Son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno (CHON).
Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Del griego proteion, primero
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Son polímeros formados de sub unidades
llamadas: aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas
compuestas por un grupo carboxilo, un
grupo amino, un átomo de hidrogeno y
una cadena lateral
Presentan cuatro niveles de arquitectura.
Están formados por:
Grupo amino
Grupo carboxílico
Carbono
Hidrógeno
Un radical o residuo R
(Elemento que diferencia a
los aminoácidos entre sí)
Nùmero 20 diferentes
3 grupos . Grupo A hidrófobos
Grupo B hidrófilos
Grupo C hidrófilo polares
cargados
Grupo
Variable
Grupo Ácido
Carboxílico
Grupo
Amino
Hidrógen
AMINOACIDOS
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
• No polares: cadenas laterales hidrófobas
• Polares sin carga neta a pH fisiológico
• Polares con carga:
– Cadena lateral ácida o cargada negativamente
– Cadena lateral básica o cargada positivamente
• Con propiedades únicas: Gli, Pro, Cis
Albúminas: Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
HOLOPROTEÍNAS o PROTEÍNAS SIMPLES:
Formadas solamente por aminoácidos
Proteínas conjugadas
• Asociación de proteínas con otras biomoléculas
• Con azúcares = Glucoproteínas
• con lípidos = Lipoproteínas
• con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas
Glucoproteínas: ribonucleasa,mucoproteínas
y anticuerpos
Lipoproteínas: alta, baja y muy baja densidad,
que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas: nucleosomas de la
cromatina,Ribosomas
Cromoproteínas:Hemoglobina,
hemocianina, mioglobina (que
transportan oxígeno), Citocromos (que
transportan electrones).
HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que
se denomina "grupo prostético”
Fibrosas: forma alargada. Poco soluble
• Ej: colágeno, elastina, queratina
Globulares: poseen forma compacta que facilita la solubilidad en agua,permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,etc.
• Ej: mioglobina, actina
Enlace peptídicoCovalenteEntre un grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido siguiente
Enlaces en proteínasTipo de enlaces/características
Enlace peptido
PUENTE DE DISULFURO
PUENTE DE HIDRÓGENO
ENLACESIÓNICOS
Interacciones de Van derWaals
INTERACCIONES
HIDRÒFOBAS
Características específicas de las uniones
Unión entre grupo amino y carboxilo de aminoácidos vecinos
Puentes de disulfuroentre la misma cadena polipeptídicoó entre dos ó mas cadenas
Estabilizan desde la unión secundaria , enlaces hélice alfa y lamina Beta
Ó interacciones electrostàticas, unión entre grupos R cargadosnegativos con positivos
Atracción transitoria entre dos moléculas no polares con asimetriaelectrónicas
Agrupa los aminoácidos hidrófobos, empujan a estos hacia el interior de la molécula
CovalenteÓNO covalente
Tipo de enlace covalente
Tipo de enlace covalente
Tipo de enlace No covalente
Tipo de enlace No covalente
Tipo de enlace No covalente
Tipo de enlace No covalente
Localización según tipo de estructura
Primaria Terciaria y cuaternaria
Estructura secundaria ,terciaria y
cuaternaria
Estructura terciaria y cuaternaria
Estructura terciaria y cuaternaria
Estructura terciaria y cuaternaria
• La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los aminoácidos que la conforman y esta secuencia está determinada genéticamente (codificada en el ADN)
ESTRUCTURA QUIMICA DE LAS PROTEÍNAS
NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• La estructura de una proteína determina su función
• Se han identificado cuatro niveles:
• Primaria
• Secundaria
• Terciaria
• Cuaternaria
Es la simple secuencia de aminoácidos de la
proteína. Indica cuáles aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden de los aminoácidos.
