em movimento
• Actina e miosina – principais proteínas do músculo ~ 80% da massa protéica
Proteínas Musculares
• Músculo esquelético – feixes paralelos de fibras musculares
Sarcômero: unidade contráHl da fibra muscular
v ConsHtuído por fibras de proteínas responsáveis pela contração muscular
v Filamento fino formado por ACTINA
v Filamento grosso formado por MIOSINA
v ParHcipação de outras proteínas regulatórias
na contração muscular
SíMo de ATP SíMo de Ca2+
Proteínas Musculares • Contração muscular
AcHna • Proteína globular (acHna G), monomérica
• Sofre polimerização formando um filamento (acHna F)
• Possui síHo de ligação à miosina (filamento grosso) – no repouso está coberto
pela tropomiosina
Miosina • Proteína hexamérica, formada por duas subunidades pesadas e quatro
subunidades leves
• SíHo de ligação à acHna e ao ATP (é uma ATPase!) (na cabeça)
• cauda formando o filamento
Proteínas Musculares • Mecanismo molecular da contração muscular
Proteínas Musculares • Mecanismo molecular da contração muscular
SíMo de ATP SíMo de Ca2+
Fibra muscular ü Podem ser de três Mpos: Tipo I, Mpo II (IIa e IIb) e mistas
ü Fibras do Mpo I: metabolismo aeróbico, muitas mitocôndrias – contração lenta ü Demoram para entrar em fadiga ü QuanMdade grande de mioglobina – coloração avermelhada ü Endurance, caminhada, maratona
ü Fibras do Mpo II: metabolismo anaeróbico, fermentaMvo (produção de lactato) ü Pouca quanMdade de mitocôndrias ü Ciclo de contração rápida, alta concentração de glicogênio ü Fibras brancas, rápidas ü Entram em fadiga rapidamente ü Exercícios de explosão, levantamento de peso, corridas curtas (sprinters)
Composição aproximada do músculo esqueléHco de mamíferos