La función de una proteína depende de su secuencia
y de la forma que ésta adopte. Tipo de unión
aminocaborxilo ó peptídico
PRIMARIA
• Se refiere al plegamiento de la cadena polipeptídica por interacción de aminoácidos vecinos
• Esta estructura se estabiliza porque se forman puentes de hidrógenoentre el oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace peptídico con el hidrógeno del grupo N-H de otro enlace peptídico: -C=O-----HN
• Se conocen dos formas
alfa hélice
lámina plegada b
SECUNDARIA
-hélice
• Una región de la cadena se enrolla sobre sí misma, con el grupo CO de un enlace peptídico formando enlace hidrógeno con el grupo NH cuatro residuos más abajo.
• Motivos: subunidades recurrentes, patrones supersecundarios reconocibles presentes en muchas proteínas globulares
TERCIARIADescribe la conformación de la proteína íntegra. Los enlaces queestabilizan son: enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, enlacesdisulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupospolares con el agua.
Este plegamiento logra que los aminoácidos hidrófobos queden en el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua
Puentes de hidrógeno
• Entre las fuerzas que estabilizan esta estructura se encuentran:
• puentes de hidrógeno
• enlaces disulfuro
• puentes salinos
• interacciones dipolo-dipolo
• interacciones hidrofóbicas
CUATERNARIA
• Presente sólo en proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades
• Se refiere a la interacción no covalente entre dichas subunidades
unión, mediante enlaces covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria o subunidades, para formar complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o monómero y pueden ser:a)Con dos subunidades:Homodímeros con dos subunidades idénticasHeterodímeros con dos subunidades no idénticasb)Con múltiples subunidades,ej. Colágeno y
Hemoglobina.
Colágeno
Hemoglobina
CUATERNARIA
ACTIVIDADES EN LAS QUE PARTICIPAN
• ESTRUCTURALES • FUNCIONALES
Citoesqueleto Matriz extracelular y membranas
Funciones de las proteínas
Contracción
(actina, miosina)
Regulación del gen
(Histona)
Hormonal
(Oxitocina)
Funciones de las proteínas
Receptores de
membrana
• Se relaciona directamente con la función de la misma
• Dominio: unidades conectadas pero que tienen funciones diferentes
1. ESTRUCTURAL
Como las glucoproteínas que forman parte
de las membranas.
Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
2. ENZIMÁTICA
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas. Se clasifican en seis
grupos por su función.
3. HORMONAL
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
4. DEFENSIVA
Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
5. TRANSPORTE
Hemoglobina
Citocromos
6. Almacenamiento
Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche
7. MOTORAS movimiento intra ó extracelular
8. RECEPTORES a estímulos extra ó intracelular.
9. Reguladores responsables de control y
organización de las funciones celulares
ESTRUCTURALES
• Presentes en las membranas organelares y membranas plasmáticas favoreciendo la adherencia celular
• Conforman el citoesqueleto que mantiene la forma y sirve de adherencia a los organelos
• Constituyen el mayor porcentaje de moléculas de la matriz extracelular, que sirve de soporte a las células en los tejidos
• Participan en la organización del ADN (para conformar la cromatina)
FUNCIONALES
• Catalizan reacciones químicas: enzimas
• Trasladan mensajes entre células distantes o cercanas: hormonas
• Captan los mensajes de los ligandos a nivel de membranas plasmáticas e intracelularmente: receptores
• Proporcionan resistencia inmunológica: anticuerpos
FUNCIONALES
• Transportan moléculas pequeñas como el oxígeno, por ejemplo la hemoglobina (oxihemoglobina)
• Permiten la contractilidad muscular y no muscular: actina y miosina
• Almacenan sustancias para el desarrollo del embrión: ovoalbúmina
• Regulan la síntesis de ácidos nucleicos y de proteínas: activadores e inhibidores de la transcripción
Proteínas conjugadas
• Asociación de proteínas con otras biomoléculas
• Con azúcares = Glucoproteínas
• con lípidos = Lipoproteínas
• con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas
DESNATURALIZACIÓN
• Se refiere a la pérdida de su conformación nativa
• Es causada por el calentamiento, cambios del pH, tratamiento con agentes reductores, radiación y otros factores